Figure 2.Photoreaction mechanisms.

Figure 2.
Photoreaction mechanisms. (A) Distinct configurations of the retinal Schiff base (RSB). (Top) Retinal in the all-trans state, as found in the dark-adapted state of microbial rhodopsins and in the light-activated forms of type II rhodopsins of higher eukaryotes. (Middle) Upon absorbing a photon, protonated microbial RSB converts to the 13-cis retinal configuration. (Bottom) 11-Cis retinal is found only in type II rhodopsins, where it binds to the opsin in the dark state before isomerizing to the all-trans position after photon absorption. (B) The photocycle of bacteriorhodopsin (BR) is initiated from the dark-adapted state; photon absorption activates a sequence of photochemical reactions and structural changes represented by the indicated photointermediates. Also shown are the configuration of the RSB at each step (red) and the wavelength at which each intermediate absorbs light maximally (blue). (C) Summary of proton transport reactions during the BR photocycle. Photon absorption (1) initiates the conformational switch in the RSB; leading to (2) transfer of a proton to Asp 85; (3) release of a proton from the proton release complex (PRC); (4) reprotonation of the RSB by Asp 96; (5) uptake of a proton from the cytoplasm to reprotonate Asp 96; and (6) the reprotonation of the PRC from Asp 85. (D) Light-induced switching of dipole orientation in response to photon absorption in BR, ChR, and HR. The configuration switch triggers the transfer of the RSB proton to Asp 85 or Glu 123 in BR or ChR2, respectively. In HR, dipole switching facilitates the transfer of a Cl− ion from the cavity formed between the RSB and Thr 143, to a Cl− binding site cytoplasmic to the RSB, enabling the key transport steps of these pumps.

Opsin genes are divided into two distinct superfamilies: microbial-type opsins (type I) and animal-type opsins (type II). Although both families encode seven-transmembrane structures, sequence homology between the two is practically nonexistent; homology within families, however, is high (25%–80% residue similarity) (Man et al. 2003). Type I opsin genes are found in prokaryotes, algae, and fungi, where they control diverse functions such as phototaxis, energy storage, development, and retinal biosynthesis (Spudich 2006). Type II opsin genes are present only in higher eukaryotes and are mainly responsible for vision, but also play roles in circadian rhythm and pigment regulation (Sakmar 2002; Shichida and Yamashita 2003).

Type II opsins encode G-protein-coupled receptors (GPCRs). In the dark, these proteins bind retinal in the 11-cis configuration (Fig. 2A, bottom). Upon illumination, retinal isomerizes to the all-trans configuration (Fig. 2A, top) and initiates the reactions that underlie the visual phototransduction second messenger cascade. After photoisomerization, the retinal–protein linkage is hydrolyzed; free all-trans retinal then diffuses out of the protein and is replaced by a fresh 11-cis retinal molecule for another round of signaling (Hofmann et al. 2009). In contrast, type I opsins encode proteins that use retinal in the all-trans configuration, which isomerizes upon photon absorption to the 13-cis configuration (Fig. 2A, middle). Unlike the situation with type II rhodopsins, the activated retinal molecule in type I rhodopsins does not dissociate from its opsin protein, but thermally reverts to the all-trans state while maintaining a covalent bond to its protein partner (Haupts et al. 1997). Type I opsins encode distinct categories of protein, discussed in more detail below.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รูปที่ 2Photoreaction mechanisms. (A) Distinct configurations of the retinal Schiff base (RSB). (Top) Retinal in the all-trans state, as found in the dark-adapted state of microbial rhodopsins and in the light-activated forms of type II rhodopsins of higher eukaryotes. (Middle) Upon absorbing a photon, protonated microbial RSB converts to the 13-cis retinal configuration. (Bottom) 11-Cis retinal is found only in type II rhodopsins, where it binds to the opsin in the dark state before isomerizing to the all-trans position after photon absorption. (B) The photocycle of bacteriorhodopsin (BR) is initiated from the dark-adapted state; photon absorption activates a sequence of photochemical reactions and structural changes represented by the indicated photointermediates. Also shown are the configuration of the RSB at each step (red) and the wavelength at which each intermediate absorbs light maximally (blue). (C) Summary of proton transport reactions during the BR photocycle. Photon absorption (1) initiates the conformational switch in the RSB; leading to (2) transfer of a proton to Asp 85; (3) release of a proton from the proton release complex (PRC); (4) reprotonation of the RSB by Asp 96; (5) uptake of a proton from the cytoplasm to reprotonate Asp 96; and (6) the reprotonation of the PRC from Asp 85. (D) Light-induced switching of dipole orientation in response to photon absorption in BR, ChR, and HR. The configuration switch triggers the transfer of the RSB proton to Asp 85 or Glu 123 in BR or ChR2, respectively. In HR, dipole switching facilitates the transfer of a Cl− ion from the cavity formed between the RSB and Thr 143, to a Cl− binding site cytoplasmic to the RSB, enabling the key transport steps of these pumps.Opsin genes are divided into two distinct superfamilies: microbial-type opsins (type I) and animal-type opsins (type II). Although both families encode seven-transmembrane structures, sequence homology between the two is practically nonexistent; homology within families, however, is high (25%–80% residue similarity) (Man et al. 2003). Type I opsin genes are found in prokaryotes, algae, and fungi, where they control diverse functions such as phototaxis, energy storage, development, and retinal biosynthesis (Spudich 2006). Type II opsin genes are present only in higher eukaryotes and are mainly responsible for vision, but also play roles in circadian rhythm and pigment regulation (Sakmar 2002; Shichida and Yamashita 2003).Type II opsins encode G-protein-coupled receptors (GPCRs). In the dark, these proteins bind retinal in the 11-cis configuration (Fig. 2A, bottom). Upon illumination, retinal isomerizes to the all-trans configuration (Fig. 2A, top) and initiates the reactions that underlie the visual phototransduction second messenger cascade. After photoisomerization, the retinal–protein linkage is hydrolyzed; free all-trans retinal then diffuses out of the protein and is replaced by a fresh 11-cis retinal molecule for another round of signaling (Hofmann et al. 2009). In contrast, type I opsins encode proteins that use retinal in the all-trans configuration, which isomerizes upon photon absorption to the 13-cis configuration (Fig. 2A, middle). Unlike the situation with type II rhodopsins, the activated retinal molecule in type I rhodopsins does not dissociate from its opsin protein, but thermally reverts to the all-trans state while maintaining a covalent bond to its protein partner (Haupts et al. 1997). Type I opsins encode distinct categories of protein, discussed in more detail below.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รูปที่ 2
กลไก Photoreaction (ก) การกำหนดค่าที่แตกต่างของฐานชิฟฟ์จอประสาทตา (RSB) (บน) จอประสาทตาในรัฐทั้งหมดทรานส์ที่พบในรัฐเข้มดัดแปลง rhodopsins ของจุลินทรีย์และในรูปแบบแสงเปิดใช้งานประเภทที่สองของยูคาริโอ rhodopsins ที่สูงขึ้น (กลาง) เมื่อดูดซับโฟตอน, จุลินทรีย์โปรตอน RSB แปลงไปการตั้งค่าจอประสาทตา 13 ถูกต้อง (ล่าง) จอประสาทตา 11 Cis จะพบได้เฉพาะในชนิด II rhodopsins ที่มันผูกกับ opsin ในสภาพมืดก่อนที่จะไปอยู่ในตำแหน่ง isomerizing ทุกทรานส์หลังจากการดูดซึมโฟตอน (ข) photocycle ของแบค (BR) จะเริ่มจากรัฐเข้มดัดแปลง; การดูดซึมโฟตอนเปิดใช้งานลำดับของปฏิกิริยาเคมีและการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างแสดงโดย photointermediates ระบุ แสดงให้เห็นว่ายังมีการกำหนดค่าของ RSB ในแต่ละขั้นตอน (สีแดง) และความยาวคลื่นที่ดูดซับแต่ละกลางสว่างที่สุดนี้ (สีฟ้า) (C) สรุปปฏิกิริยาขนส่งโปรตอนในช่วง BR photocycle การดูดซึมโฟตอน (1) เริ่มต้นการสลับโครงสร้างใน RSB; ที่นำไปสู่ ​​(2) การโอนโปรตอนงูเห่า 85; (3) การเปิดตัวของโปรตอนจากการเปิดตัวโปรตอนที่ซับซ้อน (สาธารณรัฐประชาชนจีน); (4) reprotonation ของ RSB โดยงูเห่า 96; (5) การดูดซึมของโปรตอนจากพลาสซึมเพื่อ reprotonate งูเห่า 96; และ (6) reprotonation ของประเทศสาธารณรัฐประชาชนจีนจากงูเห่า 85 (D) สลับแสงที่เกิดขึ้นของการปรับขั้วในการตอบสนองต่อการดูดซึมโฟตอนใน BR, Chr และทรัพยากรบุคคล สวิทช์การกำหนดค่าเป็นต้นเหตุของการถ่ายโอนของ RSB โปรตอนงูเห่า 85 หรือ Glu 123 ใน BR หรือ ChR2 ตามลำดับ ในการบริหารทรัพยากรบุคคล, การสลับขั้วอำนวยความสะดวกในการถ่ายโอนของไอออน Cl- จากโพรงที่เกิดขึ้นระหว่าง RSB และที่นั่น 143 เพื่อนิวเคลียสเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันกับ Cl- RSB ที่ช่วยให้ขั้นตอนการขนส่งที่สำคัญของปั๊มเหล่านี้. ยีน opsin แบ่งออกเป็นสอง superfamilies ที่แตกต่าง: opsins จุลินทรีย์ชนิด (ชนิด I) และ opsins สัตว์ประเภท (ประเภทสอง) แม้ว่าทั้งสองครอบครัวเข้ารหัสโครงสร้างเจ็ดรน, ลำดับที่คล้ายคลึงกันระหว่างทั้งสองเป็นจริงไม่มี; ที่คล้ายคลึงกันภายในครอบครัว แต่อยู่ในระดับสูง (25% -80% ที่เหลือคล้ายคลึงกัน) (ผู้ชาย et al. 2003) พิมพ์ฉัน opsin ยีนที่พบใน prokaryotes สาหร่ายและเชื้อราที่พวกเขาควบคุมฟังก์ชั่นที่หลากหลายเช่น phototaxis เก็บพลังงาน, การพัฒนา, การสังเคราะห์และจอประสาทตา (Spudich 2006) Type II ยีน opsin ที่มีอยู่เฉพาะในยูคาริโอที่สูงขึ้นและส่วนใหญ่จะเป็นผู้รับผิดชอบในการมองเห็น แต่ยังมีบทบาทในจังหวะ circadian และการควบคุมเม็ดสี (Sakmar 2002; Shichida และยามาชิตะ 2003). พิมพ์ครั้งที่ opsins เข้ารหัสผู้รับ G-โปรตีนคู่ (GPCRs) . ในที่มืดโปรตีนเหล่านี้ผูกจอประสาทตาในการกำหนดค่า 11 ถูกต้อง (รูป. 2A ด้านล่าง) เมื่อแสงสว่าง isomerizes จอประสาทตาเพื่อการตั้งค่าทั้งหมดทรานส์ (รูป. 2A, บน) และเริ่มต้นปฏิกิริยาที่รองรับภาพ phototransduction น้ำตก messenger ที่สอง หลังจาก photoisomerization ที่เชื่อมโยงม่านตาโปรตีนไฮโดรไลซ์คือ; จอประสาทตาฟรีทุกทรานส์แล้วกระจายออกมาจากโปรตีนและจะถูกแทนที่ด้วยโมเลกุลจอประสาทตา 11 ถูกต้องสดใหม่สำหรับรอบของการส่งสัญญาณ (Hofmann et al. 2009) ในทางตรงกันข้ามผมชนิด opsins เข้ารหัสโปรตีนที่ใช้จอประสาทตาในการกำหนดค่าทั้งหมดทรานส์ซึ่ง isomerizes เมื่อดูดซึมโฟตอนในการกำหนดค่า 13 ถูกต้อง (รูป. 2A, กลาง) ซึ่งแตกต่างจากสถานการณ์ที่มีชนิด II rhodopsins ที่เปิดใช้งานโมเลกุลจอประสาทตาในรูปแบบที่ผม rhodopsins ไม่ได้แยกตัวออกจากโปรตีน opsin แต่ความร้อนย้อนกลับไปรัฐทั้งหมดทรานส์ในขณะที่รักษาพันธะโควาเลนที่ได้เป็นพันธมิตรโปรตีน (Haupts et al. 1997) ประเภท opsins ฉันเข้ารหัสประเภทที่แตกต่างของโปรตีนที่กล่าวถึงในรายละเอียดด้านล่าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

รูปที่ 2 .
กลไก photoreaction . ( A ) ที่แตกต่างกันการกำหนดค่าของชิฟเบสของจอประสาทตา ( rsb ) ( บน ) จอประสาทตาในทั้งหมดข้ามรัฐ เท่าที่พบในที่มืด ปรับสภาพของจุลินทรีย์ rhodopsins และในแสงเปิดใช้งานรูปแบบของชนิดที่ 2 rhodopsins ของยูแคริโอตสูงกว่า ( กลาง ) เมื่อดูดซับโฟตอน protonated rsb จุลินทรีย์ , แปลงไป 13 CIS ม่านตา การตั้งค่า