Two enzymes, -amylase and glucoamy

Two enzymes, -amylase and glucoamylase have been individually and co-conjugated to pectin by covalent binding. Both the enzyme systems showed better thermal and pH stability over the free enzyme
system with the complete retention of original activities. Mixture of individually conjugated enzymes
showed lower inactivation rate constant with longer half life than the co-conjugated enzyme system.
Individually conjugated enzymes showed an increase of 56.48 kJ/mole and 38.22 kJ/mole in activation
energy for denaturation than the free enzymes and co-conjugated enzymes, respectively. Kmas well as
Vmaxof individually and co-conjugated enzymes was found to be higher than the free enzymes. SDSpolyacrylamide gel electrophoresis confirmed the formation of conjugate and co-conjugate as evident by
increased molecular weight. Both the enzyme systems were used for starch hydrolysis where individually conjugated enzymes showed highest release of glucose at 60
◦
C and pH 5.0 as compared to free and
co-conjugated enzyme

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สองเอนไซม์ เอนไซม์ amylase และ glucoamylase ได้รับแต่ละรายการ และผันร่วมกับเพกทินโดยผูกโควาเลนต์ ทั้งสองระบบเอนไซม์พบว่าทนความร้อนและ pH มากกว่าเอนไซม์ฟรีระบบ มีการเก็บรักษาที่สมบูรณ์ของกิจกรรมเดิม ส่วนผสมของเอนไซม์รวมแต่ละรายการแสดงให้เห็นว่าล่างเลิกราคาคงนานกว่าครึ่งชีวิตมากกว่าระบบเอนไซม์รวมร่วมด้วยเพียงแต่ละเอนไซม์พบว่าการเพิ่มขึ้นของ 56.48 kJ/ตุ่น และ 38.22 kJ/ตุ่น ในการเปิดใช้งานพลังงานสำหรับแปรสภาพกว่าฟรีเอนไซม์และเอนไซม์รวมร่วม ตามลำดับ Kmas เป็นอย่างดีVmaxof มีเอกลักษณ์ และพบเอนไซม์ร่วมรวมจะสูงกว่าเอนไซม์ฟรี อิเจ SDSpolyacrylamide ยืนยันการก่อตัวของ conjugate และ conjugate ร่วมเป็นเห็นได้ชัดโดยน้ำหนักโมเลกุลเพิ่มขึ้น ทั้งสองระบบเอนไซม์ใช้สำหรับย่อยสลายแป้งที่มีเอกลักษณ์เพียงเอนไซม์พบรุ่นสูงสุดของน้ำตาลกลูโคสที่ 60◦C และ pH 5.0 เมื่อเทียบกับฟรี และเพียงร่วมเอนไซม์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สองเอนไซม์? -amylase และ glucoamylase ได้รับเป็นรายบุคคลและร่วมผันไปเพคตินจากโควาเลนต์ที่มีผลผูกพัน ทั้งสองระบบเอนไซม์แสดงให้เห็นว่าเสถียรภาพที่ดีขึ้นความร้อนและค่า pH มากกว่าเอนไซม์อิสระ
ระบบที่มีการเก็บรักษาที่สมบูรณ์ของกิจกรรมเดิม ส่วนผสมของเอนไซม์ผันเป็นรายบุคคล
พบว่ามีค่าคงที่อัตราการใช้งานที่ต่ำกว่าด้วยครึ่งชีวิตนานกว่าระบบเอนไซม์ร่วมผัน.
เอนไซม์ผันเอกลักษณ์แสดงให้เห็นเพิ่มขึ้น 56.48 กิโลจูล / โมลและ 38.22 กิโลจูล / โมลในการกระตุ้น
การใช้พลังงานสำหรับ denaturation กว่าเอนไซม์ฟรีและร่วม เอนไซม์ผันตามลำดับ Kmas เดียวกับ
Vmaxof รายบุคคลและเอนไซม์ร่วมผันพบว่าสูงกว่าเอนไซม์ฟรี SDSpolyacrylamide gel electrophoresis ได้รับการยืนยันการก่อตัวของคอนจูเกตและผู้ร่วมผันเป็นที่เห็นได้ชัดโดย
น้ำหนักโมเลกุลเพิ่มขึ้น ทั้งระบบการทำงานของเอนไซม์ที่ใช้ในการย่อยสลายแป้งที่เอนไซม์ผันที่ไม่ซ้ำกันแสดงให้เห็นว่าการเปิดตัวสูงสุดของน้ำตาลกลูโคสที่ 60
◦
ซีและพีเอช 5.0 เมื่อเทียบกับฟรีและ
เอนไซม์ร่วมผัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สอง - อะไมเลส และเอนไซม์กลูโคอะไมเลสได้เป็นรายบุคคลและ Co conjugated จะเพคติน การเข้าเล่ม ทั้งระบบเอนไซม์มี pH และความร้อนได้ดีกว่าเอนไซม์มีเสถียรภาพฟรีระบบที่มีการเก็บรักษาที่สมบูรณ์ของกิจกรรมเดิม ส่วนผสมของแต่ละผลิตภัณฑ์ เอนไซม์พบว่าเมื่อลดอัตราคงที่มีครึ่งชีวิตยาวกว่า Co และระบบเอนไซม์และพบการเพิ่มขึ้นของเอนไซม์จาก 56.48 กิโลจูล / โมลเท่ากับ kJ / mole กระตุ้นและพลังงาน ( กว่าเอนไซม์และเอนไซม์ conjugated ฟรี จำกัด ตามลำดับ kmas อย่างดีvmaxof เป็นรายบุคคลและโคเอนไซม์ conjugated สูงกว่าเอนไซม์ฟรี sdspolyacrylamide gel electrophoresis ยืนยันการผันและ Co ) โดยประจักษ์น้ำหนักโมเลกุลเพิ่มขึ้น ทั้งระบบเอนไซม์ย่อยแป้งที่ใช้สำหรับแต่ละผลิตภัณฑ์มีการปล่อยกลูโคสเอนไซม์สูงสุดที่ 60◦C และ pH 5.0 เมื่อเทียบกับฟรีบริษัทผลิตภัณฑ์เอนไซม์