Both myosin and actin in the frozen

Both myosin and actin in the frozen stored myofibrils retained their high salt-solubility, which decreased slowly during the frozen storage period. The presence of aggregated inactivated myosin in the salt-soluble fraction was proven by precipitation at 40 % saturation of ammonium sulfate in the presence of Mg-ATP, leaving active monomeric myosin in the soluble fraction. Almost no actin denaturation was observed with heated myofibrils.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ไมโอซินและแอกตินใน myofibrils ที่เก็บแช่แข็งรักษาความสูงเกลือละลาย ซึ่งลดลงอย่างช้า ๆ ในระหว่างระยะเวลาการแช่แข็งเก็บไว้ การปรากฏตัวของไมโอซินใช้งานรวบรวมเศษส่วนเกลือละลายน้ำได้รับการพิสูจน์ โดยการตกตะกอนที่ความเข้ม 40% แอมโมเนียซัลเฟตใน ATP มิลลิกรัม ออกจากไมโอซิน monomeric active ในเศษส่วนละลาย สังเกตเกือบไม่แปรสภาพแอกติน ด้วย myofibrils อุ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ทั้งสอง myosin และโปรตีนใน myofibrils เก็บไว้แช่แข็งไว้สูงของพวกเขาเกลือละลายซึ่งลดลงอย่างช้า ๆ ในช่วงระยะเวลาการจัดเก็บแช่แข็ง การปรากฏตัวของ myosin การใช้งานที่รวบรวมในส่วนเกลือที่ละลายได้รับการพิสูจน์โดยการตกตะกอนที่อิ่มตัว 40% ของแอมโมเนียมซัลเฟตในการปรากฏตัวของเอทีพีมกออก myosin monomeric การใช้งานในส่วนที่ละลายน้ำได้ เกือบจะไม่มีการสูญเสียสภาพธรรมชาติโปรตีนพบว่ามี myofibrils อุ่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ทั้ง myosin actin และในแช่แข็งเก็บไว้ไมโอไฟบริล D191K ของเกลือสูง ซึ่งลดลงอย่างช้า ๆในช่วงระยะเวลาการเก็บรักษาแช่แข็ง . การปรากฏตัวของ myosin ในเกลือที่ละลายน้ำได้ซึ่งรวมเศษส่วนคือการพิสูจน์โดยการตกตะกอน 40 % ความเข้มของแอมโมเนียม ซัลเฟตในการปรากฏตัวของมก. เอทีพี ทิ้งงานเกิด myosin ในส่วนละลายน้ำได้ เกือบจะไม่มี ( actin ) กับแบบไมโอไฟบริล .