Thermal treatments are often employed in various stages of
food processing; therefore structural transitions induced by high/
low temperature exposure can restrict the application range of
our proteins for alimentary purposes. We have recently noticed
that by incubating at 90 C for 15 min MNEI solutions whose concentrations
varied between 0.84 and 9.0 mg/l the sensory performance
of the protein was not affected.
On the other hand it has been previously reported that at pH 2.5,
upon thermal treatments above 86 C for a prolonged period of
time, MNEI forms irreversible protein aggregates. Here, we have extended these studies by incubating
samples of MNEI and Y65R at the pH values used for the sensory
tests (see the following Section 3.5), i.e. pH 5.1 and 6.8, for
prolonged time intervals at 4 and 60 C, representative of the
typical temperatures of the cold and warm drinks, and monitored
the protein behaviour by SDS–PAGE, as described in detail in the
experimental section. At pH 5.1 both proteins were quite stable
in solution, as they remain soluble and mainly in monomeric form
upon incubation up to 24 h at 4 C (Fig. 3, panels A and B for MNEI
and Y65R, respectively). Only a small amount of SDS resistant
dimer was formed which, in the case of MNEI, precipitated, whilst
remained soluble in the case of Y65R. However, at the same pH and
at 60 C, the aggregation propensity of both proteins was
increased, although some differences among their solubility
persisted. Upon incubation for 24 h at 60 C both proteins were
partially converted into SDS-resistant dimers and for MNEI, (panel
C), into even higher molecular weight insoluble aggregates.
Moreover, even in dimeric state Y65R is largely found in the soluble
fraction (panel D). On the other hand, at pH 6.8 (panels E–H),
the differences between the two proteins are reduced, as they displayed
a very similar behaviour, characterised by lower solubility,
as indicated by the presence of insoluble aggregates already at 4 C
(panel E-F). As the incubation temperatures increased from 4 to
60 C the solubility also decreased, and significant amounts of
dimers and high molecular weight forms were found in the precipitated
fractions of both protein samples (panel G-H).
รักษาความร้อนมักจะใช้ในขั้นตอนต่างๆของ
แปรรูปอาหาร ดังนั้น การเปลี่ยนโครงสร้างการสูง /
แสงอุณหภูมิต่ำสามารถ จำกัด การใช้ช่วงของ
โปรตีนของเราเพื่อวัตถุประสงค์ในทางเดินอาหาร เราเพิ่งสังเกตเห็น
ที่โดยการแช่ที่ 90 เป็นเวลา 15 นาที mnei โซลูชั่นที่มีความเข้มข้น
หลากหลายระหว่าง 0.84 และ 9.0 มิลลิกรัม / ลิตร
ประสิทธิภาพประสาทสัมผัสของโปรตีนไม่มีผลต่อ .
บนมืออื่น ๆมีการรายงานก่อนหน้านี้ที่ pH 2.5 ,
เมื่อรักษาความร้อนสูงกว่า 86 C สำหรับระยะเวลานานของเวลา mnei
, รูปแบบปริมาณโปรตีนได้ ที่นี่เราได้ขยายการศึกษาเหล่านี้ โดยการแช่ตัวอย่าง mnei y65r
และที่ค่า pH ที่ใช้สำหรับการทดสอบทางประสาทสัมผัส
( ดูส่วนต่อไปนี้ 3.5 ) คือ pH 6.8
5.1 สำหรับจากช่วงเวลาที่ 4 และ 60 C , ตัวแทนของ
อุณหภูมิปกติของเครื่องดื่มเย็นและอบอุ่น และตรวจสอบ โดยเฉพาะพฤติกรรม
โปรตีน–หน้าตามที่อธิบายไว้ในรายละเอียดใน
ส่วนการทดลอง ที่ pH 5.1 ทั้งโปรตีนค่อนข้างมั่นคง
ในการแก้ปัญหา ขณะที่พวกเขายังคงละลายและส่วนใหญ่ใน
แบบฟอร์มเกิดถึง 24 ชั่วโมงเมื่อบ่มที่ 4 C ( รูปที่ 3 , แผง A และ B และ y65r mnei
,ตามลำดับ ) เพียงเล็กน้อยของ SDS เมอร์ป้องกัน
ก่อตั้งขึ้น ซึ่งในกรณีของ mnei ตกตะกอน , ในขณะที่
ยังคงละลายในกรณีของ y65r อย่างไรก็ตามที่ pH เดียวกันและ
ที่ 60 ซี รวมทั้งมีความโน้มเอียงโปรตีน
เพิ่มขึ้น แม้ว่าบางความแตกต่างระหว่างความสามารถในการละลาย
หาย . เมื่อบ่มเป็นเวลา 24 ชั่วโมงที่อุณหภูมิ 60 C )
ทั้งโปรตีนบางส่วนเปลี่ยนเป็น SDS ป้องกันสายและ mnei ( แผง
c ) ในโมเลกุลของน้ำที่สูงกว่า .
นอกจากนี้แม้ในท้องเฟ้อรัฐ y65r เป็นส่วนใหญ่พบในละลาย
เศษส่วน ( แผง D ) บนมืออื่น ๆที่พีเอช 6.8 ( แผง E ( H )
ความแตกต่างระหว่างสองโปรตีนจะลดลงเช่นที่พวกเขาแสดงพฤติกรรมที่คล้ายกันมาก
ลักษณะโดยการละลายต่ำตามที่ระบุโดยการแสดงตนของมวลรวมที่ละลายแล้ว 4 C
( แผง e-f ) เป็นบ่มอุณหภูมิเพิ่มขึ้นจาก 4
60 C การละลายลดลงและปริมาณสำคัญของ
ิและรูปแบบน้ำหนักโมเลกุลสูงที่พบในตะกอน
เศษส่วนของโปรตีนตัวอย่าง ( แผง g-h )
การแปล กรุณารอสักครู่..
