A more recent report from Bellezza

A more recent report from Bellezza et al.40 suggests that the
interaction of Mb with phosphate-grafted zirconia nanoparticles
induces significant rearrangements in the Mb structure, particularly
loss of the secondary structure (α-helices). The amount of bound Mb
implies a monolayer of adsorbed molecules. Atomic force microscopy
(AFM) measurements indicate that the interaction also affects the morphology of the bound protein, inducing the nucleation of
prefibrillar-like aggregates at pH 4.7, whose appearance and height
(2–4 nm) are consistent with the prefibrillar-like assemblies previously
seen for Mb40. It is well known that Mb can nucleate fibrillar structures
only under destabilizing conditions, where it is has at least a partially
unfolded conformation41. In this case, the authors state that the
prefibrillar-like aggregates are always observed next to the ZrO2–P
nanoparticles, suggesting that the prefibrillar-like structures develop
from the bound protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

รายงานล่าสุดจาก Bellezza et al.40 แนะนำที่โต้ตอบของ Mb พร้อมเก็บกักฟอสเฟต grafted zirconiaแท้จริง rearrangements สำคัญในโครงสร้าง Mb โดยเฉพาะอย่างยิ่งการสูญเสียโครงสร้างรอง (ด้วยกองทัพ-helices) จำนวนเมกะไบต์ที่ถูกผูกไว้หมายถึง monolayer ของโมเลกุล adsorbed แรงอะตอม microscopyวัด (AFM) บ่งชี้ว่า การโต้ตอบยังมีผลต่อรูปร่างโปรตีนผูก inducing nucleation ของผล prefibrillar เช่นที่ pH 4.7 ที่มีลักษณะและความสูง(2 – 4 nm) สอดคล้องกับแอสเซมบลี prefibrillar เหมือนก่อนหน้านี้เห็น Mb40 เป็นที่รู้จักว่า Mb สามารถ nucleate fibrillar โครงสร้างภายใต้ destabilizing เงื่อนไข อย่างเท่ามีน้อยเพียงบางส่วนconformation41 กางออก ในกรณีนี้ ระบุผู้เขียนที่จะพบผลเช่น prefibrillar ติด ZrO2 – P เสมอเก็บกัก แนะนำว่า โครงสร้างเหมือน prefibrillar พัฒนาจากโปรตีนที่ถูกผูกไว้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รายงานล่าสุดจาก Bellezza et al.40
แสดงให้เห็นว่าการทำงานร่วมกันของอนุภาคนาโนMb
กับเซอร์โคเนียฟอสเฟตทาบก่อให้เกิดการเรียบเรียงใหม่อย่างมีนัยสำคัญในโครงสร้างMb
โดยเฉพาะอย่างยิ่งการสูญเสียของโครงสร้างทุติยภูมิ(α-เอนริเก้) จำนวนที่ถูกผูกไว้ Mb
หมายถึง monolayer ของโมเลกุลดูดซับ กล้องจุลทรรศน์แรงอะตอม
(AFM)
วัดแสดงให้เห็นว่าการทำงานร่วมกันยังมีผลต่อสัณฐานวิทยาของโปรตีนที่ถูกผูกไว้ที่การกระตุ้นให้เกิดนิวเคลียสของมวลprefibrillar เหมือนที่ pH 4.7 ซึ่งมีลักษณะและความสูง
(2-4 นาโนเมตร) มีความสอดคล้องกับการประกอบ prefibrillar เหมือน
ก่อนหน้านี้เห็นMb40 เป็นที่ทราบกันดีว่า Mb สามารถ nucleate โครงสร้าง fibrillar
เพียงภายใต้เงื่อนไขที่ทำให้เกิดความวุ่นวายที่มันเป็นอย่างน้อยบางส่วน
conformation41 กางออก ในกรณีนี้ผู้เขียนระบุว่ามวล prefibrillar เหมือนเป็นที่สังเกตมักจะติดกับ ZrO2-P อนุภาคนาโนบอกว่าโครงสร้าง prefibrillar เหมือนพัฒนาจากโปรตีนที่ถูกผูกไว้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

รายงานล่าสุดจากเบลเลซซ่า และ al.40 ชี้ให้เห็นว่าปฏิสัมพันธ์ของ MB กับฟอสเฟต

) โดยอนุภาคเซอร์โคเนียที่มีโครงสร้าง rearrangements ในบางครั้ง โดยเฉพาะ
การสูญเสียโครงสร้างทุติยภูมิ ( แอลฟา helices ) จำนวนจำกัด MB
บางอย่างของดูดซับโมเลกุล กล้องจุลทรรศน์แรงอะตอม
( AFM ) วัดพบว่าปฏิสัมพันธ์ยังมีผลต่อโครงสร้างของผูกพันโปรตีน โดยขนาดของ
prefibrillar เหมือนมวลรวมที่พีเอช 4.7 , ที่มีลักษณะและความสูง
( 2 – 4 nm ) จะสอดคล้องกับ prefibrillar ชอบประกอบก่อนหน้านี้
เห็น mb40 . มันเป็นที่รู้จักกันดีว่า MB สามารถ nucleate เท่านั้นภายใต้เงื่อนไขของโครงสร้างภายใต้
,ซึ่งมันมีอย่างน้อยบางส่วน
คลี่ conformation41 . ในกรณีนี้ ผู้เขียนระบุว่า
prefibrillar เหมือนมวลรวมมักจะสังเกตถัดจาก ZrO2 และ p
นาโน , ชี้ให้เห็นว่า prefibrillar เช่นเดียวกับโครงสร้างพัฒนา
จากผูกพันโปรตีน