The composition of the continuous p

The composition of the continuous phase also dictates how well
the protein adsorbs to the interface with respect to quantity and
time (Tcholakova et al., 2006a). When proteins adsorb, they often
undergo conformational changes to reduce the interfacial tension
between the two immiscible liquids (Bos & van Vliet, 2001). Con-
formational changes are dependent on the structure of the protein
and solvent conditions, such that open random-coil structures (e.g.,
b-casein and gelatins A, B, and F (Bohin, Vincken, Van der Hijden, &
Gruppen, 2012)) may rapidly undergo changes while globular
structures (e.g., b-lactoglobulin, bovine serum albumin (Baier &
McClements, 2005), and ovalbumin (Najbar, Considine, & Drum-
mond, 2003)) undergo slower changes due to physical restraints
(Dickinson, 1992; Malmsten, 2003; Norde, 2003). Proteins that ad-
sorb at high ratesmay undergo little to no changes in conformation
prior to the saturation of the interface to produce a thick interfacial
layer under high concentrations (Bouyer, Mekhloufi, Rosilio,
Grossiord, & Agnely, 2012). Yet the thickness of the interfacial layer
is not arbitrary, such that a study on caseins revealed that although
the minimum surface coverage was 1 mg/m2
with a thickness of
5 nm, the maximum surface coverage was reported as 3 mg/m2
with an interfacial layer of 10 nm (Fang & Dalgleish, 1993). It has
been reported that the four types of caseins have been found to ex-
hibit varying thicknesses at the water–oil interface (Dalgleish,
1993). Caseins occupy a thickness from 5.4 nm for as1-casein to
11.1 nm for b-casein (Dalgleish, 1993). Due to changes in confor-
mation, proteins at the interface may display differing proteolytic
rates and profiles at the water–oil interface compared to in solu-
tion (Agboola & Dalgleish, 1996; Dufour, Dalgalarrondo, & Adam,
1998). The degree of proteolysis was reported to be affected by
the polarity of the oil phase due to the conformation of the protein
at the water–oil interface (Maldonado-Valderrama,Wilde, Mulhol-
land, & Morris, 2012). It was previously reported that, for b-lacto-
globulins, hydrolysis at the interface was much great than in the
bulk solution, which was attributed to change in conformation at
the interface which enabled better access to proteolytic sites
(Agboola & Dalgleish, 1996).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

องค์ประกอบของระยะต่อเนื่องยังบอกว่า ดีโปรตีน adsorbs อินเทอร์เฟซสำหรับกับปริมาณ และเวลา (Tcholakova et al., 2006a) เมื่อโปรตีนชื้น พวกเขามักจะรับแปลง conformational เพื่อลดความตึงเครียด interfacialระหว่างสอง immiscible ของเหลว (บอส & van Vliet, 2001) คอน-formational จะขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนและตัวทำละลาย เช่นที่เปิดสุ่มขดโครงสร้าง (เช่นบีเคซีนและ gelatins A, B และ F (Bohin, Vincken, Van der Hijden, &Gruppen, 2012)) อาจรับ globular ในขณะการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วโครงสร้าง (เช่น บี-lactoglobulin วัว serum albumin (Baier &McClements, 2005), และ ovalbumin (Najbar, Considine และกลอง -พระ 2003)) รับจริง restraints การเปลี่ยนแปลงช้า(สัน 1992 Malmsten, 2003 Norde, 2003) โปรตีนโฆษณาที่ -เปลี่ยนแปลงไปไม่น้อยใน conformation รับ sorb ที่สูง ratesmayก่อนความอิ่มตัวของอินเทอร์เฟซการผลิต interfacial หนาชั้นภายใต้ความเข้มข้นสูง (Bouyer, Mekhloufi, RosilioGrossiord, & Agnely, 2012) แต่ความหนาของชั้น interfacialไม่กำหนด ให้การศึกษา caseins เปิดเผยที่แม้ว่าคลุมผิวต่ำสุดคือ 1 mg/m2มีความหนาของ5 nm รายงานความครอบคลุมพื้นผิวสูงสุดเป็น 3 mg/m2มีชั้นการ interfacial 10 nm (ฟาง & Dalgleish, 1993) มีรายงานว่า สี่ประเภท caseins พบกับอดีต-แตกต่างกันความหนาที่อินเทอร์เฟสน้ำน้ำมัน (Dalgleish, hibit1993) . caseins ครองความหนาจาก 5.4 nm สำหรับ as1-เคซีนเพื่อ11.1 nm สำหรับบี-เคซีน (Dalgleish, 1993) เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงใน confor-mation โปรตีนที่อินเทอร์เฟซอาจแสดง proteolytic ที่แตกต่างกันราคาและ profiles ที่อินเทอร์เฟสน้ำ – น้ำมันเมื่อเทียบกับใน soluสเตรชัน (Agboola & Dalgleish, 1996 Dufour, Dalgalarrondo และอา ดัมปี 1998) . ระดับการ proteolysis เป็นรายงานที่ได้รับผลกระทบโดยขั้วของระยะน้ำมันจาก conformation ของโปรตีนในอินเทอร์เฟสน้ำน้ำมัน (Maldonado วาลเดอร์รามา ไวลด์ Mulhol-ที่ดิน และมอร์ริส 2012) ก่อนหน้านี้ถูกรายงานว่า สำหรับบี-lacto -globulins ไฮโตรไลซ์ที่อินเทอร์เฟซถูกมากดีกว่าในการกลุ่มโซลูชั่น การบันทึกการเปลี่ยนแปลง conformation ที่อินเทอร์เฟซที่เปิดใช้งานการเข้าถึงไซต์ proteolytic(Agboola & Dalgleish, 1996)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

องค์ประกอบของขั้นตอนอย่างต่อเนื่องนอกจากนี้ยังสั่งการวิธีการที่ดีโปรตีน adsorbs อินเตอร์เฟซที่เกี่ยวกับปริมาณและเวลา(Tcholakova et al., 2006a) เมื่อดูดซับโปรตีนพวกเขามักจะได้รับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเพื่อลดความตึงเครียด interfacial ระหว่างสองของเหลว immiscible (Bos และรถตู้ Vliet, 2001) ทําการเปลี่ยนแปลง formational จะขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีนและเงื่อนไขที่เป็นตัวทำละลายเช่นว่าโครงสร้างแบบสุ่มเปิดขดลวด(เช่นB-เคซีนและ gelatins A, B, และ F (Bohin, Vincken, แวนเดอร์ Hijden และGruppen 2012 )) อย่างรวดเร็วอาจจะได้รับการเปลี่ยนแปลงในขณะที่รูปทรงกลมโครงสร้าง(เช่น B-lactoglobulin, ซีรั่มอัลบูมิวัว (Baier และMcClements, 2005) และ ovalbumin (Najbar, Considine และ Drum- mond, 2003)) ได้รับการเปลี่ยนแปลงที่ช้าลงเนื่องจากการพันธนาการทางกายภาพ( ดิกคินสัน, 1992; Malmsten 2003; Norde, 2003) โปรตีนที่ปรับแก้Sorb ที่ ratesmay สูงรับเพียงเล็กน้อยที่จะไม่มีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างก่อนที่จะมีความอิ่มตัวของอินเตอร์เฟซในการผลิตinterfacial หนาชั้นภายใต้ความเข้มข้นสูง(Bouyer, ไฟ Mekhlou, Rosilio, Grossiord และ Agnely 2012) แต่ความหนาของชั้น interfacial ที่ไม่ได้โดยพลการเช่นว่าการศึกษาในcaseins เปิดเผยว่าแม้จะมีความคุ้มครองที่พื้นผิวต่ำสุดคือ1 mg / m2 มีความหนาของ5 นาโนเมตรครอบคลุมพื้นผิวสูงสุดได้รับรายงานว่า 3 mg / m2 กับ interfacial ชั้น 10 นาโนเมตร (ฝางและ Dalgleish, 1993) มันได้รับรายงานว่าในสี่ประเภทของ caseins ได้รับพบว่าอดีตความหนาที่แตกต่างกันhibit ที่อินเตอร์เฟซที่น้ำน้ำมัน (Dalgleish, 1993) caseins ครอบครองหนาตั้งแต่ 5.4 นาโนเมตรสำหรับ AS1-เคซีนไป11.1 นาโนเมตรสำหรับ B-เคซีน (Dalgleish, 1993) เนื่องจากมีการเปลี่ยนแปลงใน confor- mation โปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่แตกต่างกันอาจแสดงโปรตีนราคาและโปรles สายที่เชื่อมต่อน้ำน้ำมันเมื่อเทียบกับในโซลูชันการ(Agboola Dalgleish & 1996; Dufour, Dalgalarrondo และอดัม, 1998) ระดับของ proteolysis มีรายงานว่าจะได้รับผลกระทบจากขั้วของเฟสน้ำมันเนื่องจากโครงสร้างของโปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่น้ำน้ำมัน(โดนา-Valderrama, ไวลด์ Mulhol- ที่ดินและมอร์ริส 2012) มีรายงานก่อนหน้านี้ว่าสำหรับ B-lacto- globulins จองจำที่อินเตอร์เฟซได้มากที่ดีกว่าในการแก้ปัญหาจำนวนมากซึ่งเป็นผลมาจากการเปลี่ยนแปลงในรูปแบบที่อินเตอร์เฟซที่ใช้ดีกว่าที่จะเข้าถึงเว็บไซต์โปรตีน(Agboola และ Dalgleish, 1996) .

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

องค์ประกอบของวัฏภาคต่อเนื่องยังสั่งการได้ดีแค่ไหน
adsorbs โปรตีนให้อินเตอร์เฟซที่เกี่ยวกับปริมาณและ
( tcholakova et al . , 2006a ) เมื่อโปรตีนการดูดซับพวกเขามักจะ
เจอการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเพื่อลดความตึงเครียดระหว่าง
ระหว่างสองแยกเฟสของเหลว ( บอส& ฟาน ฟลีต , 2001 ) คอน -
formational เปลี่ยนแปลงจะขึ้นอยู่กับโครงสร้างของโปรตีน
และเงื่อนไขตัวทำละลาย เช่น เปิดม้วนแบบโครงสร้าง ( เช่น
b-casein เจลาตินและ A , B , และ F ( bohin vincken แวน เดอ hijden , , ,
& GRUPPEN 2012 ) อาจได้รับการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็ว ในขณะที่โครงสร้างรูปทรงกลม
( เช่น b-lactoglobulin อัลบูมิน ( เบเออร์ , &
mcclements , 2005 ) และ โอวาลบูมิน ( najbar considine & , , กลอง -
มอนด์ , 2003 ) ผ่านการเปลี่ยนแปลงเนื่องจาก restraints กายภาพ
ช้าลง( ดิค , 1992 ; มาล์มสเทน , 2003 ; norde , 2003 ) โปรตีนที่โฆษณา -
sorb ที่สูง ratesmay ผ่านน้อยไม่มีการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้าง
ก่อนที่จะมีความอิ่มตัวของอินเตอร์เฟซที่จะผลิตความหนาชั้นใต้ผิวหน้า
ความเข้มข้นสูง ( bouyer mekhlou จึง rosilio
, , , grossiord & agnely , 2012 ) แต่ความหนาของชั้น
( ไม่ใช่ตามอำเภอใจเช่น การศึกษาพบว่า แม้ว่าความตระหนกตกใจ
พื้นผิวขั้นต่ำคือ 1 mg / m2
ที่มีความหนา
5 nm ครอบคลุมพื้นผิวสูงสุดมีรายงานว่า 3 mg / m2
กับชั้นระหว่าง 10 nm ( ฟาง&แดลเกอลิช , 1993 ) มันมี
ถูกรายงานว่าสี่ประเภทของตระหนกตกใจได้พบเพื่อเก่า -
hibit แตกต่างกันความหนาที่น้ำและน้ำมัน ( แดลเกอลิช
อินเตอร์เฟซ , 1993 )ตระหนกตกใจครอบครองความหนาจาก 5.4 nm สำหรับ as1 เคซีน

3 nm สำหรับ b-casein ( แดลเกอลิช , 1993 ) เนื่องจากมีการเปลี่ยนแปลงใน confor -
ดาวน์โหลด โปรตีนที่อินเตอร์เฟซที่อาจแสดงแตกต่างระ
ราคาและโปรจึงเล ในน้ำและน้ำมัน เมื่อเทียบกับในอินเตอร์เฟซซูลู -
tion ( agboola &แดลเกอลิช , 1996 ; ดู dalgalarrondo &
, , อดัม , 1998 ) ระดับของโปรตีโ ลซิสมีรายงานว่าจะได้รับผลกระทบจาก
ขั้วของน้ำมันเฟสเนื่องจากโครงสร้างของโปรตีนในน้ำ และน้ำมัน ติดต่อ
( มัลโดนาโด Valderrama ของ mulhol -
, , ที่ดิน , &มอร์ริส , 2012 ) มีรายงานว่า ก่อนหน้านี้ ว่า สำหรับ b-lacto -
โกลบูลินไฮโดร , ที่เชื่อมต่อ ได้ มาก ที่ดีกว่าใน
เป็นกลุ่มโซลูชั่นซึ่งประกอบกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างที่
อินเตอร์เฟซที่ทำให้ดีกว่าที่จะเข้าถึงเว็บไซต์
จำเพาะ( agboola &แดลเกอลิช , 1996 )