The 1.9 Å X-ray structure of a memb

The 1.9 Å X-ray structure of a membrane-associated glycosyltransferase involved in peptidoglycan biosynthesis is
reported. This enzyme, MurG, contains two a0b open sheet domains separated by a deep cleft. Structural analysis
suggests that the C-terminal domain contains the UDP-GlcNAc binding site while the N-terminal domain contains the
acceptor binding site and likely membrane association site. Combined with sequence data from other MurG homologs,
this structure provides insight into the residues that are important in substrate binding and catalysis. We have also noted
that a conserved region found in many UDP-sugar transferases maps to a b0a0b0a supersecondary structural motif in
the donor binding region of MurG, an observation that may be helpful in glycosyltransferase structure prediction. The
identification of a conserved structural motif involved in donor binding in different UDP-sugar transferases also suggests
that it may be possible to identify—and perhaps alter—the residues that help determine donor specificity.
Keywords: glycosyltransferase; MurG; peptidoglycan biosynthesis; X-ray crystal structure

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โครงสร้างการเอ็กซ์เรย์Å 1.9 ของ a เยื่อเกี่ยวข้อง glycosyltransferase เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์เปบทิโดไกลแคนรายงาน เอนไซม์นี้ MurG ประกอบด้วยสอง a0b แผ่นเปิดโดเมนคั่น ด้วยเพดานที่ลึก การวิเคราะห์โครงสร้างแนะนำว่า โดเมนเทอร์มินัลซีประกอบด้วยไซต์ผูก UDP-GlcNAc ในขณะที่โดเมนเอ็นเทอร์มินัลประกอบด้วยการacceptor รวมไซต์และเมมเบรนที่มีแนวโน้มเชื่อมโยงไซต์ รวมกับข้อมูลอื่น ๆ MurG homologs ลำดับโครงสร้างนี้ให้เป็นตกที่สำคัญผูกพื้นผิวและการเร่งปฏิกิริยา นอกจากนี้เรายังได้บันทึกไว้ที่พบใน transferases UDP น้ำตาลหลายภูมิภาคนำแมปไป b0a0b0a supersecondary โครงสร้างสาระสำคัญภูมิภาครวมผู้บริจาคของ MurG การเก็บข้อมูลที่อาจเป็นประโยชน์ในการทำนายโครงสร้าง glycosyltransferase ที่รหัสของการนำโครงสร้างสาระสำคัญเกี่ยวข้องกับผู้บริจาคที่ผูก transferases น้ำตาล UDP แตกต่างกันยังแนะนำที่อาจจะสามารถระบุ — และอาจมีการเปลี่ยนแปลง — ตกที่ช่วยกำหนด specificity ผู้บริจาคได้คำสำคัญ: glycosyltransferase MurG เปบทิโดไกลแคนสังเคราะห์ โครงสร้างผลึกเอ็กซ์เรย์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

1.9 โครงสร้างเอ็กซ์เรย์ของไกลโคซิเมมเบรนที่เกี่ยวข้องมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ peptidoglycan
มีการรายงาน เอนไซม์นี้ Murg มีสอง a0b โดเมนแผ่นเปิดแยกออกจากร่องลึก การวิเคราะห์โครงสร้างการแสดงให้เห็นว่าโดเมน C ขั้วมี UDP-GlcNAc ผูกพันเว็บไซต์ในขณะที่ N-terminal domain มีใบเสร็จผูกพันสถานที่และเว็บไซต์ของสมาคมมีแนวโน้มที่เมมเบรน รวมกับข้อมูลลำดับจากโฮโมลอกอื่น ๆ Murg, โครงสร้างนี้ให้ข้อมูลเชิงลึกตกค้างที่มีความสำคัญในพื้นผิวที่มีผลผูกพันและการเร่งปฏิกิริยา เรายังได้ตั้งข้อสังเกตว่าเป็นพื้นที่ป่าสงวนที่พบในหลายราน UDP น้ำตาลแผนที่เพื่อบรรทัดฐานโครงสร้าง b0a0b0a supersecondary ในภูมิภาคที่มีผลผูกพันผู้บริจาคของMurg สังเกตว่าอาจจะเป็นประโยชน์ในการทำนายโครงสร้างไกลโคซิ บัตรประจำตัวของบรรทัดฐานโครงสร้างส่วนร่วมในการอนุรักษ์ที่มีผลผูกพันผู้บริจาคที่แตกต่างกันในราน UDP น้ำตาลยังแสดงให้เห็นว่ามันอาจจะเป็นไปได้ที่จะระบุและอาจจะเปลี่ยนที่ตกค้างที่ช่วยตรวจสอบความจำเพาะของผู้บริจาค. คำสำคัญ: ไกลโคซิ; Murg; การสังเคราะห์ peptidoglycan; X-ray โครงสร้างผลึก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

1.9 •เอกซเรย์โครงสร้างของเยื่อที่เกี่ยวข้องในการผลิตเดกซ์แอนติไฮโดรเจนคือ
รายงาน นี้เอนไซม์ murg ประกอบด้วยสองแผ่น a0b เปิดโดเมนโดยแยกเป็นร่องลึก
วิเคราะห์โครงสร้าง ชี้ให้เห็นว่า โดเมนซึ่งมี UDP glcnac มัดเว็บไซต์ในขณะที่โดเมนที่ถูกประกอบด้วย
พระนาสิกมัดเว็บไซต์และสมาคม เยื่ออาจเว็บไซต์รวมกับข้อมูลลำดับจากโฮโมลอกส์ murg อื่น ๆ ,
โครงสร้างนี้ให้ลึกลงไปจากพื้นผิว และที่สำคัญในปฏิกิริยา นอกจากนี้เรายังได้ตั้งข้อสังเกตว่า เขตอนุรักษ์
พบในหลาย UDP น้ำตาลทราน เฟอร์เรสแผนที่ไป b0a0b0a supersecondary โครงสร้างบรรทัดฐานในภูมิภาค murg
ผู้บริจาคผูก ,สังเกตที่อาจเป็นประโยชน์ในการทำนายโครงสร้างเดกซ์ .
การศึกษาโครงสร้างบรรทัดฐานที่เกี่ยวข้องในผู้บริจาคผูกพันในที่แตกต่างกัน UDP น้ำตาลทราน เฟอร์เรสยังแนะ
ว่ามันอาจเป็นไปได้ในการระบุและบางทีเปลี่ยนตกค้าง ที่ช่วยตรวจสอบความจำเพาะของผู้บริจาค
คำสำคัญ : เดกซ์ murg แอนติไฮโดรเจนชีวสังเคราะห์ ; ; ;โครงสร้างผลึกเอ็กซเรย์