Bone Alkaline Phosphatase (BAP) is a serum marker for osteoblastic bone formation. The concentration of BAP in human serum correlates with the rate of skeletal osteoblastic bone formation. Measurement of BAP is useful in diagnosing Paget’s disease and osteoporosis, and in monitoring the response to antiresorptive therapy in these patients.
Alkaline phosphatase (ALP) (orthophosphoric-monoester phosphohydrolase, alkaline optimum, EC3.1.3.1) is a highly conserved enzyme distributed widely in nature. In humans, four genetic loci encode ALP isozymes: TNALP (tissue non-specific), intestinal, germ line and placental.1 BAP and liver alkaline phosphatase (LAP) are derived from a common TNALP locus and therefore are 100% homologous with regard to primary structure. Differences in immunoreactivity to LAP and BAP accrue from differential degrees of post translational modification at five N-glycosylation sites (N123, N213, N254, N286 & N413)2 common to both isozymes and at O-glycosylation sites unique to BAP. In normal human sera, BAP and LAP isoforms constitute approximately 95% of total serum ALP activity with near equivalent amounts of each present.
BAP functions as an ectoenzyme that is attached to the cell membrane of osteoblasts through a hydrophobic glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor. In vitro studies demonstrate the participation of BAP in the initiation of bone matrix mineralization where it is released as an insoluble, matrix vesicle bound, tetrameric form. In serum, pursuant to the combined actions of two endogenous, circulating phospholipases, GPI-PLC &/or GPI-PLD, BAP is present as a homodimer.
Bone Alkaline Phosphatase (BAP) is a serum marker for osteoblastic bone formation. The concentration of BAP in human serum correlates with the rate of skeletal osteoblastic bone formation. Measurement of BAP is useful in diagnosing Paget’s disease and osteoporosis, and in monitoring the response to antiresorptive therapy in these patients.Alkaline phosphatase (ALP) (orthophosphoric-monoester phosphohydrolase, alkaline optimum, EC3.1.3.1) is a highly conserved enzyme distributed widely in nature. In humans, four genetic loci encode ALP isozymes: TNALP (tissue non-specific), intestinal, germ line and placental.1 BAP and liver alkaline phosphatase (LAP) are derived from a common TNALP locus and therefore are 100% homologous with regard to primary structure. Differences in immunoreactivity to LAP and BAP accrue from differential degrees of post translational modification at five N-glycosylation sites (N123, N213, N254, N286 & N413)2 common to both isozymes and at O-glycosylation sites unique to BAP. In normal human sera, BAP and LAP isoforms constitute approximately 95% of total serum ALP activity with near equivalent amounts of each present.BAP functions as an ectoenzyme that is attached to the cell membrane of osteoblasts through a hydrophobic glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor. In vitro studies demonstrate the participation of BAP in the initiation of bone matrix mineralization where it is released as an insoluble, matrix vesicle bound, tetrameric form. In serum, pursuant to the combined actions of two endogenous, circulating phospholipases, GPI-PLC &/or GPI-PLD, BAP is present as a homodimer.
การแปล กรุณารอสักครู่..

กระดูกอัลคาไลน์ ฟอสฟาเตส ( BAP ) เป็นเซรั่มบ่งชี้การสร้างกระดูก osteoblastic . ความเข้มข้นของ BAP ในซีรัมของมนุษย์ มีความสัมพันธ์กับอัตราการ osteoblastic กระดูกข้อมูล การวัดและเป็นประโยชน์ในการวินิจฉัยโรคพาเก็ท และโรคกระดูกพรุน และในการตรวจสอบการตอบสนองต่อ antiresorptive
บำบัดในผู้ป่วยเหล่านี้ด่าง phosphatase ( ALP ) ( orthophosphoric แอล phosphohydrolase ด่างที่เหมาะสม ec3.1.3.1 ) เป็นเอนไซม์ที่มีการอนุรักษ์กระจายกันอย่างแพร่หลายในธรรมชาติ ในมนุษย์ , สี่ทางพันธุกรรมของเอนไซม์ ALP เข้ารหัส : tnalp ( เนื้อเยื่อที่ไม่เฉพาะเจาะจง ) , ลำไส้ , เชื้อโรคและคนไทยทั .1 แบบ และตับ อัลคาไลน์ ฟอสฟาเตส ( ตัก ) มีที่มาจากความเชื่อและ tnalp ทั่วไปจึงมีความคล้ายคลึง 100% เกี่ยวกับโครงสร้างหลัก ความแตกต่างในการรับรู้รายได้จากตักและ BAP แตกต่างกันองศาของการโพสต์สำหรับ 5 n-glycosylation เว็บไซต์ ( n123 n213 n254 , , , & n286 n413 ) 2 ทั่วไปทั้งชนิดที่ o-glycosylation และเว็บไซต์ที่ไม่ซ้ำกันให้เหมาะสมโปรตีนของมนุษย์ธรรมดา และเป็นแบบต่อรอบประมาณ 95% ของเซรั่ม กิจกรรมรวมกับใกล้ Alp เทียบเท่าปริมาณแต่ละปัจจุบัน .
และหน้าที่เป็น ectoenzyme ซึ่งอยู่ติดกับเยื่อหุ้มเซลล์ของแต่โรคกระดูกพรุนผ่าน glycosylphosphatidylinositol ไฮโดรโฟบิก ( GPI ) สมอในหลอดทดลองแสดงให้เห็นถึงการมีส่วนร่วมของบาปในการเริ่มต้นของ mineralization กระดูกเมทริกซ์ที่ถูกปล่อยออกมาเป็นเมทริกซ์ผูกพันไม่ละลายยื่นแบบฟอร์ม tetrameric . ในเลือด ตามการกระทำรวมสองภายนอกหมุนเวียน phospholipases gpi-plc , & / หรือ gpi-pld BAP , ปัจจุบันเป็นโฮโมไดเมอร์ .
การแปล กรุณารอสักครู่..
