Water solubility. Water solubility

Water solubility. Water solubility is one of the most
important characteristics of proteins, as it influences other
properties, including emulsion, foaming, and gel forming
ability. Water soluble proteins induce homogeneous
dispersibility of the molecules in colloidal systems, and
improve the interfacial properties [Villanueva et al.,
1999]. Fig. 4 shows the protein solubility profiles of
enzymatically and/or heat-induced modified RBPI. The
solubility curves of RBPI and modified RBPI evidenced
a typical ‘V’ pattern and the lowest solubilities at pH 4.0,
the isoelectric point of rice bran protein. The solubility
pattern was consistent with the reports of Gnanasambandam
and Hettiarachchy [1995] and Tang et al. [2003]. At
extremely acidic and alkaline pHs, proteins carry net
positive and negative charges, respectively, and thus,
electrostatic repulsion and ionic hydration promoted the
solubilization of the protein [El Nasri and El Tinay,
2007]. Autoclaving drastically increased the solubility of
RBPI at alkaline pHs [autoclaved rice bran protein isolate
(H-RBPI)]. Enzymatic hydrolysis profoundly increased
the solubility of RBPI at all pH ranges [proteasehydrolyzed
rice bran protein isolate (E-RBPI)]. The
highest improvements in RBPI solubility were detected in
the autoclaved rice bran protein isolate after proteasehydrolysis
(EH-RBPI), the RBPI autoclaved after
enzymatic hydrolysis, which reached a level of up to
97.4% at pH 10. The enzymatically modified RBPIs, E

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สามารถในการละลายน้ำ สามารถในการละลายน้ำเป็นหนึ่งในที่สุด
ลักษณะที่สำคัญของโปรตีนในขณะที่มันมีอิทธิพลอื่น ๆ
คุณสมบัติรวมทั้งอิมัลชันฟองและเจลสร้าง
ความสามารถในการ โปรตีนที่ละลายน้ำได้ทำให้เกิดเป็นเนื้อเดียวกัน
การกระจายตัวของโมเลกุลในระบบคอลลอยด์และ
ปรับปรุงคุณสมบัติ interfacial [Villanueva et al.,
1999] มะเดื่อ 4 แสดงให้เห็นถึงรูปแบบการละลายของโปรตีน
เอนไซม์และ / หรือการปรับเปลี่ยนความร้อนที่เกิด RBPI
เส้นโค้งการละลายของ RBPI และ RBPI ดัดแปลงหลักฐาน
ทั่วไป 'V' รูปแบบและการละลายต่ำสุดที่ pH 4.0
จุด Isoelectric ของโปรตีนรำข้าว สามารถในการละลาย
รูปแบบสอดคล้องกับรายงานของ Gnanasambandam
และ Hettiarachchy [1995] และอัล Tang et [2003] ที่
พีเอชที่เป็นกรดเป็นด่างมากและโปรตีนดำเนินสุทธิ
ประจุบวกและลบตามลำดับและทำให้
เขม่นไฟฟ้าสถิตและชุ่มชื้นไอออนิกการส่งเสริม
การละลายของโปรตีน [เอร์นาสรี่และเอ Tinay,
2007] เพิ่มขึ้นอย่างเห็นได้ชัดนึ่งละลายของ
RBPI ที่พีเอชอัลคาไลน์ [รำข้าวอบไอน้ำแยกโปรตีน
(H-RBPI)] เอนไซม์ย่อยสลายอย่างสุดซึ้งที่เพิ่มขึ้น
การละลายของ RBPI ที่ช่วงค่า pH ทั้งหมด [proteasehydrolyzed
รำข้าวโปรตีนไอโซเลต (E-RBPI)]
การปรับปรุงที่สูงที่สุดในการละลาย RBPI ถูกตรวจพบใน
โปรตีนรำข้าวอบไอน้ำแยกหลังจาก proteasehydrolysis
(EH-RBPI) RBPI เบาหลังจาก
การย่อยของเอนไซม์ซึ่งถึงระดับที่สูงถึง
97.4% ที่ pH 10 RBPIs ดัดแปลงเอนไซม์อี

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

น้ำละลาย . น้ำละลายเป็นหนึ่งในคุณลักษณะของโปรตีนที่สำคัญที่สุด

เป็นอิทธิพลอื่น ๆคุณสมบัติรวมถึงอิมัลชัน โฟม และเจล
ความสามารถ โปรตีนที่ละลายน้ำได้ทำให้เป็นเนื้อเดียวกัน
กระจายตัวของโมเลกุลในระบบคอลลอยด์และ
ปรับปรุงผิวหน้าคุณสมบัติ [ Villanueva et al . ,
2542 ] รูปที่ 4 แสดงการละลายของโปรตีน
โปรไฟล์enzymatically และ / หรือการแก้ไขความร้อน rbpi .
ความโค้งของ rbpi และแก้ไข rbpi )
' V ' รูปแบบทั่วไปและต่ำสุดที่ภาวะที่ pH 4.0
จุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีนรำข้าว การละลาย
รูปแบบสอดคล้องกับรายงานของ gnanasambandam
[ 1995 ] และ hettiarachchy และ Tang et al . [ 2003 ] ที่เป็นกรดและด่างมาก

ถือสุทธิ PHS , โปรตีนค่าบวกและลบ ตามลำดับ จึง
การขับไล่ไฟฟ้าสถิตและไอออนความชุ่มชื้นส่งเสริม
การสกัดของโปรตีน [ เอล กุญชร และ เอล tinay
, 2007 ] อัตราส่วนโฟกัสอย่างรวดเร็วในการเพิ่มการละลายของ
rbpi PHS ที่สังเคราะห์โปรตีนรำข้าวข้าวด่าง [ แยก
( h-rbpi ) ] เอนไซม์ลึกซึ้งเพิ่มขึ้น
การละลาย rbpi เลยช่วง proteasehydrolyzed
[ อข้าวโปรตีนรำข้าวสกัด ( e-rbpi ) ] การปรับปรุงมากที่สุดในการละลายพบว่า rbpi

สังเคราะห์โปรตีนรำข้าวแยกหลัง proteasehydrolysis
( eh-rbpi ) , rbpi สังเคราะห์หลังจาก
เอนไซม์ ซึ่งถึงระดับขึ้น

เมื่อมี pH 10 การ enzymatically แก้ไข rbpis , และ