The reaction between the triplet ex

The reaction between the triplet excited state of riboflavin and amino acids, peptides, and bovine
whey proteins was investigated in aqueous solution in the pH range from 4 to 9 at 24 °C using
nanosecond laser flash photosynthesis. Only tyro sine and tryptophan (and their peptides) were found to
compete with oxygen in quenching the triplet state of riboflavin in aqueous solution, with second-order
rate constants close to the diffusion limit, 1.75  109 and 1.40  109 L mol-1 s-1 for tyrosine
and tryptophan, respectively, with â-lactoglobulin and bovine serum albumin having comparable rate
constants of 3.62  108 and 2.25  108 L mol-1 s-1, respectively. Tyrosine, tryptophan, and their
peptides react with the photo-excited triplet state of riboflavin by electron transfer from the tyro sine
and tryptophan moieties followed by a fast protonation of the resulting riboflavin anion rather than by
direct H-atom abstrac-tion, which could be monitored by time-resolved transient absorption spectroscopy
as a decay of triplet riboflavin followed by a rise in riboflavin anion radical absorption. For
cysteine- and thiol-containing peptides, second-order rate constants depend strongly on pH, for
cysteine corresponding to pKaRSH ) 8.35. H-atom abstraction seems to operate at low pH, which
with rising pH gradually is replaced by electron transfer from the thiol anion. From the pH dependence
of the second-order rate constant, the respective values for the H-atom abstraction (k ) 1.64  106
L mol-1 s-1) and for the electron transfer (k ) 1.20  109 L mol-1 s-1) were determined.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ปฏิกิริยาระหว่าง triplet ที่ตื่นเต้นของวิตามิน และกรดอะมิโน เปปไทด์ และวัวเวย์โปรตีนถูกสอบสวนในละลายในช่วงค่า pH ตั้งแต่ 4 ถึง 9 ที่ 24 ° C ใช้nanosecond เลเซอร์แฟลชการสังเคราะห์ด้วยแสง เฉพาะ tyro ไซน์ และทริปโตเฟน (และของเปปไทด์) พบกับแข่งขันกับออกซิเจนในปราบรัฐ triplet วิตามินในละลาย ลำดับที่สองค่าคงที่อัตราการแพร่จำกัด 1.75 109 และ 1.40 109 L โมล-1 s-1 สำหรับ tyrosineและทริปโต เฟน ตามลำดับ กับâ-lactoglobulin และวัว serum albumin มีอัตราเทียบค่าคงที่ของ 3.62 108 และ 108 หุ้น 2.25 L โมล-1 s-1 ตามลำดับ Tyrosine ทริปโตเฟน และของพวกเขาเปปไทด์ทำปฏิกิริยากับรัฐตื่นเต้นภาพ triplet วิตามินโดยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากไซน์ tyroและทริปโตเฟน moieties protonation อย่างรวดเร็ว ของ anion ไรโบเฟลวินได้ มากกว่าด้วยตรง H-อะตอม abstrac-สเตรชัน ซึ่งสามารถตรวจสอบได้ โดยดูดซึมชั่วคราวที่มีแก้ไขเวลากเป็นผุของไรโบเฟลวิน triplet ตามขึ้นดูดซึมรุนแรง anion ไรโบเฟลวิน สำหรับประกอบด้วย cysteine และ thiol เปปไทด์ ค่าคงที่อัตราที่สองสั่งอย่างยิ่งขึ้นอยู่กับค่า pH สำหรับที่สอดคล้องกับ pKaRSH cysteine) 8.35 Abstraction H-อะตอมดูเหมือนว่าการใช้ งานที่ค่า pH ต่ำ ซึ่งมีค่า pH เพิ่มขึ้นค่อย ๆ ขึ้นมาแทนที่ โดยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจาก thiol anion จากการพึ่งพาค่า pHของสั่งสองอัตราคง ค่าเกี่ยวข้องสำหรับ abstraction H-อะตอม (k) 1.64 106L โมล-1 s-1) และสำหรับอิเล็กตรอนถ่ายโอน (k) 1.20 109 L โมล-1 s-1) ได้กำหนดไว้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ปฏิกิริยาระหว่างแฝดสภาพคล่องของ riboflavin และกรดอะมิโนเปปไทด์และโค
โปรตีนเวย์ได้รับการสอบสวนในสารละลายในช่วง pH 4-9 ที่ 24 ° C โดยใช้
การสังเคราะห์แสงแฟลชเลเซอร์ nanosecond เพียงไซน์มือใหม่และโพรไบโอ (และเปปไทด์ของพวกเขา) พบว่า
การแข่งขันกับออกซิเจนในดับรัฐแฝดของ riboflavin ในสารละลายที่มีลำดับที่สอง
คงที่อัตราใกล้ถึงขีด จำกัด การแพร่, 1.75? 109 และ 1.40? 109 L mol-1 s-1 สำหรับซายน์
และโพรไบโอตามลำดับโดยมี-lactoglobulin และวัว serum albumin มีอัตราการเปรียบเทียบ
ค่าคงที่ 3.62? 108 และ 2.25? 108 L mol-1 s-1 ตามลำดับ ไทโรซีน, โพรไบโอของพวกเขาและ
เปปไทด์ทำปฏิกิริยากับภาพตื่นเต้นรัฐแฝดของ riboflavin โดยการโอนอิเล็กตรอนจากไซน์มือใหม่
และ moieties โพรไบโอตามด้วยโปรตอนอย่างรวดเร็วของแอนไอออน riboflavin ผลมากกว่าโดย
โดยตรง H-อะตอม Abstrac-การซึ่งอาจ จะตรวจสอบโดยใช้เวลาการแก้ไขสเปกโทรสโกการดูดซึมชั่วคราว
ที่สลายตัวของแฝด riboflavin ตามด้วยการเพิ่มขึ้นของ riboflavin ไอออนดูดซึมรุนแรง สำหรับ
cysteine- และเปปไทด์ thiol ที่มีค่าคงที่อัตราลำดับที่สองขึ้นอยู่อย่างมากในค่า pH สำหรับ
cysteine ​​สอดคล้องกับ pKaRSH) 8.35 H-อะตอมนามธรรมดูเหมือนว่าจะทำงานที่มีค่า pH ต่ำซึ่ง
มีค่าความเป็นกรดที่เพิ่มขึ้นค่อยๆถูกแทนที่ด้วยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากไอออน thiol จากการพึ่งพาค่า pH
ของอัตราคงที่ลำดับที่สองค่าที่เกี่ยวข้องสำหรับนามธรรม H-อะตอม (k) 1.64? 106
L mol-1 s-1) และสำหรับการถ่ายโอนอิเล็กตรอน (k) 1.20? 109 L mol-1 s-1) ได้รับการพิจารณา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ปฏิกิริยาระหว่างแฝดสามสถานะกระตุ้นของไรโบฟลาวินและกรดอะมิโนเปปไทด์และโปรตีนเวย์โปรตีน
ศึกษาในสารละลายในช่วง pH 4 ถึง 9 24 ° C
นาโนวินาที เลเซอร์ใช้แฟลชแสง ไซน์ผู้มาใหม่เท่านั้นและทริปโตเฟน ( เปปไทด์ ) พบ
แข่งขันกับออกซิเจนในดับที่แฝดสามรัฐ Riboflavin ในสารละลายกับสอง -
ค่าคงที่อยู่ใกล้กับการแพร่กระจายวงเงิน 1.75  109 และ 1.40  109 ลิตร mol-1 ที่สุดสำหรับซีน
และทริปตามลำดับ â - แลคโตกลอบูลิน และอัลบูมินมีเทียบเคียงอัตรา
ค่าคงที่ 3.62  108 และ 2.25  ผม mol-1 ที่สุดตามลำดับ ไทโรซีน ทริปโตเฟน และตน
สารทำปฏิกิริยากับภาพตื่นเต้นสามรัฐของ Riboflavin โดยอิเล็กตรอนโอนจากผู้มาใหม่ไซน์
และทริปดังกล่าว ตามด้วยโปรโตเนชันของไอออนอย่างรวดเร็วเป็นผลไรโบฟลาวินมากกว่าด้วย
abstrac h-atom tion โดยตรง ซึ่งสามารถตรวจสอบได้โดยการดูดซึมสเปกโทรสโกปี
time-resolved ชั่วคราวเป็นผุของตติยะ Riboflavin ตามโดยการเพิ่มขึ้นใน Riboflavin anion รากดูดซึม สำหรับกรดอะมิโนและเปปไทด์
- ขนาดบรรจุ , ค่าคงที่ขึ้นอยู่กับอันดับที่สองและ pH สำหรับ
ซีสเตอีนที่สอดคล้องกับ pkarsh ) 8.35 . h-atom นามธรรม ดูเหมือนว่างานที่ pH ต่ำซึ่ง
เนื่องจาก pH ค่อยๆถูกแทนที่ด้วยอิเล็กตรอนโอนจากขนาดไอออน . จากการพึ่งพา
อในอันดับที่สอง ด้วยอัตราคงที่ ค่านั้น สำหรับ h-atom นามธรรม ( K ) 1.64  106
L mol-1 ที่สุด ) และอิเล็กตรอนโอน ( K ) 1.20  109 ลิตร mol-1 ที่สุด ) ตัวอย่าง