shows the enzymatic activity of the different samples obtained after ultrasonication, purification and lyophilisation. As it can be observed in the table, lipase in the presence of TX100 is very sensitive to the overall cycle of freezing and lyophilisation because there is a significant loss on the enzymatic activity for almost all these samples. For the original sample after disintegration (UD + L), it was possible to recover between 17 and 20% of the original (for 2% and 0%, v/v, TX100 respectively). The samples obtained after ultrasound disintegration and precipitation with ammonium sulphate (UD + P + L) using 0% (v/v) TX100 maintained around 74% of its original enzymatic activity, while when using 2% (v/v) TX100 allowed to recover just around 5% of the original enzymatic activity. On the other side, the dialysis process (UD + D + L) allowed recovering around 45% of the enzymatic activity for the samples obtained after ultrasonication using 0% (v/v) TX100, compared with 12.7% recovered when the samples contained 2% (v/v) TX100. If we observe at the specific enzymatic activity per gram of solid recovered, we can conclude that the ultrasound disintegration with 0% (v/v) TX100 followed by dialysis and lyophilisation allowed recovering the higher specific enzymatic activity, around 23 lipase units/g solid. The amount of energy that is necessary to extract and purify this amount of enzyme is equivalent to 6 kJ spent per enzyme unit per gram of solid recovered. Similar enzyme concentrations (between 10 and 23 lipase units/g solid) have been used in the literature to pretreat wastewater having high concentrations of oil and fats (Cammarota et al., 2001), indicating that lipases obtained after dialysis could be used as pretreatment to improve anaerobic digestion. However, we consider that for specific industrial applications (like production of esters) a purification and concentration procedure by classical methods must be stated in order to can compete with enzymes produced at industrial scale.
แสดงกิจกรรมเอนไซม์ในระบบตัวอย่างอื่นที่ได้รับหลังจาก ultrasonication ฟอก และ lyophilisation มันสามารถสังเกตในตาราง เอนไซม์ไลเปสในต่อหน้าของ TX100 เป็นอ่อนไหวมากกับวงจรโดยรวมของจุดเยือกแข็งและ lyophilisation เนื่องจากมีการสูญเสียของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบตัวอย่างเหล่านี้เกือบทั้งหมด สำหรับตัวอย่างต้นฉบับหลังจากสลายตัว (อุด + L), ก็สามารถกู้คืน 17 และ 20% ของต้นฉบับ (2% และ 0%, v/v, TX100 ตามลำดับ) ตัวอย่างได้รับหลังจากการสลายตัวของอัลตร้าซาวด์และฝน ด้วยแอมโมเนียมซัลเฟต (อุด + P + L) ใช้ 0% (v/v) TX100 รักษาประมาณ 74% ของกิจกรรมของเอนไซม์ในระบบเดิม ในขณะที่เมื่อใช้ 2% (v/v) TX100 อนุญาตให้กู้เพียงประมาณ 5% ของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบเดิม อีกด้าน หน่วยกระบวนการ (อุด + D + L) อนุญาตให้กู้คืนประมาณ 45% ของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบสำหรับตัวอย่างที่ได้รับหลังจากใช้ 0% (v/v) TX100, ultrasonication เปรียบเทียบกับ 12.7% กู้เมื่อตัวอย่างมีอยู่ 2% (v/v) TX100 ถ้าเราสังเกตที่เอนไซม์ในระบบกิจกรรมต่อกรัมของแข็งที่กู้คืน เราสามารถสรุปว่า บูรณภาพซาวด์ 0% (v/v) TX100 ตามหน่วย และ lyophilisation อนุญาตให้กู้คืนสูงเอนไซม์ในระบบกิจกรรม ประมาณ 23 เอนไซม์ไลเปสหน่วย/กรัมของแข็ง จำนวนพลังงานที่จำเป็นต่อ การแยกบริสุทธิ์เอนไซม์จำนวนนี้ จะเท่ากับ 6 kJ ใช้ต่อเอนไซม์หน่วยต่อกรัมของแข็งที่กู้คืน ความเข้มข้น (ระหว่าง 10 และเอนไซม์ไลเปสที่ 23 หน่วย/กรัมของแข็ง) มีใช้ในวรรณคดีการ pretreat น้ำเสียที่มีความเข้มข้นสูงของน้ำมันและไขมัน (Cammarota และ al., 2001), เอนไซม์คล้ายแสดง lipases รับหลังจากที่หน่วยสามารถใช้ pretreatment เพื่อปรับปรุงการย่อยอาหารที่ไม่ใช้ออกซิเจน อย่างไรก็ตาม เราพิจารณาว่า สำหรับงานเฉพาะอุตสาหกรรม (เช่นผลิต esters) ขั้นตอนการทำให้บริสุทธิ์และเข้มข้น โดยวิธีคลาสสิกต้องระบุเพื่อสามารถแข่งขันกับเอนไซม์ที่ผลิตในระดับอุตสาหกรรมได้
การแปล กรุณารอสักครู่..
![](//thimg.ilovetranslation.com/pic/loading_3.gif?v=b9814dd30c1d7c59_8619)