Similar to Bid, the structure of th

Similar to Bid, the structure of the fulllength Bax in aqueous solution closely resembles that of Bcl-xL (Suzuki et al. 2000). Intriguingly, the C-terminal membrane spanning region (α9) folds back to bind a hydrophobic groove that is believed to normally accommodate the BH3 domain of a Bcl-2 family member (Figure 4c). Thus this structure likely represents the inactive form of Bax, providing a plausible explanation to the observation that Bax remains largely as a cytosolic protein in the absence of apoptotic signaling. This structure also suggests how binding to BH3-only protein may facilitate the translocation of Bax to mitochondria, as the BH3 domain is likely to displace the C-terminal membrane-spanning region (α9).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เช่นเดียวกับการเสนอราคา โครงสร้างของ fulllength Bax ในละลายอย่างใกล้ชิดมีลักษณะที่ Bcl-xL (Suzuki et al. 2000) Intriguingly, C-เทอร์มินัลเยื่อ spanning ภูมิภาค (α9) พับหลังผูกร่อง hydrophobic ที่เชื่อว่าโดยปกติรองรับโดเมน BH3 Bcl 2 ครอบครัวสมาชิก (รูปที่ 4 c) ดังนั้น โครงสร้างนี้อาจแสดงถึง Bax ให้คำอธิบายที่เป็นไปได้ให้สังเกตที่ Bax ยังคงส่วนใหญ่เป็นโปรตีน cytosolic ของ apoptotic ตามปกติ แบบไม่ได้ใช้งาน โครงสร้างนี้ยังแนะนำวิธีรวมเข้ากับโปรตีน BH3 เดียวอาจอำนวยความสะดวกในการสับเปลี่ยนของ Bax ให้ mitochondria เป็นโดเมน BH3 จะเลื่อนสถานี C เยื่อรัฐภูมิภาค (α9)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คล้ายกับการเสนอราคาโครงสร้างของ fulllength แบ็กซ์ในการแก้ปัญหาน้ำอย่างใกล้ชิดเค้าว่า Bcl-XL (ซูซูกิ et al. 2000) น่า, เมมเบรน C ขั้วทอดภูมิภาค (α9) พับกลับไปผูกร่องชอบน้ำที่เชื่อว่าปกติรองรับโดเมน BH3 ของ Bcl-2 สมาชิกในครอบครัว (รูปที่ 4c) ดังนั้นโครงสร้างนี้มีแนวโน้มที่แสดงให้เห็นถึงรูปแบบการใช้งานของแบ็กซ์ให้คำอธิบายที่เป็นไปได้ที่จะสังเกตว่าแบ็กซ์ยังคงอยู่ส่วนใหญ่เป็นโปรตีน cytosolic ในกรณีที่ไม่มีการส่งสัญญาณ apoptotic โครงสร้างนี้ยังแสดงให้เห็นว่ามีผลผูกพันกับโปรตีน BH3 อย่างเดียวอาจจะอำนวยความสะดวกในการโยกย้ายของแบ็กซ์เพื่อ mitochondria เป็นโดเมน BH3 มีแนวโน้มที่จะไล่ภูมิภาคซึ่งประกอบไปด้วยเมมเบรน C ขั้ว (α9)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

คล้ายกับประมูล , โครงสร้างของ fulllength bax ในสารละลาย คล้ายกับที่ของ Bcl XL ( Suzuki et al . 2000 ) ฟังดูแล้ว ซึ่งครอบคลุมพื้นที่เยื่อ ( α 9 ) พับกลับผูกร่อง ) นั้น เชื่อว่าจะรองรับโดเมน bh3 ของสมาชิกในครอบครัว bcl-2 ตัวเลข ( 4C ) ดังนั้นโครงสร้างนี้อาจแสดงถึงรูปแบบการใช้งานของ baxให้คำอธิบายที่น่าเชื่อถือเพื่อสังเกตว่าแบ็กส์ส่วนใหญ่ยังคงเป็นโปรตีนในกลุ่มที่มี cytosolic ในการส่งสัญญาณ โครงสร้างนี้ยังชี้ให้เห็นว่า ผูกพันกับ bh3 เพียงโปรตีนอาจอำนวยความสะดวกในการเคลื่อนย้ายของ BAX ) เป็น bh3 โดเมนมีแนวโน้มที่จะแทนที่เยื่อซึ่งครอบคลุมเขต ( α 9 )