3.1.2. Effect of pH on activity and

3.1.2. Effect of pH on activity and stability of crude proteases
The activity of the crude enzyme was determined at differentpH values (5.0–12.0). As shown in Fig. 2a, two activity peakswere observed at pH 6.0 and 10.0. The enzyme preparation washighly active between pH 8.0 and 11.0, with an optimum at pH10.0. The relative activities at pH 9.0, 11.0, and 12.0 were about94%, 69%, and 39%, respectively, of that at pH 10.0. The opti-mum pH of S. scrofa proteases was similar to those of Colossomamacropomum proteases (Esposito et al., 2009a) and Lithognathusmormyrus proteases (El Hadj-Ali et al., 2011).The pH stability profiles, reported in Fig. 2b, showed thatthe crude enzyme extract is highly stable over a wide broadpH range, maintaining more than 90% of its original activitybetween pH 6.0 and 11.0, and more than 80% at pH 5.0 and pH12.0 after 1 h incubation at 4◦C. The crude enzyme was highlystable even after incubation for 24 h.The above results suggest that the viscera of red scorpi-onfish would be a potential source of alkaline proteases forcertain industrial applications that require high alkaline con-ditions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.1.2 ผลของพีเอชอยู่กับกิจกรรมและความมั่นคงของน้ำมันดิบโปรตีเอส
การทำงานของเอนไซม์ที่ถูกกำหนดค่า differentpH (5.0-12.0) ดังแสดงในรูป 2a สองกิจกรรม peakswere สังเกตที่ pH 6.0 และ 10.0 เตรียมเอนไซม์ washighly ใช้งานระหว่างค่า pH 8.0 และ 11.0 มีที่เหมาะสม ณ pH10.0 กิจกรรมญาติที่ pH 9.0, 11.0 และ 12.0 เป็น about94%, 69% และ 39% ตามลำดับจากการที่ที่ pH 10.0 ค่า pH Opti-แม่ของโปรตีเอสเอสเร็ว ๆ ป่าก็คล้ายกับของโปรตีเอส Colossomamacropomum (Esposito et al., 2009a) และโปรตีเอส Lithognathusmormyrus (El Hadj อาลี et al., 2011) โปรไฟล์เสถียรภาพค่า pH ได้โดยเริ่มต้นรายงานในรูป 2b แสดงให้เห็น thatthe สารสกัดเอนไซม์เป็นอย่างสูงที่มีเสถียรภาพในช่วง broadpH กว้างการรักษามากกว่า 90% ของค่า pH activitybetween เดิม 6.0 และ 11.0 และอื่น ๆ กว่า 80% ที่ pH 5.0 และ pH12.0 หลังวันที่ 1 ชั่วโมงที่บ่ม4◦C . เอนไซม์เป็น highlystable แม้หลังจากการบ่ม 24 h.The เหนือผลการชี้ให้เห็นว่าอวัยวะภายในของ scorpi-onfish สีแดงจะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของอัลคาไลน์โปรตีเอส forcertain ประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมที่ต้องใช้ ditions นักโทษด่างสูง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.1.2 . ผลของ pH ต่อกิจกรรมและเสถียรภาพของดิบ
เพื่อให้กิจกรรมของ เอนไซม์ดิบที่กำหนด differentph ค่า ( 5.0 – 12.0 ) ดังแสดงในรูปที่ 2A สองกิจกรรม peakswere สังเกตที่ pH 6.0 และ 10.0 . การเตรียมเอนไซม์ทดลองอยู่ระหว่าง pH 8.0 และเทียบกับที่เหมาะสม ph10.0 . เทียบกับกิจกรรมที่พีเอช 9.0 12.0 เป็น about94 11.0 และร้อยละ 69 % และ 39 %ตามลำดับที่ pH 10.0 . ที่พีเอชเอส scrofa OPTI แม่ proteases เป็นคล้ายกับบรรดาของ colossomamacropomum proteases ( Esposito et al . , 2009a ) และ lithognathusmormyrus proteases ( El hadj Ali et al . , 2011 ) pH ความมั่นคงรูปแบบรายงานในรูปที่ 2B พบว่าเอนไซม์ที่สกัดเป็นมีเสถียรภาพสูงมากกว่ากว้าง broadph ช่วงการรักษามากกว่า 90% ของเดิม activitybetween pH 6.0 และ 11.0 และมากกว่า 80% ที่ pH 5.0 และ ph12.0 หลังจาก 1 ชั่วโมง บ่มที่ 4 ◦ C เอนไซม์คือ highlystable แม้หลังจากบ่มเป็นเวลา 24 ชั่วโมง จากผลดังกล่าวข้างต้น พบว่า ส่วน scorpi สีแดง onfish จะเป็นแหล่งที่มีศักยภาพของทาง forcertain ด่างอุตสาหกรรม โปรแกรมที่ต้องใช้ด่างสูง ditions con .