ZnSO4 at concentrations above 0.1 m

ZnSO4 at concentrations above 0.1 mM decreased Ca2+ ATPase activity of actomyosin extracted from tilapia hybrid.
At pH values sufficiently far from the isoelectric point of proteins,divalent cations such as Ca2+, Zn2+, Mg2+ induce protein cross-linking via the salt bridges between negatively charged carboxyl groups.
found that bovine serum albumin added with CuSO4, FeSO4, and ZnSO4 underwent aggregation,in
which clustered proteins were formed.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ZnSO4 ที่ความเข้มข้นข้าง 0.1 มม.ลด Ca2 + ATPase กิจกรรมของ actomyosin สกัดจากปลานิลแบบผสมผสานที่ค่า pH จากจุด isoelectric ของโปรตีนเพียงพอ เป็นของหายาก divalent เช่น Ca2 + Zn2 + Mg2 + ก่อให้เกิดโปรตีน cross-linking ผ่านสะพานเกลือระหว่างกลุ่ม carboxyl ส่งชำระพบว่า serum albumin วัวที่เพิ่ม ด้วย CuSO4, FeSO4 และ ZnSO4 รับรวม ในโปรตีนที่คลัสเตอร์เกิดขึ้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ZnSO4 ที่ระดับความเข้มข้นเกิน 0.1 มิลลิลดลง Ca2 กิจกรรม + ATPase ของ actomyosin สกัดจากปลานิลไฮบริด.
ที่ค่าพีเอชพอห่างไกลจากจุด Isoelectric ของโปรตีน, ไพเพอร์ divalent เช่น Ca2 + Zn2 + Mg2 + ทำให้เกิดโปรตีนที่เชื่อมโยงข้ามผ่านสะพานเกลือระหว่างประจุลบ กลุ่ม carboxyl.
พบว่าโปรตีนชนิดหนึ่งในซีรั่มวัวเพิ่มด้วย CuSO 4, FeSO4 และ ZnSO4
รับการรวมตัวในที่คลัสเตอร์โปรตีนที่มีอยู่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

znso4 ที่ความเข้มข้นสูงกว่า 0.1 มิลลิเมตรแคลเซียม ATPase ลดลงกิจกรรมของผู้ทำสงครามสกัดจากปลานิลลูกผสม .
ที่ค่า pH เพียงพอไกลจากจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนที่มีขนาด เช่น แคลเซียม zn2 mg2 , , ทำให้โมเลกุลโปรตีนผ่านเกลือสะพานระหว่างประจุลบที่หมู่คาร์บอกซิ .
พบว่าอัลบูมินเพิ่มด้วย feso4 CuSO4 , ,และ znso4 เข้ารวมใน
ซึ่งเป็นกลุ่มโปรตีนถูกสร้างขึ้น