The extracellular laccase produced

The extracellular laccase produced by the ascomycete Trichoderma atroviride was purified and characterized and its ability to transform phenolic compounds was determined. The purified laccase had activity towards typical substrates of laccases including 2,2′-azinobis-(3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate) (ABTS), dimethoxyphenol (2,6-DMP), syringaldazine and hydroquinone. The enzyme was a monomeric protein with an apparent molecular mass of 80 kDa and an isoelectric point of 3.5. The pH optima for the oxidation of ABTS and 2,6-DMP were 3 and 5, respectively, and the optimum temperature was 50 °C with 2,6-DMP. The laccase was stable at slightly acidic pH (4 and 5). It retained 80% of its activity after 4 h incubation at 40 °C. Under standard assay conditions, Km values of the enzyme were 2.5 and 1.6 mM towards ABTS and 2,6-DMP, respectively. This enzyme was able to oxidize aromatic compounds present in industrial and agricultural wastewater, as catechol and o-cresol, although the transformation of chlorinated phenols required the presence of ABTS as mediator.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Laccase extracellular ผลิต โดย ascomycete Trichoderma atroviride บริสุทธิ์ และลักษณะ และกำหนดความสามารถในการแปลงม่อฮ่อม กิจกรรมต่อพื้นผิวทั่วไปของ laccases 2,2′-azinobis-(3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate) (รเรียน), dimethoxyphenol (2,6-DMP), syringaldazine และ hydroquinone laccase บริสุทธิ์ได้ เอนไซม์มีโปรตีน monomeric มวลโมเลกุลความชัดเจนของ 80 kDa และจุด isoelectric 3.5 พติค่า pH สำหรับการเกิดออกซิเดชันของรเรียนและ 2,6 DMP ได้การ 3 และ 5 ตามลำดับ และอุณหภูมิสูงสุด 50 ° C ด้วย 2,6 DMP Laccase มีเสถียรภาพที่กรดเล็กน้อย pH (4 และ 5) มันรักษา 80% ของกิจกรรมของหลัง 4 h บ่มที่ 40 องศาเซลเซียส ภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐาน ค่า Km ของเอนไซม์นี้ได้ 1.6 มม.ต่อรเรียนและ 2,6-DMP และ 2.5 ตามลำดับ เอนไซม์นี้ก็สามารถออกซิไดซ์สารหอมที่อยู่ในอุตสาหกรรม และการเกษตรบำบัดน้ำเสีย catechol และ o cresol แม้ว่าการเปลี่ยนแปลงของ phenols คลอรีนต้องสถานะของรเรียนเป็นผู้ไกล่เกลี่ย

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แลคเคสสารที่ผลิตโดยเชื้อรา Trichoderma ascomycete atroviride บริสุทธิ์และความโดดเด่นและความสามารถในการเปลี่ยนสารประกอบฟีนอลถูกกำหนด แลคเคสบริสุทธิ์มีกิจกรรมต่อพื้นผิวตามแบบฉบับของ laccases รวมทั้ง 2,2'-azinobis- (3 ethylbenzthiazoline-6​​-ซัลโฟเนต) (ABTS) dimethoxyphenol (2,6-DMP) syringaldazine และ hydroquinone เอนไซม์เป็นโปรตีน monomeric กับมวลโมเลกุล 80 กิโลดาลตันและ isoelectric ชี้ที่ 3.5 พีเอชที่ดีที่สุดสำหรับการเกิดออกซิเดชันของ ABTS และ 2,6-DMP มี 3 และ 5 ตามลำดับและอุณหภูมิที่เหมาะสมคือ 50 ° C ที่มี 2,6-DMP แลคเคสมีความเสถียรที่ pH ที่เป็นกรดเล็กน้อย (4 และ 5) มันก็ยังคง 80% ของกิจกรรมหลังจากบ่ม 4 ชั่วโมงที่อุณหภูมิ 40 ° C ภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐานกมค่าของเอนไซม์เป็น 2.5 และ 1.6 มิลลิต่อ ABTS และ 2,6-DMP ตามลำดับ เอนไซม์นี้ก็สามารถที่จะออกซิไดซ์สารประกอบอะโรมาติกที่มีอยู่ในน้ำเสียอุตสาหกรรมและเกษตรกรรมเป็น catechol และ o-cresol แม้ว่าการเปลี่ยนแปลงของฟีนอลคลอรีนที่ต้องปรากฏตัวของ ABTS เป็นสื่อกลาง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่สำคัญ - ที่ผลิตโดยเชื้อรา ascomycete atroviride บริสุทธิ์และลักษณะและความสามารถในการเปลี่ยนสารอินทรีย์จะถูกนำ บริสุทธิ์ - มีกิจกรรมต่อพื้นผิวโดยทั่วไปของ laccases รวมทั้งได้รับ 2 , 2 - azinobis - ( 3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate ) ( Abbr ) dimethoxyphenol ( 2,6-dmp ) syringaldazine และไฮโดรควิโนน .เอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีโมเลกุลเกิดปรากฏมวล 80 กิโลดาลตันและมีจุดไอโซอิเล็กทริกของ 3.5 . Optima pH สำหรับปฏิกิริยาออกซิเดชันของ Abbr 2,6-dmp 3 และ 5 ตามลำดับ และอุณหภูมิที่เหมาะสม คือ 50 ° C 2,6-dmp . การ - มีความคงตัวที่กรดเล็กน้อย ( pH 4 และ 5 ) มันสะสม 80% ของกิจกรรม หลังจาก 4 ชั่วโมง บ่มที่ 40 องศา ภายใต้เงื่อนไขการทดสอบมาตรฐานค่า Km ของเอนไซม์ คือ 2.5 และ 1.6 มม. และต่อ Abbr 2,6-dmp ตามลำดับ เอนไซม์นี้สามารถออกซิไดส์สารประกอบอะโรมาติก ปัจจุบันในอุตสาหกรรมและการเกษตร และน้ำเสีย เป็นแคติคอล O-Cresol , แม้ว่าการเปลี่ยนแปลงของคลอรีนฟีนอลต้องมี Abbr เป็นคนกลาง