2.3. UV–vis absorption analysisUV-2

2.3. UV–vis absorption analysis
UV-2450 spectrometer (Shimadzu, Japan) was applied to measure the UV–vis
absorbance spectra. Using 1 cm quartz cells, UV–vis absorption spectra were recorded
in the range of 190–350 nm using chrysoidine solution as references.
2.4. Fluorescence measurements
Fluorescence spectra were recorded on a fluorescence spectrophotometer
(F-4600, Hitachi, Japan) equipped with a xenon lamp light source and 1.0 cm quartz
cells. Excitation and emission slit widths were set to 5 nm. With a scanning speed of
240 nm min1 and scanning voltage of 700 V, emission spectra were recorded in
the wavelength range of 290–450 nm upon excitation at 280 nm and 295 nm,
respectively. The synchronous fluorescence spectra, measured by scanning simultaneously
both the excitation and emission monochromator with a fixed wavelength
difference (Dk) between excitation and emission wavelengths, were obtained at
Dk = 15 nm, and Dk = 60 nm (Dk = kem kex, kex at 250–320 nm).
In order to correct the inner filter effect caused by chrysoidine and BSA, following
formula was used for correcting fluorescence intensity (Lakowicz, 2006):
Fcor Fobs 10ðAexþAemÞ=2 ð1Þ
where Fcor is the correct fluorescence intensity; Fobs is the measured fluorescence
intensity, and Aex and Aem are the absorbance value at the excitation and emission,
respectively.
Time-resolved fluorescence measurements were carried out on a FLS920 combined
fluorescence lifetime and steady state spectrometer (Edinburgh, U.K.) at
298 K, with excitation and emission wavelengths at 295 and 330 nm, respectively.
2.5. Circular dichroism spectra
Circular dichroism (CD) spectra were collected by a J-810 spectropolarimeter
(Jasco, Japan) at room temperature under constant nitrogen flush. Using a cell of
1 cm path length, CD spectra were collected from 190 to 260 nm with a data pitch
of 0.2 nm and accumulation of 3 scans. The response time, scan rate and bandwidth
were 1 s, 200 nm min1 and 1 nm, respectively. The secondary structure contents of
BSA from the CD spectra were estimated by the SELCON3 program in the CDPro
software package, which is available at the website: .
2.6. Molecular docking study
Molecular docking calculations were carried out with AutoDock 4.2. Using
Gaussian 03 package (Frisch et al. 2004), the structure of chrysoidine was generated.
Geometries optimized at the HF/3-21G level and the conductor-like polarizable
continuum model (CPCM) was chosen to calculate aqueous solvation free
energies for chrysoidine. The crystal structure of BSA (PDB code: 4F5S) was downloaded
from the RCSB Protein Data Bank (http://www.rcsb.org/pdb/) (Bujacz, 2012).
To recognize the binding sites in BSA, blind molecular docking was carried out and a
grid box of highest limit 126 126 126 Å grid points with 0.375 Å grid spacing
was selected for calculations. Docking simulations were performed using the
Lamarckian genetic algorithm method to search for the optimum binding site of
chrysoidine to the protein. The molecular docking results presented in figures were
prepared using Chimera (Pettersen et al., 2004).
3. Results and discussion
3.1. ITC analysis
ITC is a simple and straightforward method to characterize
molecular interactions. It determines not only the binding affinity
constant (Ka) and binding stoichiometry (n), but also enthalpy
changes (DHo
) and entropy changes (DSo
) in a single experiment
(Turnbull and Daranas, 2003). The raw data plot of heat flow
against time for the titration of 0.198 mM BSA into 0.340 mM chrysoidine
at 298 K is shown in Fig. 2 (upper panel). Each peak reflects
a single injection and corresponds to the heat change associated
with injection of BSA solution into the sample cell containing the
chrysoidine solution. The ITC titrations of BSA with chrysoidine
yielded negative heat deflection, which indicated that the binding
was an exothermic process. With each injection, there is an increased
binding of chrysoidine to BSA, and the chrysoidine becomes
less saturated with BSA, hence there is a progressive
lowering of endothermic peaks, which yields a typical titration isotherm.
The results suggest that binding interaction occurs between
chrysoidine and BSA. The binding curve analyzed with the single
set of binding site model is shown in Fig. 2 (lower panel), and
the derived thermodynamic parameters are summarized in Table
1. Details about the data analysis can be found in Supplementary
material. The negative value of DG means that the interaction process
is spontaneous. The negative value of DH and DS reveal that
van der Waals and hydrogen bonding interactions play a major role
during the interaction. The value of binding constant Ka is
(2.73 ± 0.34) 105 L mol1 at 298 K. Furthermore, the binding
stoichiometry of chrysoidine to BSA is close to 1:15 (15.5, the reciprocal
of n), indicating that there are fifteen binding sites in BSA for
chrysoidine. This result is similar to that obtained in the binding of
octylglucoside with BSA (Wasylewski and Kozik, 1979).

2.3. UV–vis absorption analysis
UV-2450 spectrometer (Shimadzu, Japan) was applied to measure the UV–vis
absorbance spectra. Using 1 cm quartz cells, UV–vis absorption spectra were recorded
in the range of 190–350 nm using chrysoidine solution as references.
2.4. Fluorescence measurements
Fluorescence spectra were recorded on a fluorescence spectrophotometer
(F-4600, Hitachi, Japan) equipped with a xenon lamp light source and 1.0 cm quartz
cells. Excitation and emission slit widths were set to 5 nm. With a scanning speed of
240 nm min1 and scanning voltage of 700 V, emission spectra were recorded in
the wavelength range of 290–450 nm upon excitation at 280 nm and 295 nm,
respectively. The synchronous fluorescence spectra, measured by scanning simultaneously
both the excitation and emission monochromator with a fixed wavelength
difference (Dk) between excitation and emission wavelengths, were obtained at
Dk = 15 nm, and Dk = 60 nm (Dk = kem kex, kex at 250–320 nm).
In order to correct the inner filter effect caused by chrysoidine and BSA, following
formula was used for correcting fluorescence intensity (Lakowicz, 2006):
Fcor  Fobs  10ðAexþAemÞ=2 ð1Þ
where Fcor is the correct fluorescence intensity; Fobs is the measured fluorescence
intensity, and Aex and Aem are the absorbance value at the excitation and emission,
respectively.
Time-resolved fluorescence measurements were carried out on a FLS920 combined
fluorescence lifetime and steady state spectrometer (Edinburgh, U.K.) at
298 K, with excitation and emission wavelengths at 295 and 330 nm, respectively.
2.5. Circular dichroism spectra
Circular dichroism (CD) spectra were collected by a J-810 spectropolarimeter
(Jasco, Japan) at room temperature under constant nitrogen flush. Using a cell of
1 cm path length, CD spectra were collected from 190 to 260 nm with a data pitch
of 0.2 nm and accumulation of 3 scans. The response time, scan rate and bandwidth
were 1 s, 200 nm min1 and 1 nm, respectively. The secondary structure contents of
BSA from the CD spectra were estimated by the SELCON3 program in the CDPro
software package, which is available at the website: .
2.6. Molecular docking study
Molecular docking calculations were carried out with AutoDock 4.2. Using
Gaussian 03 package (Frisch et al. 2004), the structure of chrysoidine was generated.
Geometries optimized at the HF/3-21G level and the conductor-like polarizable
continuum model (CPCM) was chosen to calculate aqueous solvation free
energies for chrysoidine. The crystal structure of BSA (PDB code: 4F5S) was downloaded
from the RCSB Protein Data Bank (http://www.rcsb.org/pdb/) (Bujacz, 2012).
To recognize the binding sites in BSA, blind molecular docking was carried out and a
grid box of highest limit 126  126  126 Å grid points with 0.375 Å grid spacing
was selected for calculations. Docking simulations were performed using the
Lamarckian genetic algorithm method to search for the optimum binding site of
chrysoidine to the protein. The molecular docking results presented in figures were
prepared using Chimera (Pettersen et al., 2004).
3. Results and discussion
3.1. ITC analysis
ITC is a simple and straightforward method to characterize
molecular interactions. It determines not only the binding affinity
constant (Ka) and binding stoichiometry (n), but also enthalpy
changes (DHo
) and entropy changes (DSo
) in a single experiment
(Turnbull and Daranas, 2003). The raw data plot of heat flow
against time for the titration of 0.198 mM BSA into 0.340 mM chrysoidine
at 298 K is shown in Fig. 2 (upper panel). Each peak reflects
a single injection and corresponds to the heat change associated
with injection of BSA solution into the sample cell containing the
chrysoidine solution. The ITC titrations of BSA with chrysoidine
yielded negative heat deflection, which indicated that the binding
was an exothermic process. With each injection, there is an increased
binding of chrysoidine to BSA, and the chrysoidine becomes
less saturated with BSA, hence there is a progressive
lowering of endothermic peaks, which yields a typical titration isotherm.
The results suggest that binding interaction occurs between
chrysoidine and BSA. The binding curve analyzed with the single
set of binding site model is shown in Fig. 2 (lower panel), and
the derived thermodynamic parameters are summarized in Table
1. Details about the data analysis can be found in Supplementary
material. The negative value of DG means that the interaction process
is spontaneous. The negative value of DH and DS reveal that
van der Waals and hydrogen bonding interactions play a major role
during the interaction. The value of binding constant Ka is
(2.73 ± 0.34)  105 L mol1 at 298 K. Furthermore, the binding
stoichiometry of chrysoidine to BSA is close to 1:15 (15.5, the reciprocal
of n), indicating that there are fifteen binding sites in BSA for
chrysoidine. This result is similar to that obtained in the binding of
octylglucoside with BSA (Wasylewski and Kozik, 1979).

0/5000

จาก: -

เป็น: -

ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]

คัดลอก!

2.3. UV – vis ดูดซึมวิเคราะห์ใช้วัด UV – vis UV-2450 สเปกโตรมิเตอร์ (Shimadzu ญี่ปุ่น)absorbance แรมสเป็คตรา โดยใช้เซลล์ 1 cm ควอตซ์ แรมสเป็คตราดูดซึม UV – vis ถูกบันทึกในช่วง 190-350 nm โดยใช้โซลูชั่น chrysoidine เป็นข้อมูลอ้างอิง2.4 วัด fluorescenceบันทึกในเครื่องทดสอบกรดด่างการ fluorescence fluorescence แรมสเป็คตรา(F-4600 ฮิตาชิ ญี่ปุ่น) พร้อมเป็นซีนอนโคมไฟแหล่งและ 1.0 ซม.ควอตซ์เซลล์ ความกว้างร่องในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซถูกตั้งค่า 5 nm ความเร็วการสแกนของ240 nm min1 และแกนแรง 700 V แรมสเป็คตรามลพิษถูกบันทึกไว้ในช่วงความยาวคลื่น 290-450 nm ตามในการกระตุ้นที่ 280 nm และ 295 nmตามลำดับ แรมสเป็คตรา fluorescence แบบซิงโครนัส วัด โดยการสแกนพร้อมกันในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซ monochromator กับความยาวคลื่นคงที่ความแตกต่าง (Dk) ระหว่างความยาวคลื่นในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซ ได้รับที่Dk = 15 nm และ Dk = 60 nm (Dk = kem kex, kex ที่ 250-320 nm) การเพื่อให้ถูกต้อง ภายในกรองผลที่เกิดจาก chrysoidine และบีเอสเอ ต่อไปนี้สูตรใช้สำหรับแก้ไขความเข้ม fluorescence (Lakowicz, 2006):10ðAexþAemÞ Fcor Fobs = 2 ð1Þโดยที่ Fcor คือ ความเข้ม fluorescence ถูกต้อง Fobs เป็น fluorescence วัดความ รุนแรง และ Aex และทิมมีค่า absorbance ในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซตามลำดับวัด fluorescence แก้ไขเวลาที่ดำเนินการใน FLS920 ที่รวมfluorescence อายุการใช้งานและท่อนสเปกโตรมิเตอร์ (เอดินบะระ สหราชอาณาจักร) ที่298 K กับความยาวคลื่นในการกระตุ้นและปล่อยก๊าซที่ 295 และ 330 nm ตามลำดับ2.5. กลม dichroism แรมสเป็คตราแรมสเป็คตราวงกลม dichroism (ซีดี) รวบรวม โดย spectropolarimeter J-810(Jasco ญี่ปุ่น) ที่อุณหภูมิห้องภายใต้ไนโตรเจนคงล้าง โดยใช้เซลล์ของความยาว 1 ซ.ม.เส้นทาง แรมสเป็คตราซีดีรวบรวมจาก 190 ไป 260 nm มีช่วงข้อมูลnm และสะสมของการสแกน 3 0.2 เวลาตอบรับ อัตราการสแกน และแบนด์วิดท์ถูก 1 s, 200 nm min1 และ 1 nm ตามลำดับ เนื้อหาโครงสร้างรองของบีเอสเอจากแรมสเป็คตราซีดีถูกประมาณ โดยโปรแกรม SELCON3 ในการ CDProซอฟต์แวร์แพคเกจ ที่อยู่ที่เว็บไซต์: ~sreeram/CDPro >2.6 ศึกษาต่อโมเลกุลคำนวณเทียบโมเลกุลถูกดำเนินกับ AutoDock 4.2 โดยใช้Gaussian 03 แพ็คเกจ (Frisch et al. 2004), โครงสร้างของ chrysoidine ถูกสร้างขึ้นรูปทรงเรขาคณิตเหมาะที่ระดับ HF/3-21 G และเหมือนนำ polarizableเลือกรูปแบบความต่อเนื่อง (CPCM) ให้คำนวณอควี solvation ฟรีพลังงานสำหรับ chrysoidine โครงสร้างผลึกของบีเอสเอ (รหัส PDB: 4F5S) ดาวน์โหลดจาก RCSB โปรตีนข้อมูลธนาคาร (http://www.rcsb.org/pdb/) (Bujacz, 2012)จดจำเว็บไซต์ผูกในบีเอสเอ ตาบอดเทียบโมเลกุลถูกดำเนินการและกล่องตารางสูงสุดวงเงิน 126 126 126 Åเส้นกับ 0.375 Åตารางระยะห่างถูกเลือกสำหรับการคำนวณ เทียบจำลองที่ดำเนินการโดยใช้การวิธีการขั้นตอนวิธีพันธุกรรม Lamarckian เพื่อค้นหาเว็บไซต์รวมสูงสุดของchrysoidine ให้โปรตีน มีผลต่อโมเลกุลที่แสดงตัวเลขเตรียมใช้ชิเมร่า (Pettersen et al., 2004)3. ผลลัพธ์ และสนทนา3.1. ซีวิเคราะห์ซีเป็นวิธีง่าย และตรงไปตรงมาเพื่อกำหนดลักษณะการโต้ตอบที่โมเลกุล พิจารณาไม่เพียงความสัมพันธ์ผูกค่าคง (Ka) และผูก stoichiometry (n), แต่ยังความร้อนแฝงเปลี่ยนแปลง (DHo) และการเปลี่ยนแปลงเอนโทรปี (DSo) ในการทดลองเดียว(Turnbull และ Daranas, 2003) แปลงข้อมูล raw ของไหลความร้อนกับเวลาสำหรับการไทเทรตมม. 0.198 บีเอสเอใน 0.340 มม. chrysoidineที่ 298 K จะปรากฏใน Fig. 2 (บนแผง) สะท้อนให้เห็นถึงแต่ละช่วงฉีดที่เดียว และสอดคล้องกับการเปลี่ยนแปลงความร้อนที่เกี่ยวข้องด้วยการฉีดของบีเอสเอเป็นตัวอย่างเซลล์ที่ประกอบด้วยการแก้ปัญหา chrysoidine Titrations ซีของบีเอสเอ มี chrysoidineหาความร้อนลบ deflection ซึ่งระบุที่ที่ผูกมีกระบวนการ exothermic ด้วยการฉีดแต่ละ มีการเพิ่มขึ้นผูกของบีเอสเอ chrysoidine และ chrysoidine กลายเป็นน้อยอิ่มตัวกับบีเอสเอ จึง มีความก้าวหน้าลดลงของยอดดูดความร้อน ที่ isotherm การไทเทรตโดยทั่วไปผลแนะนำให้ ผูกโต้ตอบเกิดขึ้นระหว่างchrysoidine และบีเอสเอ วิเคราะห์แบบเดี่ยวแบบโค้งผูกชุดรูปแบบเว็บไซต์รวมจะแสดงใน Fig. 2 (ต่ำกว่าแผง), และพารามิเตอร์ขอบรับได้สรุปไว้ในตาราง1. รายละเอียดเกี่ยวกับการวิเคราะห์ข้อมูลสามารถพบได้ใน Supplementaryวัสดุ ค่าลบของกิจหมายความ ว่า การโต้ตอบเป็นอยู่ ค่าลบของ DH และ DS เปิดเผยที่van der Waals และไฮโดรเจนยึดโต้มีบทบาทสำคัญในระหว่างการโต้ตอบ ค่าของผูกคงค่ะMol1 105 L (2.73 ± 0.34) ที่คุณ 298 นอกจากนี้ การรวม1:15 (15.5 ล้านคน ส่วนกลับเป็น stoichiometry chrysoidine บีเอสเอn), ระบุที่มีอยู่ห้ารวมไซต์ในบีเอสเอในchrysoidine ผลลัพธ์นี้จะคล้ายกับที่ได้รับในการรวมของoctylglucoside กับบีเอสเอ (Wasylewski และ Kozik, 1979)

การแปล กรุณารอสักครู่..

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]

คัดลอก!

2.3 UV-Vis
วิเคราะห์การดูดซึมสเปกโตรมิเตอร์UV-2450 (Shimadzu, ญี่ปุ่น)
ถูกนำมาใช้ในการวัดรังสียูวีกำลังดูดกลืนแสงสเปกตรัม ใช้ 1 ซมเซลล์ควอทซ์,
สเปกตรัมการดูดซึมรังสียูวีกำลังถูกบันทึกไว้ในช่วง190-350 นาโนเมตรใช้วิธี chrysoidine เป็นอ้างอิง.
2.4 เรืองแสงการวัดสเปกตรัมเรืองแสงที่ถูกบันทึกไว้ใน spectrophotometer เรืองแสง (F-4600, ฮิตาชิ, ญี่ปุ่น) พร้อมกับแหล่งกำเนิดแสงไฟซีนอนและ 1.0 ซมผลึกเซลล์ กระตุ้นและความกว้างช่องปล่อยก๊าซเรือนกระจกที่ตั้งอยู่ถึง 5 นาโนเมตร ด้วยความเร็วในการสแกน240 นาโนเมตรและแรงดันไฟฟ้า min1 สแกน 700 V, สเปกตรัมปล่อยก๊าซเรือนกระจกที่ถูกบันทึกไว้ในช่วงความยาวคลื่นของ290-450 นาโนเมตรเมื่อกระตุ้นที่ 280 นาโนเมตรและ 295 นาโนเมตรตามลำดับ สเปกตรัมแสงซิงโคร, วัดโดยการสแกนพร้อมกันทั้งกระตุ้นและการปล่อยmonochromator ที่มีความยาวคลื่นคงความแตกต่าง(Dk) ระหว่างการกระตุ้นและความยาวคลื่นที่ปล่อยก๊าซเรือนกระจกที่ได้รับที่Dk = 15 นาโนเมตรและมี Dk = 60 นาโนเมตร (Dk = kem KEX, KEX ที่ . 250-320 นาโนเมตร) เพื่อที่จะแก้ไขผลกระทบกรองภายในที่เกิดจากการ chrysoidine บีเอสเอและตามสูตรที่ใช้สำหรับการแก้ไขความเข้มแสง(Lakowicz 2006): Fcor? fobs? 10ðAexþAemÞ = 2 ð1Þที่Fcor คือความเข้มของแสงที่ถูกต้อง; fobs เป็นเรืองแสงที่วัดความเข้มและAex และ Aem มีค่าการดูดกลืนแสงที่กระตุ้นและการปล่อยของตามลำดับ. เวลาการแก้ไขการวัดการเรืองแสงได้ดำเนินการใน FLS920 รวมอายุการใช้งานการเรืองแสงและสเปกโตรมิเตอร์มั่นคงของรัฐ(Edinburgh, UK) ที่298 K, ด้วยการกระตุ้นและการปล่อยก๊าซเรือนกระจกที่ความยาวคลื่น 295 นาโนเมตรและ 330 ตามลำดับ. 2.5 เวียน dichroism สเปกตรัมเวียนdichroism (CD) เปคตรัมที่ถูกเก็บรวบรวมโดย J-810 spectropolarimeter (Jasco ญี่ปุ่น) ที่อุณหภูมิห้องภายใต้การล้างไนโตรเจนอย่างต่อเนื่อง การใช้มือถือของความยาวเส้นทาง 1 ซม, สเปกตรัมซีดีที่ถูกเก็บรวบรวม 190-260 นาโนเมตรที่มีสนามข้อมูล 0.2 นาโนเมตรและการสะสมของ 3 สแกน เวลาตอบสนองอัตราการสแกนและแบนด์วิดธ์1 วินาที, 200 นาโนเมตรและ min1 1 นาโนเมตรตามลำดับ เนื้อหาโครงสร้างทุติยภูมิของบีเอสเอเปคตรัมจากซีดีอยู่ที่ประมาณโดยโปรแกรม SELCON3 ใน CDPro แพคเกจซอฟต์แวร์ซึ่งสามารถดูได้ที่เว็บไซต์:

~ Sreeram / CDPro>.
2.6 เชื่อมต่อโมเลกุลศึกษาการคำนวณเชื่อมต่อโมเลกุลได้ดำเนินการกับ AutoDock 4.2
ใช้
Gaussian 03 แพคเกจ (Frisch et al. 2004) โครงสร้างของ chrysoidine ที่ถูกสร้างขึ้น.
Geometries ที่ดีที่สุดที่ HF / 3-21G ระดับและตัวนำเหมือน polarizable
รูปแบบต่อเนื่อง (CPCM) ได้รับการคัดเลือกในการคำนวณน้ำ solvation
ฟรีพลังงานสำหรับchrysoidine . โครงสร้างผลึกของบีเอสเอ (รหัส PDB: 4F5S)
ถูกดาวน์โหลด. จากโปรตีนข้อมูล RCSB ธนาคาร (http://www.rcsb.org/pdb/) (Bujacz 2012)
ที่จะรับรู้ในเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันในบีเอสเอจอดโมเลกุลตาบอด
ได้ดำเนินการและช่องตารางของวงเงินสูงสุด126? 126? 126 จุดตารางที่มีระยะห่างตาราง 0.375
Åได้รับเลือกสำหรับการคำนวณ การจำลองการเชื่อมต่อถูกดำเนินการโดยใช้วิธีการขั้นตอนวิธีพันธุกรรม Lamarckian เพื่อค้นหาเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันที่เหมาะสมของ chrysoidine เพื่อโปรตีน ผลการเชื่อมต่อในระดับโมเลกุลที่นำเสนอในรูปที่ถูกจัดทำขึ้นโดยใช้ความฝัน (Pettersen et al., 2004). 3 และการอภิปรายผล3.1 การวิเคราะห์ ITC ITC เป็นวิธีที่ง่ายและตรงไปตรงมาลักษณะปฏิสัมพันธ์ในระดับโมเลกุล มันกำหนดไม่ได้เป็นเพียงความสัมพันธ์ที่มีผลผูกพันคงที่ (ลำลูกกา) และปริมาณสารสัมพันธ์ผูกพัน (n) แต่ยังเอนทัลปีการเปลี่ยนแปลง(dho) และการเปลี่ยนแปลงเอนโทรปี (DSO) ในการทดลองครั้งเดียว(Turnbull และ Daranas, 2003) พล็อตข้อมูลดิบของการไหลของความร้อนกับเวลาสำหรับการไทเทรตของบีเอสเอ 0.198 มิลลิเข้า 0.340 มิลลิ chrysoidine ที่ 298 K แสดงในรูป 2 (แผงบน) แต่ละจุดสูงสุดสะท้อนให้เห็นถึงการฉีดเดียวและสอดคล้องกับการเปลี่ยนแปลงความร้อนที่เกี่ยวข้องกับการฉีดของการแก้ปัญหาบีเอสเอในเซลล์ตัวอย่างที่มีวิธีการแก้ปัญหาchrysoidine ไตเตรท ITC ของบีเอสเอมี chrysoidine ผลการโก่งความร้อนเชิงลบซึ่งชี้ให้เห็นว่ามีผลผูกพันเป็นกระบวนการคายความร้อน ด้วยการฉีดแต่ละมีการเพิ่มขึ้นมีผลผูกพันของ chrysoidine เพื่อ BSA และ chrysoidine กลายเป็นอิ่มตัวน้อยกว่าด้วยบีเอสเอจึงมีความก้าวหน้าลดยอดดูดความร้อนซึ่งมีผลเป็นไอโซเทอมไตเตรททั่วไป. ผลการชี้ให้เห็นว่ามีผลผูกพันการทำงานร่วมกันเกิดขึ้นระหว่างchrysoidine และ บีเอสเอ เส้นโค้งที่มีผลผูกพันการวิเคราะห์เดียวกับชุดของรูปแบบเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันแสดงในรูป 2 (แผงล่าง) และที่ได้รับพารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์ได้สรุปไว้ในตารางที่1 รายละเอียดเกี่ยวกับการวิเคราะห์ข้อมูลที่สามารถพบได้ในการเสริมวัสดุ มูลค่าเชิงลบของ DG หมายความว่ากระบวนการทำงานร่วมกันเป็นที่เกิดขึ้นเอง มูลค่าเชิงลบของเอชดีเอสและเผยให้เห็นว่าฟานเดอร์ Waals และการมีปฏิสัมพันธ์ไฮโดรเจนมีบทบาทสำคัญในระหว่างการทำงานร่วมกัน มูลค่าของการผูกกาคงเป็น(2.73 ± 0.34) 105 L mol1 ที่ 298 เคนอกจากนี้มีผลผูกพันปริมาณสารสัมพันธ์ของบีเอสเอchrysoidine ที่จะอยู่ใกล้กับ 1:15 (15.5 ซึ่งกันและกันของn) แสดงให้เห็นว่ามีสิบห้าเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันใน BSA สำหรับchrysoidine ผลที่ได้นี้จะคล้ายกับที่ได้รับในผลผูกพันของoctylglucoside กับบีเอสเอ (Wasylewski และ Kozik, 1979)

การแปล กรุณารอสักครู่..

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]

คัดลอก!

2.3 ( วิสการดูดซึมการวิเคราะห์
uv-2450 UV Spectrometer ( Shimadzu ญี่ปุ่น ) ถูกนำมาใช้เพื่อวัดค่าแสงยูวี– 3
. ใช้ 1 ซม. เซลล์ควอตซ์และสเปกตรัมการดูดกลืน UV Vis บันทึก
ในช่วง 190 – 350 nm ใช้ chrysoidine แก้ปัญหาตามที่อ้างอิง
2.4 . การวัดสเปกตรัมฟลูออเรสเซนซ์
เรืองแสงถูกบันทึกไว้บนเรืองวัสดุ
( f-4600 ฮิตาชิญี่ปุ่น ) พร้อมไฟซีนอนแสงและ 1.0 เซนติเมตร ควอตซ์
เซลล์ การกระตุ้นและการปล่อยความกว้างปาดตั้ง 5 นาโนเมตร กับความเร็วในการสแกนของ
240 nm min1 และสแกนแรงดัน 700 V , การปล่อยสเปกตรัมได้ถูกบันทึกไว้ใน
ช่วงความยาวคลื่น 290 – 450 nm เมื่อความตื่นเต้นที่ 280 nm และ 295 nm
ตามลำดับ สเปกตรัมฟลูออเรสเซนซ์แบบวัดโดยการสแกนพร้อมกัน
ทั้งการกระตุ้นและการปล่อยโมโนโครเมเตอร์ที่มีความยาวคลื่นคงที่
ความแตกต่าง ( DK ) ระหว่างการกระตุ้นและการปล่อยความยาวคลื่นที่ DK ได้
= 15 nm และ DK = 60 nm ( DK = เขม KEX KEX 250 , - 320 nm ) .
เพื่อแก้ไขตัวกรองภายในผลที่เกิดจาก chrysoidine และบีเอสเอ สูตรที่ใช้สำหรับการแก้ไขต่อไปนี้
เรืองแสงเข้ม ( lakowicz , 2006 ) :
fcor fobs 10 ðอุตสาหกรรมþแอ๋มÞ = 2 ð 1 Þ
ที่ fcor คือความเข้มแสงที่ถูกต้อง ; fobs เป็นวัดเรืองแสง
ความเข้ม และอุตสาหกรรมแอ๋มเป็นค่าการดูดกลืนแสงและไทเทเนียมการปล่อย

เวลาแก้ไขตามลำดับ การวัด fluorescence ถูกดำเนินการใน fls920 รวม
เรืองตลอดชีวิต สเปกและสภาวะคงตัว ( เอดินบะระ , UK ) ที่ 298 K
,

การแปล กรุณารอสักครู่..

ภาษาอื่น ๆ

การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.