These results may be supported by t

These results may be supported by the
fact that elastin is a strongly insoluble protein with enhanced
extraction by pepsin as confirmed by the greater amount of Cys
in the acid/pepsin fraction than in the other fractions (Table 2).
Disrupted structure of type I collagen fibrils may be due to a mutation
that causes substitution of cysteine for arginine (Arg134Cys)
on the pro-a1(I) chain (Beighton et al., 1988). In the present study,
reduced Cys levels in the FP coincided with a greater level of arginine
(Arg) in the insoluble fraction.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลลัพธ์เหล่านี้อาจได้รับการสนับสนุนโดยการจริงที่อีลาสตินของเป็นโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำอย่างยิ่งกับขั้นสูงสกัด โดยเป็นการยืนยันแล้วจำนวน Cys มากกว่าเพพซินในส่วนกรด/เพพซินมากกว่าอื่น ๆ บางส่วน (ตาราง 2)ระหว่างสองวันโครงสร้างของพิมพ์ผมคอลลาเจน fibrils อาจมีสาเหตุจากการกลายพันธุ์ที่ทำให้ทดแทนของ cysteine ในอาร์จินีน (Arg134Cys)บนโซ่ pro-a1(I) (Beighton et al., 1988) ในการศึกษาปัจจุบันระดับ Cys ลด FP ที่ร่วมกับระดับสูงของอาร์จินีน(อาร์กิวเมนต์ของค่า) ในส่วนไม่ละลายน้ำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลลัพธ์เหล่านี้อาจได้รับการสนับสนุนจากความจริงที่ว่าอีลาสตินเป็นโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำอย่างมากกับการปรับปรุงการสกัดโดยน้ำย่อยได้รับการยืนยันโดยจำนวนมากของCys ในส่วนกรด / น้ำย่อยกว่าในเศษส่วนอื่น ๆ (ตารางที่ 2). โครงสร้างที่หยุดชะงักจากประเภทคอลลาเจน ซ่านอาจจะเกิดจากการกลายพันธุ์ที่ทำให้เกิดการแทนที่ของcysteine ​​สำหรับอาร์จินี (Arg134Cys) ในโปร a1 (I) โซ่ (Beighton et al., 1988) ในการศึกษาปัจจุบันลดระดับ Cys ใน FP ใกล้เคียงกับระดับสูงของอาร์จินี (หาเรื่อง) ในส่วนที่ไม่ละลายน้ำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลลัพธ์เหล่านี้อาจจะได้รับการสนับสนุนโดย
ที่ว่า อีลาสติน เป็นโปรตีนไม่ละลายขอผ่าน
การสกัดด้วยเปปซินที่ยืนยันโดยจํานวนของภาวะ
ในกรด / เปปซินในเศษส่วนเศษส่วนมากกว่าอื่น ๆ ( ตารางที่ 2 ) .
หยุดชะงักโครงสร้างประเภทใยคอลลาเจนอาจจะเกิดจากการกลายพันธุ์
ที่สาเหตุ การแทนที่ของกรดอะมิโนอาร์จินีน (
arg134cys ) สำหรับใน pro-a1 ( ฉัน ) โซ่ ( Beighton et al . , 1988 ) ในการศึกษา
ลดภาวะระดับใน FP ใกล้เคียงกับระดับที่มากขึ้นของอาร์
( ARG ) ในส่วนที่ไม่ละลาย