Protegrins are small peptides conta

Protegrins are small peptides containing 16-18 amino acid residues. Protegrins were first discovered in porcine leukocytes and were found to have antimicrobial activity against bacteria, fungi, and some enveloped viruses.[1] The amino acid composition of protegrins contains six positively charged arginine residues and four cysteine residues.[2] Their secondary structure is classified as cysteine-rich β-sheet antimicrobial peptides, AMPs, that display limited sequence similarity to certain defensins and tachyplesins. In solution, the peptides fold to form an anti-parallel β-strand with the structure stabilized by two cysteine bridges formed among the four cysteine residues.[3] Recent studies suggest that protegrins can bind to lipopolysaccharide, a property that may help them to insert into the membranes of gram-negative bacteria and permeabilize them.[4]
The protegrins are synthesized from quadiripartite genes as 147 to 149 amino acid precursursors with a cathelin-like propiece.[5][7] Protegrin sequence is similar to certain prodefensins and tachyplesins, antibiotic peptides derived from the horseshoe crab.[1] Protegrin-1 that consists of 18 amino acids, six of which are arginine residues, forms two antiparallel β-sheets with a β-turn. Protegrin-2 is missing two carboxy terminal amino acids. So, Protegrin-2 is shorter than Protegrin-1 and it has one less positive charge. Protegrin-3 substitutes a glycine for an arginine at position 4 and it also has one less positive charge. Protegrin-4 substitutes a phenylalanine for a valine at position 14 and sequences are different in the β-turn. This difference makes protegrin-4 less polar than others and less positively charged. Protegrin-5 substitutes a proline for an arginine with one less positive charge.[5]
Protegrin-1 induces membrane disruption by forming a pore/channel that leads to cell death.[8][9] This ability depends on its secondary structure.[10] It forms an oligomeric structure in the membrane that creates a pore. Two ways of the self association of protegrin-1 into a dimeric β-sheet, an antiparallel β-sheet with a turn-next-totail association or a parallel β-sheet with a turn-next-toturn association,[11] were suggested. The activity can be restored by stabilizing the peptide structure with the two disulfide bonds.[12] The interacts with membranes depends on membrane lipid composition[13] and the cationic nature of the protegrin-1 adapts to the amphipathic characteristic which is related to the membrane interaction.[9] The insertion of Protegrin-1 into the lipid layer results in the disordering of lipid packing to the membrane disruption.[13]
Antimicrobial Activity[edit]
The protegrins are highly microbicidal against Candida albicans,[14] Escherichia coli,[15]Listeria monocytogenes, Neisseria gonorrhoeae[16] , and the virions of the human immunodeficiency virus in vitro under conditions which mimic the tonicity of the extracellular milieu.[1][5][17] The mechanism of this microbicidal activity is believed to involve membrane disruption, similar to many other antibiotic peptides [5][18]

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Protegrins มีเปปไทด์ขนาดเล็กที่ประกอบด้วยการตกค้างของกรดอะมิโน 16-18 Protegrins ถูกค้นพบครั้งแรกในช่วง leukocytes และพบว่ามีกิจกรรมจุลินทรีย์ต่อต้านเชื้อแบคทีเรีย เชื้อรา และไวรัสบาง enveloped [1] ส่วนประกอบของ protegrins กรดอะมิโนที่ประกอบด้วยอาร์จินีนที่คิดค่าธรรมเนียมบวกหกตกและตก cysteine สี่ [2] โครงสร้างรองถูกจัดประเภทเป็น cysteine ริชβ-แผ่นจุลินทรีย์เปปไทด์ แอมป์ ที่แสดงความคล้ายคลึงกันของลำดับจำกัดบาง defensins และ tachyplesins ในโซลูชัน เปปไทด์พับแบบฟอร์มβ-สาระการป้องกันควบคู่ ด้วยโครงสร้างที่เสถียรสอง cysteine สะพานเกิดขึ้นระหว่างตก cysteine สี่ [3] การศึกษาล่าสุดแนะนำว่า protegrins สามารถผูกกับ lipopolysaccharide คุณสมบัติที่อาจช่วยให้แทรกเข้าไปในเยื่อหุ้มของแบคทีเรียแบคทีเรียแกรมลบ และ permeabilize พวกเขา [4]The protegrins are synthesized from quadiripartite genes as 147 to 149 amino acid precursursors with a cathelin-like propiece.[5][7] Protegrin sequence is similar to certain prodefensins and tachyplesins, antibiotic peptides derived from the horseshoe crab.[1] Protegrin-1 that consists of 18 amino acids, six of which are arginine residues, forms two antiparallel β-sheets with a β-turn. Protegrin-2 is missing two carboxy terminal amino acids. So, Protegrin-2 is shorter than Protegrin-1 and it has one less positive charge. Protegrin-3 substitutes a glycine for an arginine at position 4 and it also has one less positive charge. Protegrin-4 substitutes a phenylalanine for a valine at position 14 and sequences are different in the β-turn. This difference makes protegrin-4 less polar than others and less positively charged. Protegrin-5 substitutes a proline for an arginine with one less positive charge.[5]Protegrin-1 induces membrane disruption by forming a pore/channel that leads to cell death.[8][9] This ability depends on its secondary structure.[10] It forms an oligomeric structure in the membrane that creates a pore. Two ways of the self association of protegrin-1 into a dimeric β-sheet, an antiparallel β-sheet with a turn-next-totail association or a parallel β-sheet with a turn-next-toturn association,[11] were suggested. The activity can be restored by stabilizing the peptide structure with the two disulfide bonds.[12] The interacts with membranes depends on membrane lipid composition[13] and the cationic nature of the protegrin-1 adapts to the amphipathic characteristic which is related to the membrane interaction.[9] The insertion of Protegrin-1 into the lipid layer results in the disordering of lipid packing to the membrane disruption.[13]Antimicrobial Activity[edit]The protegrins are highly microbicidal against Candida albicans,[14] Escherichia coli,[15]Listeria monocytogenes, Neisseria gonorrhoeae[16] , and the virions of the human immunodeficiency virus in vitro under conditions which mimic the tonicity of the extracellular milieu.[1][5][17] The mechanism of this microbicidal activity is believed to involve membrane disruption, similar to many other antibiotic peptides [5][18]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Protegrins เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโนที่ 16-18 Protegrins ถูกค้นพบครั้งแรกในเม็ดเลือดขาวสุกรและพบว่ามีฤทธิ์ต้านจุลชีพต่อต้านเชื้อแบคทีเรียเชื้อราและไวรัสห่อหุ้มบาง. [1] องค์ประกอบของกรดอะมิโนของ protegrins มีหกประจุบวกตกค้าง arginine และสี่ cysteine ​​ตกค้าง. [2] โครงสร้างทุติยภูมิของพวกเขา จัดเป็น cysteine ​​ที่อุดมไปด้วยβแผ่นเปปไทด์ต้านจุลชีพ, แอมป์ที่แสดงความคล้ายคลึงกันลำดับที่ จำกัด ในการ defensins บางอย่างและ tachyplesins ในการแก้ปัญหา, เปปไทด์พับแบบต่อต้านขนานβ-สาระที่มีโครงสร้างที่มีความเสถียรโดยสองสะพาน cysteine ​​ที่เกิดขึ้นในหมู่สี่ cysteine ​​ตกค้าง. [3] การศึกษาล่าสุดชี้ให้เห็นว่า protegrins สามารถผูกกับ lipopolysaccharide ทรัพย์สินที่อาจช่วยให้พวกเขา แทรกเข้าไปในเนื้อเยื่อของแบคทีเรียแกรมลบและ permeabilize พวกเขา. [4]
protegrins มีการสังเคราะห์จากยีน quadiripartite เป็น 147-149 precursursors กรดอะมิโนที่มี propiece cathelin เหมือน. [5] [7] ลำดับ Protegrin คล้ายกับ prodefensins บางอย่าง และ tachyplesins เปปไทด์ยาปฏิชีวนะมาจากแมงดาทะเล. [1] Protegrin-1 ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 18, หกซึ่งเป็นสารตกค้าง arginine รูปแบบสองแผ่นβ-antiparallel กับβเลี้ยว Protegrin-2 จะหายไปสองขั้ว Carboxy กรดอะมิโน ดังนั้น Protegrin-2 สั้นกว่า Protegrin-1 และมีค่าใช้จ่ายบวกน้อย Protegrin-3 ทดแทนสำหรับ glycine arginine ที่ตำแหน่ง 4 และยังมีค่าใช้จ่ายบวกน้อย Protegrin-4 ทดแทน phenylalanine สำหรับวาลีนเป็น 14 ตำแหน่งและลำดับที่แตกต่างกันในβเลี้ยว ความแตกต่างนี้จะทำให้ protegrin-4 ขั้วน้อยกว่าคนอื่นและน้อยประจุบวก Protegrin-5 ทดแทนโพรลีนสำหรับอาร์จินีกับค่าใช้จ่ายน้อยลงบวก. [5]
Protegrin-1 ก่อให้เกิดการหยุดชะงักโดยการสร้างเยื่อรูขุมขน / ช่องทางที่จะนำไปสู่การตายของเซลล์. [8] [9] ความสามารถนี้ขึ้นอยู่กับโครงสร้างรอง [10] มันเป็นโครงสร้าง oligomeric ในเมมเบรนที่สร้างรูขุมขน สองวิธีของสมาคมตนเองของ protegrin-1 เป็นβแผ่น dimeric เป็นβแผ่น antiparallel กับสมาคมเปิดต่อไป totail หรือβแผ่นคู่ขนานกับการเปิดหน้า toturn สมาคม [11] ได้รับการแนะนำ . กิจกรรมสามารถเรียกคืนโดยการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างเปปไทด์ที่มีสองพันธบัตรซัลไฟด์. [12] โต้ตอบกับเยื่อขึ้นอยู่กับเมมเบรนองค์ประกอบไขมัน [13] และธรรมชาติที่ประจุบวกของ protegrin-1 ปรับให้เหมาะกับลักษณะ amphipathic ซึ่งมีความเกี่ยวข้องกับ ปฏิสัมพันธ์เมมเบรน. [9] แทรก Protegrin-1 ลงไปในผลชั้นไขมันใน disordering ไขมันบรรจุที่จะหยุดชะงักเมมเบรน. โดย [13]
กิจกรรมต้านจุลชีพ [แก้ไข]
protegrins เป็นอย่างสูงที่ microbicidal กับเชื้อ Candida albicans [14] Escherichia coli [15] Listeria monocytogenes, Neisseria gonorrhoeae [16] และ virions ของเชื้อไวรัสเอดส์ในหลอดทดลองภายใต้เงื่อนไขที่เลียนแบบ Tonicity ของสภาพแวดล้อมใน extracellular. [1] [5] [17] กลไกของกิจกรรม microbicidal นี้คือ เชื่อว่าจะเกี่ยวข้องกับการหยุดชะงักเยื่อคล้ายกับเปปไทด์หลายยาปฏิชีวนะอื่น ๆ [5] [18]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

protegrins เปปไทด์ขนาดเล็กประกอบด้วยกรดอะมิโน 16-18 ตกค้าง protegrins ถูกค้นพบครั้งแรกในสุกรและเม็ดเลือดขาว พบว่ามีฤทธิ์ต้านจุลชีพ ต่อต้านแบคทีเรีย เชื้อรา และไวรัสบางห่อหุ้ม [ 1 ] องค์ประกอบของกรดอะมิโนที่มีประจุบวกและ protegrins หกและสี่กรดอะมิโนอาร์จินีนตกค้าง[ 2 ] โครงสร้างทุติยภูมิ จัดเป็นกรดอะมิโนเปปไทด์ต้านจุลชีพรวยบีตา - แผ่น , แอมป์ , ที่แสดงลำดับเหมือนดีเฟ็นซินจำกัดแน่นอน และ tachyplesins . ในสารละลาย , เปปไทด์พับรูปแบบการป้องกันบีตา - เกลียวขนานกับโครงสร้างแข็งแรงด้วยกรดอะมิโนที่เกิดขึ้นระหว่างสองสะพานสี่ซิสเตอีนตกค้าง[ 3 ] การศึกษาล่าสุดชี้ให้เห็นว่า protegrins สามารถผูกสีดำเข้ม , คุณสมบัติที่อาจช่วยให้พวกเขาใส่ลงในเมมเบรนของแบคทีเรียแกรมลบ และ permeabilize . [ 4 ]
protegrins ถูกสังเคราะห์จากยีนเป็น quadiripartite 147 ถึง 149 กรดอะมิโน precursursors กับ cathelin เหมือน propiece . [ 5 ] [ 7 ] protegrin ลำดับคือ คล้ายกับบางอย่าง และ tachyplesins prodefensins ,ยาปฏิชีวนะเปปไทด์ที่ได้มาจากแมงดาทะเล [ 1 ] protegrin-1 ที่ประกอบด้วย 18 กรดอะมิโนอาร์จินีนตกค้างหกซึ่งเป็นแบบสองทิศทางตรงกันข้ามบีตา - แผ่นบีตา - เปิด protegrin-2 หายไปสอง Carboxy Terminal กรดอะมิโน ดังนั้น protegrin-2 สั้นกว่า protegrin-1 และมีหนึ่งน้อยบวกค่าธรรมเนียมprotegrin-3 ทดแทนเป็นไกลซีนเป็นนักโทษการเมืองที่ 4 ตำแหน่ง และก็มีคนน้อยบวกค่าธรรมเนียม ใช้เป็นเบสสำหรับเวลีนที่ตำแหน่งและลำดับ protegrin-4 แตกต่างกันในบีตา - เปิด ความแตกต่างนี้ทำให้ protegrin-4 น้อยกว่าขั้วกว่าคนอื่น ๆและน้อยบวกค่าใช้จ่าย ทดแทนเป็นโพรลีน สำหรับนักโทษการเมืองกับหนึ่งบวกค่าใช้จ่ายน้อยลง protegrin-5 [ 5 ]
protegrin-1 ก่อให้เกิดการหยุดชะงักโดยการขึ้นรูปเยื่อรูขุมขน / ช่องทางที่นำไปสู่การตายของเซลล์ [ 8 ] [ 9 ] ความสามารถนี้ขึ้นอยู่กับโครงสร้างทุติยภูมิ [ 10 ] มันรูปแบบโครงสร้างโอลิโกในเยื่อที่สร้างรูขุมขน สองวิธีของสมาคม protegrin-1 ในตนเองของบีตา - ท้องเฟ้อแผ่นมีทิศทางตรงกันข้ามบีตา - แผ่นเปิดหน้า totail สมาคมหรือขนานบีตา - แผ่นเปิดหน้า toturn สมาคม [ 11 ] แนะนำ กิจกรรมที่สามารถเรียกคืนได้โดยการรักษาเสถียรภาพโครงสร้างเพปไทด์กับสองพันธบัตรซัลไฟด์ .[ 12 ] มีการโต้ตอบกับเมมเบรนเยื่อไขมันขึ้นอยู่กับองค์ประกอบ [ 13 ] และธรรมชาติประจุบวกของ protegrin-1 ปรับลักษณะแอมฟิพาติกซึ่งเกี่ยวข้องกับเยื่อปฏิสัมพันธ์ [ 9 ] การแทรกของ protegrin-1 เข้าไปในชั้นไขมัน ผลในความวุ่นวายของบรอมกับเยื่อหยุดชะงัก [ 13 ]
กิจกรรมการยับยั้ง [ แก้ไข ]
การ protegrins สูง microbicidal กับ Candida albicans [ 14 ] Escherichia coli [ 15 ] monocytogenes Listeria ไนซีเรีย โก โน เรีย , [ 16 ] และไวรัสของไวรัสภูมิคุ้มกันบกพร่องของมนุษย์ในหลอดทดลองภายใต้เงื่อนไขที่เลียนแบบโทนิกซิตีของสภาพแวดล้อมภายนอก [ 1 ] [ 2 ] [ 17 ] กลไกนี้ microbicidal กิจกรรมคือ เชื่อว่าเกี่ยวข้องกับเยื่อการหยุดชะงัก ,