[0072] In some รูปลักษณะ, แลคโตเฟอ

[0072] In some รูปลักษณะ, แลคโตเฟอร์ริน may also be provided in the nutritional composition. แลคโตเฟอร์รินs are single chain polypeptides of about 80 kD containing 1 — 4 glycans, depending on the species. The 3-D structures of แลคโตเฟอร์ริน of different
species are similar, but not identical. Each แลคโตเฟอร์ริน ประกอบรวมด้วย two homologous
lobes, called the N- and C-lobes, referring to the N-terminal and C-terminal part of the molecule, respectively. Each lobe further consists of two sub-lobes or domains, which form a cleft where the ferric ion (Fe3+) is tightly bound in synergistic cooperation with a
(bi)carbonate anion. These domains are called N1, N2, C1 and C2, respectively. The N-terminus of แลคโตเฟอร์ริน has strong cationic peptide regions that are responsible for a number of important binding characteristics. แลคโตเฟอร์ริน has a very high isoelectric point (—pl 9) and its cationic nature plays a major role in its ability to defend against bacterial, viral, and fungal pathogens. There are several clusters of cationic amino acids residues within the N-terminal region of แลคโตเฟอร์ริน mediating the biological
activities of แลคโตเฟอร์ริน against a wide range of microorganisms.
[0073] แลคโตเฟอร์ริน for use in the การเปิดเผยนี้ may be, for example, isolated from the milk of a non-human animal or produced by a genetically modified organism. More specifically, the แลคโตเฟอร์ริน for use herein can, in some รูปลักษณะ ประกอบรวมด้วย น็อน-ฮิวเมน แลคโตเฟอร์ริน, น็อน-ฮิวเมน แลคโตเฟอร์ริน produced by a genetically modified organism and/or human แลคโตเฟอร์ริน produced by a genetically modified organism.
[0074] Suitable น็อน-ฮิวเมน แลคโตเฟอร์รินs for use in the การเปิดเผยนี้ include, but are not limited to, those having at least 48% homology with the amino acid
sequence of human แลคโตเฟอร์ริน. For instance, โบไวน์ แลคโตเฟอร์ริน ("bLF") has an amino acid composition which has about 70% sequence homology to that of human
แลคโตเฟอร์ริน. In some รูปลักษณะ, the น็อน-ฮิวเมน แลคโตเฟอร์ริน has at least 65%
homology with human แลคโตเฟอร์ริน and in some รูปลักษณะ, at least 75% homology. น็อน-ฮิวเมน แลคโตเฟอร์รินs acceptable for use in the การเปิดเผยนี้ include, without limitation, bLF, porcine แลคโตเฟอร์ริน, equine แลคโตเฟอร์ริน, buffalo แลคโตเฟอร์ริน, goat แลคโตเฟอร์ริน, murine แลคโตเฟอร์ริน, camel แลคโตเฟอร์ริน and combinations thereof.
[0075] bLF suitable for the การเปิดเผยนี้ may be produced by any method known in the art. For example, in U.S. Patent No. 4,791,193, incorporated by reference herein in its entirety, Okonogi et al. discloses a process for producing โบไวน์ แลคโตเฟอร์ริน in high purity. Generally, the process as disclosed includes three steps. Raw milk
material is first contacted with a weakly acidic cationic exchanger to absorb แลคโตเฟอร์ริน followed by the second step where washing takes place to remove nonabsorbed
substances. A desorbing step follows where แลคโตเฟอร์ริน is removed to produce purified โบไวน์ แลคโตเฟอร์ริน. Other methods may include steps as described in U.S. Patent Nos. 7,368,141, 5,849,885, 5,919,913 and 5,861,491, the disclosures of which are all
incorporated by reference in their entirety.
[0076] In certain รูปลักษณะ, แลคโตเฟอร์ริน utilized in the การเปิดเผยนี้ may be provided by an expanded bed absorption ("EBA") process for isolating proteins from milk sources. EBA, also sometimes called stabilized fluid bed adsorption, is a process for isolating a milk protein, such as แลคโตเฟอร์ริน, from a milk source ประกอบรวมด้วย
establishing an expanded bed adsorption column ซึ่งประกอบรวมด้วย a particulate matrix,
applying a milk source to the matrix, and eluting the แลคโตเฟอร์ริน from the matrix with an elution buffer ซึ่งประกอบรวมด้วย about 0.3 ถึงประมาณ 2.0 M sodium chloride. Any mammalian milk source may be used in the present processes, although in particular รูปลักษณะ, the milk source is a โบไวน์ milk source. The milk source ประกอบรวมด้วย, in some









14
รูปลักษณะ, whole milk, reduced fat milk, skim milk, whey, casein, or ของผสมของมัน.
[0077] In particular รูปลักษณะ, the target protein is แลคโตเฟอร์ริน, though other milk proteins, such as lactoperoxidases or lactalbumins, also may be isolated. In some รูปลักษณะ, the process ประกอบรวมด้วย the steps of establishing an expanded bed
adsorption column ซึ่งประกอบรวมด้วย a particulate matrix, applying a milk source to the matrix, and eluting the แลคโตเฟอร์ริน from the matrix with about 0.3 ถึงประมาณ 2.0M sodium chloride. In other รูปลักษณะ, the แลคโตเฟอร์ริน is eluted with about 0.5 ถึงประมาณ 1.0 M sodium chloride, while in further รูปลักษณะ, the แลคโตเฟอร์ริน is eluted with about 0.7 ถึงประมาณ
0.9 M sodium chloride.
[0078] The expanded bed adsorption column can be any known in the art, such as those described in U.S. Patent Nos. 7,812,138, 6,620,326, and 6,977,046, the
disclosures of which are hereby incorporated by reference herein. In some
รูปลักษณะ, a milk source is applied to the column in an expanded mode, and the elution is performed in either expanded or packed mode. In particular รูปลักษณะ, the elution is performed in an expanded mode. For example, the expansion ratio in the expanded mode may be about 1 ถึงประมาณ 3, or about 1.3 ถึงประมาณ 1.7. EBA technology is further described in international published application nos. WO 92/00799, WO
02/18237, WO 97/17132, which are hereby incorporated by reference in their entireties.
[0079] The isoelectric point of แลคโตเฟอร์ริน is approximately 8.9. Prior EBA
methods of isolating แลคโตเฟอร์ริน use 200 mM sodium hydroxide as an elution buffer.
Thus, the pH of the system rises to over 12, and the structure and bioactivity of
แลคโตเฟอร์ริน may be ประกอบรวมด้วยd, by irreversible structural changes. It has now been
discovered that a sodium chloride solution can be used as an elution buffer in the
isolation of แลคโตเฟอร์ริน from the EBA matrix. In certain รูปลักษณะ, the sodium
chloride has a concentration of about 0.3 M ถึงประมาณ 2.0 M. In other รูปลักษณะ, the แลคโตเฟอร์ริน elution buffer has a sodium chloride concentration of about 0.3 M ถึงประมาณ
1.5 M, or about 0.5 m ถึงประมาณ 1.0 M.
[0080] The แลคโตเฟอร์ริน that is employed herein may, in some รูปลักษณะ, be
แลคโตเฟอร์ริน isolated from whole milk and/or milk having a low somatic cell count, โดยที่ "low somatic cell count" refers to a somatic cell count less than 200,000 cells/mL. By way of example, suitable แลคโตเฟอร์ริน is available from Tatua Co-operative Dairy Co. Ltd.,








15
in Morrinsville, New Zealand, from FrieslandCampina Domo in Amersfoort, Netherlands or from Fonterra Co-Operative Group Limited in Auckland, New Zealand.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

[0072] ในบางรูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินอาจยังจัดองค์ประกอบทางโภชนาการได้ แลคโตเฟอร์รินs เป็นเปปไทด์สายเดี่ยวประมาณ 80 kD ประกอบด้วย 1 – 4 glycans ขึ้นอยู่กับสายพันธุ์ โครงสร้าง 3 มิติของแลคโตเฟอร์รินของที่แตกต่างกัน ชนิดคล้ายกัน แต่ไม่เหมือนกัน แต่ละประกอบรวมด้วยแลคโตเฟอร์รินสอง homologous กลีบ เรียกการ N - และ C-กลีบ อ้างถึงเทอร์มินัล N และ C-เทอร์มินัลหนึ่งโมเลกุล ตามลำดับ สมองกลีบละเพิ่มเติมประกอบด้วย 2 กลีบย่อยหรือโดเมน ซึ่งเป็นเพดานการที่ไอออนเฟอร์ (Fe3 +) จะแน่นผูกร่วมพลังกับ การคาร์บอเนต (bi) anion โดเมนเหล่านี้เรียกว่า N1, N2, C1 และ C2 ตามลำดับ นัส N ของแลคโตเฟอร์รินมีเพปไทด์ cationic แข็งภูมิภาคที่รับผิดชอบสำหรับลักษณะสำคัญผูก แลคโตเฟอร์รินมีจุด isoelectric สูงมาก (เช่น pl 9) และธรรมชาติของ cationic มีบทบาทสำคัญในความสามารถในการป้องกันโรคจากแบคทีเรีย ไวรัส และเชื้อรา มีหลายคลัสเตอร์ของกรดอะมิโน cationic ตกในภูมิภาคสถานี N ของแลคโตเฟอร์รินเป็นสื่อกลางทางชีวภาพ กิจกรรมของแลคโตเฟอร์รินกับความหลากหลายของจุลินทรีย์ แลคโตเฟอร์ริน [0073] สำหรับใช้ในการการเปิดเผยนี้อาจ เช่น แยกต่างหากจากน้ำนมของสัตว์ไม่ใช่บุคคล หรือผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม อื่น ๆ โดยเฉพาะ แลคโตเฟอร์รินซึ่งใช้ได้ ในบางรูปลักษณะประกอบรวมด้วยน็อน-ฮิวเมนแลคโตเฟอร์ริน แลคโตเฟอร์รินน็อน-ฮิวเมนที่ผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม และ/หรือแลคโตเฟอร์รินที่ผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรมมนุษย์[0074] แลคโตเฟอร์รินs น็อน-ฮิวเมนเหมาะสำหรับใช้ในการการเปิดเผยนี้รวม แต่ไม่จำกัด ผู้มีน้อย 48% homology กับกรดอะมิโน ลำดับของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน เช่น โบไวน์แลคโตเฟอร์ริน ("bLF") มีองค์ประกอบเป็นกรดอะมิโนซึ่งมีประมาณ 70% homology ลำดับที่ของบุคคล แลคโตเฟอร์ริน บางรูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินน็อนฮิวเมนมีน้อยกว่า 65% homology กับแลคโตเฟอร์รินมนุษย์ และ ในบาง รูปลักษณะ 75% homology กัน ยอมรับเพื่อใช้ในการการเปิดเผยนี้ แลคโตเฟอร์รินs น็อน-ฮิวเมนรวม ไม่จำกัด bLF แลคโตเฟอร์รินช่วง เพาะพันธุ์แลคโตเฟอร์ริน แลคโตเฟอร์รินควาย แพะแลคโตเฟอร์ริน murine แลคโตเฟอร์ริน อูฐแลคโตเฟอร์ริน และชุดดังกล่าว[0075] bLF เหมาะสำหรับการเปิดเผยนี้อาจจะผลิต ด้วยวิธีการใด ๆ ที่รู้จักกันในศิลปะ ตัวอย่าง ในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรหมายเลข 4,791,193 รวม โดยอ้างอิงซึ่งในทั้งหมด Okonogi et al. ชัดเจนขั้นตอนการผลิตโบไวน์แลคโตเฟอร์รินในความบริสุทธิ์สูง ทั่วไป การเปิดเผยมีสามขั้นตอน น้ำนมดิบ วัสดุก่อนได้รับการติดต่อกับการถ่ายเปรี้ยว cationic สูญซับแลคโตเฟอร์รินตามขั้นตอนสองที่ซักผ้าจะเกิดการเอา nonabsorbed สาร การ desorbing ขั้นตอนดังนี้ซึ่งลบแลคโตเฟอร์รินแลคโตเฟอร์รินโบไวน์บริสุทธิ์ผลิต วิธีการอื่น ๆ อาจรวมถึงขั้นตอนในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรชุด 7,368,141, 5,849,885, 5,919,913 และ 5,861,491 มีการเปิดเผยข้อมูลซึ่ง รวม โดยการอ้างอิงทั้งหมด[0076] ในบางรูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินที่ใช้ในการการเปิดเผยนี้อาจให้ โดยการขยายเตียง ดูดซึม ("EBA") กระบวนการสำหรับการแยกโปรตีนจากนมแหล่ง EBA นอกจากนี้บางครั้งเรียกว่าการดูดซับของเหลวเตียงเสถียร เป็นขั้นตอนการแยกโปรตีนนม เช่นแลคโตเฟอร์ริน จากประกอบรวมด้วยมานม สร้างการขยายเตียงดูดซับคอลัมน์ซึ่งประกอบรวมด้วยเมทริกซ์ฝุ่น ใช้แหล่งน้ำนมกับเมตริกซ์ และ eluting แลคโตเฟอร์รินจากเมทริกซ์กับซึ่งประกอบรวมด้วยบัฟเฟอร์การ elution เกี่ยวกับ 0.3 ถึงประมาณ 2.0 M โซเดียมคลอไรด์ แหล่งนม mammalian ใด ๆ อาจใช้ในกระบวนการปัจจุบัน แต่ในเฉพาะรูปลักษณะ ต้นนมเป็นแหล่งนมโบไวน์ นมแหล่งประกอบรวมด้วย ในบาง 14รูปลักษณะ นม ลดไขมันนม นม skim เวย์ เคซีน หรือของผสมของมัน[0077] โดยเฉพาะรูปลักษณะ โปรตีนเป้าหมายคือ แลคโตเฟอร์ริน ว่าโปรตีนนมอื่น ๆ เช่น lactoperoxidases หรือ lactalbumins นอกจากนี้ยังอาจแยก ในบางรูปลักษณะ ประกอบรวมด้วยกระบวนการขั้นตอนของการสร้างเป็นเตียงขยาย ดูดซับคอลัมน์ซึ่งประกอบรวมด้วยฝุ่นเมทริกซ์ ใช้แหล่งนมกับเมตริกซ์ และ eluting แลคโตเฟอร์รินจากเมทริกซ์กับประมาณ 0.3 ถึงประมาณ 2.0M โซเดียมคลอไรด์ ในอื่น ๆ รูปลักษณะ eluted แลคโตเฟอร์รินที่ มีประมาณ 0.5 ถึงประมาณ 1.0 M โซเดียมคลอไรด์ ในเพิ่มเติมรูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินเป็น eluted กับถึงประมาณประมาณ 0.70.9 โซเดียมคลอไรด์ M[0078] คอลัมน์ขยายเตียงดูดซับสามารถใด ๆ ที่รู้จักกันในศิลปะ เช่นที่อธิบายไว้ในชุดสิทธิบัตรสหรัฐอเมริกา 7,812,138, 6,620,326 และ 6,977,046 การ เปิดเผยซึ่งจะขอรวมอยู่ โดยการอ้างอิงนี้ ในบาง รูปลักษณะ แหล่งนมกับคอลัมน์ในโหมดการขยาย และ elution ที่จะดำเนินการในโหมดขยาย หรือรวบรวมไว้ รูปลักษณะการ ปฏิบัติการ elution ในโหมดการขยาย ตัวอย่าง อัตราการขยายตัวในโหมดขยายได้ 3 ประมาณ 1 ถึงประมาณ หรือถึงประมาณประมาณ 1.3 1.7 เพิ่มเติมมีอธิบายเทคโนโลยี EBA ในชุดหมายเลขโปรแกรมประยุกต์เผยแพร่ต่างประเทศ WO 92/00799, WO 02/18237, WO 97/17132 ที่ขอจัดตั้งขึ้น โดยอ้างอิงใน entireties ของพวกเขา[0079] จุด isoelectric ของแลคโตเฟอร์รินอยู่ประมาณ 8.9 นอก EBA ก่อนวิธีการแยกแลคโตเฟอร์รินใช้ 200 mM โซเดียมไฮดรอกไซด์เป็นบัฟเฟอร์การ elutionดังนั้น pH ของระบบเพิ่มขึ้นกว่า 12 โครงสร้าง และทางชีวภาพของแลคโตเฟอร์รินได้ ประกอบรวมด้วยd โดยการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างให้ ตอนนี้ได้พบว่า สามารถใช้โซลูชันโซเดียมคลอไรด์เป็นบัฟเฟอร์การ elution ในการแยกของแลคโตเฟอร์รินจากเมทริกซ์ EBA ในบางรูปลักษณะ โซเดียมคลอไรด์มีความเข้มข้นของเกี่ยวกับถึงประมาณ 0.3 M 2.0 M อื่น ๆ รูปลักษณะ บัฟเฟอร์ elution แลคโตเฟอร์รินมีความเข้มข้นโซเดียมคลอไรด์เป็นของที่เกี่ยวกับ 0.3 M ถึงประมาณ1.5 M หรือประมาณ 0.5 m ถึงประมาณ 1.0 M[0080] แลคโตเฟอร์รินที่งานนี้ ในบางรูปลักษณะ อาจแลคโตเฟอร์รินที่แยกต่างหากจากนมหรือนมมีน้อยมาติกเซลล์นับ โดยที่ "ต่ำมาติกเซลล์นับ" ถึงมาติกเซลล์นับน้อยกว่า 200000 เซลล์/มล. โดยใช้ตัวอย่าง แลคโตเฟอร์รินที่เหมาะสมได้จาก Tatua สหกรณ์โคนม จำกัด 15ใน Morrinsville นิวซีแลนด์ จาก FrieslandCampina Domo ใน Amersfoort เนเธอร์แลนด์ หรือ จำกัดกลุ่มสหกรณ์ Fonterra ในโอ๊คแลนด์ นิวซีแลนด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

[0072] ในรูปลักษณะบางแลคโตเฟอร์รินอาจจะถูกจัดให้อยู่ในองค์ประกอบทางโภชนาการ แลคโตเฟอร์ริน s มี polypeptides ห่วงโซ่เดียวของประมาณ 80 kD มี 1-4 glycans ขึ้นอยู่กับสายพันธุ์ โครงสร้าง 3
มิติของแลคโตเฟอร์รินที่แตกต่างกันชนิดจะคล้ายกันแต่ไม่เหมือนกัน แต่ละแลคโตเฟอร์รินประกอบรวมด้วยสองคล้ายคลึงกันก้อนที่เรียกว่า N-C-แฉกหมายถึงส่วนที่ไม่มีขั้วและ C ขั้วของโมเลกุลตามลำดับ
กลีบต่อแต่ละประกอบด้วยสองแฉกย่อยหรือโดเมนซึ่งรูปแบบที่แหว่งไอออนเหล็ก (Fe3 +) ที่ถูกผูกไว้แน่นในความร่วมมือกันอย่างลงตัวกับ
(BI) คาร์บอเนตไอออน โดเมนเหล่านี้จะเรียกว่า N1, N2, C1 และ C2 ตามลำดับ N-ปลายทางของแลคโตเฟอร์รินภูมิภาคเปปไทด์ที่มีประจุบวกที่แข็งแกร่งที่มีความรับผิดชอบสำหรับจำนวนของลักษณะที่มีผลผูกพันที่สำคัญ แลคโตเฟอร์รินมีจุด Isoelectric สูงมาก (-PL-9) และธรรมชาติประจุบวกที่มีบทบาทสำคัญในความสามารถในการป้องกันเชื้อแบคทีเรียไวรัสเชื้อราและเชื้อโรค มีหลายกลุ่มของสารตกค้างกรดอะมิโนประจุบวกในภูมิภาค n- ขั้วของแลคโตเฟอร์ริน mediating
ชีวภาพเป็นกิจกรรมของแลคโตเฟอร์รินกับความหลากหลายของจุลินทรีย์.
[0073] แลคโตเฟอร์รินสำหรับใช้ในการ การเปิดเผยนี้อาจจะยกตัวอย่างเช่นที่แยกได้จากนมของสัตว์ที่ไม่ใช่มนุษย์หรือผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม โดยเฉพาะอย่างยิ่งที่แลคโตเฟอร์รินสำหรับการใช้งานในที่นี้สามารถในบางรูปลักษณะประกอบรวมด้วยน็อน - ฮิวเมนแลคโตเฟอร์ริน, น็อน - ฮิวเมนแลคโตเฟอร์รินที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม และ / หรือมนุษย์แลคโตเฟอร์รินที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม.
[0074] เหมาะน็อน - ฮิวเมนแลคโตเฟอร์รินสำหรับการใช้งานในการเปิดเผยนี้รวมถึง แต่ไม่ จำกัด เฉพาะผู้ที่มีที่ ที่คล้ายคลึงกันอย่างน้อย 48%
ที่มีกรดอะมิโนลำดับของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน ยกตัวอย่างเช่นโบไวน์แลคโตเฟอร์ริน ("BLF") มีองค์ประกอบของกรดอะมิโนซึ่งมีลำดับที่คล้ายคลึงกันประมาณ 70%
กับที่ของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน ในบางรูปลักษณะที่น็อน - ฮิวเมนแลคโตเฟอร์รินมีอย่างน้อย 65%
ที่คล้ายคลึงกันกับมนุษย์แลคโตเฟอร์รินและในบางรูปลักษณะที่คล้ายคลึงกันไม่น้อยกว่า 75% น็อน - ฮิวเมนแลคโตเฟอร์ริน s ที่ยอมรับได้สำหรับการใช้งานในการเปิดเผยนี้รวมถึง แต่ไม่ จำกัด เพียง BLF, หมูแลคโตเฟอร์ริน, ม้าแลคโตเฟอร์รินควายแลคโตเฟอร์รินแพะแล คโตเฟอร์ริน, หมาแลคโตเฟอร์รินอูฐแลคโตเฟอร์รินและชุดดังกล่าว.
[0075] BLF ที่เหมาะสมสำหรับการเปิดเผยนี้อาจได้รับการผลิตโดยวิธีการใด ๆ ที่รู้จักกันในงานศิลปะ ยกตัวอย่างเช่นในสิทธิบัตรสหรัฐอเมริกาเลขที่ 4791193 ซึ่งจัดตั้งขึ้นโดยการอ้างอิงในเอกสารฉบับนี้อย่างครบถ้วน, et al, Okonogi เปิดเผยกระบวนการในการผลิตโบไวน์แลคโตเฟอร์รินในความบริสุทธิ์สูง โดยทั่วไปกระบวนการตามที่ได้เปิดเผยรวมถึงสามขั้นตอน น้ำนมดิบวัสดุที่ได้รับการติดต่อครั้งแรกกับการแลกเปลี่ยนประจุบวกที่เป็นกรดอย่างอ่อนในการดูดซับแลคโตเฟอร์รินตามด้วยขั้นตอนที่สองที่จะเกิดขึ้นซักผ้าที่จะลบ nonabsorbed สาร ขั้นตอนต่อไปนี้ที่ desorbing แลคโตเฟอร์รินจะถูกลบออกในการผลิตบริสุทธิ์โบไวน์แลคโตเฟอร์ริน วิธีการอื่น ๆ อาจรวมถึงขั้นตอนตามที่อธิบายไว้ในสหรัฐอเมริกาเลขที่สิทธิบัตร. 7368141, 5849885, 5919913 และ 5861491, การเปิดเผยข้อมูลที่มีทั้งหมดที่จัดตั้งขึ้นโดยอ้างอิงทั้งหมดของพวกเขา. [0076] ในรูปบางลักษณะ, แลคโตเฟอร์รินที่ใช้ในการ เปิดเผยนี้อาจจะให้โดยการดูดซึมเตียงขยาย ("EBA") กระบวนการในการแยกโปรตีนจากแหล่งนม EBA ยังบางครั้งเรียกว่ามีความเสถียรในการดูดซับเตียงของเหลวเป็นกระบวนการสำหรับการแยกโปรตีนนมเช่นแลคโตเฟอร์ริน, จากแหล่งนมประกอบรวมด้วยการสร้างการดูดซับเตียงขยายคอลัมน์ซึ่งประกอบรวมด้วยเมทริกซ์อนุภาคใช้แหล่งที่มาของนมเมทริกซ์และเคลือบแลคโตเฟอร์รินจากเมทริกซ์ที่มีบัฟเฟอร์ชะซึ่งประกอบรวมด้วยประมาณ 0.3 ถึงประมาณ 2.0 M โซเดียมคลอไรด์ แหล่งที่มาใด ๆ นมเลี้ยงลูกด้วยนมอาจจะใช้ในกระบวนการปัจจุบันแม้ว่าในรูปลักษณะโดยเฉพาะอย่างยิ่งแหล่งที่มาของนมเป็นแหล่งที่มาของโบไวน์นม แหล่งที่มาของนมประกอบรวมด้วยในบาง14 รูปลักษณะนมสดนมไขมันลดลงหางนม, เวย์, เคซีนหรือของผสมของมัน. [0077] โดยเฉพาะรูปลักษณะโปรตีนเป้าหมายคือแลคโตเฟอร์ริน แต่โปรตีนนมอื่น ๆ เช่น lactoperoxidases lactalbumins หรืออาจจะแยก ในบางรูปลักษณะกระบวนการประกอบรวมด้วยขั้นตอนของการสร้างเตียงขยายตัวดูดซับคอลัมน์ซึ่งประกอบรวมด้วยเมทริกซ์อนุภาคใช้แหล่งที่มาของนมเมทริกซ์และเคลือบแลคโตเฟอร์รินจากเมทริกซ์ที่มีประมาณ 0.3 ถึง ประมาณ 2.0M โซเดียมคลอไรด์ ในรูปอื่น ๆ ลักษณะของแลคโตเฟอร์รินถูกชะมีประมาณ 0.5 ถึงประมาณ 1.0 ล้านโซเดียมคลอไรด์ในขณะที่ในอีกรูปลักษณะที่แลคโตเฟอร์รินถูกชะมีประมาณ 0.7 ถึงประมาณ0.9 M โซเดียมคลอไรด์. [0078] คอลัมน์ดูดซับเตียงขยายสามารถเป็นที่รู้จักกันในงานศิลปะใด ๆ เช่นที่อธิบายไว้ในสิทธิบัตรสหรัฐฯเลขที่. 7812138, 6620326 และ 6977046 การเปิดเผยข้อมูลที่มีการรวบรวมณ ที่นี้ ในบางรูปลักษณะแหล่งที่มาของนมถูกนำไปใช้คอลัมน์ในโหมดขยายและชะจะดำเนินการทั้งในการขยายหรือโหมดการบรรจุ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในรูปลักษณะ, ชะจะดำเนินการในโหมดขยาย ยกตัวอย่างเช่นอัตราส่วนการขยายตัวในโหมดการขยายตัวอาจจะประมาณ 1 ถึงประมาณ 3 หรือประมาณ 1.3 ถึงประมาณ 1.7 เทคโนโลยี EBA จะอธิบายต่อไปในต่างประเทศตีพิมพ์ Nos แอพลิเคชัน WO 92/00799, WO 02/18237, WO 97/17132 ซึ่งมีการรวบรวม ณ ที่นี่ใน entireties ของพวกเขา. [0079] จุด Isoelectric ของแลคโตเฟอร์รินจะอยู่ที่ประมาณ 8.9 ก่อน EBA วิธีการแยกแลคโตเฟอร์รินใช้โซดาไฟมิลลิ 200 เป็นกันชนชะ. ดังนั้นค่า pH ของระบบเพิ่มขึ้นถึงกว่า 12 และโครงสร้างและฤทธิ์ทางชีวภาพของแลคโตเฟอร์รินอาจจะประกอบรวมด้วยD, โดยการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างกลับไม่ได้ มันได้รับในขณะนี้พบว่าวิธีการแก้ปัญหาโซเดียมคลอไรด์สามารถใช้เป็นบัฟเฟอร์ชะในการแยกแลคโตเฟอร์รินจากเมทริกซ์EBA ในบางรูปลักษณะ, โซเดียมคลอไรด์ที่มีความเข้มข้นประมาณ0.3 M ถึงประมาณ 2.0 เมตรในรูปลักษณะอื่น ๆ ที่แลคโตเฟอร์รินบัฟเฟอร์ชะมีความเข้มข้นของโซเดียมคลอไรด์ประมาณ 0.3 M ถึงประมาณ1.5 M หรือประมาณ 0.5 ม. ถึงประมาณ 1.0 เมตร[0080] ที่แลคโตเฟอร์รินที่เป็นลูกจ้างในที่นี้อาจจะในบางรูปลักษณะจะแลคโตเฟอร์รินที่แยกได้จากนมสดและ/ หรือนมที่มีจำนวนเซลล์ร่างกายต่ำโดยที่ " ต่ำนับเซลล์ร่างกาย "หมายถึงเซลล์ร่างกายนับน้อยกว่า 200,000 เซลล์ / มิลลิลิตร โดยวิธีการเช่นเหมาะแลคโตเฟอร์รินสามารถใช้ได้จาก Tatua สหกรณ์โคนม จำกัด15 ใน Morrinsville, นิวซีแลนด์จาก FrieslandCampina Domo ใน Amersfoort, เนเธอร์แลนด์หรือจากฟอนเทียร่า Co-Operative กรุ๊ป จำกัด ในโอ๊คแลนด์ นิวซีแลนด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

[ 0072 ] ในบางรูปลักษณะแลคโตเฟอร์ริน , อาจจะให้ในองค์ประกอบทางโภชนาการ แลคโตเฟอร์ริน s are single chain polypeptides ของ 80 ของ containing 1 จะ 4 glycans , ผม the species . โครงสร้างของแลคโตเฟอร์ริน 3-D ของสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน
จะคล้ายกัน แต่ไม่เหมือนกันแต่ละแลคโตเฟอร์รินประกอบรวมด้วยสองฟังก์ชัน
แฉกเรียกว่า - และ c-lobes หมายถึงส่วนของโมเลกุลของกรดอะมิโน และซึ่ง ตามลำดับ แต่ละกลีบต่อไปประกอบด้วยสองกลีบย่อยหรือโดเมนซึ่งเป็นรอยแยกที่ไอออนเหล็ก ( fe3 ) จะถูกมัดไว้ในความร่วมมือร่วมกันกับ
( บี ) ไอออนคาร์บอเนต กระทิงแดงใหม่ are called n1 , อาโออิ .C1 และ C2 ตามลำดับ ของยีนแลคโตเฟอร์รินมีประจุบวก ภูมิภาค เปปไทด์ที่รับผิดชอบสำหรับจำนวนของลักษณะการผูกสำคัญ แลคโตเฟอร์รินและสิ่งที่ isoelectric ถาวรจะ pl 9 ) ( จม cationic its การ role major in จะไม่ได้ที่นินเฉพาะ bacterial , อีก คํา . pathogens .มีหลายกลุ่มของกรดอะมิโนประจุบวกที่ตกค้างภายในภูมิภาคได้ถูกส่งผ่านแลคโตเฟอร์รินชีวภาพ
แลคโตเฟอร์รินกับหลากหลายกิจกรรมของจุลินทรีย์ 0073
[ ] แลคโตเฟอร์รินเพื่อใช้ในการเปิดเผยนี้อาจจะ ตัวอย่างที่แยกได้จากน้ำนมของมนุษย์หรือสัตว์ที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม . มากขึ้นโดยเฉพาะ แลคโตเฟอร์รินสําหรับใช้ในที่นี้ได้ ในบางรูปลักษณะประกอบรวมด้วยน็อน - แลคโตเฟอร์รินฮิวเมน ,