Amylolytic enzymes in LABIt is alre

Amylolytic enzymes in LAB

It is already mentioned that refined sugars or gelatinized starch are generally used for production of lactic acid by microbial fermentations. Many report are available which emphasize on fungi producing enzymes to degrade raw starch (Bergmann et al., 1988; Hang 1989a,b,1900), but least work is done on isolation of amylolytic lactic bacterial strains
(Figuerao et al., 1995; Morlon-Guyot al., 1998) .some strains of Lactobacillus spp. Produce extracellular amylase and ferment starch directly to lactic acid. Amylolytic activity of fermenting organism is a major characteristic for fermentation of starch to lactic acid. L. amylophilus GV6 was evaluated for its amylolytic activity by estimating the amount of extracellular Amylolytic enzymes
(a amylase and pullulanase) production (Naveena,2004; Vishnu et al., 2000,2006 ).the amylase and pullulanase activities were 0.439 U/g/min and 0.18 U /g/min respectively in SSF with wheat bran (Naveena,2004) Amylolytic enzymes having both amylase and pullulanase activities in L. amylophilus GV6 is a 90 KDa as protein characterized by (Vishnu et al. 2006). The presence of both amylase and pullulranase (debranching enzyme) characteristics for the fermenting organism L. amylophilus GV6 is advantageous for efficient direct conversion of complex starchy substrates to lactic acid. This is evdent from SEM photographs (Figs. 3 and 4) showing the hydrolysis of starch fibers in wheat bran to sugars which in turn are converted to L(+) lactic acid by L. amylophilus GV6 (Vishnu et al., 2000; NaVeena et al., 2005c). Strain GV6 showed both amylase and legumes
Pullulanase activities of 0.59 and 0.34 U/ml/min in submerged fermentations where maximum amylolytic activity was shown with amylopectin followed by soluble starch (Vishnu et al.,
2006 ).The alpha amylase activity in fermentations of raw starch by streptococcus bovis was (1.41 U/ml) higher than that from starch (0.06 U/ml) Junya Narita et al.,2004).The strain L.
Fermentum OGi EI was able to grow and Produce amylase from the main carbohydrates found in cereals (starch, maltose, starch, sucrose, fructose) but also from other compound of cereals and legumes , α galactosides (i.e.raffinose). Growth and amylase production of this organism were slightly higher with maltose than with starch. This might be explained by the fact that the efficiency of limiting dextrins which were not further fermented, thus limiting growth and amylase synthesis (Calderon et al., 2001) Not many amylollytic lactic acid bacteria involved in production of lactic acid are studied for their amylolytic enzyme.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์ amylolytic ในแล็บ

ก็ได้กล่าวแล้วว่า น้ำตาลหรือแป้ง gelatinized โดยทั่วไปใช้สำหรับการผลิตของกรดโดยจุลินทรีย์หมักแหนม ในรายงานมีการเน้นเชื้อราที่ผลิตเอนไซม์ย่อยสลายแป้งดิบ (Bergmann et al., 1988 หาง 1989a บี 1900), แต่ทำงานน้อยที่สุดในการแยกสายพันธุ์แบคทีเรียแล็กติก amylolytic
(Figuerao et al., 1995 Morlon-Guyot al., 1998) สายพันธุ์.some ของแลคโตบาซิลลัสโอผลิต extracellular amylase และความสับสนอลหม่านต่อแป้งกับกรดโดยตรง กิจกรรม amylolytic ของสิ่งมีชีวิต fermenting เป็นลักษณะสำคัญสำหรับหมักแป้งกับกรด L. amylophilus GV6 ถูกประเมินสำหรับกิจกรรมของ amylolytic โดยประมาณจำนวนเอนไซม์ extracellular Amylolytic
(amylase และ pullulanase) ผลิต (Naveena, 2004 วิศณุ et al., 2000,2006) กิจกรรม amylase และ pullulanase อะลูมิเนียมม...ถูก 0.439 U/g/min และ 0.18 U g/min ตามลำดับใน SSF กับรำข้าวสาลี (Naveena, 2004) เอนไซม์ Amylolytic ที่มี amylase และ pullulanase ใน L. amylophilus GV6 เป็น 90 KDa โปรตีนลักษณะโดย (นารายณ์ et al. 2006) สถานะ amylase และ pullulranase (เอนไซม์ debranching) ลักษณะสำหรับ amylophilus มีชีวิต L. fermenting GV6 เป็นข้อได้เปรียบสำหรับประสิทธิภาพตรงแปลงพื้นผิวฟูมซับซ้อนเป็นกรด นี่คือ evdent จากภาพถ่าย SEM (Figs. 3 และ 4) แสดงไฮโตรไลซ์ของแป้งเส้นใยในรำข้าวสาลีกับน้ำตาลซึ่งจะถูกแปลงไป L ()กรด โดย L. amylophilus GV6 (นารายณ์และ al., 2000 NaVeena et al., 2005 c) ต้องใช้ GV6 พบ amylase และกิน
Pullulanase กิจกรรมคือ 0.59 และ 0.34 U/ml/min ในน้ำท่วมหมักแหนมที่ amylolytic กิจกรรมสูงสุดที่แสดงกับ amylopectin ตาม ด้วยแป้งที่ละลายน้ำ (นารายณ์ et al.,
2006)กิจกรรม alpha amylase ในหมักแหนมของแป้งดิบโดยบริษัทอุณหภูมิได้ (141 U/ml) สูงกว่าที่จากแป้ง (0.06 U/ml) นาริตะจรรยา et al., 2004)พันธุ์ L.
Fermentum OGi EI ได้เติบโต และผลิต amylase จากคาร์โบไฮเดรตหลักที่พบในธัญพืช (แป้ง maltose แป้ง ซูโครส ฟรักโทส) แต่ จากสารประกอบอื่น ๆ ของธัญพืชและกิน α galactosides (i.e.raffinose) เจริญเติบโตและ amylase ผลิตของสิ่งมีชีวิตนี้ได้สูงขึ้นเล็กน้อย ด้วย maltose กว่ากับแป้ง นี้อาจจะอธิบายความจริงที่ว่าประสิทธิภาพของจำกัด dextrins ซึ่งไม่เติมหมัก จึง จำกัดการเจริญเติบโตและ amylase สังเคราะห์ (Calderon et al., 2001) ไม่ มาก amylollytic แบคทีเรียกรดแลคติเกี่ยวข้องในการผลิตกรดแลคติศึกษาของเอนไซม์ amylolytic.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์ Amylolytic ใน LAB เป็นที่กล่าวแล้วว่าน้ำตาลกลั่นหรือแป้ง gelatinized โดยทั่วไปจะใช้สำหรับการผลิตกรดแลคติกการหมักด้วยจุลินทรีย์ รายงานจำนวนมากที่ให้ความสำคัญกับการผลิตเชื้อราเอนไซม์ในการย่อยสลายแป้งดิบ (Bergmann et al, 1988. ฮั่ 1989a, b, 1900) แต่การทำงานอย่างน้อยจะทำในการแยก amylolytic แบคทีเรียแลคติก(Figuerao et al, 1995. Morlon-กาย็อท al., 1998) สายพันธุ์บางคนของแลคโตบาซิลลัสเอสพีพี ผลิตอะไมเลสและ extracellular หมักแป้งโดยตรงกับกรดแลคติก กิจกรรม Amylolytic ของการหมักมีชีวิตเป็นลักษณะที่สำคัญสำหรับการหมักแป้งเป็นกรดแลคติก ลิตร amylophilus GV6 ถูกประเมินว่าเป็นกิจกรรมที่ amylolytic ของตนจากการประมาณของเอนไซม์ Amylolytic extracellular (อะไมเลสและ pullulanase) การผลิต (Naveena 2004. พระวิษณุและคณะ, 2000,2006) ได้โดยง่ายอะไมเลสและ pullulanase กิจกรรมเป็น 0.439 U / กรัม / นาทีและ 0.18 U / กรัม / นาทีตามลำดับใน SSF กับรำข้าวสาลี (Naveena, 2004) เอนไซม์ Amylolytic มีทั้งกิจกรรมอะไมเลสและ pullulanase ในแอล amylophilus GV6 เป็น 90 KDa เป็นโปรตีนที่โดดเด่นด้วย (พระนารายณ์ et al. 2006) การปรากฏตัวของทั้งสองอะไมเลสและ pullulranase (เอนไซม์ debranching) ลักษณะสำหรับสิ่งมีชีวิตหมักลิตร amylophilus GV6 เป็นประโยชน์สำหรับการแปลงโดยตรงมีประสิทธิภาพของพื้นผิวแป้งที่ซับซ้อนเพื่อกรดแลคติก นี้ evdent จากภาพถ่าย SEM (ภาพที่ 3 และ 4). แสดงการย่อยสลายของเส้นใยแป้งในรำข้าวสาลีน้ำตาลซึ่งจะถูกแปลงเป็น L (+) กรดแลคติกโดยแอล amylophilus GV6 (พระนารายณ์และคณะ. 2000; Naveena et al., 2005c) สายพันธุ์ GV6 แสดงให้เห็นว่าทั้งสองอะไมเลสและพืชตระกูลถั่วPullulanase กิจกรรมของ 0.59 และ 0.34 U / ml / นาทีในกระบวนการหมักจมอยู่ใต้น้ำที่กิจกรรม amylolytic สูงสุดก็แสดงให้เห็นกับโลตามด้วยแป้งที่ละลายน้ำได้ (พระนารายณ์ et al., 2006) ได้โดยง่ายกิจกรรมอะไมเลสอัลฟาในกระบวนการหมักของดิบ แป้งโดย Streptococcus Bovis เป็น (1.41 U / ml) สูงกว่าที่ได้จากสตาร์ช (0.06 U / ml) Junya นาริตะ et al., 2004) ได้โดยง่ายความเครียดลิตรfermentum Ogi EI ก็สามารถที่จะเติบโตและผลิตอะไมเลสจากคาร์โบไฮเดรตหลักที่พบ ในธัญพืช (แป้งมอลโตส, แป้ง, น้ำตาลฟรุกโตส) แต่ยังมาจากสารอื่น ๆ ของธัญพืชและพืชตระกูลถั่ว galactosides α (ieraffinose) การเจริญเติบโตและการผลิตอะไมเลสของสิ่งมีชีวิตนี้มีสูงขึ้นเล็กน้อยกับมอลโตกว่าด้วยแป้ง นี้อาจอธิบายได้ด้วยความจริงที่ว่าประสิทธิภาพของการ จำกัด dextrins ที่ไม่ได้หมักต่อไปจึง จำกัด การเจริญเติบโตและการสังเคราะห์อะไมเลส (เดรอน et al., 2001) ไม่มาก amylollytic กรดแลคติกแบคทีเรียที่มีส่วนร่วมในการผลิตกรดแลคติกได้รับการศึกษาสำหรับ amylolytic ของพวกเขา เอนไซม์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไมโลไลติกเอนไซม์ในแล็บ

มันมีอยู่แล้วได้กล่าวว่า การกลั่นน้ำตาลหรือแป้งที่ใช้โดยทั่วไปสำหรับการผลิตกรดแลกติกโดยเชื้อจุลินทรีย์ fermentations . หลายรายงานที่มีอยู่ซึ่งเน้นการผลิตเอนไซม์ย่อยสลายเชื้อราแป้งดิบ ( เบอร์กแมน et al . , 1988 ; แขวน 1989a , B , 1900 ) แต่อย่างน้อย งานจะเสร็จในการแยกของไมโลไลติกแบคทีเรียแลคติก
( figuerao et al . ,1995 ; morlon กีโอ al . , 1998 ) บางสายพันธุ์ Lactobacillus spp . ผลิตจากภายนอกและหมักแป้งโดยตรงกรดแลกติก กิจกรรมไมโลไลติกของหมักอินทรีย์เป็นลักษณะสำคัญสำหรับการหมักของแป้งเป็นกรดแลคติก ฉัน amylophilus gv6 ประเมินกิจกรรมไมโลไลติก โดยประเมินปริมาณ extracellular enzymes
ไมโลไลติก( เลส และพูลลูแลนเนส ) การผลิต ( naveena , 2004 ; วิษณุ et al . , 20002006 ) กิจกรรมเลส และพูลลูแลนเนสถูก 0.439 U / g / min และ 0.18 U / g / min ตามลำดับใน SSF กับรำข้าวสาลี ( naveena , 2004 ) ไมโลไลติกเอนไซม์อะไมเลส และมีกิจกรรมทั้งใน gv6 เป็น amylophilus พูลลูแลนเนส L 90 kDa โปรตีนลักษณะ ( วิษณุ et al . 2006 )การปรากฏตัวของทั้ง pullulranase ( debranching อะไมเลส และเอนไซม์ ) คุณลักษณะสำหรับหมักอินทรีย์ . amylophilus gv6 เป็นประโยชน์เพื่อเพิ่มประสิทธิภาพในการแปลงโดยตรงของพื้นผิวของแป้งที่ให้กรดแลคติก นี้เป็น evdent จากภาพถ่าย SEM ( Figs 3 และ 4 ) แสดงการย่อยสลายของเส้นใยแป้งในรำข้าวสาลีกับน้ำตาลซึ่งจะถูกแปลงเป็น L ( ) เป็นกรดแลกติกโดยamylophilus gv6 ( วิษณุ et al . , 2000 ; naveena et al . , 2005c ) สายพันธุ์ พบทั้ง gv6 เลส และกิจกรรมพูลลูแลนเนสถั่ว
0.59 และ 0.34 U / ml / min ในมิด fermentations ที่กิจกรรมไมโลไลติกสูงสุดแสดงด้วยอะไมโลเพกตินตามด้วยแป้งที่ละลายน้ำได้ ( วิษณุ et al . ,
2006 ) อัลฟาอะไมเลส กิจกรรมใน fermentations ของแป้งดิบ Streptococcus bovis คือ ( 141 U / ml ) สูงกว่าที่ได้จากแป้ง ( 0.06 U / ml ) อ นาริตะ et al . , 2004 ) สายพันธุ์ L .
fermentum โอกิ EI สามารถเติบโตและผลิตเอนไซม์อะไมเลสจากคาร์โบไฮเดรตหลักที่พบในธัญพืช ( แป้ง , น้ำตาล , แป้ง , sucrose , fructose ) แต่ยังมาจากการผสมของธัญพืชอื่น ๆ และ legumes α galactosides ( i.e.raffinose )การเจริญและการผลิตเอนไซม์อะไมเลสของสิ่งมีชีวิตนี้สูงขึ้นเล็กน้อยกับน้ำตาลมากกว่าแป้ง นี้อาจอธิบายได้โดยความจริงที่ว่าประสิทธิภาพของการ จำกัด เด็กซ์ตรินซึ่งไม่ได้หมักต่อไป ดังนั้น การเติบโตและการสังเคราะห์อะไมเลส ( Calderon et al . , 2001 ) ไม่กี่ amylollytic แบคทีเรียกรดแลคติกที่เกี่ยวข้องในการผลิตกรดแลคติกจะศึกษาไมโลไลติกเอนไซม์ของพวกเขา .