between normal and red catfish fillets. Furthermore, both normal
and red catfish fillets exhibited similarity (p > 0.05) in sarcoplasmic
protein abundance, with the exception of the hemoglobin protein
(beta subunit) which was over-abundant (p < 0.05) in red catfish
fillets with a 22-fold difference.
The myofibrillar and sarcoplasmic proteins identified by MSe
MS are presented in Tables 4 and 5, with the spot numbers in tables
indicating the protein spots in corresponding gel images (Figs. 1
and 2). Tandem mass spectra were subjected to the NCBI database
search for protein identification utilizing Protein Pilot software,
and a score of 2 corresponds to 99% confidence in peptide
identification. The majority of the proteins identified (Tables 4 and
5) matched with catfish (I. punctatus) proteins in the NCBI database.
The soluble fish proteins, constituting 25e30% of the total fish
proteome, include myoalbumin, globulin and enzymes, whereas
the insoluble or structural fraction consisted of actin, myosin,
tropomyosin, and actomyosin accounted for 70e80% of the total
protein (Abowei & Tawari, 2011). Even though there is moremyosin
in skeletal muscle when compared to actin (Aberle et al., 2001), the
2DE gel had more intense spots for actin than myosin. This is
because myosin is a high molecular weight protein (520 kDa).
Based on the protein solubility procedure and the gel concentration
(12% SDS), only a portion of the myosin and heavy chain fragments
were expressed, but the majority of actin was expressed.
ระหว่างปกติและสีแดงเนื้อปลาดุก นอกจากนี้ทั้งสองปกติ
และสีแดงเนื้อปลาดุกแสดงความคล้ายคลึงกัน (p> 0.05) sarcoplasmic
โปรตีนมากมายแล้วยังมีข้อยกเว้นของโปรตีนฮีโมโกล
(subunit เบต้า) ซึ่งเป็นที่อุดมสมบูรณ์กว่า (p <0.05) ในปลาดุกสีแดง
เนื้อด้วย ความแตกต่าง 22 เท่า.
โปรตีนกล้ามเนื้อและ sarcoplasmic ระบุ MSE
มิลลิวินาทีถูกนำเสนอในตารางที่ 4 และ 5,กับตัวเลขที่จุดในตาราง
แสดงจุดโปรตีนในภาพที่สอดคล้องเจล (มะเดื่อ 1
2) ควบคู่สเปกตรัมมวลถูกยัดเยียดให้ฐานข้อมูล
ค้นหา NCBI สำหรับการระบุโปรตีนใช้ซอฟต์แวร์นักบินโปรตีน
และคะแนนจาก 2 สอดคล้องกับความเชื่อมั่นที่ 99% ในเปปไทด์
ประจำตัวประชาชน ส่วนใหญ่ของโปรตีนที่ระบุ (ตารางที่ 4 และ 5
) จับคู่กับปลาดุก (i.punctatus) โปรตีนในฐานข้อมูล NCBI.
โปรตีนปลาที่ละลายน้ำได้ประกอบ 25e30% ของจำนวนปลา
โปรตีนรวม myoalbumin โกลบูลิ, และเอนไซม์ในขณะ
ส่วนที่ไม่ละลายน้ำหรือโครงสร้างประกอบด้วยโปรตีน, myosin,
tropomyosin และ actomyosin คิด เพื่อ 70e80% ของทั้งหมด
โปรตีน (abowei & tawari 2011) แม้ว่าจะมี moremyosin
ในกล้ามเนื้อโครงร่างเมื่อเทียบกับโปรตีน (Aberle et al,., 2001), เจล
2DE มีจุดที่รุนแรงมากขึ้นสำหรับโปรตีน myosin กว่า นี้เป็นเพราะ
myosin เป็นโปรตีนโมเลกุลสูงน้ำหนัก (520 kda).
ขึ้นอยู่กับขั้นตอนการละลายโปรตีนและความเข้มข้นของเจล
(sds 12%), เพียงส่วนหนึ่งของ myosin และเศษโซ่หนัก
ถูกแสดง แต่ ส่วนใหญ่ของโปรตีนได้แสดงออก
การแปล กรุณารอสักครู่..
ระหว่างที่แล่ปลาปกติ และสีแดง นอกจากนี้ ปกติทั้ง
และแล่ปลาสีแดงจัดแสดงคล้าย (p > 0.05) ใน sarcoplasmic
มากมายโปรตีน ยกเว้น
(beta subunit) โปรตีนฮีโมโกลบินซึ่งอุดมสมบูรณ์กว่า (p < 0.05) ในปลาแดง
แล่ ด้วยการ 22-fold ความแตกต่างกัน
โปรตีน myofibrillar และ sarcoplasmic ระบุ MSe
MS จะแสดงในตาราง 4 และ 5 ตัวเลขจุดตาราง
บ่งชี้จุดโปรตีนในรูปของเจลที่สอดคล้องกัน (Figs. 1
2) ตัวตามกันไปโดยรวมแรมสเป็คตราถูกต้องไปยังฐานข้อมูล NCBI
หารหัสโปรตีนที่ใช้ซอฟต์แวร์ผู้นำร่องของโปรตีน,
และคะแนน 2 สอดคล้องกับความเชื่อมั่น 99% ในเพปไทด์
รหัส ส่วนใหญ่ของโปรตีนที่ระบุ (ตาราง 4 และ
5) จับคู่กับปลาดุก (I punctatus) โปรตีนใน NCBI ฐาน
โปรตีนปลาละลาย ค่า 25e30% ของปลาทั้งหมด
proteome รวม myoalbumin กลอบูลิน และ เอนไซม์ ขณะ
ละลาย หรือโครงสร้างเศษส่วนประกอบด้วยแอกติน ไมโอซิน,
tropomyosin และ actomyosin คิดเป็น 70e80% ของยอดรวม
โปรตีน (Abowei & Tawari, 2011) แม้ว่าจะมี moremyosin
ในกล้ามเนื้ออีกเมื่อเทียบกับแอกติน (Aberle และ al., 2001), การ
2DE เจลมีจุดเข้มขึ้นสำหรับแอกตินกว่าไมโอซิน นี้
เนื่องจากไมโอซิน โปรตีนมีน้ำหนักโมเลกุลสูง (520 kDa) .
ตามกระบวนการละลายของโปรตีนและความเข้มข้นเจ
(12% SDS), เฉพาะส่วนของไมโอซินและหนัก fragments
ถูกแสดง แต่ส่วนใหญ่ของแอกตินได้แสดง
การแปล กรุณารอสักครู่..