IntroductionThe actual structure of

Introduction
The actual structure of the cell's internal environment has been a topic of debate
for many years and new ideas about this organization have appeared frequently in
the recent scientific literature. Rather than enzymes and metabolites mixing randomly
in a dilute aqueous environment, a more structured organization clearly exists. There
is evidence which suggests that interactions between the cytosolic enzymes of a
metabolic pathway may lead to the direct channeling of metabolites between these
enzymes (Davis, 1967; Koch-Schmidt et aL, 1977; Leu & Kaplan, 1970; Nover et
aL, 1980; Srivastava & Bernhard, 1986a, b). Other soluble enzymes have been found
bound to cellular substructures, for example, the association of glycolytic enzymes
with the contractile apparatus (Dustin, 1984) or the association of tricarboxylic acid
cycle enzymes in mitochondria (Robinson & Stere, 1985). Thus cellular compartmentation
exists at the level of organelles or macrocompartments as seen in
mitochondria and lysosomes, and possibly at the level of proteins or microcompartments
where localized areas of high protein concentrations form an interacting
system.
One of the consequences of high protein concentration, in addition to the formation
of microcompartments, is that the concentration of an enzyme may be higher
than the concentration of its substrate(s) (Ottaway & Mowbray, 1977; Sols & Marco,
1970; Stere, 1967, 1968; Srivastava & Bernhard, 1986a). Srivastava & Bernhard
(1986b) compared the concentrations of some of the glycolytic enzyme sites of
mammalian muscle tissue with the concentration of the related intermediary metabolites and found several enzymes whose active site concentration exceeded the
substrate concentrations. This observation led them to conclude that metabolites
are probably passed directly from one enzyme site to another without dissociating
to a free-state. Therefore, these cytosolic enzymes possibly form metastable complexes
in vivo.
This new "structural-functional level of organization" (Friedrich, 1984) is of great
relevance to the construction and analysis of dynamic models purporting to simulate
metabolism in vivo (E1-Rafai & Bergman, 1976; Heinrich et al., 1977; Kohn et al.,
1977; London, 1966; McMinn & Ottaway, 1976; Wright & Kelly, 1981). These
models incorporate enzyme mechanisms and kinetic constants determined under
the usual in vitro conditions using the classical Michaelis-Menten assumptions.
One of these assumptions is that the free substrate concentration is equal to the total
substrate concentration; that is, the concentration of enzyme-substrate complex is
much smaller than substrate concentration. However, when substrate is of comparable
concentration to enzyme, in a perfectly mixed system, a high percentage of
metabolite would be bound to enzyme and free metabolite would be lower than
total concentration. It has been suggested that the excess of high affinity enzyme
binding sites compared to substrate concentration usually occurs in other metabolic
pathways as well as in the muscle glycolytic system (Srivastava & Bernhard, 1986b).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แนะนำโครงสร้างจริงของสภาพแวดล้อมภายในเซลล์ได้รับหัวข้อของการอภิปรายหลายปีและแนวคิดใหม่ ๆ เกี่ยวกับองค์กรนี้มีปรากฏบ่อยในวรรณกรรมทางวิทยาศาสตร์ล่าสุด แทนเอนไซม์และสารผสมแบบสุ่มในสภาพแวดล้อมสารละลายเจือจาง องค์กรที่มีโครงสร้างมากขึ้นอย่างชัดเจนอยู่ มีหลักฐานที่แสดงให้เห็นว่า ปฏิสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์ cytosolic ของการเมแทบอลิซึมอาจจะเจ้าอารมณ์โดยตรงของสารระหว่างเหล่านี้เอนไซม์ (Davis, 1967 สาขาชมิดท์ et aL, 1977 ลิว & Kaplan, 1970 Nover ร้อยเอ็ดaL, 1980 Srivastava และแบร์นฮอร์ด 1986a, b) พบเอนไซม์อื่น ๆ ละลายผูกไว้กับโทรศัพท์มือถือ substructures เช่น สมาคม glycolytic เอนไซม์ด้วยเครื่อง contractile (ดัสติน 1984) หรือสมาคม tricarboxylic กรดรอบเอนไซม์ใน mitochondria (โรบินสัน & Stere, 1985) ดังนั้นโทรศัพท์มือถือ compartmentationอยู่ในระดับของออร์แกเนลล์หรือ macrocompartments ตามที่เห็นในmitochondria และ lysosomes และอาจจะในระดับของโปรตีนหรือ microcompartmentsที่พื้นที่ท้องถิ่นของความเข้มข้นของโปรตีนแบบการโต้ตอบระบบผลของความเข้มข้นโปรตีน นอกเหนือจากการก่อตัวอย่างใดอย่างหนึ่งmicrocompartments คือ ว่า ความเข้มข้นของเอนไซม์อาจสูงขึ้นกว่าความเข้มข้นของความ substrate(s) (Ottaway & โมว์ 1977 Sols & มาร์โค1970 Stere, 1967, 1968 Srivastava และแบร์นฮอร์ด 1986a) Srivastava และแบร์นฮอร์ด(1986b) เปรียบเทียบความเข้มข้นของเอนไซม์ glycolytic ไซต์ของบางอย่างเลี้ยงลูกด้วยนมกล้ามเนื้อเนื้อเยื่อ มีความเข้มข้นของสารตัวกลางที่เกี่ยวข้อง และพบเอนไซม์หลายความเข้มข้นที่ไซต์ใช้งานที่เกินตัวความเข้มข้นของสารตั้งต้น ข้อสังเกตนี้นำจะสรุปสารที่มีอาจโดยตรงจากไซต์ของเอนไซม์หนึ่งไปยังอีกโดยไม่ต้องผ่าน dissociatingฟรีสถานะ ดังนั้น เอนไซม์เหล่านี้ cytosolic อาจจะแบบคอมเพล็กซ์ metastableในร่างกายนี้ "โครงสร้างสายงานในระดับใหม่ขององค์กร" (Friedrich, 1984) เป็นของดีความเกี่ยวข้องกับการก่อสร้างและวิเคราะห์แบบจำลองแบบไดนามิก purporting เพื่อจำลองเผาผลาญในร่างกาย (E1-Rafai & Bergman, 1976 ไฮน์ et al. 1977 โคห์น et al.,1977 ลอนดอน 1966 McMinn & Ottaway, 1976 ไรท์และเคลลี่ 1981) เหล่านี้รุ่นรวมกลไกการทำงานของเอนไซม์และเคลื่อนไหวคงกำหนดภายใต้ในหลอดทดลองเงื่อนไขตามปกติใช้สมมติฐาน Michaelis Menten คลาสสิกสมมติฐานเหล่านี้อย่างใดอย่างหนึ่งคือความเข้มข้นของสารตั้งต้นฟรีเท่ากับผลรวมพื้นผิวความเข้มข้น นั่นคือ ความเข้มข้นของสารตั้งต้นเอนไซม์คอมเพล็กซ์เป็นขนาดเล็กกว่าความเข้มข้นของสารตั้งต้น อย่างไรก็ตาม เมื่อพื้นผิวเป็นของเทียบเคียงความเข้มข้นของเอนไซม์ ระบบผสมอย่างสมบูรณ์ เปอร์เซ็นต์ของmetabolite จะถูกผูกไว้กับเอนไซม์ และ metabolite ฟรีจะต่ำกว่าความเข้มข้นทั้งหมด มาที่ส่วนเกินของความเอนไซม์การผูกไซต์เมื่อเทียบกับความเข้มข้นของสารตั้งต้นมักจะเกิดขึ้นในอื่นเผาผลาญเส้นทางเป็นอย่างดีเช่นใน glycolytic ระบบกล้ามเนื้อ (Srivastava & แบร์นฮอร์ด 1986b)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทนำ
โครงสร้างจริงของสภาพแวดล้อมภายในเซลล์ที่ได้รับหัวข้อของการอภิปราย
เป็นเวลาหลายปีและความคิดใหม่เกี่ยวกับองค์กรนี้มีปรากฏบ่อยใน
วรรณกรรมทางวิทยาศาสตร์ล่าสุด แทนที่จะเอนไซม์และสารผสมแบบสุ่ม
ในสภาพแวดล้อมที่น้ำเจือจางซึ่งเป็นองค์กรที่มีโครงสร้างที่มีอยู่ได้อย่างชัดเจน มี
หลักฐานที่แสดงให้เห็นว่าการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์ cytosolic ของเป็น
วิถีเมแทบอลิซึมอาจนำไปสู่เจ้าอารมณ์โดยตรงของสารระหว่างทั้ง
Koch-Schmidt et al, 1977; ลื้อและ Kaplan, 1970; เอนไซม์ (เดวิส 1967 Nover et
AL, 1980 ; Srivastava และเบอร์นาร์ด, 1986a, B) เอนไซม์ที่ละลายน้ำได้อื่น ๆ ที่ได้รับการค้นพบ
ถูกผูกไว้กับโทรศัพท์มือถือ substructures ตัวอย่างเช่นความสัมพันธ์ของเอนไซม์ glycolytic
กับอุปกรณ์หด (ดัสติน, 1984) หรือสมาคมของกรด tricarboxylic
เอนไซม์วงจรใน mitochondria (โรบินสัน & Stere, 1985) ดังนั้นโทรศัพท์มือถือ compartmentation
อยู่ในระดับของอวัยวะหรือ macrocompartments ที่เห็นใน
mitochondria และ lysosomes และอาจจะอยู่ในระดับของโปรตีนหรือ microcompartments
ที่พื้นที่ที่มีการแปลความเข้มข้นของโปรตีนสูงแบบมีปฏิสัมพันธ์
ระบบ.
หนึ่งในผลของความเข้มข้นของโปรตีนสูงที่นอกเหนือ การก่อตัว
ของ microcompartments นั่นคือความเข้มข้นของเอนไซม์ที่อาจจะสูง
กว่าความเข้มข้นของสารตั้งต้นของมัน (s) (Ottaway & Mowbray 1977; รัชทายาทและมาร์โก,
1970; Stere 1967 1968; Srivastava และเบอร์นาร์ด, 1986a) . Srivastava และเบอร์นาร์ด
(1986b) เมื่อเทียบกับความเข้มข้นของบางส่วนของเว็บไซต์เอนไซม์ glycolytic ของ
เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อเลี้ยงลูกด้วยนมที่มีความเข้มข้นของสารตัวกลางที่เกี่ยวข้องและพบว่าเอนไซม์หลายที่มีความเข้มข้นของการใช้งานเว็บไซต์เกิน
ความเข้มข้นของสารตั้งต้น ข้อสังเกตนี้นำพวกเขาไปสรุปได้ว่าสารที่
อาจจะส่งโดยตรงจากเว็บไซต์ของเอนไซม์ที่หนึ่งไปยังอีกโดยไม่ต้อง dissociating
ไปยังรัฐฟรี ดังนั้นเอนไซม์ cytosolic เหล่านี้อาจจะเป็นในรูปแบบคอมเพล็กซ์ metastable
ในร่างกาย.
ใหม่นี้ "ระดับโครงสร้างการทำงานขององค์กร" (ฟรีดริช 1984) เป็นของที่ดี
ความเกี่ยวข้องกับการก่อสร้างและการวิเคราะห์แบบจำลองแบบไดนามิกที่อ้างเพื่อจำลอง
การเผาผลาญอาหารในร่างกาย (E1-Rafai & Bergman 1976. เฮ็น et al, 1977; โคห์น, et al.,
1977; ลอนดอน 1966; & McMinn Ottaway 1976; ไรท์ & เคลลี่ 1981) เหล่านี้
รุ่นรวมกลไกการทำงานของเอนไซม์และค่าคงที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหวภายใต้การกำหนด
ปกติในสภาพหลอดทดลองโดยใช้สมมติฐานคลาสสิก Michaelis-Menten.
หนึ่งของสมมติฐานเหล่านี้คือความเข้มข้นของสารตั้งต้นฟรีเท่ากับรวม
ความเข้มข้นของสาร; ว่ามีความเข้มข้นของสารตั้งต้นเอนไซม์ที่ซับซ้อนเป็น
ขนาดเล็กกว่าความเข้มข้นของสาร แต่เมื่อสารตั้งต้นคือเปรียบ
ความเข้มข้นของเอนไซม์ในระบบผสมอย่างสมบูรณ์แบบเปอร์เซ็นต์สูงของ
สารจะถูกผูกไว้กับเอนไซม์และสารฟรีจะต่ำกว่า
ความเข้มข้นรวม มันได้รับการชี้ให้เห็นว่าส่วนที่เกินจากเอนไซม์ความสัมพันธ์สูง
มีผลผูกพันเว็บไซต์เมื่อเทียบกับความเข้มข้นของสารมักจะเกิดขึ้นในการเผาผลาญอาหารอื่น ๆ
อย่างทุลักทุเลเช่นเดียวกับในระบบ glycolytic กล้ามเนื้อ (Srivastava และเบอร์นาร์ด, 1986b)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

แนะนำโครงสร้างที่แท้จริงของสภาพแวดล้อมภายในของเซลล์ได้รับเรื่องของการอภิปรายสำหรับหลายปีและความคิดใหม่เกี่ยวกับองค์กรนี้มีปรากฏบ่อยครั้งในวรรณกรรมวิทยาศาสตร์ล่าสุด มากกว่าเอนไซม์และสารผสมแบบสุ่มในสารละลายเจือจางมากขึ้นสภาพแวดล้อม , โครงสร้างองค์กรอย่างชัดเจนอยู่แล้ว มีหลักฐานที่ชี้ให้เห็นว่าปฏิสัมพันธ์ระหว่าง cytosolic ของเอนไซม์เมตาโบลิกพาทเวย์อาจทําให้ตรงช่องทางของสารระหว่างเหล่านี้เอนไซม์ ( เดวิส 1967 ; Koch ชมิดท์ et al , 1977 ; Name & Kaplan , 1970 ; เหนือและอัล , 1980 ; ศรีวัสทวา & เบอร์นาร์ด 1986a , B ) เอนไซม์ที่ได้รับพบว่าต้อง substructures ของเซลล์ เช่น สมาคม glycolytic เอนไซม์กับอุปกรณ์ที่หดตัว ( ดัสติน , 1984 ) หรือสมาคม tricarboxylic กรดเอนไซม์จักรยานในไมโตคอนเดรีย ( โรบินสัน & stere , 1985 ) ดังนั้น เซลล์ เยื่อหุ้มนิวเคลียสอยู่ที่ระดับออร์แกเนลล์หรือ macrocompartments ตามที่เห็นในmitochondria และมี lysosomes และอาจจะในระดับของโปรตีน หรือ microcompartmentsที่พื้นที่ถิ่น ความเข้มข้นของโปรตีนในรูปแบบโต้ตอบสูงระบบหนึ่งในผลของความเข้มข้นโปรตีนสูง นอกจากนี้การจัดตั้งของ microcompartments คือ ความเข้มข้นของเอนไซม์อาจจะสูงกว่านอกจากความเข้มข้นของสารอาหาร ( s ) ( อ็อตเตอเวย์ & มาวเบร , 1977 ; ซอลส์ & มาร์โค1970 ; stere 1967 1968 ; ศรีวัสทวา & เบอร์นาร์ด 1986a , ) ศรีวัสทวา & แบร์นฮาร์ด( 1986b ) เมื่อเปรียบเทียบความเข้มข้นของบางส่วนของเว็บไซต์ของ glycolytic เอนไซม์เลี้ยงเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อเกี่ยวข้องกับความเข้มข้นของตัวกลางหลายชนิดและพบว่าหลายเว็บไซต์ที่มีความเข้มข้นเกินใช้เอนไซม์สารอาหารเข้มข้น การสังเกตนี้นำไปสู่การสรุปว่าสารอาจจะผ่านไปได้โดยตรงจากเว็บไซต์หนึ่งไปยังอีกโดยไม่ต้องการถอนอีกเอนไซม์รัฐอิสระ ดังนั้นเอนไซม์เหล่านี้อาจจะ cytosolic แบบฟอร์มเมตาสเตเบิลเชิงซ้อนในสิ่งมีชีวิตนี้ใหม่ " โครงสร้างระดับองค์กร " ( Friedrich , 1984 ) เป็นดีเกี่ยวข้องกับการสร้างและวิเคราะห์แบบจำลอง purporting จำลองแบบไดนามิกการเผาผลาญอาหารในร่างกาย ( E1 rafai & Bergman , 1976 ; ไฮน์ริช et al . , 1977 ; คอร์น et al . ,1977 ; ลอนดอน 1966 ; เมิกมิน & อ็อตเตอเวย์ , 1976 ; ไรท์ & เคลลี่ , 1981 ) เหล่านี้รุ่นรวมเอนไซม์ กลไก และค่าคงที่ทางจลนศาสตร์กำหนดภายใต้ปกติในเงื่อนไขการใช้คลาสสิกมาก menten ข้อสมมติหนึ่งของสมมติฐานเหล่านี้ที่ความเข้มข้นตั้งต้นเท่ากับทั้งหมดฟรีความเข้มข้นสารอาหาร คือ ความเข้มข้นของเอนไซม์ คือ สารเชิงซ้อนมากขนาดเล็กกว่าที่ใช้สมาธิ อย่างไรก็ตาม เมื่อพื้นผิวเป็นเปรียบความเข้มข้นของเอนไซม์ในระบบผสมอย่างสมบูรณ์แบบ , เปอร์เซ็นต์ไลท์จะผูกกับเอนไซม์ อุณหภูมิจะต่ำกว่าและฟรีสมาธิทั้งหมด จะได้รับการชี้ให้เห็นว่าส่วนเกินของเอนไซม์จำเพาะสูงรวมเว็บไซต์เมื่อเทียบกับความเข้มข้นสารอาหารอื่น ๆมักจะเกิดขึ้นในการเผาผลาญเส้นทาง รวมทั้งในระบบกล้ามเนื้อ glycolytic ศรีวัสทวา & เบอร์นาร์ด 1986b , )