potato dextrose agar (Atlas and Par

potato dextrose agar (Atlas and Parks 1993) slants and in
frozen form ()80 C).
Media and screening procedure
Calibrated suspensions (A580 ¼ 0Æ5, corresponding to an
average cell concentration of 106 ml)1) of 24 h yeast cells
were used to inoculate the solidified agar surface of
prepoured plates by using a multipoint inoculator device.
Dishes were checked for the presence of enzymatic activity
after incubation at 25 C for 2–5 d. No discrepant results
were encountered in repeated experiments.
Starch-degrading activity. Cultures were screened for
their ability to hydrolyse starch on a medium containing
(g l)1): Yeast Nitrogen Base (YNB; Difco), 6Æ7; soluble
starch, 2 and agar, 20, pH 6Æ0 (Ankin and Anagnostakis
1975). After cell growth, the Petri dishes were flooded with
an iodine solution (Yarrow 1998). A pale yellow zone around
a colony in an otherwise blue medium indicated starchdegrading
activity (SDA).
Esterase activity. The ability to hydrolyse esters was
tested on the following medium (g l)1): peptone, 10; NaCl,
5; CaCl2.2H2O, 0Æ1; Tween 80 (polyoxyethylen-sorbitanmonooleate),
10 and agar, 20, pH 6Æ8 (Slifkin 2000). The
presence of esterase activity (EsA) was seen as a visible
precipitate (opaque halo) around the colony.
Lipase activity. Strains were tested on tributyrin agar
medium (g l)1): peptone, 5; yeast extract, 3; tributyrin, 10
and agar, 15, pH 6Æ0 (Atlas and Parks 1993). A clear halo
around the colony in an otherwise opaque medium indicated
lipase activity (LipA).
Protease activity. Extracellular protease production was
determined on YEPG medium containing 20 g l)1 casein,
pH 6Æ5 (Strauss et al. 2001). A clear zone around the colony
indicated protease activity (PrA).
Pectinase activity. The secretion of extracellular pectic
enzymes was tested on the following medium (g l)1): YNB,
6Æ7 and pectin, 10, pH 7Æ0 (Strauss et al. 2001). After cell
growth, plates were flooded with hexadecyltrimethylammonium
bromide (10 g l)1) (Ankin and Anagnostakis 1975). A
clear halo around a colony in an otherwise opaque medium
indicated degradation of the pectin.
Chitinase activity. The production of chitinases was
determined on plates prepoured with an underlayer of
15 g l)1 agar and successively poured with a 3-ml overlayer
of the test medium (Ankin and Anagnostakis 1975)
containing 25 g l)1 purified chitin (Sigma) (Campbell and
Williams 1951). A clear zone around a colony in an
otherwise opaque medium indicated the presence of extracellular
chitinases.
Cellulase activity. Cellulase production was detected on
YEPG medium containing 5 g l)1 carboxymethylcellulose
(Strauss et al. 2001). After cell growth, the presence of
extracellular cellulases was detected by the Congo redpotato dextrose agar (Atlas and Parks 1993) slants and in
frozen form ()80 C).
Media and screening procedure
Calibrated suspensions (A580 ¼ 0Æ5, corresponding to an
average cell concentration of 106 ml)1) of 24 h yeast cells
were used to inoculate the solidified agar surface of
prepoured plates by using a multipoint inoculator device.
Dishes were checked for the presence of enzymatic activity
after incubation at 25 C for 2–5 d. No discrepant results
were encountered in repeated experiments.
Starch-degrading activity. Cultures were screened for
their ability to hydrolyse starch on a medium containing
(g l)1): Yeast Nitrogen Base (YNB; Difco), 6Æ7; soluble
starch, 2 and agar, 20, pH 6Æ0 (Ankin and Anagnostakis
1975). After cell growth, the Petri dishes were flooded with
an iodine solution (Yarrow 1998). A pale yellow zone around
a colony in an otherwise blue medium indicated starchdegrading
activity (SDA).
Esterase activity. The ability to hydrolyse esters was
tested on the following medium (g l)1): peptone, 10; NaCl,
5; CaCl2.2H2O, 0Æ1; Tween 80 (polyoxyethylen-sorbitanmonooleate),
10 and agar, 20, pH 6Æ8 (Slifkin 2000). The
presence of esterase activity (EsA) was seen as a visible
precipitate (opaque halo) around the colony.
Lipase activity. Strains were tested on tributyrin agar
medium (g l)1): peptone, 5; yeast extract, 3; tributyrin, 10
and agar, 15, pH 6Æ0 (Atlas and Parks 1993). A clear halo
around the colony in an otherwise opaque medium indicated
lipase activity (LipA).
Protease activity. Extracellular protease production was
determined on YEPG medium containing 20 g l)1 casein,
pH 6Æ5 (Strauss et al. 2001). A clear zone around the colony
indicated protease activity (PrA).
Pectinase activity. The secretion of extracellular pectic
enzymes was tested on the following medium (g l)1): YNB,
6Æ7 and pectin, 10, pH 7Æ0 (Strauss et al. 2001). After cell
growth, plates were flooded with hexadecyltrimethylammonium
bromide (10 g l)1) (Ankin and Anagnostakis 1975). A
clear halo around a colony in an otherwise opaque medium
indicated degradation of the pectin.
Chitinase activity. The production of chitinases was
determined on plates prepoured with an underlayer of
15 g l)1 agar and successively poured with a 3-ml overlayer
of the test medium (Ankin and Anagnostakis 1975)
containing 25 g l)1 purified chitin (Sigma) (Campbell and
Williams 1951). A clear zone around a colony in an
otherwise opaque medium indicated the presence of extracellular
chitinases.
Cellulase activity. Cellulase production was detected on
YEPG medium containing 5 g l)1 carboxymethylcellulose
(Strauss et al. 2001). After cell growth, the presence of
extracellular cellulases was detected by the Congo red
method

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มันฝรั่งขึ้น agar (Atlas และสวน 1993) slants และใน
แช่แบบฟอร์ม() 80 C)
สื่อและกระบวนการคัดกรอง
บริการปรับเทียบ (A580 ¼ 0Æ5 ที่สอดคล้องกับการ
เฉลี่ยเซลล์เข้มข้น 106 ml) 1) เซลล์ยีสต์ 24 h
ใช้ฉีดผิวแข็ง agar
prepoured แผ่น โดยใช้อุปกรณ์ multipoint inoculator เป็นการ
อาหารได้ตรวจสอบสถานะของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบ
หลังจากบ่มที่ 25 C ใน d 2-5 ไม่มีผลลัพธ์ discrepant
พบในการทดลองซ้ำ
แป้งลดกิจกรรม วัฒนธรรมถูกฉายใน
ความสามารถในการ hydrolyse แป้งบนสื่อที่ประกอบด้วย
(g l) 1): ฐานไนโตรเจนยีสต์ (YNB Difco), 6Æ7 ละลาย
แป้ง 2 และ agar, 20, pH 6Æ0 (Ankin และ Anagnostakis
1975) หลังจากที่เซลล์เจริญเติบโต จาน Petri ถูกน้ำท่วมด้วย
ไอโอดีนในโซลูชัน (Yarrow 1998) โซนสีเหลืองซีดรอบ
อาณานิคมในการสีฟ้าหรือบุ starchdegrading
กิจกรรม (SDA) .
Esterase กิจกรรม มีความสามารถในการ hydrolyse esters
ทดสอบบนสื่อต่อไปนี้ (แยก) 1): peptone, 10 NaCl,
5 CaCl2.2H2O, 0Æ1 Tween 80 (polyoxyethylen-sorbitanmonooleate),
10 และ agar, 20, pH 6Æ8 (Slifkin 2000) ใน
สถานะของกิจกรรม esterase (ประเทศ) ที่เห็นเป็นการเห็น
precipitate (ทึบ halo) รอบโคโลนี
กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส สายพันธุ์ทดสอบบน tributyrin agar
ปานกลาง (แยก) 1): peptone, 5 สารสกัดจากยีสต์ 3 tributyrin, 10
และ agar, 15, pH 6Æ0 (Atlas และสวน 1993) Halo ใส
รอบในตัวกลางทึบแสงหรือระบุ
กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส (ลิ) .
กิจกรรมรติเอส รติเอส extracellular ผลิตถูก
กำหนดใน YEPG ขนาดกลางที่มี 20 g l) เคซีน 1,
6Æ5 ค่า pH (สโทรส et al. 2001) โซนล้างรอบฝูง
ระบุกิจกรรมรติเอส (พระ) .
Pectinase กิจกรรม การหลั่งของ extracellular pectic
ทดสอบเอนไซม์บนสื่อต่อไปนี้ (แยก) 1): YNB,
6Æ7 และเพกทิน 10, 7Æ0 pH (สโทรส et al. 2001) หลังจากเซลล์
เจริญเติบโต แผ่นถูกน้ำท่วม ด้วย hexadecyltrimethylammonium
โบรไมด์ (10 g l) 1) (Ankin และ Anagnostakis 1975) A
halo ใสรอบโคโลนีในทึบแสงหรือ
ระบุของเพกทิน
Chitinase กิจกรรม มีการผลิต chitinases
กำหนดบนแผ่น prepoured กับเป็น underlayer ของ
l 15 g) 1 agar และติด ๆ กันพร้อมสระ ด้วย overlayer 3 ml
ทดสอบกลาง (Ankin และ Anagnostakis 1975)
ประกอบด้วย 25 g l) ไคทินบริสุทธิ์ 1 (ซิกมา) (แคมป์เบล และ
วิลเลียมส์ 1951) โซนใสรอบโคโลนีในการ
ระบุปานกลางทึบแสงเป็นอย่างอื่น ของ extracellular
chitinases.
Cellulase กิจกรรม ผลิต cellulase พบ
YEPG กลางประกอบด้วย 5 g l) 1 carboxymethylcellulose
(สโทรส et al. 2001) หลังจากที่เซลล์เจริญเติบโต ของ
extracellular cellulases พบคองโก redpotato ขึ้น agar (Atlas และสวน 1993) slants และใน
แช่แบบฟอร์ม() 80 C) .
สื่อและกระบวนการคัดกรอง
บริการปรับเทียบ (A580 ¼ 0Æ5 ที่สอดคล้องกับการ
เฉลี่ยเซลล์เข้มข้น 106 ml) 1) เซลล์ยีสต์ 24 ชม
ใช้ฉีดผิวแข็ง agar
prepoured แผ่น โดยใช้อุปกรณ์ multipoint inoculator เป็นการ
อาหารได้ตรวจสอบสถานะของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบ
หลังจากบ่มที่ 25 C ใน d 2 – 5 ไม่มีผลลัพธ์ discrepant
พบในการทดลองซ้ำ
แป้งลดกิจกรรม วัฒนธรรมถูกฉายใน
ความสามารถในการ hydrolyse แป้งบนสื่อที่ประกอบด้วย
(g l) 1): ฐานไนโตรเจนยีสต์ (YNB Difco), 6Æ7 ละลาย
แป้ง 2 และ agar, 20, pH 6Æ0 (Ankin และ Anagnostakis
1975) หลังจากที่เซลล์เจริญเติบโต จาน Petri ถูกน้ำท่วมด้วย
แก้ปัญหาไอโอดีน (Yarrow 1998) โซนสีเหลืองซีดรอบ
อาณานิคมในการสีฟ้าหรือบุ starchdegrading
กิจกรรม (SDA) .
Esterase กิจกรรม มีความสามารถในการ hydrolyse esters
ทดสอบบนสื่อต่อไปนี้ (แยก) 1): peptone, 10 NaCl,
5 CaCl2.2H2O, 0Æ1 Tween 80 (polyoxyethylen-sorbitanmonooleate),
10 และ agar, 20, pH 6Æ8 (Slifkin 2000) ใน
ของกิจกรรม esterase (ประเทศ) ที่เห็นเป็นการเห็น
precipitate (ทึบ halo) รอบโคโลนี
กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส สายพันธุ์ทดสอบบน tributyrin agar
ปานกลาง (แยก) 1): peptone, 5 สารสกัดจากยีสต์ 3 tributyrin, 10
และ agar, 15, pH 6Æ0 (Atlas และสวน 1993) Halo ใส
รอบโคโลนีในทึบแสงหรือระบุ
กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส (ลิ) .
กิจกรรมรติเอส รติเอส extracellular ผลิตถูก
กำหนดใน YEPG ขนาดกลางที่มี 20 g l) เคซีน 1,
6Æ5 ค่า pH (สโทรส et al. 2001) โซนล้างรอบฝูง
ระบุกิจกรรมรติเอส (พระ) .
Pectinase กิจกรรม การหลั่งของ extracellular pectic
ทดสอบเอนไซม์บนสื่อต่อไปนี้ (แยก) 1): YNB,
6Æ7 และเพกทิน 10, 7Æ0 pH (สโทรส et al. 2001) หลังจากเซลล์
เจริญเติบโต แผ่นถูกน้ำท่วม ด้วย hexadecyltrimethylammonium
โบรไมด์ (10 g l) 1) (Ankin และ Anagnostakis 1975) A
halo ใสรอบโคโลนีในทึบแสงหรือ
ระบุของเพกทิน
Chitinase กิจกรรม มีการผลิต chitinases
กำหนดบนแผ่น prepoured กับเป็น underlayer ของ
l 15 g) 1 agar และติด ๆ กันพร้อมสระ ด้วย overlayer 3 ml
กลางทดสอบ (Ankin และ Anagnostakis 1975)
ประกอบด้วย 25 g l) ไคทินบริสุทธิ์ 1 (ซิกมา) (แคมป์เบล และ
วิลเลียมส์ 1951) โซนใสรอบโคโลนีในการ
ระบุปานกลางทึบแสงเป็นอย่างอื่น ของ extracellular
chitinases.
Cellulase กิจกรรม ผลิต cellulase พบ
YEPG กลางประกอบด้วย l 5 g 1 carboxymethylcellulose
(สโทรส et al. 2001) หลังจากที่เซลล์เจริญเติบโต สถานะของ
extracellular cellulases พบคองโกแดง
วิธี

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เดกซ์โทรสมันฝรั่งวุ้น (Atlas และสวนสาธารณะ 1993) slants และใน
รูปแบบแช่แข็ง () 80 องศาเซลเซียส)
สื่อและการคัดกรองขั้นตอนการ
สอบเทียบสนอง (A580 ¼0Æ5สอดคล้องกับ
ความเข้มข้นของเซลล์เฉลี่ยจาก 106 มล. ) 1) จาก 24 ชั่วโมงเซลล์ยีสต์
เป็น ที่ใช้ในการฉีดวัคซีนพื้นผิววุ้นแข็งของ
แผ่น prepoured โดยใช้อุปกรณ์หลาย inoculator
จานได้รับการตรวจสอบสถานะของการทำงานของเอนไซม์
หลังจากการบ่มที่อุณหภูมิ 25 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 2-5 ง ไม่มีผลลัพธ์ไม่ตรงกัน
ได้พบในการทดลองซ้ำแล้วซ้ำอีก
กิจกรรมย่อยสลายแป้ง วัฒนธรรมที่ได้รับการคัดกรอง
ความสามารถในการ Hydrolyse แป้งในสื่อที่มี
(gl) 1): ยีสต์ไนโตรเจนฐาน (YNB; Difco) 6Æ7; ละลาย
แป้ง, 2 และวุ้น, 20, พีเอช6Æ0 (Ankin และ Anagnostakis
1975) หลังจากที่การเติบโตของเซลล์ในจานเพาะเชื้อที่ถูกน้ำท่วมด้วย
สารละลายไอโอดีน (ยาร์โรว์ 1998) โซนสีเหลืองอ่อนรอบ
อาณานิคมในกลางสีฟ้าเป็นอย่างอื่นที่ระบุไว้ starchdegrading
กิจกรรม (SDA)
กิจกรรม esterase ความสามารถในการ Hydrolyse เอสเทอได้รับการ
ทดสอบในสื่อดังต่อไปนี้ (gl) 1): เปปโตน, 10; โซเดียมคลอไรด์,
5; CaCl2.2H2O, 0Æ1; Tween 80 (polyoxyethylen-sorbitanmonooleate)
และวุ้น 10, 20, พีเอช6Æ8 (Slifkin 2000)
การแสดงตนของกิจกรรม esterase (ESA) ถูกมองว่าเป็นที่มองเห็น
ตะกอน (รัศมีทึบแสง) รอบอาณานิคม
กิจกรรมไลเปส สายพันธุ์ที่ได้รับการทดสอบบนอาหารเลี้ยงเชื้อ tributyrin
กลาง (gl) 1): เปปโตน, 5; สารสกัดจากยีสต์ 3; tributyrin, 10
และวุ้น, 15, พีเอช6Æ0 (Atlas และสวนสาธารณะ 1993) รัศมีที่ชัดเจน
รอบอาณานิคมในสื่อทึบแสงเป็นอย่างอื่นที่ระบุ
กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส (Lipa)
กิจกรรมโปรติเอส การผลิตโปรติเอสสารถูก
กำหนด YEPG กลางที่มี 20 gl) 1 เคซีน
เป็นกรดด่าง6Æ5 (สเตราส์และอัล. 2001) โซนที่ชัดเจนรอบอาณานิคม
ระบุกิจกรรมโปรติเอส (PRA)
กิจกรรมเพคติเนส การหลั่งของสารเพคติน
เอนไซม์ถูกทดสอบในสื่อดังต่อไปนี้ (gl) 1): YNB,
6Æ7และเพคติน, 10, พีเอช7Æ0 (สเตราส์และอัล 2001). หลังจากที่เซลล์
เจริญเติบโตแผ่นถูกน้ำท่วมด้วย hexadecyltrimethylammonium
โบรไมด์ (10 gl) 1) (Ankin และ Anagnostakis 1975)
รัศมีที่ชัดเจนรอบอาณานิคมในกลางทึบแสงเป็นอย่างอื่น
ที่ระบุไว้การย่อยสลายของเพคติน
กิจกรรมไคติเนส การผลิต chitinases ถูก
กำหนดบนจาน prepoured ด้วย underlayer ของ
gl 15) 1 วุ้นและต่อเนื่องกับการเท overlayer 3 มล.
ของกลางการทดสอบ (Ankin และ Anagnostakis 1975)
ที่มี 25 gl) 1 ไคตินบริสุทธิ์ (Sigma) (แคมป์เบลและ
วิลเลียมส์ 1951) โซนที่ชัดเจนรอบอาณานิคมใน
กลางทึบแสงเป็นอย่างอื่นที่ระบุสถานะของสาร
chitinases
กิจกรรมเซลลูเลส การผลิตเซลลูเลสได้รับการตรวจพบใน
YEPG กลางที่มี 5 gl) 1 carboxymethylcellulose
(สเตราส์และอัล. 2001) หลังจากที่การเติบโตของเซลล์ที่มี
สารลูได้รับการตรวจพบโดยคองโก redpotato dextrose agar (Atlas และสวนสาธารณะ 1993) slants และใน
รูปแบบแช่แข็ง () 80 องศาเซลเซียส)
สื่อและการคัดกรองขั้นตอนการ
สอบเทียบสนอง (A580 ¼0Æ5สอดคล้องกับ
ค่าเฉลี่ย ความเข้มข้นของเซลล์จาก 106 มล. ) 1) จาก 24 ชั่วโมงเซลล์ยีสต์
ถูกนำมาใช้ในการฉีดวัคซีนพื้นผิววุ้นแข็งของ
แผ่น prepoured โดยใช้อุปกรณ์หลาย inoculator
จานได้รับการตรวจสอบสถานะของการทำงานของเอนไซม์
หลังจากการบ่มที่อุณหภูมิ 25 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 2-5 ง ไม่มีผลลัพธ์ไม่ตรงกัน
ได้พบในการทดลองซ้ำแล้วซ้ำอีก
กิจกรรมย่อยสลายแป้ง วัฒนธรรมที่ได้รับการคัดกรอง
ความสามารถในการ Hydrolyse แป้งในสื่อที่มี
(gl) 1): ยีสต์ไนโตรเจนฐาน (YNB; Difco) 6Æ7; ละลาย
แป้ง, 2 และวุ้น, 20, พีเอช6Æ0 (Ankin และ Anagnostakis
1975) หลังจากที่การเติบโตของเซลล์ในจานเพาะเชื้อที่ถูกน้ำท่วมด้วย
สารละลายไอโอดีน (ยาร์โรว์ 1998) โซนสีเหลืองอ่อนรอบ
อาณานิคมในกลางสีฟ้าเป็นอย่างอื่นที่ระบุไว้ starchdegrading
กิจกรรม (SDA)
กิจกรรม esterase ความสามารถในการ Hydrolyse เอสเทอได้รับการ
ทดสอบในสื่อดังต่อไปนี้ (gl) 1): เปปโตน, 10; โซเดียมคลอไรด์,
5; CaCl2.2H2O, 0Æ1; Tween 80 (polyoxyethylen-sorbitanmonooleate)
และวุ้น 10, 20, พีเอช6Æ8 (Slifkin 2000)
การแสดงตนของกิจกรรม esterase (ESA) ถูกมองว่าเป็นที่มองเห็น
ตะกอน (รัศมีทึบแสง) รอบอาณานิคม
กิจกรรมไลเปส สายพันธุ์ที่ได้รับการทดสอบบนอาหารเลี้ยงเชื้อ tributyrin
กลาง (gl) 1): เปปโตน, 5; สารสกัดจากยีสต์ 3; tributyrin, 10
และวุ้น, 15, พีเอช6Æ0 (Atlas และสวนสาธารณะ 1993) รัศมีที่ชัดเจน
รอบอาณานิคมในสื่อทึบแสงเป็นอย่างอื่นที่ระบุ
กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส (Lipa)
กิจกรรมโปรติเอส การผลิตโปรติเอสสารถูก
กำหนด YEPG กลางที่มี 20 gl) 1 เคซีน
เป็นกรดด่าง6Æ5 (สเตราส์และอัล. 2001) โซนที่ชัดเจนรอบอาณานิคม
ระบุกิจกรรมโปรติเอส (PRA)
กิจกรรมเพคติเนส การหลั่งของสารเพคติน
เอนไซม์ถูกทดสอบในสื่อดังต่อไปนี้ (gl) 1): YNB,
6Æ7และเพคติน, 10, พีเอช7Æ0 (สเตราส์และอัล 2001). หลังจากที่เซลล์
เจริญเติบโตแผ่นถูกน้ำท่วมด้วย hexadecyltrimethylammonium
โบรไมด์ (10 gl) 1) (Ankin และ Anagnostakis 1975)
รัศมีที่ชัดเจนรอบอาณานิคมในกลางทึบแสงเป็นอย่างอื่น
ที่ระบุไว้การย่อยสลายของเพคติน
กิจกรรมไคติเนส การผลิต chitinases ถูก
กำหนดบนจาน prepoured ด้วย underlayer ของ
gl 15) 1 วุ้นและต่อเนื่องกับการเท overlayer 3 มล.
ของกลางการทดสอบ (Ankin และ Anagnostakis 1975)
ที่มี 25 gl) 1 ไคตินบริสุทธิ์ (Sigma) (แคมป์เบลและ
วิลเลียมส์ 1951) โซนที่ชัดเจนรอบอาณานิคมใน
กลางทึบแสงเป็นอย่างอื่นที่ระบุสถานะของสาร
chitinases
กิจกรรมเซลลูเลส การผลิตเซลลูเลสได้รับการตรวจพบใน
YEPG กลางที่มี 5 gl) 1 carboxymethylcellulose
(สเตราส์และอัล. 2001) หลังจากที่การเติบโตของเซลล์ที่มี
สารลูได้รับการตรวจพบโดยคองโกสีแดง
วิธี

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

อาหารเลี้ยงเชื้อ potato dextrose agar ( Atlas และสวนสาธารณะ 1993 ) และในรูปแบบ slants
แช่แข็ง ( ) 80  C )

โดยสื่อและกระบวนการคัดกรองสารแขวนลอย ( A580 ¼ 0 กู้ 5 , ที่ต้องมีความเข้มข้นเฉลี่ย 106
เซลล์ต่อมิลลิลิตร ) 1 ) 24 ชั่วโมงยีสต์เซลล์
เคยฉีดวัคซีนตะกอนผิวหน้าวุ้น ของ
prepoured แผ่นโดยใช้มัลติพอยท์ความเจียมเนื้อเจียมตัวอุปกรณ์ .
อาหารการตรวจสอบการแสดงตนของเอนไซม์
หลังจากบ่มที่อุณหภูมิ 25  C 2 – 5 D . ไม่มีผลลัพธ์ที่แตกต่างกันที่พบในการทดลองซ้ำๆ
.
แป้ง การปฏิบัติกิจกรรม วัฒนธรรมจาก
ความสามารถในการไฮโดรไลซ์แป้งในอาหารที่มี
( g ) 1 ) : ไนโตรเจนเบสยีสต์ ( ynb ; difco ) , 6 กู้ได้ 7 ;
แป้ง , 2 และวุ้น , 20 , pH 6 0 ( ankin กู้ และ anagnostakis
1975 ) หลังจากการเติบโตของเซลล์ในจานเพาะเลี้ยงเต็มไปด้วย
เป็นสารละลายไอโอดีน ( โรว์ 1998 ) สีเหลืองอ่อน โซนรอบ
อาณานิคมในมิฉะนั้นสีฟ้ากลาง พบ starchdegrading

กิจกรรมกิจกรรม ( SDA ) 4 . ความสามารถในการไฮโดรไลซ์เอสเทอร์คือ
ทดสอบในอาหาร ( กรัมต่อลิตร ) 1 ) : extract , 10 ; NaCl
5 ; cacl2.2h2o , 0 กู้ 1 ; Tween 80 ( polyoxyethylen sorbitanmonooleate )
10 และวุ้น , 20 , pH 6 กู้ 8 ( slifkin 2000 )
สถานะของกิจกรรมเอนไซม์ esterase ( ESA ) คือเห็นเป็นตะกอนที่มองเห็น
( รัศมีทึบรอบนิคม
กิจกรรมเอนไซม์ . สายพันธุ์ที่ทดสอบบนอาหารวุ้น
tributyrin ขนาดกลาง ( กรัม ) 1 ) : extract สารสกัดจากยีสต์ , 5 ; 3 ; tributyrin 10
และวุ้น , 15 , pH 6 กู้ 0 ( Atlas และสวนสาธารณะ 1993 ) ชัดเจน รัศมี
รอบอาณานิคมในมิฉะนั้นทึบแสงปานกลาง พบกิจกรรมเอนไซม์ไลเปส ( Lipa )
.
กิจกรรมโปรติเอสการผลิตโปรติเอสและตัดสินใจถูก
yepg ขนาดกลาง 20 กรัมต่อลิตร ) 1 ประกอบด้วยเคซีนพีเอช 5
6 กู้ ( สเตราส์ et al . 2001 ) โซนเคลียร์รอบโคโลนีพบกิจกรรมเอนไซม์โปรติเอส ( พระ )
.
กิจกรรมเอนไซม์ . การหลั่งภายนอกที่มีเอนไซม์ในอาหาร
ทดสอบต่อไปนี้ ( 1 ) : ynb G L )
6 7 และเพคติน , กู้ , กู้ 10 , พีเอช 7 0 ( สเตราส์ et al . 2001 ) หลังจากที่การเจริญเติบโตของเซลล์
,จานเต็มไปด้วย hexadecyltrimethylammonium
โบรไมด์ ( 10 กรัมต่อลิตร ) 1 ) ( ankin และ anagnostakis 1975 )
ชัดเจนเป็นรัศมีรอบอาณานิคมใน
ขนาดกลางมิฉะนั้นทึบแสง พบการลดลงของกิจกรรมของเอนไซม์ pectin .
. การผลิตไคติเนสคือ
กำหนดบนแผ่น prepoured เป็น underlayer ของ
15 กรัมลิตร ) 1 วุ้นและอย่างต่อเนื่องด้วย 3-ml สิ่งปกคลุม
เทของแบบทดสอบกลาง และ ankin anagnostakis 1975 )
( 25 กรัม ) 1 โดยไคติน ( ซิกม่า ) ( แคมป์เบลล์และ
วิลเลียมส์ 1951 ) ล้างโซนรอบอาณานิคมใน
ไม่งั้นทึบแสงปานกลาง พบการปรากฏตัวของ extracellular

กิจกรรมของเอนไซม์ไคติเนส . . การผลิตเซลลูเลส ถูกตรวจพบในอาหารที่มี yepg
5 g L ) 1 กรณีศึกษา :
( สเตราส์ et al . 2001 ) หลังจากการเติบโตของเซลล์การปรากฏตัวของ
ภายนอกเซลล์ได้ถูกตรวจพบโดยคองโก redpotato dextrose agar ( Atlas และสวนสาธารณะ 1993 ) และในรูปแบบ slants
แช่แข็ง ( ) 80  C )

โดยสื่อและกระบวนการคัดกรองสารแขวนลอย ( A580 ¼ 0 กู้ 5 , ที่ต้องมีความเข้มข้นเฉลี่ย 106
เซลล์ต่อมิลลิลิตร ) 1 ) 24 ชั่วโมง ยีสต์เซลล์
เคยฉีดวัคซีนตะกอนพื้นผิว
วุ้นprepoured แผ่นโดยใช้มัลติพอยท์ความเจียมเนื้อเจียมตัวอุปกรณ์ .
อาหารการตรวจสอบการแสดงตนของเอนไซม์
หลังจากบ่มที่อุณหภูมิ 25  C 2 – 5 D . ไม่มีผลลัพธ์ที่แตกต่างกันที่พบในการทดลองซ้ำๆ
.
แป้ง การปฏิบัติกิจกรรม วัฒนธรรมจาก
ความสามารถในการไฮโดรไลซ์แป้งในอาหารที่มี
( g ) 1 ) : ไนโตรเจนเบสยีสต์ ( ynb ; difco ) , 6 กู้ได้ 7 ;
แป้ง2 และวุ้น , 20 , pH 6 0 ( ankin กู้ และ anagnostakis
1975 ) หลังจากการเติบโตของเซลล์ในจานเพาะเลี้ยงเต็มไปด้วย
เป็นสารละลายไอโอดีน เป็นต้น ( โรว์ 1998 ) สีเหลืองอ่อน โซนรอบ
อาณานิคมในมิฉะนั้นสีฟ้ากลาง พบ starchdegrading

กิจกรรมกิจกรรม ( SDA ) 4 . ความสามารถในการไฮโดรไลซ์เอสเทอร์คือ
ทดสอบในอาหาร ( กรัมต่อลิตร ) 1 ) : extract , 10 ; NaCl
5 ; cacl2.2h2o , 0 กู้ 1 ;ทวีน 80 ( polyoxyethylen sorbitanmonooleate )
10 และวุ้น , 20 , pH 6 กู้ 8 ( slifkin 2000 )
มีกิจกรรมเอนไซม์ esterase ( ESA ) คือเห็นเป็นตะกอนที่มองเห็น
( รัศมีทึบรอบนิคม
กิจกรรมเอนไซม์ . สายพันธุ์ที่ทดสอบบนอาหารวุ้น
tributyrin ขนาดกลาง ( กรัม ) 1 ) : extract สารสกัดจากยีสต์ , 5 ; 3 ; tributyrin 10
และวุ้น , 15 , pH 6 กู้ 0 ( Atlas และสวนสาธารณะ 1993 ) a
รัศมีชัดเจนรอบอาณานิคมในมิฉะนั้นทึบแสงปานกลาง พบกิจกรรมเอนไซม์ไลเปส ( Lipa )
.
กิจกรรมโปรติเอส การผลิตโปรติเอสและตัดสินใจถูก
yepg ขนาดกลาง 20 กรัมต่อลิตร ) 1 ประกอบด้วยเคซีนพีเอช 5
6 กู้ ( สเตราส์ et al . 2001 ) โซนเคลียร์รอบโคโลนีพบกิจกรรมเอนไซม์โปรติเอส ( พระ )
.
กิจกรรมเอนไซม์ . การหลั่งภายนอกที่มีเอนไซม์ในอาหาร
ทดสอบต่อไปนี้ ( G L ) 1 )ynb
6 7 และเพคติน , กู้ , กู้ 10 , พีเอช 7 0 ( สเตราส์ et al . 2001 ) หลังจากที่การเจริญเติบโตของเซลล์
, จานเต็มไปด้วย hexadecyltrimethylammonium
โบรไมด์ ( 10 กรัมต่อลิตร ) 1 ) ( ankin และ anagnostakis 1975 )
ชัดเจนเป็นรัศมีรอบอาณานิคมใน
ขนาดกลางมิฉะนั้นทึบแสง พบการลดลงของกิจกรรมของเอนไซม์ pectin .
. การผลิตไคติเนสถูกกำหนดบนจานด้วย

prepoured underlayer ของ15 กรัมต่อลิตร ) 1 วุ้นและกระชั้นชิดเทด้วย 3-ml สิ่งปกคลุม
ของการทดสอบกลาง และ ankin anagnostakis 1975 )
( 25 กรัม ) 1 โดยไคติน ( ซิกม่า ) ( แคมป์เบลล์และ
วิลเลียมส์ 1951 ) ล้างโซนรอบอาณานิคมใน
ไม่งั้นทึบแสงปานกลาง พบการปรากฏตัวของ extracellular

กิจกรรมของเอนไซม์ไคติเนส . . ถูกตรวจพบใน
การผลิตเซลลูเลสyepg ขนาดกลางที่มี 5 กรัมต่อลิตร ) 1 กรณีศึกษา :
( สเตราส์ et al . 2001 ) หลังจากที่การเจริญเติบโตของเซลล์ , การปรากฏตัวของ
ภายนอกเซลล์ได้ถูกตรวจพบโดยคองโกเรด
วิธี