For enzyme immobilization, it is ne

For enzyme immobilization, it is necessary to ensure the inhibition of methods or materials against enzyme activity as less as possible. Effects of aptamer on the enzyme activity were investigated and it showed that Apt5 and Apt9 had no obvious inhibition on enzyme activity while Apt3 could significantly enhance activity by nearly 3 folds (data not shown). From the influence of pH and ion strength, it is known that the interaction between aptamer and PGUS-E was stable enough to tolerate the whole catalytic process. It was interesting that the PGUS-E immobilized by aptamer had a higher specific activity than the free form under 40 °C reaction (Fig. 6A). This may be attributed to the local substrate enrichment effect of the magnetic beads since they can absorb the GL to its surface. On the other hand, the immobilization via aptamer was so flexible and gentle that it had no inhibition to enzyme activity. In addition, the PGUS-E connected with Apt9 was immobilized under 40 °C, so it lost some activity due to the heat shock effect and showed two times lower specific activity compared to Apt5 in a single batch reaction.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สำหรับตรึงเอนไซม์ มันจำเป็นต้องให้การยับยั้งของวิธีหรือวัสดุกับให้น้อยที่สุดเอนไซม์ ผลกระทบของ aptamer เอนไซม์ที่ถูกตรวจสอบ และแสดงให้เห็นว่า Apt5 และ Apt9 มีการยับยั้งไม่ชัดเจนบนเอนไซม์ในขณะที่ Apt3 ช่วยเพิ่มกิจกรรมเกือบ 3 เท่า (ไม่แสดงข้อมูล) ด้วย จากอิทธิพลของค่า pH และไอออนแรง เป็นที่รู้จักกันว่ามั่นคงพอที่จะทนต่อกระบวนการเร่งปฏิกิริยาทั้งการโต้ตอบระหว่าง aptamer และอี PGUS มันน่าสนใจที่ PGUS-E ตรึง โดย aptamer ได้กิจกรรมหนึ่ง ๆ สูงกว่าฟรีฟอร์มภายใต้ 40 ° C ปฏิกิริยา (รูปที่ 6A) นี้อาจนำมาประกอบกับผลตกแต่งพื้นผิวภายในของเม็ดแม่เหล็กเนื่องจากพวกเขาสามารถดูดซับ GL กับพื้นผิวของมัน บนมืออื่น ๆ ตรึงผ่าน aptamer ได้ยืดหยุ่น และอ่อนโยนมีไม่การยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ดังนั้น นอกจากนี้ PGUS-E กับ Apt9 ถูกตรึงเกิน 40 ° C ดังนั้นมันหายไปบางกิจกรรมที่แสดงให้เห็นสองครั้ง และเนื่องจากความร้อนยสั้นกิจกรรมเฉพาะที่ต่ำกว่าเมื่อเทียบกับ Apt5 ในปฏิกิริยาชุดเดียว

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์ตรึงมันเป็นสิ่งจำเป็นเพื่อให้แน่ใจว่าการยับยั้งการวิธีการหรือวัสดุกับกิจกรรมของเอนไซม์เป็นน้อยที่สุดเท่าที่ทำได้ ผลของการ aptamer ในการทำงานของเอนไซม์ที่ถูกตรวจสอบและพบว่า Apt5 และ Apt9 ไม่มีการยับยั้งที่เห็นได้ชัดในขณะที่กิจกรรมของเอนไซม์ Apt3 อย่างมีนัยสำคัญสามารถเพิ่มประสิทธิภาพของกิจกรรมโดยเกือบ 3 เท่า (ไม่ได้แสดงข้อมูล) จากอิทธิพลของความเป็นกรดด่างและความแข็งแรงไอออนเป็นที่รู้จักกันว่าการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่าง aptamer และ PGUS-E มีเสถียรภาพพอที่จะทนต่อกระบวนการเร่งปฏิกิริยาทั้งหมด มันเป็นที่น่าสนใจว่า PGUS-E ตรึงโดย aptamer มีกิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงสูงกว่าแบบฟรีฟอร์มต่ำก​​ว่า 40 องศาเซลเซียสปฏิกิริยา (รูป. 6A) ซึ่งอาจนำมาประกอบกับผลกระทบจากการเพิ่มปริมาณสารตั้งต้นในท้องถิ่นของลูกปัดแม่เหล็กเนื่องจากพวกเขาสามารถดูดซับ GL เพื่อพื้นผิวของมัน บนมืออื่น ๆ , การตรึงผ่าน aptamer ได้ดังนั้นมีความยืดหยุ่นและอ่อนโยนว่ามันมีการยับยั้งเอนไซม์กิจกรรมใด ๆ นอกจากนี้ PGUS-E เชื่อมต่อกับ Apt9 ถูกตรึงต่ำกว่า 40 องศาเซลเซียสเพื่อให้มันหายไปบางกิจกรรมเนื่องจากผลกระทบช็อกความร้อนและแสดงให้เห็นว่ากิจกรรมที่เฉพาะเจาะจงที่ต่ำกว่าสองเท่าเมื่อเทียบกับ Apt5 ในปฏิกิริยาชุดเดียว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สำหรับการตรึงเอนไซม์ จึงจำเป็นเพื่อให้แน่ใจว่า การยับยั้ง เอนไซม์ เป็นวิธีการ หรือ วัสดุ กับ น้อย ที่สุด ผลของ aptamer ต่อกิจกรรมของเอนไซม์และศึกษาพบว่า apt5 apt9 ได้ไม่ชัดและการยับยั้งเอนไซม์ในขณะ apt3 อย่างมีนัยสำคัญเพิ่มกิจกรรมเกือบ 3 เท่า ( ข้อมูลไม่แสดง ) จากอิทธิพลของ pH และประจุพลัง มันเป็นที่รู้จักกันว่า ปฏิสัมพันธ์ระหว่าง aptamer pgus-e มีเสถียรภาพเพียงพอที่จะอดทนและกระบวนการทั้งหมด มันน่าสนใจที่ pgus-e ตรึง โดยมีกิจกรรมจำเพาะ aptamer ที่สูงกว่ารูปแบบฟรีภายใต้ 40 ° C ปฏิกิริยา ( รูปที่ 6 ) นี้อาจจะเกิดจากสารเสริมท้องถิ่นผลของเม็ดแม่เหล็กตั้งแต่พวกเขาสามารถดูดซับ GL กับพื้นผิวของ บนมืออื่น ๆ , การตรึงผ่าน aptamer จึงมีความยืดหยุ่น และนุ่มนวลที่ไม่มีการยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ นอกจากนี้ pgus-e เชื่อมต่อกับ apt9 ถูกตรึงภายใต้ 40 ° C ดังนั้นจึงสูญเสียบางกิจกรรมเนื่องจากความร้อนช็อกผลและแสดง 2 ครั้ง ลดเฉพาะกิจกรรมเทียบกับ apt5 ในปฏิกิริยาที่ชุดเดียว