Heterogeneity of Muscle Tissue: Mus

Heterogeneity of Muscle Tissue: Muscle Fiber Types
The heterogeneity of human skeletal muscle is illustrated
by the significant variability in the biochemical,
mechanical, and metabolic phenotypes of individual
fibers. In the human body, different muscles have different
relative predominance of the various fiber types. The
presence of fibers with different properties in the same
muscle may reflect an adaptation to different patterns of
activity imposed by the motor neurons. This diversity of
physiological properties is a very important property
because it allows the participation of a muscle in activities
with various metabolic and mechanical demands. The
architecture of capillary supply networks that supports
these metabolic demands varies depending on the fiber
type [22]. Further, the response of muscle fibers to stimuli
such as denervation, corticosteroids, hormonal levels,
aging, inactivity, and disease is fiber type specific. For
example, more atrophy is noted in type II fast fibers than
in type I slow fibers in conditions associated with muscle
wasting such as cancer. Two very comprehensive reviews
of fiber diversification, including muscles of several
mammalian species, have been published recently [23,
24]. The study and understanding of the properties of
individual fibers have been facilitated by the use of the
percutaneous muscle biopsy [25] in combination with
histochemical and immunological methods, the development
of the permeabilized single muscle fiber technique
[26] for the study of human fibers, and recent advances in
proteomics.
During the last few decades, muscle fibers have been
classified using different criteria including the: (1) color of
muscle fibers (red vs. white) that correlates with myoglobin
content, (2) contractile properties of the motor units in
response to electrical stimulation, (3) speed of shortening
during a single twitch (fast vs. slow), (4) degree of fatigability
during sutained activation (fatigable vs. fatigueresistant),
(5) predominance of certain metabolic or enzymatic
pathways (oxidative vs. glycolytic), (6) enzymehistochemical
stain reaction (based mainly on ATPase
staining techniques but also on oxidative enzymes such as
succinate dehydrogenase or SDH), (7) calcium handling by
the sarcoplasmic reticulum (slow vs. fast) [18], and (8)
protein isoform expression, among others [24]. The speed
of contraction correlates with the extent of development of
the sarcoplasmic reticulum while the tolerance to fatigue
and oxidative capacity correlates with the mitochondrial
content. The most frequently used classification for adult
human limb muscles includes three fiber types: type I
(slow, oxidative, fatigue-resistant), IIA (fast, oxidative,
intermediate metabolic properties), and IIx (fastest, glycolytic,
fatigable). Humans also express, under various
conditions and in specific muscles, other types of myosin
such as embryonic, neonatal, and extraocular (see Ref. [23]
for a detailed description and discussion).
The identification of muscle protein isoforms has
become an important approach used by investigators in the
field to distinguish muscle fiber types. Further, with the use
of techniques such as protein electrophoresis and immunereactivity
to antibodies it has been demonstrated that a
single muscle fiber may express, simultaneously, more than
one type of myosin heavy chain; for example type I and IIa
or IIa and IIx together. A shift in the expression of myosin
heavy chain along the length-axis of a single fiber can
result from the transcription of different mRNA’s in different
nuclear domains. These so-called hybrid fibers have
been shown to increase with exercise, aging [27], and in
some pathological conditions. Isoforms of many muscle
proteins other than myosin have been identified and associated
with specific muscle fiber types [12]. For example
slow and fast troponin T isoforms are known to exist in
type I and II fibers, respectively [23]. Several myogenic
transcription factors such as MyoD and myogenin play a
significant role in the synthesis of muscle proteins that are
specific for each of the fiber types. This process of fiber
differentiation is influenced also by factors external to
muscle such as the levels of thyroid hormones and the
activity pattern of peripheral nerves.
Excitation–Contraction Coupling: Physiology of Muscle
Activation
Excitation–contraction (EC) coupling is the coordination of
two processes that are needed for the generation of force;
the transmission of the nerve stimulus to the triad followed
by the release of calcium from the cisternae of the sarcoplasmic
reticulum and the interaction between actin and
myosin that forms cross-bridges. Many (but not all) of the
molecular events during E–C coupling have been defined.
Briefly, the action potential that arrives to the muscle fiber
membrane is conducted to the interior of the muscle cell
via the transverse tubular (T tubule) system. The nervous
impulse arrives in the triad where the T tubule is in close
proximity with the terminal cisternae of the sarcoplasmic
reticulum that stores calcium. A voltage sensor subunit of
the dihydropiridine receptors on the T tubule opens and
allows an inward current of calcium [28]. This calcium
current triggers the opening of the ryanodine receptors in
the terminal cisternae of the sarcoplasmic reticulum and
releases large amounts of calcium into the sarcoplasm. The
calcium released into the sarcoplasm then binds to the
regulatory protein troponin C on the actin thin myofilament.
This initiates a series of molecular events that displace
the tropomyosin blocking the active site of the actin
filament.
W. R. Frontera, J. Ochala: Muscle Structure and Function 187
123
A detailed description and discussion of the events that
follow is beyond the scope of this brief review. Suffice it to
say that the exposure of the active site on actin allows the
binding of the head of the myosin molecule with actin.
ATP and the ATPase located in the myosin head, facilitate
the detachment of myosin from actin (a cross-bridge
formed in a previous contraction) and the formation of a
new cross-bridge. The detailed structure of the myosin
head was described for the first time in 1993 [29] and
contributed significantly to our understanding of the
mechanics and physiology of this process. As mentioned
above, the end-result of this sequence of events is the
sliding of the actin and myosin filaments and the generation
of force. Recent evidence suggests that this sequence of
events within the cell is modulated by several genes
including MTMR14, MG29, and KLF15 [30].
Energy Production and Release
All muscle actions require energy in the form of ATP. The
metabolic energy pathway used to produce and sustain
muscle actions depends on the duration and intensity of the
activity. The three basic energy pathways in the muscle
fiber are stores of ATP and CP, anaerobic glycolysis, and
oxidative phosphorylation. The first supports high intensity
short duration (few seconds) activities because the amount
of ATP and CP reserves in muscle fibers is small. Anaerobic
glycolysis produces ATP quickly to sustain muscle
actions for a couple of minutes but the end products (H?,
lactate) impair muscle function and are associated with
muscle fatigue. Finally, the energy for exercise performed
at intensities that can be sustained for longer duration
(minutes to hours) is supplied by oxidative phosphorylation
within the mitochondrial network. A network of capillaries
transports oxygen to the active muscle fibers. The extent of
this network correlates with the metabolic demand on the
muscle fiber. The architectural relationship between these
two structures was described very early in the twentieth
century by August Krogh and recently discussed [31]. It is
important to note that the utilization of these metabolic
pathways is not an ‘‘all or none’’ phenomenon.
Pathways overlap and can be activated at different points in
time during a single session of exercise depending on the
intensity of the effort.
Carbohydrates (plasma glucose and muscle glycogen)
and fats (plasma free fatty acids and muscle triglycerides)
are the two main fuels utilized by the muscle cell to produce
ATP [32]. Metabolism of amino acids may contribute
a small percentage of the total energy production. Again,
the selection of the specific fuel depends on the intensity
and duration of the exercise. In general, at high intensities,
muscle actions are mainly fuelled by muscle glycogen
stores. On the other hand, lower intensity and long duration
exercise utilizes the metabolism of free fatty acids for most
of the energy needs. In real life, most activities activate
different pathways at different points in time and use a
combination of fuels to produce the ATP needed for
muscle actions.
Types of Muscle Actions
Muscle activation results in muscle actions that can be
classified into three basic types: static, dynamic concentric,
and dynamic eccentric. A static (also known as isometric)
muscle action is characterized by the generation of force in
the absence of movement of the joint or limb. Under these
conditions, the resistance is higher than the force generated
(i.e., pushing against a wall). On the other hand, a dynamic
action involves force generation and joint movement.
Dynamic (previously known as isotonic) actions can be
divided into concentric or eccentric actions. Concentric
muscle actions result in the shortening of a muscle because
its origin and insertion come closer together (i.e., flexing
the elbow). Eccentric actions result in the lengthening of
the muscle because its origin and insertion move farther
apart (i.e., lowering a load from a bent elbow position). A
type of dynamic action produced in the laboratory using a
special device is known as isokinetic because the velocity
of the movement is constant. This type of muscle action is
artificial and does not occur in normal human movement
because during the performance of daily activiti

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Heterogeneity ของกล้ามเนื้อ: ชนิดของเส้นใยกล้ามเนื้อแสดง heterogeneity ของกล้ามเนื้ออีกคนโดยความแปรผันสำคัญในการชีวเคมีฟีกล และการเผาผลาญของแต่ละบุคคลเส้นใย ในร่างกายมนุษย์ กล้ามเนื้อแตกต่างกันได้แตกต่างกันเด่นสัมพัทธ์ของเส้นใยชนิดต่าง ๆ ที่ของเส้นใยมีคุณสมบัติแตกต่างกันในเดียวกันกล้ามเนื้ออาจสะท้อนการปรับตัวรูปแบบของกิจกรรมที่กำหนด โดย neurons มอเตอร์ หลากหลายนี้คุณสมบัติสรีรวิทยาเป็นคุณสมบัติที่สำคัญมากเพราะช่วยให้การมีส่วนร่วมของกล้ามเนื้อในกิจกรรมด้วยเครื่องจักรกล และเผาผลาญความต้องการต่าง ๆ ที่สถาปัตยกรรมของเครือข่ายการจัดหาวัสดุรูพรุนที่สนับสนุนความต้องการเหล่านี้เผาผลาญแตกต่างกันเส้นใยพิมพ์ [22] เพิ่มเติม การตอบสนองของกล้ามเนื้อเส้นใยกับสิ่งเร้าdenervation, corticosteroids ระดับฮอร์โมนอายุ สาเหตุ และโรคได้เฉพาะประเภทของเส้นใย สำหรับตัวอย่าง บันทึกในฝ่อมากกว่าชนิด II เส้นใยได้อย่างรวดเร็วกว่าใน ฉันช้าเส้นใยในภาวะที่กล้ามเนื้อเสียเช่นโรคมะเร็ง รีวิวสองครอบคลุมมากของการกระจายเส้นใย รวมถึงกล้ามเนื้อต่าง ๆพันธุ์ mammalian ได้ถูกเผยแพร่ล่าสุด [2324] ศึกษาและทำความเข้าใจคุณสมบัติของเส้นใยแต่ละมีการอำนวยความสะดวก โดยการใช้การกล้ามเนื้อ percutaneous ตรวจชิ้นเนื้อ [25] ร่วมกับhistochemical และระเบียบวิธีการ การพัฒนาเทคนิคเส้นใยกล้ามเนื้อเดียว permeabilized[26] สำหรับการศึกษามนุษย์เส้นใย และความก้าวหน้าล่าสุดในโปรตีโอมิกส์ในช่วงไม่กี่ทศวรรษ เส้นใยกล้ามเนื้อได้จำแนกโดยใช้เกณฑ์ต่าง ๆ รวมถึง: สี (1)เส้นใยกล้ามเนื้อ (แดงกับขาว) ซึ่งคู่กับไมโยโกลบินเนื้อหา คุณสมบัติ contractile (2) ของหน่วยมอเตอร์ในตอบสนองต่อการกระตุ้นไฟฟ้า ความเร็วทำให้สั้น (3)ในระหว่างเดียว twitch (เร็วกับช้า), (4) ระดับของ fatigabilityในระหว่างการเปิดใช้งาน sutained (fatigable เทียบกับ fatigueresistant),(5) เด่นบางเผาผลาญ หรือเอนไซม์ในระบบมนต์ (oxidative เทียบกับ glycolytic), enzymehistochemical (6)(ตามหลัก ATPase คราบย้อมสีเทคนิคแต่ใน oxidative เอนไซม์เช่นsuccinate dehydrogenase หรือ SDH), แคลเซียม (7) การจัดการโดยกลุ่มดาวตาข่าย sarcoplasmic (ช้ากับเร็ว) [18], และ (8)โปรตีน isoform นิพจน์ หมู่คนอื่น ๆ [24] ความเร็วในการของสัมพันธ์กับการหดตัวมีขอบเขตของการพัฒนากลุ่มดาวตาข่าย sarcoplasmic ขณะยอมรับจะอ่อนเพลียและกำลัง oxidative คู่กับที่ mitochondrialเนื้อหา ส่วนใหญ่มักใช้การจัดประเภทสำหรับผู้ใหญ่กล้ามเนื้อขามนุษย์มีสามชนิดไฟเบอร์: พิมพ์ฉัน(ช้า oxidative ล้าทน), IIA (เร็ว oxidativeกลางคุณสมบัติเผาผลาญ), และ IIx (เร็วที่สุด glycolyticfatigable) มนุษย์ยังเอ็กซ์เพรส ภายใต้ต่าง ๆเงื่อนไขและ ในกล้าม เนื้อเฉพาะ ชนิดอื่น ๆ ของไมโอซินsuch as embryonic, neonatal, and extraocular (see Ref. [23]for a detailed description and discussion).The identification of muscle protein isoforms hasbecome an important approach used by investigators in thefield to distinguish muscle fiber types. Further, with the useof techniques such as protein electrophoresis and immunereactivityto antibodies it has been demonstrated that asingle muscle fiber may express, simultaneously, more thanone type of myosin heavy chain; for example type I and IIaor IIa and IIx together. A shift in the expression of myosinheavy chain along the length-axis of a single fiber canresult from the transcription of different mRNA’s in differentnuclear domains. These so-called hybrid fibers havebeen shown to increase with exercise, aging [27], and insome pathological conditions. Isoforms of many muscleproteins other than myosin have been identified and associatedwith specific muscle fiber types [12]. For exampleslow and fast troponin T isoforms are known to exist intype I and II fibers, respectively [23]. Several myogenictranscription factors such as MyoD and myogenin play asignificant role in the synthesis of muscle proteins that arespecific for each of the fiber types. This process of fiberdifferentiation is influenced also by factors external tomuscle such as the levels of thyroid hormones and theactivity pattern of peripheral nerves.Excitation–Contraction Coupling: Physiology of MuscleActivationExcitation–contraction (EC) coupling is the coordination oftwo processes that are needed for the generation of force;the transmission of the nerve stimulus to the triad followedby the release of calcium from the cisternae of the sarcoplasmicreticulum and the interaction between actin andmyosin that forms cross-bridges. Many (but not all) of themolecular events during E–C coupling have been defined.Briefly, the action potential that arrives to the muscle fibermembrane is conducted to the interior of the muscle cellvia the transverse tubular (T tubule) system. The nervousimpulse arrives in the triad where the T tubule is in closeproximity with the terminal cisternae of the sarcoplasmicreticulum that stores calcium. A voltage sensor subunit ofthe dihydropiridine receptors on the T tubule opens andallows an inward current of calcium [28]. This calciumcurrent triggers the opening of the ryanodine receptors inthe terminal cisternae of the sarcoplasmic reticulum andreleases large amounts of calcium into the sarcoplasm. Thecalcium released into the sarcoplasm then binds to theregulatory protein troponin C on the actin thin myofilament.This initiates a series of molecular events that displacethe tropomyosin blocking the active site of the actinfilament.W. R. Frontera, J. Ochala: Muscle Structure and Function 187123A detailed description and discussion of the events thatfollow is beyond the scope of this brief review. Suffice it tosay that the exposure of the active site on actin allows thebinding of the head of the myosin molecule with actin.ATP and the ATPase located in the myosin head, facilitatethe detachment of myosin from actin (a cross-bridgeformed in a previous contraction) and the formation of anew cross-bridge. The detailed structure of the myosinhead was described for the first time in 1993 [29] andcontributed significantly to our understanding of themechanics and physiology of this process. As mentionedabove, the end-result of this sequence of events is thesliding of the actin and myosin filaments and the generationof force. Recent evidence suggests that this sequence ofevents within the cell is modulated by several genesincluding MTMR14, MG29, and KLF15 [30].Energy Production and ReleaseAll muscle actions require energy in the form of ATP. Themetabolic energy pathway used to produce and sustainmuscle actions depends on the duration and intensity of theactivity. The three basic energy pathways in the musclefiber are stores of ATP and CP, anaerobic glycolysis, andoxidative phosphorylation. The first supports high intensityshort duration (few seconds) activities because the amountof ATP and CP reserves in muscle fibers is small. Anaerobicglycolysis produces ATP quickly to sustain muscleactions for a couple of minutes but the end products (H?,lactate) impair muscle function and are associated withmuscle fatigue. Finally, the energy for exercise performedat intensities that can be sustained for longer duration(minutes to hours) is supplied by oxidative phosphorylationwithin the mitochondrial network. A network of capillariestransports oxygen to the active muscle fibers. The extent ofthis network correlates with the metabolic demand on themuscle fiber. The architectural relationship between thesetwo structures was described very early in the twentiethcentury by August Krogh and recently discussed [31]. It isimportant to note that the utilization of these metabolicpathways is not an ‘‘all or none’’ phenomenon.Pathways overlap and can be activated at different points intime during a single session of exercise depending on theintensity of the effort.Carbohydrates (plasma glucose and muscle glycogen)and fats (plasma free fatty acids and muscle triglycerides)are the two main fuels utilized by the muscle cell to produceATP [32]. Metabolism of amino acids may contributea small percentage of the total energy production. Again,the selection of the specific fuel depends on the intensityand duration of the exercise. In general, at high intensities,muscle actions are mainly fuelled by muscle glycogenstores. On the other hand, lower intensity and long durationexercise utilizes the metabolism of free fatty acids for mostof the energy needs. In real life, most activities activatedifferent pathways at different points in time and use acombination of fuels to produce the ATP needed formuscle actions.Types of Muscle ActionsMuscle activation results in muscle actions that can beclassified into three basic types: static, dynamic concentric,and dynamic eccentric. A static (also known as isometric)muscle action is characterized by the generation of force inthe absence of movement of the joint or limb. Under theseconditions, the resistance is higher than the force generated(i.e., pushing against a wall). On the other hand, a dynamicaction involves force generation and joint movement.Dynamic (previously known as isotonic) actions can bedivided into concentric or eccentric actions. Concentricmuscle actions result in the shortening of a muscle becauseits origin and insertion come closer together (i.e., flexingthe elbow). Eccentric actions result in the lengthening ofthe muscle because its origin and insertion move fartherapart (i.e., lowering a load from a bent elbow position). Atype of dynamic action produced in the laboratory using aspecial device is known as isokinetic because the velocityof the movement is constant. This type of muscle action isartificial and does not occur in normal human movementbecause during the performance of daily activiti

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ความแตกต่างของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ:
กล้ามเนื้อประเภทไฟเบอร์เซลล์สืบพันธุ์ของกล้ามเนื้อโครงร่างมนุษย์จะแสดงโดยแปรปรวนอย่างมีนัยสำคัญในทางชีวเคมีที่กลและphenotypes การเผาผลาญของแต่ละเส้นใย ในร่างกายมนุษย์กล้ามเนื้อแตกต่างกันมีความแตกต่างกันเด่นญาติของประเภทเส้นใยต่างๆ การปรากฏตัวของเส้นใยที่มีคุณสมบัติที่แตกต่างกันในเดียวกันกล้ามเนื้ออาจสะท้อนให้เห็นการปรับตัวของรูปแบบที่แตกต่างกันของกิจกรรมที่กำหนดโดยเซลล์ประสาทมอเตอร์ นี้หลากหลายของคุณสมบัติทางสรีรวิทยาเป็นสถานที่ให้ความสำคัญมากเพราะจะช่วยให้มีส่วนร่วมของกล้ามเนื้อในกิจกรรมที่มีความต้องการการเผาผลาญอาหารและเครื่องจักรกลต่างๆ สถาปัตยกรรมของเครือข่ายอุปทานของเส้นเลือดฝอยที่สนับสนุนความต้องการการเผาผลาญอาหารเหล่านี้แตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับเส้นใยชนิด[22] นอกจากนี้การตอบสนองของเส้นใยกล้ามเนื้อต่อสิ่งเร้าเช่น denervation, corticosteroids ระดับฮอร์โมนอายุการใช้งานและโรคเป็นเส้นใยประเภทที่เฉพาะเจาะจง สำหรับตัวอย่างเช่นลีบมากขึ้นเป็นสิ่งที่ระบุไว้ในเส้นใยชนิดที่สองได้อย่างรวดเร็วกว่าในรูปแบบที่ผมเส้นใยชะลอตัวในสภาพที่เกี่ยวข้องกับกล้ามเนื้อเสียเช่นโรคมะเร็ง สองความคิดเห็นที่ครอบคลุมมากของการกระจายเส้นใยรวมทั้งกล้ามเนื้อของหลายสายพันธุ์ที่เลี้ยงลูกด้วยนมที่ได้รับการตีพิมพ์เมื่อเร็วๆ นี้ [23, 24] การศึกษาและความเข้าใจในคุณสมบัติของเส้นใยแต่ละคนได้รับการอำนวยความสะดวกโดยการใช้เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อลวด[25] ร่วมกับวิธีฮีสโตเคมีและภูมิคุ้มกันในการพัฒนาเทคนิคกล้ามเนื้อเดียวpermeabilized [26] การศึกษาของเส้นใยของมนุษย์ และความก้าวหน้าล่าสุดใน. โปรตีนในช่วงไม่กี่ทศวรรษที่ผ่านมาเส้นใยกล้ามเนื้อได้รับการจัดโดยใช้เกณฑ์ที่แตกต่างกันรวมทั้ง(1) สีของเส้นใยกล้ามเนื้อ(สีแดงกับสีขาว) ที่มีความสัมพันธ์กับ myoglobin เนื้อหา (2) คุณสมบัติหดตัวของ หน่วยมอเตอร์ในการตอบสนองต่อการกระตุ้นด้วยไฟฟ้า(3) การลดความเร็วของช่วงชักเดียว(อย่างรวดเร็วเมื่อเทียบกับช้า), (4) ระดับของ fatigability ระหว่างการเปิดใช้ sutained (fatigable กับ fatigueresistant) (5) ความเด่นของการเผาผลาญอาหารบางอย่างหรือเอนไซม์ทางเดิน (ออกซิเดชันกับ glycolytic), (6) enzymehistochemical ปฏิกิริยาคราบ (ตามหลัก ATPase เทคนิคการย้อมสี แต่ยังเกี่ยวกับเอนไซม์ออกซิเดชันเช่นdehydrogenase succinate หรือ SDH), (7) การจัดการแคลเซียมโดยร่างแหsarcoplasmic (ช้ากับเร็ว) [ 18] และ (8) การแสดงออกของโปรตีนไอโซฟอร์มหมู่คนอื่น ๆ [24] ความเร็วของการหดตัวมีความสัมพันธ์กับขอบเขตของการพัฒนาของร่างแหsarcoplasmic ในขณะที่ความอดทนความเมื่อยล้าและความสามารถในการเกิดออกซิเดชันมีความสัมพันธ์กับยลเนื้อหา การจำแนกประเภทที่ใช้บ่อยที่สุดสำหรับผู้ใหญ่กล้ามเนื้อแขนขามนุษย์รวมถึงสามประเภทเส้นใยชนิดผม(ช้าออกซิเดชันความเมื่อยล้าที่ทน) ไอไอเอ (เร็ว, ออกซิเดชันคุณสมบัติการเผาผลาญกลาง) และ IIx (เร็วที่สุด glycolytic, fatigable) มนุษย์ยังแสดงภายใต้การต่างๆเงื่อนไขและในกล้ามเนื้อเฉพาะชนิดอื่น ๆ ของ myosin เช่นตัวอ่อนทารกแรกเกิดและ extraocular (ดู Ref. [23] สำหรับรายละเอียดและการอภิปราย). บัตรประจำตัวของไอโซฟอร์มโปรตีนของกล้ามเนื้อได้กลายเป็นวิธีการที่สำคัญที่ใช้โดยนักวิจัยในสาขาที่จะแยกแยะประเภทเส้นใยกล้ามเนื้อ นอกจากนี้มีการใช้เทคนิคอิเล็กเช่นโปรตีนและ immunereactivity แอนติบอดีจะได้รับการแสดงให้เห็นว่ากล้ามเนื้อเดียวอาจแสดงพร้อมกันมากกว่าหนึ่งชนิดของmyosin ห่วงโซ่หนัก; ตัวอย่างเช่นประเภท I และ IIa หรือ IIa และ IIx ร่วมกัน การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของ myosin ห่วงโซ่หนักตามแนวแกนที่มีความยาวของเส้นใยเดียวสามารถเป็นผลมาจากการถอดความจาก mRNA ที่แตกต่างกันในการที่แตกต่างกันโดเมนนิวเคลียร์ เหล่านี้เรียกว่าเส้นใยไฮบริดได้รับการแสดงที่จะเพิ่มขึ้นด้วยการออกกำลังกาย, ริ้วรอย [27] และในบางพยาธิสภาพ ไอโซฟอร์มของกล้ามเนื้อหลายโปรตีนชนิดอื่น ๆ กว่า myosin ได้รับการระบุและเกี่ยวข้องกับชนิดเส้นใยกล้ามเนื้อเฉพาะ[12] ตัวอย่างเช่นนิช้าและเร็วไอโซฟอร์ม T เป็นที่รู้จักกันอยู่ในประเภทที่สองและเส้นใยตามลำดับ[23] หลาย myogenic ถอดความปัจจัยเช่น MyoD และ myogenin เล่นบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์โปรตีนของกล้ามเนื้อที่มีความเฉพาะเจาะจงสำหรับแต่ละประเภทเส้นใย กระบวนการของเส้นใยนี้แตกต่างยังได้รับอิทธิพลจากปัจจัยภายนอกที่จะกล้ามเนื้อเช่นระดับของฮอร์โมนต่อมไทรอยด์และในรูปแบบการทำงานของเส้นประสาทส่วนปลาย. กระตุ้น-หดตัวเชื่อมต่อ: สรีรวิทยาของกล้ามเนื้อการเปิดใช้งานกระตุ้น-หดตัว(EC) การเชื่อมต่อคือการประสานงานของสองกระบวนการที่มีความจำเป็นในการสร้างแรง; การส่งของการกระตุ้นเส้นประสาทที่จะพวกสามตามมาด้วยการเปิดตัวของแคลเซียมจาก cisternae ของ sarcoplasmic ที่ร่างแหและการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนและmyosin ที่เป็นสะพานข้าม หลายคน (แต่ไม่ใช่ทั้งหมด) ของเหตุการณ์ที่เกิดขึ้นในระหว่างการมีเพศสัมพันธ์ในระดับโมเลกุลE-C ได้รับการกำหนด. สั้น ๆ , การดำเนินการที่มีศักยภาพที่จะมาถึงกล้ามเนื้อเมมเบรนจะดำเนินการเพื่อการตกแต่งภายในของเซลล์กล้ามเนื้อผ่านทางท่อขวาง(ท่อ T) ระบบ ประสาทแรงกระตุ้นมาถึงในสามที่ท่อ T อยู่ในใกล้บ้านใกล้เรือนเคียงกับสถานีcisternae ของ sarcoplasmic reticulum ที่เก็บแคลเซียม subunit เซ็นเซอร์แรงดันไฟฟ้าของผู้รับdihydropiridine ในท่อ T เปิดและช่วยให้กระแสขาเข้าของแคลเซียม[28] แคลเซียมนี้ปัจจุบันเป็นต้นเหตุของการเปิดรับ Ryanodine ในสถานีcisternae ของ sarcoplasmic reticulum และเผยแพร่จำนวนมากของแคลเซียมเข้าไปในsarcoplasm แคลเซียมปล่อยออกมาเข้าไปใน sarcoplasm แล้วผูกกับ. โปรตีนนิกฎระเบียบ C ในโปรตีนของเส้นใยกล้ามเนื้อบาง ๆนี้เริ่มต้นชุดของเหตุการณ์โมเลกุลที่ไล่tropomyosin การปิดกั้นเว็บไซต์ที่ใช้งานของโปรตีนเส้นใย. WR ฟรอนเตราเจ Ochala โครงสร้างกล้ามเนื้อและ ฟังก์ชั่น 187 123 คำอธิบายรายละเอียดและการอภิปรายของเหตุการณ์ที่ตามอยู่นอกเหนือขอบเขตของการทบทวนสั้น ๆ นี้ พอจะพูดได้ว่าการสัมผัสของเว็บไซต์ที่ใช้งานอยู่ในโปรตีนช่วยให้มีผลผูกพันของหัวของโมเลกุลmyosin ที่มีโปรตีน. เอทีพีและ ATPase อยู่ในหัวของ myosin ที่อำนวยความสะดวกในกองmyosin จากโปรตีน (ข้ามสะพานที่เกิดขึ้นในการหดตัวก่อนหน้า) และการก่อตัวของที่ข้ามสะพานใหม่ รายละเอียดโครงสร้างของ myosin หัวได้รับการอธิบายเป็นครั้งแรกในปี 1993 [29] และมีส่วนสำคัญต่อความเข้าใจของเราของกลศาสตร์และสรีรวิทยาของกระบวนการนี้ ดังที่ได้กล่าวข้างต้นปลายผลของลำดับของเหตุการณ์นี้คือการเลื่อนของโปรตีนและเส้นใยmyosin และรุ่นแรง หลักฐานล่าสุดแสดงให้เห็นว่าลำดับของเหตุการณ์ที่เกิดขึ้นภายในเซลล์จะถูกปรับโดยยีนหลายรวมทั้งMTMR14, MG29 และ KLF15 [30]. การผลิตพลังงานและการปล่อยการกระทำของกล้ามเนื้อทั้งหมดต้องใช้พลังงานในรูปแบบของเอทีพี เส้นทางการเผาผลาญพลังงานที่ใช้ในการผลิตและรักษาการกระทำของกล้ามเนื้อขึ้นอยู่กับระยะเวลาและความรุนแรงของกิจกรรม ทั้งสามอย่างทุลักทุเลพลังงานพื้นฐานในกล้ามเนื้อใยร้านค้าของเอทีพีและซีพี glycolysis เพาะกายและฟอสโฟออกซิเดชัน ครั้งแรกที่สนับสนุนความเข้มสูงในช่วงระยะเวลาสั้น ๆ (ไม่กี่วินาที) กิจกรรมเนื่องจากปริมาณของเอทีพีและเงินสำรองCP ในเส้นใยกล้ามเนื้อมีขนาดเล็ก Anaerobic glycolysis ผลิตเอทีพีได้อย่างรวดเร็วเพื่อรักษากล้ามเนื้อการดำเนินการสำหรับไม่กี่นาทีแต่ผลิตภัณฑ์สุดท้าย (H ?, แลคเตท) ทำให้เสียการทำงานของกล้ามเนื้อและมีความเกี่ยวข้องกับความเมื่อยล้าของกล้ามเนื้อ สุดท้ายพลังงานสำหรับการออกกำลังกายการดำเนินการที่ความเข้มที่สามารถยั่งยืนสำหรับระยะเวลานาน(นาทีถึงชั่วโมง) ที่จัดทำโดย phosphorylation oxidative ภายในเครือข่ายยล เครือข่ายของเส้นเลือดฝอยลำเลียงออกซิเจนไปยังกล้ามเนื้อใช้งาน ขอบเขตของเครือข่ายนี้มีความสัมพันธ์กับความต้องการในการเผาผลาญกล้ามเนื้อ ความสัมพันธ์ระหว่างสถาปัตยกรรมเหล่านี้สองโครงสร้างได้รับการอธิบายมากในช่วงต้นที่ยี่สิบศตวรรษสิงหาคมKrogh และพูดคุยกันเมื่อเร็ว ๆ นี้ [31] มันเป็นสิ่งสำคัญที่จะทราบว่าการใช้ประโยชน์จากการเผาผลาญอาหารเหล่านี้อย่างทุลักทุเลไม่ได้เป็น'' ทั้งหมดหรือไม่มี '' ปรากฏการณ์. เตรียมความพร้อมที่ทับซ้อนกันและสามารถใช้งานได้ที่จุดที่แตกต่างกันในช่วงเวลาครั้งเดียวของการออกกำลังกายขึ้นอยู่กับความรุนแรงของความพยายาม. คาร์โบไฮเดรต (น้ำตาลในเลือดและไกลโคเจนในกล้ามเนื้อ) และไขมัน (พลาสม่าฟรีกรดไขมันไตรกลีเซอไรด์และกล้ามเนื้อ) เป็นสองเชื้อเพลิงหลักที่ใช้โดยเซลล์กล้ามเนื้อในการผลิตเอทีพี [32] การเผาผลาญอาหารของกรดอะมิโนอาจนำร้อยละขนาดเล็กของการผลิตพลังงานทั้งหมด อีกครั้งการเลือกของเชื้อเพลิงที่เฉพาะเจาะจงขึ้นอยู่กับความรุนแรงและระยะเวลาของการออกกำลังกาย โดยทั่วไปที่ความเข้มสูง, การกระทำของกล้ามเนื้อได้รับการผลักดันโดยส่วนใหญ่ไกลโคเจนในกล้ามเนื้อร้านค้า ในทางกลับกันความเข้มต่ำและระยะเวลานานการออกกำลังกายที่ใช้เผาผลาญกรดไขมันอิสระสำหรับส่วนมากของความต้องการพลังงาน ในชีวิตจริงกิจกรรมส่วนใหญ่เปิดใช้งานทางเดินที่แตกต่างกันที่จุดที่แตกต่างกันในเวลาและใช้การรวมกันของเชื้อเพลิงในการผลิตเอทีพีที่จำเป็นสำหรับการดำเนินการของกล้ามเนื้อ. ประเภทของการดำเนินการของกล้ามเนื้อผลการเปิดใช้งานกล้ามเนื้อในการกระทำของกล้ามเนื้อที่สามารถแบ่งได้เป็นสามประเภทพื้นฐานแบบคงที่ศูนย์กลางแบบไดนามิกและแบบไดนามิกประหลาด แบบคงที่ (หรือเรียกว่ามีมิติเท่ากัน) การกระทำของกล้ามเนื้อมีเอกลักษณ์เฉพาะด้วยการสร้างแรงในกรณีที่ไม่มีการเคลื่อนไหวของการร่วมทุนหรือกิ่ง ภายใต้เหล่านี้สภาพความต้านทานสูงกว่าแรงที่เกิดขึ้น(เช่นการผลักดันกับผนัง) บนมืออื่น ๆ ที่เป็นแบบไดนามิกการดำเนินการที่เกี่ยวข้องกับการบังคับให้สร้างและการเคลื่อนไหวร่วมกัน. ไดนามิค (ที่รู้จักกันก่อนหน้านี้เป็น isotonic) การดำเนินการสามารถแบ่งออกเป็นศูนย์กลางหรือการกระทำที่ผิดปกติ ศูนย์กลางการกระทำของกล้ามเนื้อส่งผลให้สั้นลงของกล้ามเนื้อเพราะแหล่งกำเนิดและแทรกใกล้ชิดกันมา(เช่นเกร็งข้อศอก) การกระทำที่ผิดปกติส่งผลให้ความยาวของกล้ามเนื้อเนื่องจากแหล่งกำเนิดและแทรกย้ายไกลออกจากกัน(เช่นการลดภาระจากตำแหน่งข้อศอกงอ) ประเภทของการกระทำแบบไดนามิกที่ผลิตในห้องปฏิบัติการที่ใช้เป็นอุปกรณ์พิเศษที่เรียกว่า isokinetic เพราะความเร็วของการเคลื่อนไหวเป็นค่าคงที่ ประเภทของการดำเนินการนี้เป็นกล้ามเนื้อเทียมและไม่เกิดขึ้นในการเคลื่อนไหวของมนุษย์ปกติเพราะในระหว่างการปฏิบัติงานของactiviti ในชีวิตประจำวัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ความหลากหลายของเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ : เส้นใยกล้ามเนื้อชนิดความหลากหลายของมนุษย์กล้ามเนื้อกระดูก

โดยมีภาพประกอบทุกความผันแปรในชีวเคมี
เครื่องกลและการเผาผลาญอาหารฟีโนไทป์ของเส้นใยแต่ละคน

ในร่างกายมนุษย์ , กล้ามเนื้อที่แตกต่างกันมีแตกต่างกัน
ญาติความเด่นของชนิดเส้นใยต่าง ๆ
มีเส้นใยที่มีคุณสมบัติแตกต่างกันในเดียวกัน
กล้ามเนื้ออาจสะท้อนให้เห็นถึงการปรับตัวเพื่อรูปแบบที่แตกต่างกันของ
กิจกรรมบังคับโดยเซลล์ประสาทมอเตอร์ . ความหลากหลายของ

คุณสมบัติทางสรีรวิทยาเป็นคุณสมบัติที่สำคัญมาก เพราะจะช่วยให้มีส่วนร่วมของกล้ามเนื้อในกิจกรรม
กับความต้องการการเผาผลาญ และเครื่องจักรกลต่างๆ
สถาปัตยกรรมของหลอดเลือดฝอยจัดหาเครือข่ายที่สนับสนุนความต้องการนี้แตกต่างกันไปขึ้นอยู่กับการสลาย

ไฟเบอร์ประเภท [ 22 ] ต่อการตอบสนองของเส้นใยกล้ามเนื้อกระตุ้น
เช่น เครื่องตั้ง ยาคลายกล้าม ฮอร์โมนระดับ
อายุการใช้งาน และโรค คือ ไฟเบอร์ชนิดที่เฉพาะเจาะจง สำหรับ
ตัวอย่างฝ่อมากกว่าที่ระบุไว้ในประเภทที่ 2 ได้เร็วกว่าชนิดที่ผมช้า
เส้นใยเส้นใยในเงื่อนไขที่เกี่ยวข้องกับกล้ามเนื้อ
การสูญเสีย เช่น มะเร็ง 2 รีวิวครอบคลุมมาก
ใยวิสาหกิจรวมทั้งกล้ามเนื้อชนิดหลาย
) ได้รับการตีพิมพ์เมื่อเร็ว ๆนี้ [ 23
24 ] การศึกษาและความเข้าใจในคุณสมบัติของเส้นใยแต่ละคนได้รับความสะดวก

โดยใช้การตัดกล้ามเนื้อ [ 25 ] ร่วมกับ
เอ และวิธีการรักษา การพัฒนาของเส้นใยกล้ามเนื้อ permeabilized เดียว

) [ 26 ] การศึกษาของเส้นใยของมนุษย์และความก้าวหน้าล่าสุดในโปรตีโอมิกส์
.
ในช่วงไม่กี่ทศวรรษ เส้นใยกล้ามเนื้อได้รับ
จำแนกโดยใช้เกณฑ์ที่แตกต่างกันรวมถึง : ( 1 ) สีของ
ใยกล้ามเนื้อ ( สีแดงกับสีขาว ) ที่เกี่ยวข้องกับ myoglobin
เนื้อหา ( 2 ) พบว่าคุณสมบัติของมอเตอร์ โดยการกระตุ้นด้วยไฟฟ้า
3 ) ความเร็วของเนยขาว
ในระหว่างกระตุกเดี่ยว ( เร็วและช้า ) , ( 4 ) ระดับปริญญาตรี ของ fatigability
ในช่วง sutained กระตุ้น ( fatigable vs fatigueresistant )
( 5 ) ความเด่นของบางอย่างการเผาผลาญอาหารหรือเอนไซม์
วิถี ( ออกซิเดชันกับ glycolytic ) , ( 6 ) ปฏิกิริยาคราบ enzymehistochemical
( ตามหลักในหมู่
วิธีการทดสอบ แต่ยังเอนไซม์ออกซิเดชันเช่น
ซิเนสหรือ SDH ) , ( 7 ) การจัดการโดย
แคลเซียม sarcoplasmic reticulum ( ช้าและเร็ว ) [ 18 ] และ ( 8 )
การแสดงออกของโปรตีนไอโซฟอร์มหมู่คนอื่น ๆ [ 24 ] ความเร็ว
ของการหดตัวที่เกี่ยวข้องกับขอบเขตของการพัฒนา reticulum sarcoplasmic
ในขณะที่ความอดทน ความเหนื่อยล้าความจุและมีความสัมพันธ์กับการเกิด

) ที่ใช้บ่อยที่สุดหมวดหมู่สำหรับผู้ใหญ่
มนุษย์ขากล้ามเนื้อประกอบด้วยเส้นใยทั้งสามชนิด : ชนิด
( ช้า เกิดอาการดื้อยา ) , IIa ( อย่างรวดเร็วออกซิเดชัน
คุณสมบัติการเผาผลาญระดับกลาง ) และ iix ( เร็วที่สุด glycolytic
, fatigable ) มนุษย์ยังแสดงภายใต้เงื่อนไขต่างๆ
และกล้ามเนื้อเฉพาะอื่น ๆ ประเภทของ myosin
เช่นร่างกายของทารกแรกเกิด และนอกลูกตา ( ดู ) [ 23 ]
สำหรับรายละเอียดและการอภิปราย ) .
ตัวของกล้ามเนื้อโปรตีนไอโซฟอร์มได้กลายเป็นวิธีการสำคัญ

โดยนักวิจัยในสนามเพื่อแยกแยะประเภทเส้นใยกล้ามเนื้อ เพิ่มเติม ด้วยการใช้เทคนิค เช่น วิธี

immunereactivity โปรตีนแอนติบอดีนี้ได้แสดงให้เห็นว่าเป็น
เส้นใยกล้ามเนื้อเดียวอาจแสดงพร้อมกันมากกว่า
ประเภทหนึ่งของ myosin โซ่หนัก ตัวอย่างเช่นชนิด IIa
หรือและและจัดขึ้น iix ด้วยกัน การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของ myosin
หนักโซ่ ตามความยาวของแกนเส้นใยเดี่ยว
ผลแตกต่างกันในการถอดรหัสของโดเมนนิวเคลียร์ต่างกัน

เหล่านี้เรียกว่า ไฮบริด เส้นใยมี
แสดงการเพิ่มด้วยการออกกำลังกาย ผู้สูงอายุ [ 27 ] และใน
บางเงื่อนไขทางพยาธิวิทยา ไอโซฟอร์มของกล้ามเนื้อโปรตีนไมโอซิน
หลายนอกเหนือจากที่ได้รับการระบุและที่เกี่ยวข้องกับเฉพาะเส้นใยกล้ามเนื้อชนิด
[ 12 ] ตัวอย่างเช่น
ช้าและเร็ว troponin T ต่อว่ามีอยู่ใน
ประเภท I และ II เส้นใยตามลำดับ [ 23 ] หลาย myogenic
ถอดความปัจจัยต่างๆ เช่น myod และ myogenin เล่นบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์ของโปรตีนกล้ามเนื้อที่
ที่เฉพาะเจาะจงสำหรับแต่ละชนิดเส้นใย กระบวนการผลิตเส้นใย
ความแตกต่างนี้ได้รับอิทธิพลจากปัจจัยภายนอก

กล้ามเนื้อ เช่น ระดับฮอร์โมนไทรอยด์และกิจกรรมรูปแบบของเส้นประสาทต่อพ่วง
.
กระตุ้นการหดตัวของกล้ามเนื้อ และข้อต่อ : สรีรวิทยา

) การกระตุ้นการหดตัว ( EC ) การเชื่อมต่อคือการประสานงานของ
สองกระบวนการที่จำเป็นสำหรับการสร้างพลัง ;
ส่งผ่านเส้นประสาทกระตุ้นให้แก๊งตาม
โดยการปล่อยแคลเซียมจาก sarcoplasmic reticulum cisternae ของ

และปฏิสัมพันธ์ระหว่าง actin และ myosin ที่รูปแบบข้ามสะพาน หลายคน ( แต่ไม่ทั้งหมด ) ของโมเลกุลในเหตุการณ์ E )
c coupling ได้ถูกกำหนด .
สั้น ๆ , การกระทำที่มีศักยภาพถึงเส้นใยกล้ามเนื้อ
เมมเบรนมีวัตถุประสงค์เพื่อการตกแต่งภายในของเซลล์กล้ามเนื้อ
ผ่านขวางท่อ ( ท่อ ) ระบบกระแสประสาท
มาถึงในแก๊งที่ t ท่ออยู่ในใกล้
ความใกล้ชิดกับขั้ว cisternae sarcoplasmic reticulum ของ
ร้านค้าที่ให้แคลเซียม แรงดันไฟฟ้าเซนเซอร์ชนิดของตัวรับบน T
dihydropiridine ท่อเปิดให้เข้าไปด้านในและ
ปัจจุบันของแคลเซียม [ 28 ] นี้แคลเซียม
ปัจจุบันเรียกการเปิดตัวของ ryanodine ตัวรับ
อาคาร cisternae reticulum sarcoplasmic
ประชาสัมพันธ์และของจำนวนมากของแคลเซียมในซาร์โคพลา .
แคลเซียมปล่อยตัวในซาร์โคพลาแล้วผูกกับ
โปรตีน troponin c บน actin บางไมโอฟิลาเมนท์ .
นี้เริ่มชุดของเหตุการณ์ที่แทนที่โมเลกุล
โทรโปมัยโอซินการปิดกั้นเว็บไซต์ที่ใช้งานของเส้นใย actin
.
W . R . Frontera , เจ ochala :