Although frozen storage is an important preservation method for muscle foods, quality deterioration cannot be avoided during freezing due to the formation of ice crystals, which leads to distortion of tissue structure, mechanical damage, and denaturation of protein. Myoglobin is the protein responsible for meat color. Oxidation of cherry red oxymyoglobin to brown metmyoglobin results in meat discoloration. Meat color (myoglobin) is determined by the pre-rigor, post-rigor, and storage factors that affect muscle proteins (Hector, Brew-Graves, Hassen, & Ledward, 1992; Ledward, 1985; Offer, Knight, Jeacocke, Almond, & Cousins, 1989; Renerre & Bonhomme, 1991). Factors affecting meat protein include ice crystal formation, dehydration, increased solute concentration, fat hydrolysis and or oxidation, atmospheric gasses (particularly oxygen), protein oxidation and proteolysis, and rigor temperature (Matsumoto, 1979; Shenouda, 1980). However, quality deterioration also occurs during freezing and frozen storage due to the osmotic removal of water, denaturation of protein and mechanical damage (Thyholt & Isaksson, 1997), and release of enzymes and other components from meat (Nilsson & Ekstrand, 1993). Thawing plays an important role in membrane disintegration as well as affecting sensory attributes (Nilsson & Ekstrand, 1994). The freeze–thaw process is found to be detrimental to overall physicochemical and textural quality. The denaturation of muscle protein, induced by the freeze–thaw process, mainly contributes to the detrimental textural changes of muscle (Ang & Hultin, 1989; Ragnarrsson & Regenstein, 1989). Bullock et al. (1994) reported that frozen patties made from lean cow trimmings had greater color pigment and oxidative lipid stability than patties made from fattier meat. Increased lipid oxidation is associated with color deterioration in beef (Akamittath, Brekke, & Schanus, 1990; Andersen, Bertelsen, & Skibsted, 1990). Recently, a freeze–thaw treatment has been found to have contradictory effects on meat color (Tang, Faustman, Mancini, Seyfert, & Hunt, 2006). Temperature abuse attributed to freeze–thaw cycling stimulated lipid oxidation and accelerated surface discoloration in meat (Hansen et al., 2004; Moore, 1990; Moore & Young, 1991). The rapid deterioration of meat color has often been observed in thawed meat compared to fresh meat at commercial meat markets. Myoglobin (Mb) oxidation is a major nonmicrobial factor responsible for the quality deterioration
of fresh meat, and it is commonly assumed that lipid oxidation is closely related to Mb oxidation. However, our research team observed the formation of MetMb without lipid oxidation in thawed beef. Decker and Welch (1990) also reported that the rate of iron release from ferritin was influenced by temperature in muscle foods. Polyunsaturated fatty acids are especially prone to oxidation of the lipid fraction, which results in the development of rancid taste and odor during prolonged storage (Min & Ahn, 2005). However, frozen storage also leads to a decrease in protein solubility and quality changes of the texture, such as increased toughness and loss of juiciness. The susceptibility of muscle foods to oxidative processes may result from their relatively high concentrations of unsaturated lipids,heme pigments, metal catalysts, and various other oxidizing agents (Johns, Birkinshaw, & Ledward, 1989). Oxidizing agents present in muscle tissues are capable of generating a number of reactive oxygen species (ROS), such as the hydroxyl radical(•OH), peroxyl radical (ROO•), alkoxyl radical (RO•), as well as non-radical oxygen derivatives, such as H2O2, singlet oxygen, 4-hydroxy-2-nonenal, and ketoamines (Stadtman & Berlett, 1997). These radicals are generally formed, during transportation, storage or consumption, and temperature also contributes to the biochemical and physicochemical changes of the muscle system. Although, there are numerous publications on the effects of frozen storage on muscle food quality, little has been reported concerning the effect of freeze–thaw cycles on the physicochemical properties, especially the distribution of pro-oxidants and oxidation stability (Benjakul & Bauer, 2001). The objective of this study was to determine whether color stabilized by freeze–thaw process could impact myoglobin oxidation in beef semimembranosus muscle during cold storage. The effects of different freeze–thaw cycles on the physicochemical (drip loss, heme pigment, TBARS, SDSPAGE profile and microstructure) changes were investigated.
แม้ว่าเก็บแช่แข็งเป็นวิธีการรักษาที่สำคัญสำหรับอาหารกล้ามเนื้อ เสื่อมสภาพคุณภาพไม่อาจหลีกเลี่ยงในช่วงเย็นเนื่องจากการก่อตัวของผลึกน้ำแข็ง ซึ่งนำไปสู่การบิดเบือนของโครงสร้างเนื้อเยื่อ ความเสียหายของเครื่องจักรกล และ denaturation โปรตีน ไมโยโกลบินเป็นโปรตีนผิดชอบสีเนื้อ ออกซิเดชันของเชอร์รี่แดง oxymyoglobin การ metmyoglobin น้ำตาลผลสีเนื้อ สีเนื้อ (ไมโยโกลบิน) จะถูกกำหนด โดยเข้มงวดก่อน หลังมากกว่า และเก็บข้อมูลปัจจัยที่มีผลต่อกล้ามเนื้อโปรตีน (Hector เบียร์สุสาน Hassen, & Ledward, 1992 Ledward, 1985 ข้อเสนอ อัศวิน Jeacocke อัลมอนด์ และ ญาติ 1989 Renerre & Bonhomme, 1991) ปัจจัยที่ส่งผลกระทบต่อโปรตีนเนื้อรวมก่อตัวผลึกน้ำแข็ง ขาดน้ำ เพิ่มความเข้มข้นของตัวถูกละลาย เกิดออกซิเดชันโปรตีนไขมันย่อยและหรือออกซิเดชัน gasses บรรยากาศ (โดยเฉพาะออกซิเจน), และ proteolysis และอุณหภูมิมากกว่า (มัตสึโมโตะ 1979 Shenouda, 1980) อย่างไรก็ตาม ความเสื่อมคุณภาพยังเกิดขึ้นระหว่างการเก็บรักษาแช่แข็ง และแช่แข็งเนื่องจากการกำจัดน้ำของน้ำ denaturation โปรตีน และความเสียหายทางกล (Thyholt & Isaksson, 1997), และปล่อยเอนไซม์ และส่วนประกอบอื่น ๆ จากเนื้อสัตว์ (Nilsson และ Ekstrand, 1993) ละลายเล่นบทบาทสำคัญในการสลายตัวของเยื่อหุ้มเซลล์เป็นผลต่อคุณลักษณะทางประสาทสัมผัส (Nilsson และ Ekstrand, 1994) กระบวนการแช่แข็ง – ทรานที่พบเป็นอันตรายต่อคุณภาพโดยรวมคุณลักษณะ และ textural Denaturation โปรตีนกล้ามเนื้อ เกิดจากกระบวนการแช่แข็ง – ทราน ก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของกล้ามเนื้อ (อ่างทอง & Hultin, 1989; textural อันตรายส่วนใหญ่ Ragnarrsson & Regenstein, 1989) บูลล็อค et al. (1994) รายงานที่เบอร์เกอร์จากลีวัวตัดแต่งแช่แข็งมีเม็ดสีมากขึ้นและไขมันช่วยความเสถียรกว่าเบอร์เกอร์ที่ทำจากเนื้อ fattier ออกซิเดชั่นของไขมันเพิ่มขึ้นเกี่ยวข้องกับการเสื่อมสภาพของสีในเนื้อ (Akamittath, Brekke, & Schanus, 1990 แอนเดอร์ Bertelsen, & Skibsted, 1990) เมื่อเร็ว ๆ นี้ การรักษาหยุด – ทรานได้รับพบว่ามีผลขัดสีเนื้อ (ถัง Faustman, Mancini, Seyfert และ ล่า 2006) อุณหภูมิเกิดจากการหยุด – ทรานขี่จักรยานออกซิเดชั่นไขมันกระตุ้น และเร่งผิวสีในเนื้อ (แฮนเซนและ al. 2004 มัวร์ 1990 มัวร์และหนุ่มสาว 1991) การเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็วของเนื้อสีได้มักจะถูกตรวจสอบในเนื้อขับเปรียบเทียบกับเนื้อสดในตลาดค้าเนื้อ ออกซิเดชันไมโยโกลบิน (Mb) เป็นปัจจัยสำคัญ nonmicrobial ผิดชอบในการเสื่อมคุณภาพเนื้อสด และมักจะถือว่าออกซิเดชั่นของไขมันอย่างใกล้ชิดกับออกซิเดชัน Mb อย่างไรก็ตาม ทีมวิจัยสังเกตการก่อตัวของ MetMb โดยไม่มีการออกซิเดชั่นของไขมันในเนื้อขับ ชั้นและ Welch (1990) ยังรายงานว่า อัตราการปล่อยเหล็กจาก ferritin ได้รับอิทธิพลจากอุณหภูมิในกล้ามเนื้ออาหาร กรดไขมันไม่อิ่มตัวมีแนวโน้มโดยเฉพาะอย่างยิ่งการเกิดออกซิเดชันของไขมันเศษส่วน ผลการพัฒนาของกลิ่นและรสชาติที่หืนระหว่างการเก็บรักษาเป็นเวลานาน (นาทีและอาห์น 2005) อย่างไรก็ตาม เก็บแช่แข็งยังนำไปสู่การลดลงของการเปลี่ยนแปลงโปรตีนละลายและคุณภาพของเนื้อ เช่นความเหนียวเพิ่มขึ้นและการสูญเสีย juiciness ไก่กระบวนการออกซิเดชันของอาหารกล้ามเนื้ออาจเกิดจากความเข้มข้นของพวกเขาค่อนข้างสูงของไขมันไม่อิ่มตัว heme สี ตัวเร่งปฏิกิริยาโลหะ และหลายอื่น ๆ ออกซิไดซ์ (จอห์น Birkinshaw, & Ledward, 1989) ออกซิไดซ์ในเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อมีความสามารถในการสร้างหมายเลขของสายพันธุ์ปฏิกิริยาออกซิเจน (ROS), เช่นไฮดรอก radical(•OH), peroxyl อนุมูลอิสระ (ROO•), alkoxyl รุนแรง (RO•), เป็น อนุพันธ์อนุมูลออกซิเจน เช่น H2O2 สายเดี่ยวออกซิเจน 4-ไฮดร็อกซี่-2-nonenal และ ketoamines (Stadtman & Berlett, 1997) อนุมูลเหล่านี้มักเกิด ขึ้น การขนส่ง จัดเก็บ หรือการ ใช้ และอุณหภูมินอกจากนี้ยังก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมี และคุณลักษณะของระบบกล้ามเนื้อ ถึงแม้ว่า มีสิ่งมากมายบนผลเก็บแช่แข็งในกล้ามเนื้ออาหารคุณภาพ น้อยมีการรายงานเกี่ยวกับผลของการแช่แข็ง – ทรานรอบคุณสมบัติคุณลักษณะ โดยเฉพาะอย่างยิ่งการกระจายของออกซิเดชั่นและอนุมูลอิสระโปเสถียรภาพ (เบญจกูลและ Bauer, 2001) วัตถุประสงค์ของการศึกษานี้คือการ กำหนดว่า สีเสถียร ด้วยกระบวนการแช่แข็ง – ทรานอาจต่อออกซิเดชันไมโยโกลบินในกล้ามเนื้อ semimembranosus เนื้อในห้องเย็น ผลกระทบของการแตกต่างหยุด – ทรานรอบในการคุณลักษณะ (หยดสูญ heme รงควัตถุ TBARS, SDSPAGE โปรไฟล์ และโครงสร้างจุลภาค) มีการตรวจสอบการเปลี่ยนแปลง
การแปล กรุณารอสักครู่..
แม้ว่าแช่เย็นเป็นวิธีการรักษาที่สำคัญสำหรับอาหารกล้ามเนื้อ ไม่เสื่อมคุณภาพได้ในช่วงเย็น เนื่องจากการก่อตัวของผลึกน้ำแข็ง ซึ่งนำไปสู่การบิดเบือนของโครงสร้างเนื้อเยื่อและความเสียหายทางกล ( , โปรตีน myoglobin คือ โปรตีนรับผิดชอบสีเนื้อ ออกซิเดชันของเชอร์รี่สีแดงอ ซิไมโอโกลบินสีน้ำตาลเมทไมโอโกลบินในผลลัพธ์ของกระเนื้อ สีเนื้อ ( myoglobin ) จะถูกกำหนดโดยการตรวจสอบก่อนโพสต์ และปัจจัยกระเป๋ามีผลต่อโปรตีนกล้ามเนื้อ ( เฮคเตอร์ ตั้งเค้าหลุมฝังศพ hassen & ข่าว , 1992 ; ข่าว , 1985 ; เสนอ , อัศวิน , jeacocke , อัลมอนด์และญาติ , 1989 ; renerre & About , 1991 ) ปัจจัยที่มีผลต่อโปรตีนเนื้อสัตว์ ได้แก่ ผลึกน้ำแข็งก่อตัว dehydration เพิ่มการย่อยสลายไขมันและความเข้มข้นของตัวถูกละลาย , หรือออกซิเดชันบรรยากาศก๊าซ ( โดยเฉพาะอย่างยิ่งออกซิเจน ) ออกซิเจน โปรตีนและโปรติโอไลซีสและอุณหภูมิความรุนแรง ( Matsumoto , 1979 ; shenouda , 1980 ) อย่างไรก็ตาม เสื่อมคุณภาพยังเกิดขึ้นในระหว่างแช่แข็งและแช่เย็น เนื่องจากการจัดการน้ำ ( โปรตีนและความเสียหายทางกล ( thyholt & แซคซั่น , 1997 ) และปล่อยเอนไซม์ และส่วนประกอบอื่น ๆ จากเนื้อ ( นิลส์สัน & Larvik , 1993 ) การมีบทบาทสำคัญในการสลายเยื่อ ตลอดจนมีผลต่อคุณลักษณะทางประสาทสัมผัส ( นิลส์สัน & Larvik , 1994 ) การแช่แข็งและละลายกระบวนการพบว่าเป็น detrimental เพื่อรวมปริมาณและคุณภาพเนื้อ . วัน ( ของโปรตีนกล้ามเนื้อ ที่เกิดจากกระบวนการแช่แข็งและละลาย ส่วนใหญ่ มีส่วนช่วยในการทำให้เนื้อของกล้ามเนื้อ ( The & hultin , 1989 ; ragnarrsson & regenstein , 1989 ) วัว et al . ( 1994 ) รายงานว่าแช่แข็ง patties ที่ทำจากวัวผอม trimmings สีดีกว่า สีและเสถียรภาพออกซิเดชันไขมัน patties fattier กว่า ทำจากเนื้อ เพิ่มการออกซิเดชันของไขมันที่เกี่ยวข้องกับการเสื่อมสภาพสีในเนื้อ ( akamittath บริการและ schanus , 1990 ; ของไทย เบเตลเซน และ skibsted , 2533 ) เมื่อเร็วๆ นี้ ซึ่งการรักษาแช่แข็งละลายได้ค้นพบผลขัดแย้งสีเนื้อ ( ถัง faustman Mancini , , , seyfert & ล่า , 2006 ) การบันทึกอุณหภูมิแช่แข็งและละลายจักรยานกระตุ้นการออกซิเดชันของไขมันและเร่งผิว กระเนื้อ ( Hansen et al . , 2004 ; มัวร์ , 1990 ; มัวร์ & Young , 1991 ) การเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็วของสีเนื้อมักจะถูกพบในเนื้อแข็งเมื่อเทียบกับเนื้อสดที่ตลาดเนื้อเชิงพาณิชย์ ไมโอโกลบิน ( MB ) ออกซิเดชัน เป็นหลัก nonmicrobial ปัจจัยเสื่อมคุณภาพ รับผิดชอบเนื้อสด และมันเป็นโดยทั่วไปถือว่าการออกซิเดชันของไขมันจะเกี่ยวข้องกับ MB ออกซิเดชัน อย่างไรก็ตาม ทีมวิจัยของเราพบการก่อตัวของ metmb โดยการออกซิเดชันของไขมันในละลายเนื้อ เด็คเกอร์ และ เวลช์ ( 1990 ) ยังมีรายงานว่าอัตราการปลดปล่อยธาตุเหล็กจากว่าได้รับอิทธิพลจากอุณหภูมิในอาหารของกล้ามเนื้อ กรดไขมันไม่อิ่มตัวมีความเสี่ยงโดยเฉพาะอย่างยิ่งการออกซิเดชันของไขมันส่วน , ซึ่งผลในการพัฒนารสชาติและกลิ่นหืนในช่วงเป็นเวลานานกระเป๋า ( มินและอาน , 2005 ) อย่างไรก็ตาม แช่เย็นก็นำไปสู่การลดลงในการละลายโปรตีนและการเปลี่ยนแปลงคุณภาพของพื้นผิว เช่น เพิ่มความเหนียวและการสูญเสียความชุ่มฉ่ำ . ความไวของอาหารกล้ามเนื้อ กระบวนการออกซิเดชันอาจเป็นผลจากความเข้มข้นของพวกเขาค่อนข้างสูงของไขมันไม่อิ่มตัวสี , heme โลหะตัวเร่งปฏิกิริยาและอื่น ๆตัวแทนออกซิไดซ์ ( จอห์น birkinshaw , และ , ข่าว , 1989 ) ออกซิไดซ์ตัวแทนที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการสร้างจำนวนของชนิดออกซิเจนปฏิกิริยา ( ROS ) เช่นเอชทีทีพี ( - OH ) peroxyl หัวรุนแรง ( รูแต่ละคนขาดความรับผิดชอบหัวรุนแรง ( RO ) , - ) , รวมทั้งอนุพันธ์ออกซิเจนไม่รุนแรงเช่น H2O2 , เสื้อกล้าม 4-hydroxy-2-nonenal และ ketoamines ( ออกซิเจน stadtman & berlett , 1997 ) อนุมูลอิสระเหล่านี้มักจะเกิดขึ้นในระหว่างการขนส่ง การเก็บรักษา หรือการบริโภค และอุณหภูมิที่มีการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมี และทางเคมีกายภาพของระบบกล้ามเนื้อ แม้ว่า , มี สิ่งพิมพ์จำนวนมากบนผลของแช่เย็นในคุณภาพของอาหารกล้ามเนื้อ เล็ก ๆน้อย ๆที่ได้รับรายงานเกี่ยวกับผลของแช่แข็งและละลายรอบต่อคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมี โดยเฉพาะอย่างยิ่งการกระจายของ Pro อนุมูลอิสระและออกซิเดชันเสถียรภาพ ( เฉพาะ & บาวเออร์ , 2001 ) วัตถุประสงค์ของการศึกษานี้คือ เพื่อตรวจสอบว่ามีกระบวนการแช่แข็งและละลายสีอาจส่งผลกระทบ myoglobin ออกซิเดชันในเนื้อเซมิเมมเบรโนซัสกล้ามเนื้อระหว่างห้องเย็น ผลของต่าง ๆรอบในลักษณะแช่แข็งและละลาย ( การสูญเสียเม็ดสีมากกว่าปกติ , , , sdspage โปรไฟล์และการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างจุลภาค ) คือ
การแปล กรุณารอสักครู่..