The reaction between the triplet ex

The reaction between the triplet excited state of riboflavin and amino acids, peptides, and bovine
whey proteins was investigated in aqueous solution in the pH range from 4 to 9 at 24 °C using
nanosecond laser flash photosynthesis. Only tyro sine and tryptophan (and their peptides) were found to
compete with oxygen in quenching the triplet state of riboflavin in aqueous solution, with second-order
rate constants close to the diffusion limit, 1.75  109 and 1.40  109 L mol-1 s-1 for tyrosine
and tryptophan, respectively, with â-lactoglobulin and bovine serum albumin having comparable rate
constants of 3.62  108 and 2.25  108 L mol-1 s-1, respectively. Tyrosine, tryptophan, and their
peptides react with the photo-excited triplet state of riboflavin by electron transfer from the tyro sine
and tryptophan moieties followed by a fast protonation of the resulting riboflavin anion rather than by
direct H-atom abstrac-tion, which could be monitored by time-resolved transient absorption spectroscopy
as a decay of triplet riboflavin followed by a rise in riboflavin anion radical absorption. For
cysteine- and thiol-containing peptides, second-order rate constants depend strongly on pH, for
cysteine corresponding to pKaRSH ) 8.35. H-atom abstraction seems to operate at low pH, which
with rising pH gradually is replaced by electron transfer from the thiol anion. From the pH dependence
of the second-order rate constant, the respective values for the H-atom abstraction (k ) 1.64  106
L mol-1 s-1) and for the electron transfer (k ) 1.20  109 L mol-1 s-1) were determined.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

The reaction between the triplet excited state of riboflavin and amino acids, peptides, and bovinewhey proteins was investigated in aqueous solution in the pH range from 4 to 9 at 24 °C usingnanosecond laser flash photosynthesis. Only tyro sine and tryptophan (and their peptides) were found tocompete with oxygen in quenching the triplet state of riboflavin in aqueous solution, with second-orderrate constants close to the diffusion limit, 1.75  109 and 1.40  109 L mol-1 s-1 for tyrosineand tryptophan, respectively, with â-lactoglobulin and bovine serum albumin having comparable rateconstants of 3.62  108 and 2.25  108 L mol-1 s-1, respectively. Tyrosine, tryptophan, and theirpeptides react with the photo-excited triplet state of riboflavin by electron transfer from the tyro sineand tryptophan moieties followed by a fast protonation of the resulting riboflavin anion rather than bydirect H-atom abstrac-tion, which could be monitored by time-resolved transient absorption spectroscopyas a decay of triplet riboflavin followed by a rise in riboflavin anion radical absorption. Forcysteine- and thiol-containing peptides, second-order rate constants depend strongly on pH, forcysteine corresponding to pKaRSH ) 8.35. H-atom abstraction seems to operate at low pH, whichwith rising pH gradually is replaced by electron transfer from the thiol anion. From the pH dependenceof the second-order rate constant, the respective values for the H-atom abstraction (k ) 1.64  106L โมล-1 s-1) และสำหรับอิเล็กตรอนถ่ายโอน (k) 1.20 109 L โมล-1 s-1) ได้กำหนดไว้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ปฏิกิริยาระหว่างแฝดสามสถานะกระตุ้นของไรโบฟลาวินและกรดอะมิโนเปปไทด์และโปรตีนเวย์โปรตีน
ศึกษาในสารละลายในช่วง pH 4 ถึง 9 24 ° C
นาโนวินาที เลเซอร์ใช้แฟลชแสง ไซน์ผู้มาใหม่เท่านั้นและทริปโตเฟน ( เปปไทด์ ) พบ
แข่งขันกับออกซิเจนในดับที่แฝดสามรัฐ Riboflavin ในสารละลายกับสอง -
ค่าคงที่อยู่ใกล้กับการแพร่กระจายวงเงิน 1.75  109 และ 1.40  109 ลิตร mol-1 ที่สุดสำหรับซีน
และทริปตามลำดับ â - แลคโตกลอบูลิน และอัลบูมินมีเทียบเคียงอัตรา
ค่าคงที่ 3.62  108 และ 2.25  ผม mol-1 ที่สุดตามลำดับ ไทโรซีน ทริปโตเฟน และตน
สารทำปฏิกิริยากับภาพตื่นเต้นสามรัฐของ Riboflavin โดยอิเล็กตรอนโอนจากผู้มาใหม่ไซน์
และทริปดังกล่าว ตามด้วยโปรโตเนชันของไอออนอย่างรวดเร็วเป็นผลไรโบฟลาวินมากกว่าด้วย
abstrac h-atom tion โดยตรง ซึ่งสามารถตรวจสอบได้โดยการดูดซึมสเปกโทรสโกปี
time-resolved ชั่วคราวเป็นผุของตติยะ Riboflavin ตามโดยการเพิ่มขึ้นใน Riboflavin anion รากดูดซึม สำหรับกรดอะมิโนและเปปไทด์
- ขนาดบรรจุ , ค่าคงที่ขึ้นอยู่กับอันดับที่สองและ pH สำหรับ
ซีสเตอีนที่สอดคล้องกับ pkarsh ) 8.35 . h-atom นามธรรม ดูเหมือนว่างานที่ pH ต่ำซึ่ง
เนื่องจาก pH ค่อยๆถูกแทนที่ด้วยอิเล็กตรอนโอนจากขนาดไอออน . จากการพึ่งพา
อในอันดับที่สอง ด้วยอัตราคงที่ ค่านั้น สำหรับ h-atom นามธรรม ( K ) 1.64  106
L mol-1 ที่สุด ) และอิเล็กตรอนโอน ( K ) 1.20  109 ลิตร mol-1 ที่สุด ) ตัวอย่าง