2.4. Colour (myoglobin proteins)Myo

2.4. Colour (myoglobin proteins)
Myoglobin has been identified in exudate by gel-electrophoresis,
accounting in part for the change in the colour stability of meat
after freezing and thawing (Añón & Cavelo, 1980). It has also been
reported that denaturation of the globin moiety of the myoglobin
molecule takes place at some stage during freezing, frozen storage
and thawing (Calvelo, 1981). The denaturation leads to an increased
susceptibility of myoglobin to autoxidation and subsequent loss of
optimum colour presentation. This theory has been verified by
many authors by comparing the degree of bloom and the ability of
the meat to resist oxidation to metmyoglobin during refrigerated
storage post freeze/thaw (Abdallah, Marchello, & Ahmad, 1999;
Farouk & Swan, 1998; Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990; Lanari &
Zaritzky, 1991; Leygonie, Britz, & Hoffman, 2011; Marriott, Garcia,
Kurland, & Lee, 1980; Otremba, Dikeman, & Boyle, 1999).
The existence of an enzyme system capable of reducingmetmyoglobin
back to myoglobin was proposed by Livingston and Brown (1981)
andwas termed themetmyoglobin reducing activity (MRA). The theory
is that in freshmuscle the enzyme is very active and the metmyoglobin
formed is quickly reduced to deoxymyoglobin and oxygenated back
to oxymyoglobin, thereby retaining the bloomed colour. However, as
the meat ages or is frozen, the activity of the MRA is decreased and
metmyoglobin begins to accumulate on the surface of the meat at a
rapid rate (Abdallah et al., 1999). Also, MRA and/or co-factors, such as
NADH, could be ‘lost’ from the post mortem sarcoplasmic environment
by leaching as exudate during thawing, and/or due to oxidation,
and/or be used by reactions unrelated to MRA, which will all contribute
to accelerated oxidation and loss of bloom (Abdallah et al., 1999). For
example, it is known that β-hydroxyacyl CoA-dehydrogenase (HADH)
is released from the mitochondrion cytoplasm during freezing and
thawing. This enzyme utilises NADH and would thus result in faster
inactivation of MRA (Abdallah et al., 1999; Lawrie, 1998).
All forms of oxidation are considered to be associated with one
another. Thus, when lipid oxidation is initiated it results in the formation
of pro-oxidants capable of reacting with oxymyoglobin, which
in turn leads to metmyoglobin formation. The same logic applies to
protein oxidation (Farouk & Swan, 1998). Oxidation can consequently
be compared to a chain reaction within meat, initiated by the lipid
fraction and carried over to the myoglobin fraction. Hence, if lipid
oxidation were accelerated by frozen storage, this would increase
the quantity of free radicals present, leading to an increased rate
of myoglobin oxidation. If the MRA has become less effective in combating
oxidation, this would explain why a more rapid decrease in
colour stability is observed post-freezing in meat subjected to chilled
retail display (Xiong, 2000).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2.4. สี (ไมโยโกลบินโปรตีน)ไมโยโกลบินมีการระบุใน exudate electrophoresis เจลบัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีเนื้อหลังจากแช่แข็ง และ thawing (Añón & Cavelo, 1980) นอกจากนี้ยังได้รายงานว่า denaturation moiety globin ของไมโยโกลบินโมเลกุลเกิดขึ้นได้ในระหว่างการแช่แข็ง แช่แข็งเก็บและ thawing (Calvelo, 1981) Denaturation ที่นำไปสู่การเพิ่มความไวของไมโยโกลบิน autoxidation และสูญเสียตามมานำเสนอสีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ถูกตรวจสอบโดยผู้เขียนมาก โดยเปรียบเทียบระดับของบลูมและความสามารถของเนื้อเพื่อต่อต้านการออกซิเดชันเพื่อ metmyoglobin ระหว่างรเออร์เก็บลง ตรึง/thaw (Abdallah, Marchello และ Ahmad, 1999Farouk และสวอน 1998 Lanari, Bevilacqua, & Zaritzky, 1990 Lanari และZaritzky, 1991 Leygonie, Britz, & แมน 2011 แมริออท การ์เซียKurland, & Lee, 1980 Otremba, Dikeman และ บอยล์ 1999)การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่มีความสามารถในการ reducingmetmyoglobinกลับไปไมโยโกลบินซึ่งถูกเสนอ โดย Livingston และบราวน์ (1981)andwas เรียกว่า themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎีคือ ว่า ใน freshmuscle ที่เอนไซม์อยู่มาก และ metmyoglobinเกิดขึ้นอย่างรวดเร็วได้ลดลงเป็น deoxymyoglobin และ oxygenated กลับการ oxymyoglobin เพื่อรักษาสีบัวบาน อย่างไรก็ตาม เป็นเนื้ออายุ หรือถูกแช่แข็ง การ MRA จะลดลง และmetmyoglobin เริ่มสะสมบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์ที่เป็นอย่างรวดเร็วอัตรา (Abdallah et al., 1999) ยัง MRA และ/หรือ ปัจจัยร่วม เช่นNADH อาจจะ 'หายไป' จากสภาพแวดล้อม sarcoplasmic mortem ไปรษณีย์โดยละลายเป็น exudate ระหว่าง thawing และ/หรือ จาก ออกซิเดชันหรือจะใช้ปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA ซึ่งทั้งหมดจะมีส่วนการเร่งออกซิเดชันและการสูญเสียของบลูม (Abdallah et al., 1999) สำหรับตัวอย่าง เป็นที่รู้จักกันว่าβ-hydroxyacyl CoA dehydrogenase (HADH)ออกจากไซโทพลาซึม mitochondrion ระหว่างจุดเยือกแข็ง และthawing เอนไซม์นี้ utilises NADH และจะทำผลในเร็วยกเลิกการเรียกของ MRA (Abdallah et al., 1999 Lawrie, 1998)ออกซิเดชันในทุกรูปแบบจะถือเป็นเกี่ยวข้องกับอื่น ดังนั้น เมื่อเริ่มต้นการเกิดออกซิเดชันของไขมัน จะส่งผลในการก่อตัวของโปรสามารถปฏิกิริยากับ oxymyoglobin อนุมูลอิสระซึ่งจะนำไปสู่กำเนิด metmyoglobin ใช้ตรรกะเดียวกันออกซิเดชันของโปรตีน (Farouk และสวอน 1998) ออกซิเดชันสามารถดังนั้นเปรียบเทียบปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ เริ่มต้น ด้วยกระบวนการเศษส่วน และการเศษไมโยโกลบิน ดังนั้น ถ้าไขมันออกซิเดชันถูกเร่ง โดยการเก็บน้ำแข็ง นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระปัจจุบัน นำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้นของการเกิดออกซิเดชันไมโยโกลบิน ถ้า MRA มีมีผลน้อยในการต่อสู้กับออกซิเดชัน นี้จะอธิบายเหตุผลที่ลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นcolour stability is observed post-freezing in meat subjected to chilledretail display (Xiong, 2000).

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2.4 สี (โปรตีน myoglobin)
Myoglobin มีการระบุในสารหลั่งโดยเจลอิเล็ก,
การบัญชีในส่วนหนึ่งสำหรับการเปลี่ยนแปลงในความมั่นคงสีของเนื้อ
หลังจากการแช่แข็งและละลาย (อานนท์และ Cavelo, 1980) นอกจากนี้ยังได้รับ
รายงานว่าสูญเสียสภาพธรรมชาติของครึ่ง globin ของ myoglobin
โมเลกุลที่เกิดขึ้นในขั้นตอนบางอย่างในช่วงการแช่แข็งการจัดเก็บแช่แข็ง
และละลาย (Calvelo, 1981) นำไปสู่การสูญเสียสภาพธรรมชาติที่เพิ่มขึ้น
ความไวของ myoglobin เพื่อปฏิกิริยาออกซิเดชันและการสูญเสียที่ตามมาของ
สีที่เหมาะสม ทฤษฎีนี้ได้รับการตรวจสอบโดย
ผู้เขียนหลายคนโดยเปรียบเทียบระดับของบานและความสามารถของ
เนื้อสัตว์ที่จะต่อต้านการออกซิเดชั่ metmyoglobin ในช่วงเย็น
โพสต์เก็บความเย็น / ละลาย (Abdallah, Marchello, & Ahmad 1999;
ฟารุกและหงส์ 1998; Lanari, แลคควาและ Zaritzky 1990; Lanari &
Zaritzky 1991; Leygonie, Britz และฮอฟแมน, 2011; แมริออทการ์เซีย,
เคอร์แลนด์และลี 1980; Otremba, Dikeman และ Boyle, 1999).
การดำรงอยู่ของระบบการทำงานของเอนไซม์ที่มีความสามารถ ของ reducingmetmyoglobin
กลับไป myoglobin ถูกเสนอโดยลีฟวิ่งและบราวน์ (1981)
เรียกว่า andwas themetmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA) ทฤษฎี
ที่อยู่ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและ metmyoglobin
ที่เกิดขึ้นจะลดลงอย่างรวดเร็วเพื่อ deoxymyoglobin และออกซิเจนกลับ
ไป oxymyoglobin จึงรักษาสีดอก อย่างไรก็ตามในขณะที่
ทุกเพศทุกวัยเนื้อสัตว์หรือถูกแช่แข็งกิจกรรมการตามข้อตกลงจะลดลงและ
metmyoglobin เริ่มต้นที่จะสะสมบนพื้นผิวของเนื้อสัตว์ที่
อัตราที่รวดเร็ว (Abdallah et al., 1999) นอกจากนี้ข้อตกลงและ / หรือร่วมปัจจัยเช่น
NADH อาจจะสูญเสียไปจากสภาพแวดล้อม sarcoplasmic ชันสูตร
โดยชะล้างเป็นสารหลั่งในระหว่างการละลายและ / หรือเนื่องจากการเกิดออกซิเดชัน
และ / หรือนำมาใช้โดยปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ MRA, ซึ่งจะส่งผล
ต่อการเกิดออกซิเดชันและเร่งการสูญเสียของบลูม (Abdallah et al., 1999) สำหรับ
ตัวอย่างเช่นมันเป็นที่รู้จักกันว่าβ-CoA hydroxyacyl-dehydrogenase (Hadh)
ถูกปล่อยออกมาจากพลาสซึม mitochondrion ในระหว่างการแช่แข็งและ
ละลาย เอนไซม์นี้ใช้ NADH และดังนั้นจึงจะส่งผลให้เร็วขึ้น
การใช้งานของ MRA (Abdallah et al, 1999;. ลอว์, 1998).
ทุกรูปแบบของการเกิดออกซิเดชันจะมีการพิจารณาที่จะเชื่อมโยงกับคน
อื่น ดังนั้นเมื่อเกิดออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มผลในการก่อตัว
ของอนุมูลอิสระโปรความสามารถในการทำปฏิกิริยากับ oxymyoglobin ซึ่ง
จะนำไปสู่การก่อ metmyoglobin ตรรกะเดียวกันกับ
การเกิดออกซิเดชันโปรตีน (ฟารุกและหงส์, 1998) ออกซิเดชันจึงสามารถ
นำมาเปรียบเทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อริเริ่มโดยไขมัน
ส่วนและดำเนินการไปยังส่วน myoglobin ดังนั้นหากไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่งโดยการจัดเก็บแช่แข็งนี้จะเพิ่ม
ปริมาณของอนุมูลอิสระในปัจจุบันที่นำไปสู่อัตราการเพิ่มขึ้น
ของการเกิดออกซิเดชัน myoglobin หาก MRA ได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับ
การเกิดออกซิเดชันนี้จะอธิบายว่าทำไมลดลงอย่างรวดเร็วมากขึ้นใน
เสถียรภาพของสีเป็นที่สังเกตการโพสต์ในเนื้อสัตว์แช่แข็งภายใต้การแช่เย็น
แสดงผลค้าปลีก (Xiong, 2000)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2.4 . สีโปรตีน ( myoglobin )
ไมโอโกลบินได้รับการระบุในโปรตีนสูง โดยเจลอิเล็ก
บัญชีในส่วนของการเปลี่ยนแปลงสีมีเนื้อ
หลังจากการแช่แข็งและละลาย ( ñó N & cavelo , 1980 ) ก็ยังได้รับรายงานว่า (
ของโกลบินกึ่งหนึ่งของไมโอโกลบิน
โมเลกุลเกิดขึ้นในบางขั้นตอนในระหว่างแช่แข็ง แช่เย็น
และละลาย ( calvelo , 1981 )ที่นำไปสู่ความไวเพิ่มขึ้น (
ของไมโอโกลบินในอุตสาหกรรมและความสูญเสียที่ตามมาของ
นำเสนอสีสำหรับ ทฤษฎีนี้ได้รับการยืนยันโดย
ผู้เขียนหลายคน โดยเปรียบเทียบระดับของ บลูม และ ความสามารถในการต้านออกซิเดชัน
เนื้อกับเมทไมโอโกลบินในตู้เย็น
กระเป๋าหลังแข็ง / ละลาย ( Abdallah , marchello & , Ahmad , 1999 ;
lanari ฟารุก &หงส์ , 1998 ; ,เบวิลักควา& zaritzky , 1990 ; lanari &
zaritzky , 1991 ; leygonie บริทซ์&ฮอฟแมน , , , 2011 ; โรงแรม การ์เซีย เคอร์แลนด์&
, ลี , 1980 ; otremba dikeman , & Boyle , 1999 ) .
การดำรงอยู่ของระบบเอนไซม์ที่สามารถ reducingmetmyoglobin
กลับไลโพโปรตีนที่เสนอโดยลิฟวิงสตันและ สีน้ำตาล ( 1981 )
/ themetmyoglobin ดำเนินการลดกิจกรรม ( MRA ) ทฤษฎี
คือ ว่า ใน freshmuscle เอนไซม์มีการใช้งานมากและเกิดขึ้นได้อย่างรวดเร็วลดเมทไมโอโกลบิน
ตะแกรงหน้าหม้อรถยนต์ออกซิเจนกลับ
และเพื่ออ ซิไมโอโกลบินจึงรักษาบานสี อย่างไรก็ตาม ขณะที่
เนื้ออายุหรือถูกแช่แข็ง กิจกรรมของ มราลดลงและ
เมทไมโอโกลบินเริ่มสะสมบนผิวเนื้อที่
อย่างรวดเร็ว ( Abdallah et al . , 1999 ) นอกจากนี้MRA และ / หรือปัจจัยร่วม เช่น
NADH สามารถ ' หายไป ' จากการโพสต์หลักฐาน sarcoplasmic สิ่งแวดล้อม
โดยการชะละลายเป็นโปรตีนสูงในช่วง และ / หรือ เนื่องจากการเกิดออกซิเดชัน
และ / หรือใช้โดยปฏิกิริยากับ MRA ซึ่งจะช่วยเร่งการเกิดออกซิเดชัน
และการสูญเสียของบลูม ( Abdallah et al . , 1999 ) สำหรับ
ตัวอย่าง มันเป็นที่รู้จักกันว่า บีตา - hydroxyacyl COA dehydrogenase ( hadh )
ถูกปล่อยออกมาจากไมโทคอนเดรียไซโตพลาสซึมในระหว่างการแช่แข็งและ
ละลาย การใช้เอนไซม์นี้จึงส่งผลและเร็ว
เมื่อของ MRA ( Abdallah et al . , 1999 ; ลอว์รี , 1998 ) .
ทุกรูปแบบของการออกซิเดชันจะถือเป็นที่เกี่ยวข้องกับหนึ่ง
อีก ดังนั้นเมื่อการออกซิเดชันของไขมันจะเริ่มได้ผลในการก่อตัวของอนุมูลอิสระ
Pro ความสามารถในการทําปฏิกิริยากับอ ซิไมโอโกลบินซึ่ง
จะนำไปสู่การเกิดเมทไมโอโกลบิน . ตรรกะเดียวกันกับ
ออกซิเดชันโปรตีน ( Farouk &หงส์ , 1998 ) ออกซิเดชันสามารถดังนั้น
เทียบกับปฏิกิริยาลูกโซ่ภายในเนื้อ ที่ริเริ่มโดยไขมัน
เศษส่วนและการดำเนินการไปยัง myoglobin เศษส่วน ดังนั้น ถ้าไขมัน
ออกซิเดชันถูกเร่งโดยแช่เย็น นี้จะเพิ่มปริมาณของอนุมูลอิสระ
ปัจจุบันนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของอัตรา
myoglobin ออกซิเดชัน ถ้าภายหลังได้กลายเป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยในการต่อสู้กับ
ปฏิกิริยานี้จะอธิบายสาเหตุการลดลงอย่างรวดเร็วใน
เสถียรภาพสีเป็นที่สังเกตกระทู้แช่แข็งเนื้อต้องแช่เย็น
แสดงค้าปลีก ( เซี่ยง , 2000 )