The Relationship Between Enzyme Act

The Relationship Between Enzyme Activities of Different Preparations and Their Ability to Stimulate Gas Production

If it were possible to identify precisely which enzyme activity was causing the fermentation response, it might be possible to develop better feed additive enzymes in a rational way. Indirectly, it would also have implications for our understanding of the microbial enzyme requirements in order to improve fiber digestion in the rumen. The enzyme activities of enzymes A and B and the cellulases were therefore compared with the
responses that had been observed in gas production.

Various glycosidase and polysaccharidase activities were measured in the enzyme extracts. β-Glucosidase activity was the highest glycosidase activity in all extracts,
whereas α-arabinosidase showed minor activity except in enzyme B (Table 5). Enzyme activity was compared with the impact of the different preparations on rates of gas production at the 11.1 mL/L concentrations presented in Tables 2 and 4 (Table 5). None of the glycosidase activities correlated highly with gas production from either corn silage or grass silage.

The highest correlation between polysaccharidase activity and gas production was found between the activity of enzyme extracts toward microcrystalline cellulose and their ability to stimulate gas production from corn or grass silage (Table 5). It should be noted in considering the correlations that the response in terms of gas production was not proportional to enzyme concentration(Tables 2 and 4), nor was the estimation of polysaccharidase activities. The measurement of glycosidase activities by the release of chromophores was straightforward, in the sense that the rate of reaction was related
linearly with enzyme concentration under the conditions of the assay. The measurement of polysaccharidase activities was not proportional to concentration, however, as illustrated in Figure 3. For example, the dye release from a 100-fold dilution was more than half that from a 10-fold dilution at 5 min, rather than onetenth of the activity as would be expected if enzyme concentration were limiting in classical Michaelis-Menten
kinetics. Also, although dye release was approximately linear with respect to time at the lowest concentrations of enzyme, the same was obviously not true at the highest concentrations (Figure 3). A similar lack of proportionality was found with CMCase and xylanase estimations by reducing sugar release (not shown). It was clear, therefore, that in order to assess properly the relationship between different enzyme activities
and their ability to stimulate fermentation, the response would have to be measured in incubation to which exactly equal amounts of activity had been
added.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ความสัมพันธ์ระหว่างกิจกรรมเอนไซม์ของเตรียมที่แตกต่างกันและความสามารถในการกระตุ้นการผลิตก๊าซ นั้นสามารถระบุตรงเอนไซม์ที่เกิดการตอบสนองของหมักดอง อาจจะสามารถพัฒนาดีกว่าเอนไซม์สามารถป้อนกระดาษแบบเชือด อ้อม มันจะได้ผลสำหรับเราเข้าใจความต้องการเอนไซม์จุลินทรีย์เพื่อย่อยอาหารไฟเบอร์ในต่อการปรับปรุง กิจกรรมของเอนไซม์เอนไซม์ A และ B และ cellulases ถูกดังนั้นเมื่อเทียบกับการการตอบสนองที่มีได้พบในการผลิตก๊าซ กิจกรรม glycosidase และ polysaccharidase ต่าง ๆ ถูกวัดในสารสกัดจากเอนไซม์ Β-Glucosidase กิจกรรมมีกิจกรรม glycosidase สูงในสารสกัดทั้งหมดในขณะที่α-arabinosidase พบรองกิจกรรมยกเว้นในเอนไซม์ B (ตาราง 5) เอนไซม์ถูกเปรียบเทียบกับผลของการเตรียมที่แตกต่างในอัตราการผลิตก๊าซที่ 11.1 mL/L ที่ความเข้มข้นที่แสดงในตาราง 2 และ 4 (ตาราง 5) ไม่มีกิจกรรม glycosidase correlated สูง ด้วยการผลิตก๊าซจากไซเลจต่อข้าวโพดหรือหญ้าไซเลจต่อ ความสัมพันธ์สูงสุดระหว่างกิจกรรม polysaccharidase และผลิตแก๊สพบระหว่างการแยกเอนไซม์ต่อจุลเซลลูโลสและความสามารถในการกระตุ้นการผลิตน้ำมันจากข้าวโพดหรือหญ้าไซเลจต่อ (ตาราง 5) จึงควรตั้งข้อสังเกตในการพิจารณาความสัมพันธ์ที่การตอบสนองในด้านการผลิตก๊าซไม่ได้สัดส่วนกับความเข้มข้นเอนไซม์ (ตารางที่ 2 และ 4), หรือถูกประเมินกิจกรรม polysaccharidase วัดกิจกรรม glycosidase ตามรุ่นของ chromophores ได้ตรงไปตรงมา ในแง่ที่ว่า อัตราของปฏิกิริยาเกี่ยวข้องด้วยเอนไซม์ที่ความเข้มข้นภายใต้เงื่อนไขของการวิเคราะห์เชิงเส้น การประเมินกิจกรรม polysaccharidase ไม่เป็นสัดส่วนกับความเข้มข้น ไร ดังที่แสดงในรูปที่ 3 ตัวอย่าง ปล่อยย้อมจากเจือจาง 100-fold มีมากกว่าครึ่งที่จากเจือจาง 10-fold ที่ 5 นาที แทนที่จะ onetenth ของกิจกรรมที่จะคาดว่าถ้า ความเข้มข้นของเอนไซม์ถูกจำกัดในขั้น Menten คลาสสิกจลนพลศาสตร์การ ยัง แต่ย้อมออกได้ประมาณเส้นตรงกับเวลาที่ความเข้มข้นต่ำสุดของเอนไซม์ เหมือนไม่ชัดจริงที่ความเข้มข้นสูงสุด (3 รูป) สัดส่วนไม่เหมือนพบกับประมาณ CMCase และไซลาเนส ด้วยการลดการปล่อยน้ำตาล (ไม่แสดง) ก็ล้าง ดังนั้น ที่เพื่อประเมินความสัมพันธ์ระหว่างกิจกรรมของเอนไซม์ต่าง ๆ ได้อย่างถูกต้องและความสามารถในการกระตุ้นการหมัก การตอบสนองจะต้องวัดในคณะทันตแพทยศาสตร์ที่ยอดเท่ากันทุกประการของกิจกรรมได้เพิ่ม