TLWT and TLUp1-9 had similar amount

TLWT and TLUp1-9 had similar amounts of AGPase activity, which
was
∼2-fold more than WT (results not shown) and they fixed CO2
at similar rates (Table 1). TLWT, however, accumulated less than
70% of the amount of leaf starch as TLUp1-9. These differences are
likely due to the regulatory properties of AGPase activities in these
plant lines because TLWT expresses a WT enzyme while TLUp1-9
expresses an enzyme with up-regulatory properties, i.e. more sensitive
to activation by 3-PGA and less sensitive to inhibition by Pi
[14,20]. Consistent with this view, TLUp1-9 contained up to twice as
much AGPase enzyme activity as WT plants when assayed under
3-PGA activating conditions (Fig. 1A). Although the AGPase activity
in TLUp1-9 was sensitive to Pi inhibition, it required more than
twice the amount of this effector to obtain the same degree of
inhibition as the WT plants (Fig. 1B). Hence, when measured at
0.25 mM 3-PGA, TLUp1-9 displayed two- to four-fold higher AGPase
activity levels than WT over a range of Pi concentrations. The upregulatory
properties of the AGPase activity in TLUp2-1 may also
account for the enhancement of starch accumulation compared to
TL46. This transgenic line, which expresses an AGP-L1 equivalent
to the potato UpReg2 [14,20], accumulated similar levels of starch
as TLWT despite having a lower CO2 assimilation rate.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

TLWT และ TLUp1-9 มีกิจกรรม AGPase คล้ายเงินซึ่งมี∼2-พับมากกว่า WT (ไม่แสดงผล) และพวกเขาคง CO2ที่คล้ายกันอัตรา (ตาราง 1) TLWT อย่างไรก็ตาม สะสมน้อยกว่า70% ของจำนวนใบแป้ง TLUp1-9 ความแตกต่างนี้อาจเนื่องจากข้อบังคับคุณสมบัติของกิจกรรม AGPase เหล่านี้โรงงานบรรทัดเนื่องจาก TLWT แสดงเอนไซม์ WT ในขณะที่ TLUp1-9แสดงเป็นเอนไซม์ มีคุณสมบัติขึ้นบังคับ เช่นอย่างสำคัญการเปิดใช้งานโดยสำคัญ 3 PGA และน้อยการยับยั้งโดย Pi[14,20] . Consistent ด้วยมุมมองนี้ TLUp1-9 ประกอบด้วยถึงสองครั้งเป็นเอนไซม์ใน AGPase มากเป็นพืช WT เมื่อ assayed ภายใต้เรียกใช้ 3 PGA เงื่อนไข (Fig. 1A) แม้ว่ากิจกรรม AGPaseใน TLUp1-9 มีความไวต่อการยับยั้งปี่ มันจำเป็นมากขึ้นกว่าสองจำนวนนี้ effector รับระดับเดียวกันยับยั้งการเป็นพืช WT (Fig. 1B) ดังนั้น เมื่อวัด3 PGA 0.25 mM, TLUp1-9 แสดงสอง - การ four - fold สูง AGPaseระดับกิจกรรมกว่า WT ผ่านความเข้มข้นเป็นช่วงปี่ Upregulatoryคุณสมบัติของกิจกรรม AGPase TLUp2-1 อาจจะบัญชีสำหรับของสะสมแป้งเปรียบเทียบกับTL46 บรรทัดถั่วเหลืองนี้ ซึ่งแสดงเทียบเท่า AGP L1เพื่อมันฝรั่ง UpReg2 [14,20], สะสมระดับเหมือนของแป้งเป็น TLWT แม้จะมีอัตราการผสม CO2 ต่ำกว่า

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

TLWT TLUp1-9 และมีปริมาณที่ใกล้เคียงกันของกิจกรรม AGPase
ซึ่งเป็น
~2 เท่ามากกว่า WT (ผลไม่แสดง) และพวกเขาคง CO2
ในอัตราที่ใกล้เคียงกัน (ตารางที่ 1) TLWT แต่สะสมน้อยกว่า
70% ของปริมาณแป้งใบเป็น TLUp1-9 ความแตกต่างเหล่านี้เป็นน่าจะเกิดจากคุณสมบัติการกำกับดูแลของกิจกรรมเหล่านี้ AGPase สายโรงงานเพราะเป็นการแสดงออกถึงความ TLWT เอนไซม์ WT ขณะ TLUp1-9 เป็นการแสดงออกถึงการทำงานของเอนไซม์ที่มีคุณสมบัติขึ้นมากำกับดูแลการคือมีความไวต่อการกระตุ้นจาก 3 พีจีเอและมีความสำคัญน้อยกว่าในการยับยั้งโดย Pi [14,20] สอดคล้องกับมุมมองนี้ TLUp1-9 มีถึงสองเท่าเอนไซม์ AGPase มากที่สุดเท่าที่พืช WT เมื่อ assayed ภายใต้ 3 เงื่อนไขการเปิดใช้งานพีจีเอ (รูป. 1A) แม้ว่ากิจกรรม AGPase ใน TLUp1-9 ไวต่อการยับยั้งพี่ก็ต้องมากขึ้นกว่าสองเท่าของeffector นี้ที่จะได้รับการศึกษาระดับปริญญาเดียวกันของการยับยั้งเป็นพืชWT (รูป. 1B) ดังนั้นเมื่อวัดที่0.25 มิลลิ 3 พีจีเอ TLUp1-9 แสดงสองถึงสี่เท่า AGPase สูงกว่าระดับกิจกรรมกว่าWT ในช่วงความเข้มข้นของพี่ upregulatory คุณสมบัติของกิจกรรม AGPase ใน TLUp2-1 อาจบัญชีสำหรับการเพิ่มประสิทธิภาพของการสะสมแป้งเมื่อเทียบกับTL46 สายพันธุ์นี้ซึ่งเป็นการแสดงออกเทียบเท่า AGP-L1 ที่จะ UpReg2 มันฝรั่ง [14,20] สะสมระดับใกล้เคียงกันของแป้งเป็นTLWT แม้จะมีการดูดซึมอัตรา CO2 ที่ลดลง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และมีปริมาณ tlwt tlup1-9 คล้ายคลึงกันของกิจกรรม agpase ซึ่งถูก

∼ถึงกว่า WT ( ผลลัพธ์ไม่แสดง ) และพวกเขาทำให้ CO2
ในราคาใกล้เคียงกัน ( ตารางที่ 1 ) tlwt , อย่างไรก็ตาม , สะสมน้อยกว่า
70% ของปริมาณแป้งใบ tlup1-9 . ความแตกต่างเหล่านี้
น่าจะเกิดจากคุณสมบัติการควบคุมของกิจกรรม agpase ในสายพืชเหล่านี้
เพราะ tlwt แสดงโดยเอนไซม์ ในขณะที่ tlup1-9
แสดงเป็นเอนไซม์ที่มีขึ้น คุณสมบัติด้าน เช่น ความอ่อนไหวและการกระตุ้นด้วย
3-pga น้อยไวต่อการยับยั้งโดย PI
[ 14,20 ] สอดคล้องกับมุมมองนี้ tlup1-9 ที่มีอยู่ถึงสองครั้ง
มาก agpase เอนไซม์เป็น WT พืชเมื่อปริมาณภายใต้
3-pga กระตุ้นสภาพ ( รูปที่ 1A ) ถึงแม้ว่ากิจกรรม agpase
ใน tlup1-9 ไวต่อปี่ยับยั้ง มันต้องมากกว่า
สองเท่าของหน่วยปฏิบัติงานนี้จะได้รับในระดับเดียวกันของ
ยับยั้งเป็น WT พืช ( รูปที่ 1A ) ดังนั้น เมื่อวัดที่
3-pga 0.25 มิลลิเมตร tlup1-9 แสดงสองถึงสี่เท่าสูงกว่า agpase
กิจกรรมระดับกว่า WT ช่วงของพายที่เข้มข้น คุณสมบัติของ agpase upregulatory

กิจกรรม tlup2-1 อาจบัญชีสำหรับการเพิ่มประสิทธิภาพของการสะสมแป้งเทียบกับ
tl46 .สายพันธุกรรม ซึ่งเป็นการแสดงออกถึง agp-l1
เทียบเท่ากับ upreg2 [ ฝรั่ง ] 14,20 สะสมกันเป็นระดับของแป้ง
tlwt แม้จะมีอัตราการลด CO2 .