Interaction studies between three r

Interaction studies between three ruthenium compounds ([Ru(η5-C5H5)(PPh3)(bopy)] [CF3SO3] (1), [Ru(η5-C5H5)(PPh3)(2- ap)][CF3SO3] (2) and [Ru(η5-C5H5)(PPh3)(isoquinpk)][CF3SO3] (3)) and two variants of albumin, HSA and HSAfaf by fluorescence spectroscopy, showed that the intrinsic fluorescence of Trp-214 resi- due is quenched in the presence of each ruthenium compound.
The most plausible quenching mechanism found for compounds 1 and 3 is the dynamic process, while for compound 2 is a static pro- cess. These results indicate that the ruthenium compounds bind to site I of HSA and that the interaction occurs close to the Trp-214 residue which is located in subdomain IIA, this being confirmed by the experiments carried out with the warfarin. The analysis of the binding equilibrium shows that the number of binding sites between the three compounds and both variants of albumin was about 1.
The thermodynamic parameters indicated that all the studied inter- actions are spontaneous (ΔG b 0), with the hydrophobic interactions being the major forces between these Ru compounds and albumin (ΔH N 0) and (ΔS N 0).
Remarkably, it was observed that small variations on the structures of the (N,O) heteroaromatic ligand, although keeping the same basic structure, greatly influence the binding constant values for the observed interactions.
These interactions, which were found stronger for compounds 1 and 3 than for compound 2 can be reasonably explained by the better double bond conjugation system (thus more extended pla- narity) in cases of 2-benzoylpyridine (bopy) and 1-isoquinolinyl phenyl ketone (isoquinpk) than for 2-acetylpyridine coordinated ligands.
The presence of fatty acids in HSA protein does not hinder the biding of ruthenium compounds; interestingly only in the case of compound 3 this binding is favored in the absence of fatty acids (with HSAfaf). This result might mean that com- pound 3 can also compete with fatty acids for the binding sites on HSA.
The binding constants determined for these three compounds are similar to the constants found for two Ru(II)-arene compounds, namely [(η6- p- cymene)Ru(2- anthracen- 9- ylmethylene - N- ethyl- hydrazinecarbothioamide)Cl]Cl [33] and [(η6-p-cymene)Ru (ATSC) Cl]PF6 [4]. These values might indicate that our complexes could be transported in the blood stream by HSA.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ศึกษาการโต้ตอบระหว่างสารประกอบรูทีเนียมสาม ([Ru(η5-C5H5)(PPh3)(bopy)] [CF3SO3] (1), [Ru(η5-C5H5)(PPh3) (2-ap)] [CF3SO3] (2) [Ru(η5-C5H5)(PPh3)(isoquinpk)] [CF3SO3] และ (3)) และตัวแปรที่สองของ albumin, HSA และ HSAfaf โดย fluorescence ก แสดงให้เห็นว่า fluorescence intrinsic ของ Trp-214 เรซีครบเป็น quenched ในต่อหน้าของรูทีเนียมแต่ละบริเวณกลไกการ quenching เป็นไปได้มากที่สุดพบสารประกอบ 1 และ 3 เป็น กระบวนการแบบไดนามิก การผสม 2 cess pro คงได้ ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า รูทีเนียมที่สารประกอบผูกไซต์ฉัน HSA และการโต้ตอบที่เกิดขึ้นใกล้กับสารตกค้างของ Trp-214 ซึ่งอยู่ในโดเมนย่อย IIA นี้ถูกยืนยัน โดยการทดลองที่ดำเนินการ ด้วยการวาร์ฟาริน การวิเคราะห์สมดุลผูกแสดงว่า จำนวนไซต์ที่รวมระหว่างสารสามและตัวแปรทั้งสองของ albumin มีประมาณ 1ระบุพารามิเตอร์ขอบทั้งหมด studied อินเตอร์การดำเนินการใช้อยู่ (ΔG b 0), มีการโต้ตอบ hydrophobic เป็นกองกำลังสำคัญระหว่างสารประกอบ Ru และ albumin (ΔH N 0) เหล่านี้ (ΔS N 0) และการอย่างยิ่ง มันถูกสังเกตที่ขนาดเล็กรูปแบบต่าง ๆ บนโครงสร้างของ ( O) ลิแกนด์ heteroaromatic แม้รักษาโครงสร้างพื้นฐานเดียวกัน อย่างมากมีผลต่อค่าคงรวมสำหรับการโต้ตอบที่พบThese interactions, which were found stronger for compounds 1 and 3 than for compound 2 can be reasonably explained by the better double bond conjugation system (thus more extended pla- narity) in cases of 2-benzoylpyridine (bopy) and 1-isoquinolinyl phenyl ketone (isoquinpk) than for 2-acetylpyridine coordinated ligands.The presence of fatty acids in HSA protein does not hinder the biding of ruthenium compounds; interestingly only in the case of compound 3 this binding is favored in the absence of fatty acids (with HSAfaf). This result might mean that com- pound 3 can also compete with fatty acids for the binding sites on HSA.The binding constants determined for these three compounds are similar to the constants found for two Ru(II)-arene compounds, namely [(η6- p- cymene)Ru(2- anthracen- 9- ylmethylene - N- ethyl- hydrazinecarbothioamide)Cl]Cl [33] and [(η6-p-cymene)Ru (ATSC) Cl]PF6 [4]. These values might indicate that our complexes could be transported in the blood stream by HSA.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การศึกษาปฏิสัมพันธ์ระหว่างสามสารรูทีเนียม ([Ru (η5-C5H5) (PPh3) (bopy)] [CF3SO3] (1) [Ru (η5-C5H5) (PPh3) (2 AP)] [CF3SO3] (2) และ [Ru (η5-C5H5) (PPh3) (isoquinpk)] [CF3SO3] (3)) และสองสายพันธุ์ของอัลบูมิ, HSA และ HSAfaf โดยสเปกโทรสโกเรืองแสง, แสดงให้เห็นว่าการเรืองแสงที่แท้จริงของ Trp-214 เนื่องจาก resi- จะดับใน การปรากฏตัวของแต่ละสารรูทีเนียม.
กลไกดับเป็นไปได้มากที่สุดที่พบสารประกอบ 1 และ 3 เป็นกระบวนการแบบไดนามิกในขณะที่สำหรับสารประกอบ 2 เป็นกระบวนการที่คงที่ ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าสารรูทีเนียมผูกไปยังเว็บไซต์ของฉัน HSA และปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นใกล้เคียงกับสารตกค้าง Trp-214 ซึ่งตั้งอยู่ในไอไอเอย่อยนี้ได้รับการยืนยันจากการทดลองดำเนินการกับ warfarin การวิเคราะห์สมดุลผูกพันแสดงให้เห็นว่าจำนวนของเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันระหว่างสามสารและตัวแปรทั้งสองโปรตีนชนิดหนึ่งที่เกี่ยวกับ 1.
พารามิเตอร์ทางอุณหพลศาสตร์ชี้ให้เห็นว่าการกระทำทั้งหมดอยู่ระหว่างการศึกษาที่เกิดขึ้นเอง (ΔGข 0), การมีปฏิสัมพันธ์กับน้ำเป็น กองกำลังที่สำคัญระหว่างทั้งสาร Ru และอัลบูมิ (ΔHไม่มี 0) และ (ΔSไม่มี 0).
อย่างน่าทึ่งที่มันถูกตั้งข้อสังเกตว่ารูปแบบขนาดเล็กเกี่ยวกับโครงสร้างของ (N, O) แกนด์เฮแม้ว่าการรักษาโครงสร้างพื้นฐานที่เหมือนกันมาก มีผลต่อค่าคงที่มีผลผูกพันสำหรับการปฏิสัมพันธ์สังเกต.
ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้ซึ่งถูกพบที่แข็งแกร่งสำหรับสารประกอบที่ 1 และ 3 กว่าสารประกอบ 2 สามารถอธิบายได้โดยมีเหตุผลที่ดีกว่าพันธะคู่ระบบผัน (จึงขยายเพิ่มเติม narity pla-) ในกรณีที่ 2 benzoylpyridine (bopy) และ 1 isoquinolinyl คีโตนฟีนิล (isoquinpk) กว่า 2 acetylpyridine แกนด์ประสานงาน.
การปรากฏตัวของกรดไขมันโปรตีน HSA ไม่ได้เป็นอุปสรรคต่อการ biding ของสารรูทีเนียมนั้น ที่น่าสนใจเฉพาะในกรณีของสารนี้มีผลผูกพัน 3 เป็นที่ชื่นชอบในตัวตนของกรดไขมัน (มี HSAfaf) ผลที่ได้นี้อาจหมายความว่าปอนด์สั่ง 3 ยังสามารถแข่งขันกับกรดไขมันสำหรับเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันกับ HSA.
คงมีผลผูกพันพิจารณาทั้งสามสารที่คล้ายกับที่พบค่าคงที่สำหรับสอง Ru (II) สาร -arene คือ [(η6 - p-cymene) Ru (2 anthracen- 9 ylmethylene - N- ethyl- hydrazinecarbothioamide) Cl] Cl [33] และ [(η6-P-cymene) Ru (ATSC) Cl] PF6 [4] ค่าเหล่านี้อาจบ่งชี้ว่าคอมเพล็กซ์ของเราอาจจะมีการเคลื่อนย้ายในกระแสเลือดโดย HSA