[0133] The องค์ประกอบทางโภชนาการ of

[0133] The องค์ประกอบทางโภชนาการ of the present การเปิดเผย, อาจประกอบรวมด้วยแลคโตเฟอร์ริน. แลคโตเฟอร์รินs are single chain polypeptides of about 80 kD containing 1 - 4 glycans, depending on the species. The 3-D structures of แลคโตเฟอร์ริน of different species are very similar, but not identical. Each แลคโตเฟอร์ริน comprises two homologous lobes, called the N- and C-lobes, referring to the N-terminal and C-terminal part of the molecule, respectively. Each lobe further consists of two suβ-lobes or domains, which form a cleft where the ferric ion (Fe3+) is tightly
bound in synergistic cooperation with a (bi)carbonate anion. These domains are called N1, N2, C1 and C2, respectively. The N-terminus of แลคโตเฟอร์ริน has strong cationic peptide บริเวณs that are responsible for a number of important binding characteristics. แลคโตเฟอร์ริน has a very high

isoelectric point (-pl 9) and its cationic nature plays a major role in its ability to defend against bacterial, viral, and fungal pathogens. There are several clusters of cationic amino acids residues within the N-terminal บริเวณ of แลคโตเฟอร์ริน mediating the biological activities of แลคโตเฟอร์ริน against a wide range of microorganisms.
[0134] แลคโตเฟอร์ริน for use in the present การเปิดเผย may be, for example, isolated from the milk of a non-human animal or produced by a genetically modified organism. The oral electrolyte solutions ที่อธิบายไว้ในที่นี้ can, ในบางรูปลักษณะ comprise non-human แลคโตเฟอร์ริน, non-human แลคโตเฟอร์ริน produced by a genetically modified organism และ/หรือ human แลคโตเฟอร์ริน produced by a genetically modified organism.
[0135] Suitable non-human แลคโตเฟอร์รินs for use in the present การเปิดเผย include, but are not limited to, those having at least 48% homology with the amino acid sequence of human แลคโตเฟอร์ริน. For instance, bovine แลคโตเฟอร์ริน ("bLF") has an amino acid composition which has about 70% sequence homology to that of human แลคโตเฟอร์ริน. ในบางรูปลักษณะ, the non• human แลคโตเฟอร์ริน has at least 65% homology with human แลคโตเฟอร์ริน and in some
รูปลักษณะ, at least 75% homology. Non-human แลคโตเฟอร์รินs acceptable for use in the present การเปิดเผย include, without limitation, bLF, porcine แลคโตเฟอร์ริน, equine แลคโตเฟอร์ริน, buffalo แลคโตเฟอร์ริน, goat แลคโตเฟอร์ริน, murine แลคโตเฟอร์ริน and camel แลคโตเฟอร์ริน.
[0136] In some รูปลักษณะ, the องค์ประกอบทางโภชนาการ of the present การเปิดเผย comprises non-human แลคโตเฟอร์ริน, for example bLF. bLF is a ไกลโคprotein that belongs to the iron transporter or transferring family. It is isolated from bovine milk, wherein it is found as a component of whey. There are known differences between the amino acid sequence,
ไกลโคsylation patters and iron-binding capacity in human แลคโตเฟอร์ริน and bLF. นอกจากนี้, there are multiple and sequential processing steps involved in the isolation of bLF from cow's milk
that affect the physiochemical properties of the resulting bLF preparation. Human แลคโตเฟอร์ริน and bLF are also reported to have differences in their abilities to bind the แลคโตเฟอร์ริน receptor found in the human intestine.
[0137] Though not wishing to be bound by this or any other theory, it is believe that bLF that has been isolated from whole milk has less lipopolysaccharide (LPS) initially bound than does bLF that has been isolated from milk powder. นอกจากนี้, it is believed that bLF with a low somatic cell count has less initially-bound LPS. A bLF with less initially-bound LPS has more binding sites available on its surface. This is thought to aid bLF in binding to the appropriate location and disrupting the infection process.
[0138] bLF suitable for the present การเปิดเผย may be produced by any method known in the art. For example, in U.S. Patent No. 4, 791, 193, incorporated by reference herein in its entirety, Okonogi et al. discloses a process for producing bovine แลคโตเฟอร์ริน in high purity. Generally, the process ตามที่เปิดเผยincludes three steps. Raw milk material is first contacted with a weakly acidic cationic exchanger to absorb แลคโตเฟอร์ริน followed by the second step where washing takes place to remove nonabsorbed substances. A desorbing step follows where
แลคโตเฟอร์ริน is removed to produce purified bovine แลคโตเฟอร์ริน. Other methods may include steps as described in U.S. Patent Nos. 7,368, 141, 5,849,885, 5,919,913 and 5,861,491, the การเปิดเผยs of which are all incorporated by reference in their entirety.
39] The แลคโตเฟอร์ริน that is used ในบางรูปลักษณะ may be any แลคโตเฟอร์ริน isolated from whole milk และ/หรือ having a low somatic cell count, wherein "low somatic cell count" refers to a somatic cell count less than 200,000 cells/ml. By way of example, suitable แลคโตเฟอร์ริน is available from Tatua Co-operative Dairy Co. Ltd., in Morrinsville, New Zealand,
from FrieslandCampina Domo in Amersfoort, Netherlands or from Fonterra Co-Operative Group

Limited in Auckland, New Zealand.

[0140] Surprisingly, แลคโตเฟอร์ริน included herein maintains certain bactericidal activity even if exposed to a low pH (i.e., below about 7, and even as low as about 4.6 or lower) และ/หรือ high temperatures (i.e., above about 65°C, and as high as about 120°C), conditions which
would be expected to destroy or severely limit the stability or activity of human แลคโตเฟอร์ริน.

These low pH และ/หรือ high temperature conditions can be expected during certain processing regimen for องค์ประกอบทางโภชนาการ of the types described herein, such as pasteurization. Therefore, even after processing regimens, แลคโตเฟอร์ริน has bactericidal activity against undesirable bacterial pathogens found in the human gut.
[0141] The องค์ประกอบทางโภชนาการ may, ในบางรูปลักษณะ, comprise แลคโตเฟอร์ริน in an amount from about 25 mg/100 ml ถึงประมาณ 150 mg/100 ml. In other รูปลักษณะ แลคโตเฟอร์ริน is present in an amount ตั้งแต่ประมาณ 60 mg/100 ml ถึงประมาณ 120 mg/100 ml. ในรูปลักษณะอื่นเพิ่มเติม แลคโตเฟอร์ริน is present in an amount ตั้งแต่ประมาณ 85 mg/100 ml ถึงประมาณ 110 mg/100 ml.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

[0133] องค์ประกอบทางโภชนาการของการเปิดเผยอยู่ อาจประกอบรวมด้วยแลคโตเฟอร์ริน แลคโตเฟอร์รินs เป็นเปปไทด์สายเดี่ยวของประมาณ 80 kD มี 1-4 glycans ขึ้นอยู่กับสายพันธุ์ โครงสร้าง 3 มิติของแลคโตเฟอร์รินต่างชนิดจะคล้ายกันมาก แต่ไม่เหมือนกัน แต่ละแลคโตเฟอร์รินประกอบด้วย 2 กลีบ homologous เรียกการ N - และ C-กลีบ อ้างอิงส่วนสถานี N และ C-เทอร์มินัลของโมเลกุล ตามลำดับ สมองกลีบละเพิ่มเติมประกอบด้วย 2 กลีบ suβ หรือโดเมน ซึ่งเป็นเพดานที่ไอออนเฟอร์ (Fe3 +) แน่นผูกในร่วมพลังกับ anion คาร์บอเนต (bi) โดเมนเหล่านี้เรียกว่า N1, N2, C1 และ C2 ตามลำดับ นัส N ของแลคโตเฟอร์ริน บริเวณs เพปไทด์ cationic แรงที่ชอบลักษณะสำคัญผูก ได้ แลคโตเฟอร์รินมีสูงมาก isoelectric จุด (-pl 9) และธรรมชาติของ cationic มีบทบาทสำคัญในความสามารถในการป้องกันโรคจากแบคทีเรีย ไวรัส และเชื้อรา มีกรดอะมิโน cationic ตกภายในบริเวณสถานี N ของแลคโตเฟอร์รินเป็นสื่อกลางกิจกรรมชีวภาพของแลคโตเฟอร์รินกับความหลากหลายของจุลินทรีย์กลุ่มต่าง ๆแลคโตเฟอร์ริน [0134] เพื่อใช้ในการการเปิดเผยปัจจุบันอาจ เช่น แยกต่างหากจากน้ำนมของสัตว์ไม่ใช่บุคคล หรือผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม อิเล็กโทรปากโซลูชั่นสามารถที่อธิบายไว้ในที่นี้ ในบางรูปลักษณะประกอบด้วยแลคโตเฟอร์รินไม่ใช่มนุษย์ ไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์รินผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรมและ/หรือมนุษย์แลคโตเฟอร์รินผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม[0135] แลคโตเฟอร์รินs ไม่ใช่มนุษย์เหมาะสำหรับใช้ในการการเปิดเผยปัจจุบันรวม แต่ไม่จำกัด ผู้มีน้อย 48% homology ลำดับกรดอะมิโนของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน ตัวอย่าง วัวแลคโตเฟอร์ริน ("bLF") มีองค์ประกอบเป็นกรดอะมิโนซึ่งมีประมาณ 70% homology ลำดับที่แลคโตเฟอร์รินมนุษย์ ในบางรูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินมนุษย์ non• มีราคาน้อยกว่า 65% homology แลคโตเฟอร์รินมนุษย์ และ ในบางรูปลักษณะ 75% homology กัน แลคโตเฟอร์รินs ไม่ใช่บุคคลที่ยอมรับเพื่อใช้ในการการเปิดเผยปัจจุบันไว้ ไม่จำกัด bLF แลคโตเฟอร์รินช่วง เพาะพันธุ์แลคโตเฟอร์ริน แลคโตเฟอร์รินควาย แพะแลคโตเฟอร์ริน murine แลคโตเฟอร์ริน และอูฐแลคโตเฟอร์ริน[0136] ในบางรูปลักษณะ องค์ประกอบทางโภชนาการของการเปิดเผยปัจจุบันประกอบด้วยไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์ริน bLF เช่นกัน bLF เป็น ไกลโคprotein ที่เป็นการขนส่งเหล็กหรือโอนย้ายครอบครัว เป็นการแยกจากน้ำนมวัว นั้นจะพบเป็นส่วนประกอบของเวย์ จะทราบความแตกต่างระหว่างลำดับกรดอะมิโนไกลโคsylation patters และกำลังการผลิตเหล็กผูกแลคโตเฟอร์รินมนุษย์และ bLF นอกจากนี้ มีหลาย และประมวลผลตามลำดับขั้นตอนที่เกี่ยวข้องในการแยกของ bLF จากนมวัวที่มีผลต่อคุณสมบัติ physiochemical ของเตรียม bLF ผลลัพธ์ แลคโตเฟอร์รินมนุษย์และ bLF จะรายงานให้มีความแตกต่างในความสามารถในการผูกกับตัวรับของแลคโตเฟอร์รินที่พบในลำไส้มนุษย์[0137] ว่าไม่ประสงค์ที่จะให้นี้หรือทฤษฎีอื่น ๆ จึงเชื่อ bLF ที่ถูกแยกจากนมมีน้อย lipopolysaccharide (LPS) เริ่มผูกกว่า bLF ที่แยกต่างหากจากนมผงไม่ นอกจากนี้ เชื่อว่า bLF มาติกเซลล์ต่ำจำนวนมีน้อยกว่า LPS เริ่มผูก รวมเว็บไซต์อื่น ๆ บนพื้นผิวของ bLF กับ LPS น้อยเริ่มผูกได้ นี้เป็นความคิดที่ช่วย bLF ในการผูกข้อมูลไปยังตำแหน่งที่เหมาะสมและอาจรบกวนการติดเชื้อเหมาะสำหรับการเปิดเผยมี bLF [0138] อาจจะผลิต ด้วยวิธีการใด ๆ ที่รู้จักกันในศิลปะ ตัวอย่าง ในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรหมายเลข 4, 791, 193 รวม โดยอ้างอิงซึ่งในทั้งหมด Okonogi et al. ชัดเจนขั้นตอนการผลิตแลคโตเฟอร์รินวัวในความบริสุทธิ์สูง ทั่วไป กระบวนการ ตามที่เปิดเผยincludes สามขั้นตอน นมดิบวัสดุก่อนได้รับการติดต่อกับการถ่ายเปรี้ยว cationic สูญซึมตามขั้นตอนสองซึ่งใช้เวลาซักผ้าทำเอาสาร nonabsorbed แลคโตเฟอร์ริน Desorbing ขั้นตอนดังต่อไปนี้ที่ใดแลคโตเฟอร์รินจะถูกลบออกเพื่อผลิตวัวแลคโตเฟอร์รินบริสุทธิ์ วิธีการอื่น ๆ อาจรวมถึงขั้นตอนในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรชุด 7,368, 141, 5,849,885, 5,919,913 และ 5,861,491, การเปิดเผยs ซึ่งมีทั้งหมดรวมอยู่ โดยการอ้างอิงทั้งหมด39] แลคโตเฟอร์รินตามที่ในบางรูปลักษณะใช้ได้แลคโตเฟอร์รินใด ๆ แยกต่างหากจากนมและ/หรือมีจำนวนนับ ต่ำมาติกเซลล์นั้น "ต่ำมาติกเซลล์จำนวน" ถึงมาติกเซลล์นับน้อยกว่า 200000 เซลล์/มล. โดยใช้ตัวอย่าง แลคโตเฟอร์รินที่เหมาะสมได้จาก Tatua สหกรณ์โคนม จำกัด ใน Morrinsville นิวซีแลนด์จาก FrieslandCampina Domo Amersfoort เนเธอร์แลนด์ หรือ จาก กลุ่มสหกรณ์ Fonterraจำกัดในโอ๊คแลนด์ นิวซีแลนด์[0140] จู่ ๆ แลคโตเฟอร์รินรวมนี้รักษาบางกิจกรรม bactericidal แม้สัมผัสกับ pH ต่ำ (ต่ำ กว่าประมาณ 7 เช่น และแม้เป็นต่ำสุดประมาณ 4.6 หรือต่ำกว่า) และ/หรืออุณหภูมิสูง (เช่น เหนือประมาณ 65° C และสูงสุดประมาณ 120° C), เงื่อนไขที่จะคาดหวัง การทำลายรุนแรงจำกัดเสถียรภาพหรือกิจกรรมของมนุษย์แลคโตเฟอร์รินเงื่อนไขเหล่านี้และ/หรืออุณหภูมิ pH ต่ำสามารถคาดหวังในระบบการประมวลผลบางปกครองสำหรับองค์ประกอบทางโภชนาการชนิดอธิบายนี้ เช่นพาสเจอร์ไรซ์ ดังนั้น แม้หลังจากประมวลผล regimens แลคโตเฟอร์รินมีกิจกรรม bactericidal ต่อระวังโรคแบคทีเรียในลำไส้มนุษย์[0141] อาจจะองค์ประกอบทางโภชนาการ ในบางรูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินในยอดเงินจากเกี่ยวกับถึงประมาณ 25 mg/100 ml ประกอบด้วย 150 mg/100 ml ในอื่น ๆ รูปลักษณะ แลคโตเฟอร์รินอยู่ในยอดเงินตั้งแต่ประมาณ 60 mg/100 ml ถึงประมาณ 120 mg/100 ml. ในรูปลักษณะอื่นเพิ่มเติมแลคโตเฟอร์รินอยู่ในมีจำนวนตั้งแต่ประมาณ 85 mg/100 ml ถึงประมาณ 110 mg/100 ml

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

[0133] องค์ประกอบทางโภชนาการของการเปิดเผยในปัจจุบัน, อาจประกอบรวมด้วยแลคโตเฟอร์ริน แลคโตเฟอร์ริน s มี polypeptides เดียวของห่วงโซ่ประมาณ 80 kD มี 1-4 glycans ขึ้นอยู่กับชนิด โครงสร้าง 3 มิติของแลคโตเฟอร์รินของสายพันธุ์ที่แตกต่างกันจะคล้ายกันมาก แต่ไม่เหมือนกัน แต่ละแลคโตเฟอร์รินประกอบด้วยสองแฉกคล้ายคลึงกันเรียกว่า N-C-แฉกหมายถึงส่วนที่ไม่มีขั้วและ C ขั้วของโมเลกุลตามลำดับ กลีบต่อแต่ละประกอบด้วยสองsuβก้อนหรือโดเมนซึ่งรูปแบบที่แหว่งไอออนเหล็ก (Fe3 +) จะแน่น
ผูกพันในความร่วมมือกับการทำงานร่วมกัน (สอง) ไอออนคาร์บอเนต โดเมนเหล่านี้จะเรียกว่า N1, N2, C1 และ C2 ตามลำดับ N-ปลายทางของแลคโตเฟอร์รินเปปไทด์ที่มีประจุบวกที่แข็งแกร่งบริเวณ s ที่มีความรับผิดชอบสำหรับจำนวนของลักษณะที่สำคัญที่มีผลผูกพัน แลคโตเฟอร์รินมีสูงมากจุด Isoelectric (-pl 9) และธรรมชาติประจุบวกที่มีบทบาทสำคัญในความสามารถในการป้องกันเชื้อแบคทีเรียไวรัสและเชื้อรา มีหลายกลุ่มของกรดอะมิโนตกค้างประจุบวกภายในบริเวณ n- ขั้วของแลคโตเฟอร์ริน mediating กิจกรรมทางชีวภาพของแลคโตเฟอร์รินกับความหลากหลายของเชื้อจุลินทรีย์ที่เป็น. [0134] แลคโตเฟอร์รินสำหรับใช้ในการ ปัจจุบันการเปิดเผยอาจจะยกตัวอย่างเช่นที่แยกได้จากนมของสัตว์ที่ไม่ใช่มนุษย์หรือผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม โซลูชั่นอิเล็กโทรไลในช่องปากที่อธิบายไว้ในที่นี้สามารถในบางรูปลักษณะประกอบด้วยไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์ริน, ไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์รินที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรมและ / หรือมนุษย์แลคโตเฟอร์รินผลิต โดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม. [0135] เหมาะที่ไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์รินสำหรับการใช้งานในปัจจุบันการเปิดเผยรวมถึง แต่ไม่ จำกัด เฉพาะผู้ที่มีอย่างน้อย 48% ที่คล้ายคลึงกันกับลำดับกรดอะมิโนของมนุษย์แลค โตเฟอร์ริน ยกตัวอย่างเช่นวัวแลคโตเฟอร์ริน ("BLF") มีองค์ประกอบของกรดอะมิโนซึ่งมีลำดับที่คล้ายคลึงกันประมาณ 70% กับที่ของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน ในบางรูปลักษณะที่ไม่ใช่มนุษย์•แลคโตเฟอร์รินมีอย่างน้อย 65% ที่คล้ายคลึงกันกับมนุษย์แลคโตเฟอร์รินและในบางรูปลักษณะที่คล้ายคลึงกันไม่น้อยกว่า 75% ไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์ริน s ที่ยอมรับได้สำหรับการใช้งานในปัจจุบันการเปิดเผยรวมถึง แต่ไม่ จำกัด เพียง BLF, สุกรแลคโตเฟอร์ริน, ม้าแลคโตเฟอร์รินควายแลคโตเฟอร์รินแพะแลคโตเฟอร์ ริน, หมาแลคโตเฟอร์รินอูฐและแลคโตเฟอร์ริน. [0136] ในบางรูปลักษณะที่องค์ประกอบทางโภชนาการในปัจจุบันประกอบด้วยการเปิดเผยไม่ใช่มนุษย์แลคโตเฟอร์รินเช่น BLF BLF เป็นไกลโคโปรตีนที่เป็นของผู้ขนส่งเหล็กหรือครอบครัวการถ่ายโอน มันเป็นเรื่องที่แยกได้จากนมวัวนั้นก็จะพบเป็นส่วนหนึ่งของเวย์ เป็นที่รู้จักกันมีความแตกต่างระหว่างลำดับกรดอะมิโนไกลโค patters sylation และกำลังการผลิตเหล็กที่มีผลผูกพันในมนุษย์แลคโตเฟอร์รินและ BLF นอกจากนี้ยังมีหลายรูปแบบและขั้นตอนการประมวลผลตามลำดับส่วนร่วมในการแยกของ BLF จากนมวัวที่มีผลต่อคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของการเตรียมความพร้อม BLF ผล มนุษย์แลคโตเฟอร์รินและ BLF จะมีการรายงานยังมีความแตกต่างในความสามารถของพวกเขาที่จะผูกแลคโตเฟอร์รินรับพบได้ในลำไส้ของมนุษย์. [0137] แม้ว่าจะไม่ได้มีความประสงค์ที่จะผูกพันตามนี้หรือทฤษฎีอื่น ๆ ก็คือ เชื่อว่า BLF ที่ได้รับการแยกออกจากนมทั้งมีน้อย lipopolysaccharide (LPS) ที่ถูกผูกไว้ในขั้นต้นกว่า BLF ที่ได้รับการแยกออกจากนมผง นอกจากนี้ก็เป็นที่เชื่อกันว่า BLF กับจำนวนเซลล์ร่างกายต่ำมีน้อยครั้งแรกผูกพัน LPS BLF กับ LPS น้อยในขั้นต้นผูกพันมีเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันอื่น ๆ ที่มีอยู่บนพื้นผิวของมัน นี่คือความคิดที่จะช่วย BLF ในการเชื่อมโยงไปยังสถานที่ที่เหมาะสมและกระทบกับกระบวนการการติดเชื้อ. [0138] BLF เหมาะสำหรับการเปิดเผยในปัจจุบันอาจจะผลิตโดยวิธีการใด ๆ ที่รู้จักกันในงานศิลปะ ยกตัวอย่างเช่นในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรฉบับที่ 4, 791, 193, นิติบุคคลที่จัดตั้งขึ้นโดยการอ้างอิงในเอกสารฉบับนี้อย่างครบถ้วน, et al, Okonogi เปิดเผยขั้นตอนการผลิตวัวแลคโตเฟอร์รินในความบริสุทธิ์สูง โดยทั่วไปกระบวนการตามที่เปิดเผยรวมถึงสามขั้นตอน วัสดุน้ำนมดิบได้รับการติดต่อครั้งแรกกับการแลกเปลี่ยนประจุบวกที่เป็นกรดอย่างอ่อนในการดูดซับแลคโตเฟอร์รินตามด้วยขั้นตอนที่สองที่ซักผ้าจะใช้เวลาสถานที่ที่จะเอาสาร nonabsorbed ขั้นตอนต่อไปนี้ที่ desorbing แลคโตเฟอร์รินจะถูกลบออกในการผลิตวัวบริสุทธิ์แลคโตเฟอร์ริน วิธีการอื่น ๆ อาจรวมถึงขั้นตอนตามที่อธิบายไว้ในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตร Nos. 7368, 141, 5849885, 5919913 และ 5861491, การเปิดเผยของซึ่งได้รับการจัดตั้งขึ้นโดยอ้างอิงทั้งหมดของพวกเขา. 39] แลคโตเฟอร์รินที่ใช้ในบาง รูปลักษณะใด ๆ ที่อาจจะมีแลคโตเฟอร์รินที่แยกได้จากนมสดและ / หรือมีการนับเซลล์ร่างกายต่ำนั้น "นับเซลล์ร่างกายต่ำ" หมายถึงการนับเซลล์ร่างกายน้อยกว่า 200,000 เซลล์ / มิลลิลิตร โดยวิธีการเช่นเหมาะแลคโตเฟอร์รินสามารถใช้ได้จาก Tatua สหกรณ์โคนม จำกัด ใน Morrinsville, นิวซีแลนด์จาก FrieslandCampina Domo ใน Amersfoort, เนเธอร์แลนด์หรือจากฟอนเทียร่า Co-Operative กลุ่มจำกัด ในโอ๊คแลนด์นิวซีแลนด์ . [0140] แปลกใจแลคโตเฟอร์รินรวมไว้ในที่นี้คงกิจกรรมที่ฆ่าเชื้อแบคทีเรียบางอย่างแม้ว่าสัมผัสกับค่า pH ต่ำ (เช่นด้านล่างประมาณ 7 และแม้กระทั่งที่ต่ำเป็นประมาณ 4.6 หรือต่ำกว่า) และ / หรืออุณหภูมิสูง (เช่นข้างต้น ประมาณ 65 องศาเซลเซียสและสูงถึงประมาณ 120 ° C) เงื่อนไขที่จะคาดว่าจะทำลายหรือรุนแรง จำกัด ความมั่นคงหรือกิจกรรมของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน. เหล่านี้มีค่า pH ต่ำและ / หรือสภาพที่มีอุณหภูมิสูงสามารถคาดว่าในช่วง ระบบการปกครองบางอย่างสำหรับการประมวลผลองค์ประกอบทางโภชนาการประเภทที่อธิบายไว้ในเอกสารฉบับนี้เช่นพาสเจอร์ไรซ์ ดังนั้นแม้หลังจากการประมวลผลยา, แลคโตเฟอร์รินกิจกรรมฆ่าเชื้อแบคทีเรียต่อต้านแบคทีเรียที่ไม่พึงประสงค์ที่พบในลำไส้ของมนุษย์. [0141] องค์ประกอบทางโภชนาการอาจในบางรูปลักษณะประกอบด้วยแลคโตเฟอร์รินในวงเงินประมาณ 25 มก. / 100 มล. ถึงประมาณ 150 มก. / 100 มล. อื่น ๆ ในรูปลักษณะแลคโตเฟอร์รินอยู่ในปริมาณตั้งแต่ประมาณ 60 มก. / 100 มล. ถึงประมาณ 120 มก. / 100 มล. ในรูปลักษณะอื่นเพิ่มเติมแลคโตเฟอร์รินอยู่ในปริมาณตั้งแต่ประมาณ 85 มก. / 100 มล. ถึงประมาณ 110 มก. / 100 มล.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

[ 0133 ] องค์ประกอบทางโภชนาการของการเปิดเผย ปัจจุบันอาจประกอบรวมด้วยแลคโตเฟอร์ริน . แลคโตเฟอร์รินมีเดี่ยวโซ่พอลิเพปไทด์ประมาณ 80 กิโล ประกอบด้วย 1 - 4 glycans ขึ้นอยู่กับชนิด โครงสร้างของแลคโตเฟอร์ริน 3-D ของสายพันธุ์ที่แตกต่างกันจะคล้ายกันมาก แต่ไม่เหมือนกันแต่ละแลคโตเฟอร์รินประกอบด้วยสองแฉกคล้ายคลึงกัน เรียกว่า - และ c-lobes หมายถึงส่วนของโมเลกุลของกรดอะมิโน และซึ่ง ตามลำดับ แต่ละกลีบต่อไปประกอบด้วยสองซูบีตา - แฉกหรือโดเมนซึ่งเป็นรอยแยกที่ไอออนเหล็ก ( fe3 ) แน่น
ผูกพันในความร่วมมือส่งเสริม ( บี ) ไอออนคาร์บอเนต โดเมนเหล่านี้จะเรียกว่า N1 , N2 C1 และ C2 ,ตามลำดับ ของยีนแลคโตเฟอร์รินมีแรงบวก เปปไทด์บริเวณที่รับผิดชอบสำหรับจำนวนของลักษณะการผูกสำคัญ แลคโตเฟอร์รินมีสูงมาก

ไอโซอิเล็กทริกจุด ( - pl 9 ) และประจุบวกของธรรมชาติมีบทบาทสำคัญในความสามารถในการต้านแบคทีเรีย ไวรัส และเชื้อราเชื้อโรคมีหลายกลุ่มของกรดอะมิโนประจุบวกที่ตกค้างภายในบริเวณถูกแลคโตเฟอร์รินไกล่เกลี่ยกิจกรรมทางชีวภาพของแลคโตเฟอร์รินกับช่วงกว้างของจุลินทรีย์ 0134
[ ] แลคโตเฟอร์รินสำหรับใช้ในปัจจุบันการเปิดเผยอาจจะ ตัวอย่างที่แยกได้จากน้ำนมของมนุษย์หรือสัตว์ที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม . การที่อธิบายไว้ในที่นี้วับๆในช่องปากได้ ในบางรูปลักษณะแลคโตเฟอร์รินประกอบด้วยมนุษย์ ,มนุษย์แลคโตเฟอร์รินที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรมและ / ค็อคแลคโตเฟอร์รินมนุษย์ที่ผลิตโดยสิ่งมีชีวิตดัดแปลงพันธุกรรม .
[ ] 0135 เหมาะมนุษย์แลคโตเฟอร์รินสำหรับใช้ในการเปิดเผยปัจจุบันรวมถึง แต่ไม่ จำกัด เพื่อที่มีอย่างน้อย 48 % ซึ่งมีลำดับกรดอะมิโนของแลคโตเฟอร์รินมนุษย์ ตัวอย่าง แลคโตเฟอร์รินวัว ( " blf " ) มีองค์ประกอบของกรดอะมิโน ซึ่งมีประมาณ 70% เป็นลำดับที่แลคโตเฟอร์รินมนุษย์ ในบางรูปลักษณะ ,ไม่ใช่ - มนุษย์แลคโตเฟอร์รินมีอย่างน้อย 65% ซึ่งมีแลคโตเฟอร์รินมนุษย์และในบาง
รูปลักษณะอย่างน้อย 75% ซึ่ง . ไม่แลคโตเฟอร์รินมนุษย์ s ที่ยอมรับได้สำหรับใช้ในการเปิดเผยปัจจุบันรวมถึง , โดยไม่มีข้อ จำกัด blf แลคโตเฟอร์รินสุกร , ม้า , แลคโตเฟอร์รินแลคโตเฟอร์ริน , ควาย ,แลคโตเฟอร์รินแพะและอูฐแลคโตเฟอร์รินแลคโตเฟอร์ริน ~ .
[ 0136 ] ในบางรูปลักษณะ , องค์ประกอบทางโภชนาการของการเปิดเผยปัจจุบันประกอบด้วยมนุษย์แลคโตเฟอร์รินตัวอย่างเช่น blf . blf เป็นไกลโคโปรตีนที่เป็นเหล็ก หรือ ขนส่ง ย้ายครอบครัวมันคือที่แยกได้จากน้ำนมวัว ซึ่งพบเป็นส่วนประกอบของโปรตีน มีที่รู้จักความแตกต่างระหว่างลำดับกรดอะมิโน
ไกลโค sylation patters และเหล็กผูก ความจุในแลคโตเฟอร์รินมนุษย์และ blf . นอกจากนี้มีหลายขั้นตอนการประมวลผล ซึ่งเกี่ยวข้องในการแยก blf
นมจากวัวที่มีผลต่อสมบัติ physiochemical ของที่เกิด blf การเตรียม แลคโตเฟอร์รินมนุษย์และ blf ยังรายงานว่า มีความแตกต่างในความสามารถของพวกเขาที่จะผูกแลคโตเฟอร์ริน receptor พบได้ในลำไส้ของมนุษย์
[ เจ้าหน้าที่ 0137 ] แต่ไม่ประสงค์จะผูกพันตามนี้หรือใด ๆอื่น ๆทฤษฎีมันคือเชื่อว่า blf ที่ถูกแยกจากนมทั้งหมดมีสีดำเข้มน้อยกว่า ( หล่อลื่น ) เริ่มผูกพันมากกว่า blf ที่ถูกแยกจากผงนม นอกจากนี้ มันคือเชื่อว่า blf กับการนับเซลล์ร่างกายต่ำได้น้อยเริ่มผูกพันหล่อลื่น . เป็น blf กับน้อยเริ่มผูกพันหล่อลื่นได้ผูกพันเพิ่มเติมเว็บไซต์พร้อมใช้งานบนพื้นผิวของมันนี้เป็นความคิดที่จะช่วย blf ในการจับกับตำแหน่งที่เหมาะสมและทำลายกระบวนการการติดเชื้อ 0138
[ ] blf เหมาะสำหรับการเปิดเผยปัจจุบันอาจจะผลิตได้ โดยวิธีใด ๆที่รู้จักกันในศิลปะ ตัวอย่างเช่นในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรเลขที่ 4 , 791 193 , Incorporated โดยการอ้างอิงนี้อย่างครบถ้วน โอโกโนงิ et al .เปิดเผยกระบวนการผลิตแลคโตเฟอร์รินวัวบริสุทธิ์สูงใน โดยทั่วไปกระบวนการตามที่เปิดเผยประกอบด้วยสามขั้นตอน วัตถุดิบน้ำนมดิบเป็นก่อนติดต่อกับแลกเปลี่ยนประจุบวกที่เป็นกรดอย่างอ่อนเพื่อดูดซับแลคโตเฟอร์รินตามด้วยขั้นตอนที่สองที่ซักผ้าใช้สถานที่เพื่อลบ nonabsorbed สาร เป็นขั้นตอนที่ desorbing
ดังนี้แลคโตเฟอร์รินจะถูกลบออกเพื่อผลิตแลคโตเฟอร์รินวัวบริสุทธิ์ วิธีการอื่น ๆอาจรวมถึงขั้นตอนที่อธิบายไว้ในสหรัฐอเมริกาสิทธิบัตรเลขที่ 7368 141 , 5849885 5919913 5861491 , และ , การเปิดเผย S ซึ่งเป็นนิติบุคคลที่จัดตั้งขึ้นโดยอ้างอิงในทั้งหมดของพวกเขา .
39 ] แลคโตเฟอร์รินที่ใช้ในบางรูปลักษณะอาจจะแลคโตเฟอร์รินแยกจากทั้งหมดและนม / ค็อคมีการนับเซลล์ร่างกายต่ำ ซึ่ง " นับ " โซมาติกเซลล์ต่ำหมายถึงเซลล์โซมาติกับน้อยกว่า 200000 เซลล์ / มล. โดยตัวอย่างที่เหมาะแลคโตเฟอร์รินสามารถใช้ได้จาก tatua นมสหกรณ์จำกัดใน morrinsville , นิวซีแลนด์ ,
จาก frieslandcampina Domo ใน Amersfoort , เนเธอร์แลนด์ หรือ จากสหกรณ์กลุ่มฟอนเทียร่า

จำกัดในโอกแลนด์ , นิวซีแลนด์ 0140

[ ] จู่ ๆ แลคโตเฟอร์รินรวมในที่นี้รักษาแบคทีเรียบางกิจกรรมแม้สัมผัสกับ pH ต่ำ ( เช่น ด้านล่างของเกี่ยวกับ 7 , และแม้แต่น้อยเกี่ยวกับ 4.6 หรือต่ำกว่า ) อุณหภูมิและ / ค็อคสูง ( เช่นข้างต้นประมาณ 65 องศา C และสูงเท่ากับ 120 ° C ) , เงื่อนไขที่
จะคาดหวังทำลายอย่างรุนแรง จำกัด หรือความมั่นคงหรือกิจกรรมของมนุษย์แลคโตเฟอร์ริน

เหล่านี้ต่ำ pH และ / ค็อคที่สภาวะอุณหภูมิสูงสามารถคาดหวังในบางสูตรสำหรับการประมวลผลองค์ประกอบทางโภชนาการของชนิดที่อธิบายไว้ในเอกสารฉบับนี้ เช่น อ . ดังนั้นแม้หลังจากการประมวลผลทางแลคโตเฟอร์รินมีแบคทีเรียที่ไม่พึงประสงค์ , กิจกรรมต่อต้านแบคทีเรียก่อโรคที่พบในลำไส้ของมนุษย์ 0141
[ ] องค์ประกอบทางโภชนาการอาจในบางรูปลักษณะประกอบด้วยแลคโตเฟอร์รินในจํานวนประมาณ 25 มก. / 100 มล. ถึงประมาณ 150 มิลลิกรัมต่อ 100 มิลลิลิตรในแลคโตเฟอร์รินรูปลักษณะอื่นๆอยู่ในจํานวนตั้งแต่ประมาณ 60 มก. / 100 มล. ถึงประมาณ 120 มิลลิกรัมต่อ 100 มิลลิลิตร ในรูปลักษณะอื่นเพิ่มเติมแลคโตเฟอร์รินอยู่ในจํานวนตั้งแต่ประมาณ 85 mg / 100 ml ถึงประมาณ 110 มก. / 100 มล.