In this study, we characterized the

In this study, we characterized the duodenase-1 gene in fish (i.e.
tilapia) for the first time. We found that the duodenase-1 gene
encoded a serine protease with 252 amino acids residues in tilapia,
which is similar to that in mammals, such as 251 amino acids in
cattle [30]. But the amino acid sequence has a low similarity with
that of mammals (38.4e40%), suggesting that the evolution of this
gene is very rapid. There are differences in length of the signal
peptide in the gene in different animal species. The signal peptide is
composed of the first 17 residues in cattle, which shorter than that
(the first 22 residues) in tilapia. The activation di-peptide in tilapia
is SereAsp, and is preceded by a glycine residue. Generally, the
activation di-peptide in mammals is one of three main types
(GlyeLys, GlyeGlu, or GlueGlu). Therefore, activation peptides
differ in their structure between mammals and fish. Whether the
structure difference of the activation peptides influences the
functions of the gene requires further study. When tested for potential
positive selection of the gene in some cichlid species, we
found that the dN/dS values between different species were smaller
than 1, suggesting that this gene is under negative selection in
cichlid species, including tilapia. Duodenase is a serine protease. In
human, some genes encoding proteases were also under negative
selection [31]. Presumably, these protease genes have been subjected
to negative selection against autoactivation activity during
their evolution, because they have poor recognition of cleavage
sites [32]. The genomic structure of the duodenase-1 gene is very
similar to that of serine proteases with a common five exons and
four introns

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการศึกษานี้ เราลักษณะยีน duodenase 1 ในปลา (เช่นปลานิล) ครั้งแรก เราพบว่ายีน duodenase-1เข้าแถรติเอสกับกรดอะมิโนทั้งหมด 252 ชิ้นที่ตกค้างในปลานิลซึ่งจะคล้ายกับการเลี้ยงลูกด้วยนม เช่นกรดอะมิโนที่ 251 ในวัว [30] แต่ลำดับกรดอะมิโนมีความคล้ายคลึงกันน้อยด้วยเลี้ยงลูกด้วยนม (38.4e40%), ที่แนะนำที่วิวัฒนาการนี้ยีนคือรวดเร็วมาก มีความแตกต่างในความยาวของสัญญาณเพปไทด์ในยีนในสัตว์ชนิดต่าง ๆ เพปไทด์สัญญาณเป็นประกอบตกก่อน 17 ในวัว ซึ่งสั้นกว่าที่(ตกครั้งแรก 22) ในปลานิล การเปิดใช้งานดีเพปไทด์ในปลานิลSereAsp และการตกค้างของ glycine ก่อนหน้า ทั่วไป การเปิดดิเพปไทด์ในการเลี้ยงลูกด้วยนมเป็นหนึ่งในสามประเภทหลัก(GlyeLys, GlyeGlu หรือ GlueGlu) ดังนั้น เรียกใช้เปปไทด์แตกต่างในโครงสร้างระหว่างเลี้ยงลูกด้วยนมและปลา ว่าความแตกต่างของอิทธิพลเปปไทด์เรียกใช้โครงสร้างหน้าที่ของยีนต้องการศึกษาต่อ เมื่อทดสอบศักยภาพเลือกค่าบวกของยีนในบางสายพันธุ์ปลาหมอ เราพบว่า ค่า dN/dS ระหว่างสายพันธุ์ต่าง ๆ มีขนาดเล็กกว่า 1 แนะนำว่า ยีนนี้อยู่ภายใต้ตัวเลือกลบในปลาหมอพันธุ์ รวมทั้งปลานิล Duodenase รติเอสยังแถได้ ในมนุษย์ ยีนบางรหัส proteases แนะภายใต้ลบเลือก [31] ทับ รติเอสยีนเหล่านี้ได้ถูกต้องการเลือกลบกับกิจกรรม autoactivation ในระหว่างวิวัฒนาการของพวกเขา เพราะพวกเขามีการรับรู้ต่ำของปริอเมริกา [32] โครงสร้างของยีน duodenase 1 genomic อยู่มากproteases แถกับ exons ห้าแบบทั่วไป และintrons สี่

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในการศึกษานี้เราโดดเด่น duodenase-1 ยีนในปลา
(เช่นปลานิล) เป็นครั้งแรก เราพบว่า duodenase-1
ยีนเข้ารหัสโปรติเอสซีรีนที่มีสารตกค้าง252
กรดอะมิโนในปลานิลซึ่งเป็นแบบเดียวกับที่เลี้ยงลูกด้วยนมในเช่น251
กรดอะมิโนในวัว[30] แต่ลำดับกรดอะมิโนที่มีความคล้ายคลึงกันน้อยที่เลี้ยงลูกด้วยนม (38.4e40%) บอกว่าวิวัฒนาการของนี้ยีนเป็นไปอย่างรวดเร็วมาก มีความแตกต่างในความยาวของสัญญาณเป็นเปปไทด์ในยีนในสัตว์ชนิดที่แตกต่างกัน เปปไทด์สัญญาณประกอบด้วยแรก 17 ตกค้างในวัวที่สั้นกว่า (ครั้งแรก 22 ตกค้าง) ในปลานิล การเปิดใช้งานdi-เปปไทด์ในปลานิลเป็น SereAsp และจะนำหน้าด้วยสารตกค้าง glycine โดยทั่วไปแล้วการเปิดใช้งาน di-เปปไทด์ในสัตว์เป็นหนึ่งในสามประเภทหลัก (GlyeLys, GlyeGlu หรือ GlueGlu) ดังนั้นเปปไทด์ยืนยันการใช้งานแตกต่างกันในโครงสร้างของพวกเขาระหว่างเลี้ยงลูกด้วยนมและปลา ไม่ว่าจะเป็นความแตกต่างโครงสร้างของเปปไทด์การเปิดใช้งานที่มีอิทธิพลต่อการทำงานของยีนที่ต้องศึกษาต่อไป เมื่อทดสอบศักยภาพการเลือกในเชิงบวกของยีนในสายพันธุ์วงศ์บางที่เราพบว่าDN / DS ค่าระหว่างสายพันธุ์ที่แตกต่างกันมีขนาดเล็กกว่า1, แสดงให้เห็นว่ายีนนี้อยู่ภายใต้การเลือกลบในสายพันธุ์วงศ์รวมทั้งปลานิล Duodenase เป็นโปรติเอสซีรีน ในมนุษย์ยีนบางเข้ารหัสโปรตีเอสก็ยังอยู่ภายใต้เชิงลบเลือก[31] สมมุติเหล่านี้ยีนโปรตีเอสได้รับภายใต้การเลือกเชิงลบกับกิจกรรม autoactivation ในช่วงวิวัฒนาการของพวกเขาเพราะพวกเขามีการรับรู้ที่ดีของความแตกแยกเว็บไซต์[32] โครงสร้างจีโนมของ duodenase-1 ยีนเป็นอย่างมากคล้ายกับที่ของโปรตีเอสซีรีนด้วยกันห้าexons และสี่introns

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในการศึกษานี้เราลักษณะยีน duodenase-1 ในปลา ( เช่น
ปลานิล ) เป็นครั้งแรก เราพบว่า ยีนที่สร้างเอนไซม์โปรติเอส
duodenase-1 กับ 252 กรดอะมิโนที่ตกค้างในปลานิล ,
ซึ่งจะคล้ายกับในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม เช่น 251 กรดอะมิโน
โค [ 30 ] แต่ลำดับกรดอะมิโนที่มีความเหมือนต่ำกับ
ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ( 38.4e40 % ) แนะนำว่า วิวัฒนาการของ
ยีนเป็นอย่างรวดเร็วมาก มีความแตกต่างในความยาวของสัญญาณ
เปปไทด์ในยีนในสัตว์ชนิดต่าง ๆ สัญญาณเปปไทด์คือ
ประกอบด้วย 17 คนแรกที่ตกค้างในโค กระบือ ซึ่งสั้นกว่านั้น
( 22 ตกค้างก่อน ) ในปลานิล เปิดไดเปปไทด์ในปลานิล
เป็น sereasp และนำหน้าโดยที่มีสารตกค้าง โดยทั่วไป ,
การเปิดใช้งานไดเปปไทด์ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเป็นหนึ่งในสามประเภทหลัก
( glyelys glyeglu , หรือ glueglu ) ดังนั้นการกระตุ้นเปปไทด์
แตกต่างกันในโครงสร้างระหว่างสัตว์และปลา ความแตกต่างของโครงสร้างว่า

กระตุ้นเปปไทด์อิทธิพลการทำงานของยีน ต้องศึกษาเพิ่มเติม เมื่อทดสอบเลือกบวกศักยภาพ
ของยีนในบางสายพันธุ์ปลาหมอเรา
พบว่า DN / DS ค่าระหว่างสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน มีขนาดเล็กกว่า 1
, บอกว่ายีนนี้ถูกลบ การเลือก
ปลาหมอชนิดได้แก่ ปลานิล duodenase เป็นเอนไซม์โปรติเอส ใน
มนุษย์ บางยีนเข้ารหัสเพื่อยังตามลบ
เลือก [ 31 ] สันนิษฐานว่า ยีนโปรติเอสเหล่านี้ได้รับภายใต้การต่อต้านกิจกรรม autoactivation เพื่อลบ

ระหว่างวิวัฒนาการของพวกเขาเพราะพวกเขามีคนจนรับรู้ของความแตกแยก
เว็บไซต์ [ 32 ] โครงสร้างพันธุกรรมของยีน duodenase-1 มาก
คล้ายกับที่ของเซรีน proteases กับทั่วไปและ 5 introns ที่มี
4