Due to the aforementioned roles of

Due to the aforementioned roles of titin in living cells, it is quite conceivable that its degradation in postmortem muscle would lead to weakening of the longitudinal structure of the myofi brillar sarcomere and integrity of muscle. This weakening, in conjunction with other changes in postmortem muscle, could lead to enhanced tenderness. The degradation of titin has been observed in several studies (Lusby et al. 1983 ; Zeece et al. 1986 ; Astier et al. 1993 ; Huff - Lonergan et al. 1995 ; Melody et al. 2004 ; Rowe et al. 2004a, b ). When titin is degraded, a major degradation product, termed T 2, is observed that migrates only slightly faster under SDS - PAGE conditions than intact titin. This product migrates at approximately 2,400 kDa (Kurzban and Wang 1988, 1987 ; Huff - Lonergan et al. 1995 ). Another titin degradation product that has been observed by SDS - PAGE an - alysis migrates at approximately 1,200 kDa (Matsuura et al. 1991 ; Huff - Lonergan et al. 1995 ). This latter polypeptide has been shown to contain the portion of titin that extends from the Z - line to near the N 2 line in the I - band (Kimura et al. 1992 ), although the exact position that the 1200 kDa polypeptide reaches in the sarcomere is still not certain. The 1,200 - kDa polypeptide has been documented to appear earlier postmortem in myofi brils from aged beef that had lower shear force (and more desirable tenderness scores) than in samples from product that had higher shear force and/or less favorable tenderness scores (Huff - Lonergan et al. 1995, 1996a, b ). The T2 polypeptide can also be subsequently degraded or altered during normal postmortem aging. Studies that have used antibodies against titin have been shown to cease to recognize T2 after prolonged periods of postmortem storage or
μ – calpain digestion (Ho et al. 1994 ; Huff – Lonergan et al. 1996a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เนื่องจากบทบาทดังกล่าวของ titin ในเซลล์ที่มีชีวิตที่มันค่อนข้างไปได้ว่าการย่อยสลายของกล้ามเนื้อในการชันสูตรศพจะนำไปสู่การลดลงของโครงสร้างยาวของซีก myofi Brillar และความสมบูรณ์ของกล้ามเนื้อ ลดลงนี้ร่วมกับการเปลี่ยนแปลงอื่น ๆ ในการชันสูตรศพของกล้ามเนื้ออาจนำไปสู่ความอ่อนโยนที่เพิ่มขึ้น การย่อยสลายของ titin ได้รับการปฏิบัติในการศึกษาหลาย (Lusby et al, 1983; Zeece et al, 1986; Astier et al, 1993;... หอบ - เนอร์เก et al, 1995; Melody et al, 2004; Rowe et al, 2004a, ข... ) เมื่อ titin จะสลายตัวผลิตภัณฑ์ย่อยสลายที่สำคัญที่เรียกว่า T 2 เป็นที่สังเกตว่าย้ายได้เร็วขึ้นเพียงเล็กน้อยภายใต้ SDS - สภาพหน้ากว่า titin เหมือนเดิม ผลิตภัณฑ์นี้ย้ายที่ประมาณ 2,400 กิโลดาลตัน (Kurzban และวังปี 1988, 1987. หอบ - เนอร์เก et al, 1995) อีกหนึ่งผลิตภัณฑ์ที่ย่อยสลาย titin ที่ได้รับการตรวจสอบโดย SDS - PAGE - การ alysis ย้ายที่ประมาณ 1,200 กิโลดาลตัน (Matsuura et al, 1991;. หอบ - เนอร์เก et al, 1995). นี้ polypeptide หลังได้รับการแสดงที่จะมีส่วนหนึ่งของ titin ที่ยื่นออกมาจากซี - สายใกล้ N 2 บรรทัดในฉัน - วงแม้ว่าตำแหน่งที่แน่นอนว่า polypeptide kDa 1200 ถึงใน (คิมูระ et al, 1992). ซีกยังคงไม่แน่ใจ 1,200 - polypeptide กิโลดาลตันได้รับการรับรองให้ปรากฏชันสูตรศพก่อนหน้านี้ใน brils myofi จากเนื้ออายุที่มีแรงเฉือนที่ต่ำกว่า (และอื่น ๆ คะแนนความอ่อนโยนที่พึงประสงค์) มากกว่าในตัวอย่างจากผลิตภัณฑ์ที่มีแรงเฉือนที่สูงขึ้นและ / หรือดีน้อยคะแนนความอ่อนโยน (หอบ - Lonergan et al. 1995, 1996a b) polypeptide T2 นอกจากนี้ยังสามารถย่อยสลายในภายหลังหรือเปลี่ยนแปลงในระหว่างการชันสูตรศพริ้วรอยปกติ การศึกษาที่มีการใช้แอนติบอดีต่อ titin ได้รับการแสดงที่จะยุติการรับรู้ T2
หลังจากระยะเวลานานในการจัดเก็บการชันสูตรศพหรือμ - การย่อยอาหาร calpain (โฮ et al, 1994; หอบ - เนอร์เก et al, 1996a..)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จากบทบาทดังกล่าวของไตตินในเซลล์ที่มีชีวิต มันค่อนข้างเป็นไปได้ว่า การย่อยสลายของกล้ามเนื้อหลังจะนำไปสู่ความอ่อนแอของโครงสร้างตามยาวของ myofi brillar ซาร์โคเมียร์และความสมบูรณ์ของกล้ามเนื้อ อ่อนตัวนี้ ร่วมกับการเปลี่ยนแปลงอื่น ๆในการชันสูตรศพของกล้ามเนื้อ อาจนำไปสู่การเพิ่มความอ่อนโยนการย่อยสลายของไตตินได้รับการตรวจสอบในการศึกษาหลาย ( Lusby et al . 1983 ; zeece et al . 1986 ; astier et al . 1993 ; ทำให้โกรธ - โลเนอร์แกน et al . 1995 ; เพลง et al . 2004 ; Rowe et al . 2004a , B ) เมื่อไตตินคือการสลายตัว , ผลิตภัณฑ์สลายหลัก เรียกว่า T 2 พบว่า ย้ายเพียงเล็กน้อยเร็วกว่าภายใต้ SDS - หน้า สภาพสมบูรณ์ไตติน .ผลิตภัณฑ์นี้ย้ายที่ประมาณ 2400 กิโลดาลตัน ( kurzban และวัง 1988 , 1987 ; ทำให้โกรธ - โลเนอร์แกน et al . 1995 ) อื่นไตตินการย่อยสลายผลิตภัณฑ์ที่ได้รับการตรวจสอบโดย SDS - หน้า - alysis อพยพประมาณ 1200 กิโลดาลตัน ( Matsuura et al . 1991 ; ทำให้โกรธ - โลเนอร์แกน et al . 1995 )นาควิถีหลังนี้ได้แสดงการประกอบด้วยส่วนของไตตินที่ขยายจาก Z - บรรทัดใกล้ N 2 บรรทัดใน I - Band ( คิมูระ et al . 1992 ) แต่ตรงตำแหน่งที่ 1200 กิโล polypeptide ถึงในซาร์โคเมียร์ ยังไม่มั่นใจ 1 ,200 - ) พอลิเพปไทด์ได้รับการบันทึกไว้ปรากฏหลังจากก่อนหน้านี้ใน myofi brils จากเนื้ออายุที่มีค่าแรงเฉือน ( และคะแนนพิศวาสที่พึงประสงค์มากขึ้น ) กว่าในตัวอย่างจากผลิตภัณฑ์ที่มีแรงเฉือนสูง และ / หรือ คะแนนพิศวาสดีน้อย ( อารมณ์เสีย - โลเนอร์แกน et al . 1995 1996a , B )โดย T2 พอลิเพปไทด์ยังสามารถในภายหลังหรือการเปลี่ยนแปลงในระหว่างการชันสูตรศพเสื่อมโทรมปกติอายุ การศึกษาที่ใช้แอนติบอดีต่อไตตินได้รับการแสดงที่จะหยุดจำ T2 หลังจากระยะเวลานานในการชันสูตรศพกระเป๋าหรือ
μ–เพนการย่อยอาหาร ( โฮ et al . 1994 ; Huff – โลเนอร์แกน และคณะ 1996a )