Furthermore, while much attention h

Furthermore, while much attention has been devoted to
studying particle formation and size distributions [1,3,12,13,17],
little has been done to investigate the dissociation of ionically
crosslinked chitosan particles. When ionically crosslinked particles
are placed into an excess of crosslinker-free solution (i.e., during
their application) it is probable that the ionic crosslinker is leached
from the particles, causing the particles to dissolve. Yet, although
several studies have examined the shelf life of chitosan/TPP particles
[18–20], and it is known that chitosan crosslinked with TPP or
PPi dissolves in the limit of low pH (e.g., pH 1, where the crosslinking
anions become protonated) [21,22], the dissolution of ionically
crosslinked chitosan through simple crosslinker leaching (achieved
without pH reduction) remains virtually unexplored. Indeed, the
only such work known to us was a protein uptake/release study
where the structure ofprotein-ladenchitosan/TPPparticles became
less dense during in vitro protein release experiments [23]. Due to
the presence of protein, however, the role of crosslinker leaching
in these structural changes (versus that of protein elution) remains
unclear.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

นอกจากนี้ ในขณะที่มีการทุ่มเทความสนใจมากเพื่อศึกษาการก่อตัวของอนุภาคและการกระจายขนาด [1,3,12,13,17],มีการดำเนินการตรวจสอบ dissociation ของ ionicallyกระแทกอนุภาคไคโตซาน เมื่อ ionically กระแทกอนุภาควางเป็นส่วนเกินของโซลูชันฟรี crosslinker (เช่น ในระหว่างโปรแกรมของพวกเขา) ได้ค่อนข้างที่เป็น leached crosslinker ไอออนจากอนุภาค ก่อให้เกิดอนุภาคจะละลาย ยังไม่ ได้ แม้ว่าหลายการศึกษามีการตรวจสอบอายุของอนุภาคไคโต ซาน/TPP[18-20 และเป็นที่รู้จักกันกระแทกที่ไคโตซานกับ TPP หรือPPi ละลายในขีดจำกัดของค่า pH ต่ำ (เช่น 1 ค่า pH ที่ crosslinkingนไอออนเป็น protonated) [21,22], การสลายตัวของ ionicallyไคโตซานกระแทกผ่าน crosslinker ง่ายละลาย (สำเร็จโดยการลด pH) ยังคงคุ้นแทบ แน่นอน การเฉพาะงานดังกล่าวที่เรารู้จักกันเป็นการศึกษาโปรตีนดูดซึม/รุ่นที่มาของโครงสร้าง ofprotein-ladenchitosan/TPPparticlesหนาแน่นน้อยในระหว่างการทดลองย่อยโปรตีนในหลอดทดลอง [23] เนื่องจากการการปรากฏตัวของโปรตีน อย่างไรก็ตาม บทบาทของ crosslinker ละลายในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง (เทียบกับที่ของโปรตีนชะ) ยังคงอยู่ไม่ชัดเจน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

นอกจากนี้ในขณะที่ความสนใจมากได้รับการทุ่มเทให้กับการ
ศึกษาการก่อตัวของอนุภาคและกระจายขนาด [1,3,12,13,17]
เล็ก ๆ น้อย ๆ ได้รับการดำเนินการตรวจสอบความร้าวฉานของ ionically
อนุภาคไคโตซานเชื่อมขวาง เมื่ออนุภาคเชื่อมขวาง ionically
จะอยู่ในส่วนเกินของการแก้ปัญหาเชื่อมขวางฟรี (เช่นในระหว่างการ
โปรแกรมของพวกเขา) ก็น่าจะเป็นว่าเชื่อมขวางไอออนิกจะถูกชะล้าง
จากอนุภาคที่ก่อให้เกิดอนุภาคที่จะละลาย แต่ถึงแม้ว่า
การศึกษาหลายแห่งมีการตรวจสอบอายุการเก็บรักษาของไคโตซาน / TPP อนุภาค
[18-20] และเป็นที่รู้จักกันว่าไคโตซานเชื่อมขวางกับ TPP หรือ
PPI ละลายในวงเงินค่า pH ต่ำ (เช่นค่า pH 1 ที่เชื่อมขวาง
แอนไอออนกลายเป็น โปรโตเนต) [21,22] การสลายตัวของ ionically
ไคโตซานเชื่อมขวางผ่านชะล้างเชื่อมขวางง่าย (ประสบความสำเร็จ
โดยไม่หักค่า pH) ยังคงสำรวจจริง อันที่จริง
เพียงการทำงานดังกล่าวที่เรารู้จักกันเป็นการดูดซึมโปรตีน / การศึกษาการเปิดตัว
ที่โครงสร้าง ofprotein-ladenchitosan / TPPparticles กลายเป็น
ความหนาแน่นน้อยในระหว่างการทดลองในหลอดทดลองปล่อยโปรตีน [23] เนื่องจาก
การปรากฏตัวของโปรตีน แต่บทบาทของการเชื่อมขวางชะล้าง
ในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเหล่านี้ (เมื่อเทียบกับที่ชะโปรตีน) ยังคง
ไม่มีความชัดเจน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นอกจากนี้ ในขณะที่ความสนใจมากได้รับการอุทิศศึกษาการเกิดอนุภาค และการกระจายขนาด [ 1,3,12,13,17 ]น้อยได้รับการทำเพื่อศึกษาการแตกตัวของ ionicallyซึ่งอนุภาคไคโตซาน เมื่อ ionically ซึ่งอนุภาคจะอยู่ในส่วนเกินของโซลูชั่นฟรีรอบ ( เช่น ระหว่างการ ) มันน่าจะเป็นว่ารอบจะชะไอออนจากอนุภาค ทำให้เกิดอนุภาคละลาย ยัง , ถึงแม้ว่าการศึกษาหลายแห่งมีการตรวจสอบอายุของ TPP อนุภาคไคโตแซน[ 18 – 20 ] และมันเป็นที่รู้จักกันว่า ไคโตซานกับ TPP หรือน้ำหนักซึ่งละลายในขีด จำกัด ของ pH ต่ำ ( เช่น อ 1 ที่ทำปฏิกิริยาแอนเป็น protonated ) [ 21,22 ] , การละลายของ ionicallyไคโตซาน ซึ่งผ่านการชะล้าง ( ได้รอบง่ายโดยไม่มีการลด pH ) ยังคงแทบ unexplored . แน่นอนเท่านั้น เช่น งานที่รู้จักเรา คือการปลดปล่อยโปรตีน / การศึกษาซึ่งโครงสร้างของ ladenchitosan / tppparticles กลายความหนาแน่นน้อยกว่าในการปลดปล่อยโปรตีนการทดลอง [ 23 ] เนื่องจากการแสดงตนของโปรตีน แต่บทบาทของการชะล้างรอบในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเหล่านี้ ( เมื่อเทียบกับที่ของชนิดโปรตีน ) ยังคงไม่ชัดเจน