Neuraminidase (NA) is one of the ma

Neuraminidase (NA) is one of the major glycoproteins on the surface of influenza virus. It cleaves the
linkage between haemagglutinin and cell surface receptors, and thus helps the release and spread of
influenza virus. Despite the importance of H9N2 virus in influenza pandemic preparedness, the antigenic
characteristics of its surface glycoproteins, especially NA, remains to be investigated. In the present study,
we characterized two monoclonal antibodies (mAbs), 1D1 and 1G8, which are against the NA of an
H9N2 virus A/Chicken/Jiangsu/X1/2004 (X1). We examined the inhibitory effect of these mAbs in two NA
inhibition assays: enzyme-linked lectin assay (ELLA) and 20-(4-methylumbelliferyl)-a-D-N-acetylneuraminic
acid (Mu-NANA) assay. In ELLA, which uses a large molecule fetuin (molecular weight: 50 kd) as
substrate, both antibodies effectively inhibit the NA activity of X1 virus. However, in Mu-NANA assay,
which uses the small molecule Mu-NANA (molecular weight: 489 d) as substrate, antibody 1G8 inhibits
the NA activity, while antibody 1D1 does not. Three amino acid mutations, at positions 198, 199 and 338,
respectively, were detected in the NA of escape mutants of X1 virus selected with the two antibodies.
Natural mutations at these three positions have occurred, indicative of immune pressure on H9N2 virus
in the field. Our findings lay a basis for detailed investigation on the antigenic structure of H9N2 virus NA,
which may be helpful for developing NA-based antibody reagents as well as vaccines.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Neuraminidase (นา) เป็นไกลโคโปรตีนที่สำคัญบนพื้นผิวของไวรัสไข้หวัดใหญ่อย่างใดอย่างหนึ่ง มันแยกออกการเชื่อมโยงระหว่าง haemagglutinin และเซลล์ผิวตัว และช่วยให้การปล่อยและการแพร่กระจายของไวรัสไข้หวัดใหญ่ แม้ความสำคัญของไวรัส H9N2 ในไข้หวัดใหญ่ระบาดความพร้อม การ antigenicลักษณะของการผิวไกลโคโปรตีน โดยเฉพาะอย่างยิ่งนา ยังถูกตรวจสอบ ในการศึกษาเราโดดเด่นสอง monoclonal แอนตี้ (mAbs), 1 D 1 และ 1 G 8 ซึ่งกับนาของการH9N2 ไวรัส A/ไก่/เจียง/X1/2004 (X1) เราตรวจสอบผล inhibitory ของ mAbs เหล่านี้สองนายับยั้ง assays: ศึกษาเอนไซม์ลิงค์ทดสอบ (ELLA) และ 20-(4-methylumbelliferyl)-a-D-N-acetylneuraminicทดสอบกรด (หมู-นานา) ในเอลลา ซึ่งใช้ fetuin โมเลกุลขนาดใหญ่ (น้ำหนักโมเลกุล: 50 kd) เป็นพื้นผิว แอนตี้ทั้งสองมีประสิทธิภาพยับยั้งกิจกรรมนาของ X1 ไวรัส อย่างไรก็ตาม ในหมู่นานาทดสอบซึ่งใช้โมเลกุลเล็กหมู่-นานา (น้ำหนักโมเลกุล: 489 d) เป็นพื้นผิว ยับยั้งแอนติบอดี 1G 8นากิจกรรม ในขณะที่แอนติบอดี 1D 1 ไม่ กลายพันธุ์ 3 กรดอะมิโน ที่ตำแหน่ง 198, 199 และ 338ตามลำดับ พบในนาของสายพันธุ์หนีของ X1 ไวรัสเลือก ด้วยแอนตี้สองธรรมชาติกลายพันธุ์ที่ตำแหน่งสามเหล่านี้เกิดขึ้น ส่อดันภูมิคุ้มกันในไวรัส H9N2ในฟิลด์นี้ ผลการวิจัยของเราวางพื้นฐานสำหรับการตรวจสอบรายละเอียดโครงสร้างของไวรัส H9N2 นา antigenicซึ่งอาจเป็นประโยชน์สำหรับการพัฒนาแอนติบอดีตามนาสารเป็นวัคซีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

neuraminidase (NA) เป็นหนึ่งของไกลโคโปรตีนที่สำคัญบนพื้นผิวของเชื้อไวรัสไข้หวัดใหญ่ มันแข็งกระด้าง
เชื่อมโยงระหว่าง haemagglutinin และเซลล์ผิวผู้รับและจึงช่วยให้การเปิดตัวและการแพร่กระจายของ
เชื้อไวรัสไข้หวัดใหญ่ แม้จะมีความสำคัญของไวรัส H9N2 ในการเตรียมความพร้อมการระบาดของไข้หวัดใหญ่ที่แอนติเจน
ลักษณะของไกลโคโปรตีนที่พื้นผิวของมันโดยเฉพาะอย่างยิ่ง NA ยังคงที่จะตรวจสอบ ในการศึกษาครั้งนี้
เราสองลักษณะโคลนอลแอนติบอดี (โคลน) 1D1 และ 1G8 ซึ่งมีต่อ NA ของ
H9N2 ไวรัส A / ไก่ / มณฑลเจียงซู / X1 / 2004 (X1) เราตรวจสอบผลยับยั้งของโคลนเหล่านี้ในสอง NA
ตรวจการยับยั้งเอนไซม์ที่เชื่อมโยงการทดสอบเลคติน (เอลล่า) และ 20 (4 Methylumbelliferyl) -aDN อะเซทิล
กรด (MU-นานา) การทดสอบ ในเอลล่าซึ่งใช้ fetuin โมเลกุลขนาดใหญ่ (น้ำหนักโมเลกุล: 50 KD) เป็น
สารตั้งต้นทั้งแอนติบอดีได้อย่างมีประสิทธิภาพยับยั้งกิจกรรมของไวรัส NA X1 อย่างไรก็ตามในหมู่นานาทดสอบ,
ซึ่งใช้โมเลกุลขนาดเล็กหมู่นานา (น้ำหนักโมเลกุล: 489 D) เป็นสารตั้งต้น, 1G8 แอนติบอดียับยั้ง
กิจกรรม NA ขณะแอนติบอดี 1D1 ไม่ สามการกลายพันธุ์ของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 198, 199 และ 338
ตามลำดับถูกตรวจพบในนาของการกลายพันธุ์หลบหนีของไวรัส X1 เลือกด้วยสองแอนติบอดี.
กลายพันธุ์ธรรมชาติที่ทั้งสามตำแหน่งเกิดขึ้นแสดงให้เห็นถึงความดันของระบบภูมิคุ้มกันไวรัส H9N2
ใน สนาม ค้นพบของเราวางพื้นฐานสำหรับการตรวจสอบรายละเอียดเกี่ยวกับโครงสร้างแอนติเจนของไวรัส H9N2 NA,
ซึ่งอาจจะเป็นประโยชน์สำหรับการพัฒนาน้ำยาแอนติบอดี NA-based เช่นเดียวกับการฉีดวัคซีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นิวรามินิเดส ( นา ) เป็นหนึ่งในโปรตีนที่สำคัญบนผิวของเชื้อไวรัสไข้หวัดใหญ่ ซึ่งมันคลีฟส์และการเชื่อมโยงระหว่าง haemagglutinin ตัวรับของเซลล์ผิว จึงช่วยให้ปล่อยและกระจายของไวรัสไข้หวัดใหญ่ แม้ว่าสำคัญของ h9n2 ไวรัสระบาดการเตรียมความพร้อม , แอนติเจนลักษณะของพื้นผิวของโปรตีนโดยเฉพาะอย่างยิ่ง นา ยังคงต้องสอบสวน ในการศึกษาครั้งนี้เราโดดเด่นสองโมโนโคลนอลแอนติบอดี 1d1 1g8 , และซึ่งกับนาของh9n2 ไวรัส / ไก่ / เจียงซู / x1 / 2004 ( x1 ) เราได้ตรวจสอบผลยับยั้งของซึ่งสองนาการใช้ : enzyme-linked ติน assay ( เอลล่า ) และ 20 ( 4-methylumbelliferyl ) - a-d-n-acetylneuraminicกรด ( มูนานะ ) ตามลำดับ ในการล่า ซึ่งใช้คนโมเลกุลขนาดใหญ่ ( น้ำหนัก : 50 kD โมเลกุล ) เช่นพื้นผิวทั้งแอนติบอดีมีประสิทธิภาพยับยั้งกิจกรรมของ X1 นาไวรัส อย่างไรก็ตาม มูนานะโดยซึ่งใช้โมเลกุลเล็กมูนานะ ( น้ำหนักโมเลกุล : 489 D ) เป็นสารโปรตีน 1g8 ยับยั้งนากิจกรรม ในขณะที่แอนติบอดี 1d1 ไม่ได้ การกลายพันธุ์ของกรดอะมิโนที่ตำแหน่ง 3 , 198 , 199 และ 338 ,ตามลำดับ พบว่าสายพันธุ์ของไวรัสนาหลบหนี x1 เลือกกับ 2 แอนติบอดีการกลายพันธุ์ตามธรรมชาติสามตำแหน่งขึ้น แสดงให้เห็นถึงความกดดันใน h9n2 ภูมิคุ้มกันไวรัสในฟิลด์ การค้นพบของเราวางพื้นฐานสำหรับการตรวจสอบรายละเอียดเกี่ยวกับโครงสร้างของแอนติเจนของไวรัส h9n2 นาซึ่งอาจเป็นประโยชน์สำหรับการพัฒนานาใช้แอนติบอดี reagents รวมทั้งวัคซีน