Deposition of aggregated protein is

Deposition of aggregated protein is associated with many human diseases. The mechanism by which protein aggregate species cause cellular death remains unclear. A profile revealing protein aggregation products under a diverse set of conditions allows the search of novel aggregate products and potential pathogens. To achieve this end, an isothermal transformation diagram (ITD) of lysozyme aggregation was constructed. AFM, TEM, and Thioflavin T binding assays were used to analyze the aggregate species synthesized under a broad range of pH values, protein concentrations, and incubation times. Four states were found: 1) soluble protein species; 2) insoluble amyloid fibers; 3) insoluble amorphous aggregates; and 4) protein hydrogels. The hydrogel-a rises from aggregated amyloid fibers. This work is part of an effort to construct an array of ITDs reporting aggregation properties of many disease relevant proteins, including amyloid beta, tau, α-synuclein, and others involved in protein aggregation diseases. In addition, we propose hydrogel cyto toxicity as a potential novel mechanism in the pathogenesis of amyloid diseases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สะสมของโปรตีนที่รวมที่สัมพันธ์กับโรคในมนุษย์ กลไก โดยโปรตีนที่รวมพันธุ์ทำให้เซลล์ตายยังคงชัดเจน โพรไฟล์โปรตีนรวมผลิตภัณฑ์ภายใต้กำหนดความหลากหลายของเงื่อนไขการเปิดเผยของนวนิยายรวมผลิตภัณฑ์และอาจเกิดโรคได้ เพื่อการนี้ เป็นไดอะแกรมการแปลง isothermal (ITD) ของ lysozyme รวมถูกสร้างขึ้น Assays ผูก AFM ยการ และ Thioflavin T ถูกใช้เพื่อวิเคราะห์สังเคราะห์ภายใต้ค่า pH ความเข้มข้นของโปรตีน และคณะทันตแพทยศาสตร์ครั้งที่หลากหลายสายพันธุ์รวม พบอเมริกา 4: 1) ชนิดละลายโปรตีน 2) เส้นใยแอมีลอยด์ละลาย 3) ขึ้นไปผล และ 4) hydrogels โปรตีน Hydrogel ได้เพิ่มขึ้นจากเส้นใยแอมีลอยด์รวม งานนี้เป็นส่วนหนึ่งของความพยายามที่จะสร้างอาร์เรย์ของ ITDs รายงานคุณสมบัติรวมของหลายโรคที่เกี่ยวข้องโปรตีน รวมถึงแอมีลอยด์บีตา เต่า α-synuclein และอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องในโรคโปรตีนรวม นอกจากนี้ เราเสนอความเป็นพิษ cyto hydrogel เป็นกลไกเป็นนวนิยายในพยาธิกำเนิดของโรคแอมีลอยด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การสะสมของโปรตีนรวมมีความสัมพันธ์กับโรคของมนุษย์จำนวนมาก กลไกที่โปรตีนรวมสายพันธุ์ที่ทำให้เกิดการตายของเซลล์ที่ยังคงไม่มีความชัดเจน รายละเอียดผลิตภัณฑ์ที่เผยให้เห็นการรวมโปรตีนภายใต้ความหลากหลายของสภาพช่วยให้การค้นหาของผลิตภัณฑ์รวมนวนิยายและเชื้อโรคที่อาจเกิดขึ้น เพื่อให้บรรลุเหตุนี้แผนภาพการเปลี่ยนแปลง isothermal (องค์การมหาชน) ของการรวม lysozyme ถูกสร้างขึ้น AFM, TEM และ Thioflavin T ตรวจจับถูกนำมาใช้ในการวิเคราะห์ชนิดรวมสังเคราะห์ภายใต้ความหลากหลายของค่าความเป็นกรดด่างเข้มข้นโปรตีนและเวลาบ่ม สี่รัฐพบ: 1) ชนิดของโปรตีนที่ละลายน้ำได้; 2) เส้นใยที่ไม่ละลายน้ำ amyloid; 3) มวลรวมสัณฐานที่ไม่ละลายน้ำ; และ 4) ไฮโดรเจลโปรตีน ไฮโดรเจลที่เพิ่มขึ้นจากเส้นใย amyloid รวม งานนี้เป็นส่วนหนึ่งของความพยายามที่จะสร้างอาร์เรย์ของ ITDs รายงานคุณสมบัติการรวมตัวของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับโรคหลายชนิดรวมทั้ง amyloid เบต้าเอกภาพ, α-synuclein และอื่น ๆ ที่เกี่ยวข้องในโรครวมโปรตีน นอกจากนี้เรายังนำเสนอไฮโดรเจล Cyto พิษเป็นกลไกใหม่ที่มีศักยภาพในการทำให้เกิดโรคของโรค amyloid

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การสะสมของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการรวมโรคมนุษย์มากมาย กลไกที่ทำให้เกิดการตายของเซลล์โปรตีนชนิดรวมยังไม่ชัดเจน รายละเอียดเปิดเผยผลิตภัณฑ์โปรตีนรวมในชุดหลากหลายของเงื่อนไขที่ช่วยให้การค้นหาของผลิตภัณฑ์รวม นวนิยาย และเชื้อโรคที่มีศักยภาพ เพื่อให้บรรลุสิ้นสุดนี้แผนภาพการเปลี่ยนแปลงอุณหภูมิ ( องค์การมหาชน ) ของไลโซไซม์ย่อยถูกสร้างขึ้น AFM , TEM และ thioflavin T ผูกหรือใช้วิเคราะห์รวมชนิดสังเคราะห์ภายใต้ความหลากหลายของค่า pH ความเข้มข้นของโปรตีน และบ่มเพาะครั้ง สี่รัฐ พบว่า : 1 ) ชนิดโปรตีนละลายน้ำเส้นใยแอมีลอยด์ 2 ) 3 ) ไม่ละลายไปผสม ;และ 4 ) เจลโปรตีน hydrogel-a รวมเพิ่มขึ้นจากเส้นใยแอมีลอยด์ . งานนี้เป็นส่วนหนึ่งของความพยายามในการสร้างอาร์เรย์ของ itds รายงานคุณสมบัติรวมของหลายโรคที่เกี่ยวข้องรวมทั้งโปรตีนแอมีลอยด์เบต้า , เตา , แอลฟา , synuclein และอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับโรคในกลุ่มโปรตีน นอกจากนี้เราเสนอเจล cyto พิษเป็นกลไกใหม่ที่อาจเกิดขึ้นในไมโตคอนเดรียพยาธิกำเนิดของโรค