initiation and execution of apoptos

initiation and execution of apoptosis (Shi, 2004). The regulation
of cell death by caspases came into light during eighties
(Ellis and Horvitz, 1986). It has now grown into a family and till
date at least 14 members of this family have been identified in
mammals that are constitutively expressed in almost all cell
types as inactive proenzymes (zymogens, 32–56 kDa). Caspases
are processed through proteolytic cleavage minimum at
two sites containing aspartate residues. This subsequently
leads to the removal of the prodomain as well as the linker
region from the proenzymes and results in formation of a
heterodimer containing one small and one large subunit
(Liang and Fesik, 1997; Earnshaw et al., 1999). The active
caspases are composed of two such heterodimers (Fig. 4),
which contains cysteine in its active-site (Cohen, 1997) and
has strong preference for aspartate residue at P1 site
(Stennicke and Salvesen, 1998). The caspase family are broadly
divided into CED subfamily that are activated during apoptosis
(caspase-2, -3, -6, -7, -8, -9, and -10) and ICE/caspase-1
subfamily (caspase-1, -4, -5, -11 and -12) that undergo
activation during inflammatory responses. Moreover, apoptotic
caspases can be further divided into initiator caspases
(caspase-2, -8, -9, -10 and -12) primarily responsible for
initiating the cascade and effector caspases (caspases-3, -6
and -7) actually involved in dismantling of the cell.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เริ่มต้นและดำเนินการ apoptosis (Shi, 2004) ข้อบังคับของเซลล์ ตาย caspases มาแสงระหว่างอันดับ(เอลลิสและ Horvitz, 1986) มันมีตอนนี้เติบโตขึ้น ในครอบครัว และจนถึงวัน 14 ที่สมาชิกของครอบครัวนี้ได้รับการระบุในเลี้ยงลูกด้วยนมที่ constitutively ได้ถูกแสดงในเซลล์เกือบทั้งหมดชนิดเป็นงาน proenzymes (zymogens, 32-56 kDa) Caspasesประมวลผลผ่านปริ proteolytic ต่ำสุดที่สองเว็บไซต์ที่ประกอบด้วยการตกค้าง aspartate ซึ่งในเวลาต่อมานำไปสู่การเอาตัว prodomain เป็นตัวเชื่อมโยงข้อมูลที่ภูมิภาคจาก proenzymes และผลลัพธ์ในการก่อตัวของการheterodimer ประกอบด้วยย่อยหนึ่งขนาดใหญ่และขนาดเล็กหนึ่ง(เหลียงและ Fesik, 1997 Earnshaw et al., 1999) การใช้งานcaspases จะประกอบด้วยสองเช่น heterodimers (Fig. 4),ที่ประกอบด้วย cysteine ในการใช้งานไซต์ (โคเฮน 1997) และมีความแข็งแรงสำหรับ aspartate สารตกค้างที่ P1(Stennicke และ Salvesen, 1998) ครอบครัว caspase ได้อย่างกว้างขวางแบ่ง subfamily CED ที่เรียกใช้ในระหว่างการ apoptosis(caspase-2, -3, -6, -7, -8, -9 และ -10) และ ICE caspase-1subfamily (caspase-1, -4, -5, -11 และ -12) ที่ผ่านเปิดใช้งานในระหว่างการตอบสนองการอักเสบ นอกจากนี้ apoptoticcaspases เพิ่มเติมแบ่ง caspases อุปกรณ(caspase-2, -8, -9, -10 และ -12) หน้าที่หลักในการเริ่มต้น caspases การเรียงซ้อนและ effector (caspases-3, -6และ -7) จะ เกี่ยวข้องกับวันของเซลล์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เริ่มต้นการอะพอพโทซิส ( Shi , 2004 ) ระเบียบ
การตายของเซลล์โดย caspases เข้ามาในแสงในระหว่าง eighties
( เอลลิส และ Horvitz , 1986 ) มันได้เติบโตขึ้นในขณะนี้ครอบครัวและจนถึง
วันที่อย่างน้อย 14 สมาชิกของครอบครัวนี้ได้รับการระบุ
สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่ constitutively แสดงออกในเกือบทุกประเภทเซลล์
เป็นไม่ได้ใช้โปรเ ไซม์ ( นี้ , 32 และ 56 กิโลดาลตัน ) caspases
มีการประมวลผลผ่านโปรตีนตัวต่ำสุดที่
สองเว็บไซต์ที่มี aspartate ตกค้าง นี้ต่อมา
นำไปสู่การกำจัดของ prodomain รวมทั้งสนามกอล์ฟ
ภูมิภาคจากโปรเ ไซม์และผลในการก่อตัวของ
heterodimer ที่มีขนาดเล็กและขนาดใหญ่ (
1 เลี่ยงและ fesik , 1997 ; เอิร์นชอว์ et al . , 1999 ) การ caspases ปราดเปรียว
จะประกอบด้วยสอง heterodimers ( รูปดังกล่าว4 ) ,
ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนในไซต์งานของตน ( Cohen , 1997 ) และมีความต้องการที่แข็งแกร่งสำหรับ aspartate
กาก
( stennicke P1 ที่เว็บไซต์ และ salvesen , 1998 ) ครอบครัวแคสเปสวงกว้าง
แบ่งออกเป็น CED subfamily ที่เปิดใช้งานระหว่าง apoptosis
( caspase-2 , - 3 , - 6 - 7 - 8 - 9 - 10 ) และน้ำแข็ง / caspase-1
subfamily ( caspase-1 , - 4 , - 5 - 11 - 12 ) ที่ผ่าน
การเปิดใช้งานในระหว่างการตอบสนองการอักเสบ นอกจากนี้ ในกลุ่มที่มี
caspases สามารถแบ่งเป็นผู้ริเริ่ม caspases
( caspase-2 - 8 - 9 - 10 - 12 ) เป็นหลักรับผิดชอบในการจัดทำและ caspases
น้ำตก ( ( caspases-3 , - 6
- 7 ) จริง ๆ ที่เกี่ยวข้องในช่วงเซลล์