Both the reductase and nitrogenase

Both the reductase and nitrogenase components of the complex are iron-sulfer proteins, in which iron is bonded to the sulfer atom of a cysteine residue and to inorganic.
The reductase (also called the iron protein or Fe protein), a dimer of identical 30-kd subunits, contains a [4Fe-4S] cluster.
An ATP/ADP binding site is also present at the subunit interface.
The role of the reductase is to transfer electrons from a high-potential donor, such as reduced ferredoxin, to the nitrogenase component.
Hydrolysis of ATP triggers electron transfer to the nitrogenase component and leads to the dissociation of the complex.
The reductase has the shape of a butterfly, with the ATP/ADP site located at the head.
The fluttering of its wings plays and essential role in electron transfer.
The nitrogenase component, an α2β2 tetramer (240 kd), also has a provocative structure.
Electrons enter at the P-cluster, which is located at an αβ interface.
Two [4Fe-4S] cubes are joined by sulfer atoms, which are in turn linked to cysteine residues.
Electrons flow from the P-cluster to the FeMo-cofactor, a very unusual redox center.
Because molybdenum is present in this cluster, the nitrogenase component is also called the molybdenum-iron protein. (MoFe protein)
The FeMo cofactor consists of two [M-3Fe-3S] clusters that are joined by three sulfer atoms.
Molybdenum occupies the M site in one cluster, and iron in the other.
The FeMo-cofactor is the site of nitrogen fixation.
It seems likely that N2 binds in the central cavity of this cofactor.
The formation of multiple Fe-N interactions in this complex weakens the nitrogen bond and thereby lowers the activation barrier for reduction.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ทั้งสอง reductase และส่วนประกอบไนโตรที่ซับซ้อนเป็นโปรตีนเหล็กกำมะถันผงซึ่งในเหล็กพันธะกับอะตอมกำมะถันผงตกค้าง cysteine ​​และการนินทรีย์.
reductase (เรียกว่าโปรตีนเหล็กหรือโปรตีนเฟ) dimer ของเหมือนกัน 30 หน่วยย่อย -kd, มี [4Fe-4S] กลุ่ม.
เอทีพี / ADP เว็บไซต์ที่มีผลผูกพันยังอยู่ที่อินเตอร์เฟซ subunit ได้.
บทบาทของ reductase คือการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากผู้บริจาคที่มีศักยภาพสูงเช่น ferredoxin ลดลงไป ส่วนประกอบไนโตร.
ไฮโดรไลซิเอทีพีเป็นต้นเหตุของการถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปยังส่วนไนโตรและนำไปสู่การแยกตัวของความซับซ้อน.
reductase ที่มีรูปทรงของผีเสื้อที่มีเอทีพี / เว็บไซต์ ADP ตั้งอยู่ที่หัว.
กระพือของปีกของมันเล่นและระเหย บทบาทในการถ่ายโอนอิเล็กตรอน.
องค์ประกอบไนโตเป็นα2β2 tetramer (240 KD) ยังมีโครงสร้างที่เร้าใจ.
อิเล็กตรอนป้อน P-คลัสเตอร์ซึ่งตั้งอยู่ที่อินเตอร์เฟซαβ.
สอง [4Fe-4S] ก้อนจะเข้าร่วมด้วยกำมะถันผง อะตอมซึ่งในการเปิดการเชื่อมโยงกับ cysteine ​​ตกค้าง.
อิเล็กตรอนไหลจาก P-กลุ่มกับ FeMo-ปัจจัยศูนย์ปฏิกิริยาที่ผิดปกติมาก.
เพราะโมลิบดีนัมอยู่ในกลุ่มนี้องค์ประกอบไนโตจะเรียกว่าโปรตีนโมลิบดีนัมเหล็ก (โปรตีน Mofe)
ปัจจัย FeMo ประกอบด้วยสอง [M-3Fe-3S] กลุ่มที่จะเข้าร่วมด้วยสามอะตอมกำมะถันผง.
โมลิบดีนัมครองเว็บไซต์เอ็มในหนึ่งกลุ่มและเหล็กในอื่น ๆ .
FeMo-ปัจจัยคือที่ตั้งของไนโตรเจน ตรึง.
มันดูเหมือนว่า N2 ผูกในช่องกลางของปัจจัยนี้.
การก่อตัวของหลายปฏิสัมพันธ์เฟ-N ในที่ซับซ้อนนี้อ่อนตัวพันธบัตรไนโตรเจนและจึงช่วยลดอุปสรรคการเปิดใช้งานสำหรับการลดลง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นี่คือปาก troubalนี่คือปาก troubalนี่คือปาก troubalนี่คือปาก troubalนี่คือปาก troubal