The electrophoretic behavior of a s

The electrophoretic behavior of a soy protein isolate was analyzed in both nonreducing and reducing
SDS-PAGE. Aggregates formed by a and a’ subunits of P-conglycinin exhibited both ionic
interactions and disulfide bonds. Higher molecular weight aggregates (180 000-190 000) consisted
of trimers or dimers of a’ and a subunits, whereas those of intermediate molecular weight (115 000-
120 000) were formed by a’,a subunits of P-conglycinin and A polypeptides of glycinin. The latter
exhibited a higher sensitivity toward changes of ionic strength and thermal treatments. The
proportion of a’ and a subunits of the isolate which was included in these aggregates is highly
dependant on the freeze-drying conditions. These aggregates were readily reduced in the presence
of NazS03, even at low concentrations and in the absence of denaturing agents, thus suggesting
that the disulfide bonds involved were accessible. These aggregates were stable at different pH
values, in the presence of both SDS and urea.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในการทำงาน electrophoretic ของโปรตีนโปรตีนในถั่วเหลืองทั้ง nonreducing และลดSDS-หน้า ผลที่เกิดขึ้น และการ ' จัดแสดงโปรแกรมของ P conglycinin ทั้งสองไอออนปฏิสัมพันธ์และพันธบัตรซัลไฟด์ ผลรวมของน้ำหนักโมเลกุลสูง (180 000-190 000) ประกอบด้วยtrimers หรือ dimers ของการ ' และ โปรแกรม ในขณะที่ของกลางน้ำหนักโมเลกุล (115 000-120 000) จึงเกิดเป็น ', โปรแกรมของ P conglycinin และสายใยของ glycinin หลังแสดงความไวสูงต่อการเปลี่ยนแปลงของความแรงของไอออนและการรักษาความร้อน การสัดส่วนของการ ' และโปรแกรมของ isolate ซึ่งถูกรวมอยู่ในผลรวมเหล่านี้สูงตามเงื่อนไขขั้น ผลเหล่านี้ได้ลดลงในที่ที่มีของ NazS03 แม้ ในความเข้มข้นต่ำ และขาดตัวแทน denaturing จึงแนะนำว่า พันธบัตรซัลไฟด์ที่เกี่ยวข้องสามารถเข้าถึงได้ ผลเหล่านี้ได้ค่า pH ต่างกันค่า ใน SDS และยูเรีย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พฤติกรรม electrophoretic ของโปรตีนถั่วเหลืองที่ได้มาวิเคราะห์ทั้งใน nonreducing และลด
SDS-PAGE ที่เกิดขึ้นจากการรวมตัวและ 'หน่วยย่อยของ P-conglycinin แสดงทั้งไอออนิก
ปฏิสัมพันธ์และพันธบัตรซัลไฟด์ สูงกว่าน้ำหนักโมเลกุลมวลรวม (180 000-190 000) ประกอบด้วย
ของ Trimers หรือ dimers ของ 'และหน่วยย่อยในขณะที่ผู้ที่มีน้ำหนักโมเลกุลกลาง (115 000-
120 000) ถูกสร้างขึ้นโดย' หน่วยย่อยของ P-conglycinin และ A a polypeptides ของ glycinin หลัง
แสดงความไวสูงต่อการเปลี่ยนแปลงของความแข็งแรงของอิออนและการรักษาความร้อน
สัดส่วนของ 'และหน่วยย่อยของแยกซึ่งถูกรวมอยู่ในมวลเหล่านี้เป็นอย่างสูงที่
ขึ้นอยู่กับสภาพแช่แข็งอบแห้ง มวลเหล่านี้ถูกลดลงได้อย่างง่ายดายในการปรากฏตัว
ของ NazS03 แม้ในความเข้มข้นต่ำและในกรณีที่ไม่มีตัวแทน denaturing จึงบอก
ว่าพันธบัตรซัลไฟด์ที่เกี่ยวข้องสามารถเข้าถึงได้ มวลเหล่านี้มีเสถียรภาพที่ pH ที่แตกต่างกัน
ค่าในการปรากฏตัวของทั้งสองระบบ SDS และยูเรีย

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

พฤติกรรมรูปแบบของโปรตีนถั่วเหลืองสกัด วิเคราะห์ข้อมูลทั้งในและ nonreducing ลดเอนไซม์ . ตัวอย่างรูปแบบโดยและหน่วยย่อยของ " p-conglycinin จัดแสดงทั้งไอออนปฏิสัมพันธ์และพันธะไดซัลไฟด์ . สูงกว่าโมเลกุลน้ำหนักมวลรวม ( 180 000-190 000 ) ประกอบด้วยของ trimers หรือสายของ " และการศึกษา ส่วนของโมเลกุล ( 115 , 000 - กลาง120 000 ) ถูกก่อตั้งขึ้นโดย " เป็นหน่วยย่อยของโปรตีนของ p-conglycinin และออกฤทธิ์ . หลังมีความไวต่อการเปลี่ยนแปลงของระดับความแรงไอออนและการรักษาความร้อน ที่สัดส่วนของ " และหน่วยย่อยของไอโซเลทซึ่งถูกรวมอยู่ในกลุ่มเหล่านี้อย่างมากขึ้นอยู่กับการทำแห้งเยือกแข็งเงื่อนไข มวลรวมเหล่านี้พร้อมลด ต่อหน้าของ nazs03 แม้ในระดับความเข้มข้นต่ำ และในกรณีที่ไม่มีี่ตัวแทน จึงแนะนำพันธบัตรซัลไฟด์ที่เกี่ยวข้องสามารถเข้าถึงได้ . กลุ่มเหล่านี้มีเสถียรภาพที่แตกต่างกันอค่านิยมในการปรากฏตัวของทั้ง SDS และยูเรีย