The amylase from pitaya peel exhibi

The amylase from pitaya peel exhibited the highest activity towards starch.

The enzyme also displayed lower amylase activity on amylopectin, glycogen and pulullan, at 90%, 82% and 70%, respectively, of the starch-substrate activity. These results indicate that the enzyme has the capability of cleaving long chains (i.e., alpha-1,6 bonds).


The enzyme partially hydrolysed maltooligosaccharide but did not achieve any significant (p < 0.05) hydrolysis of a/b-cyclodextrin (Fig. 4a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อะไมเลสจากเปลือก pitaya จัดแสดงกิจกรรมสูงสุดไปทางแป้งเอนไซม์ที่แสดงกิจกรรมที่ลดลงอะไมเลสเป็น amylopectin ไกลโคเจน และ pulullan, 90%, 82% และ 70% ตามลำดับ กิจกรรมพื้นผิวแป้ง ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า เอนไซม์ที่มีความสามารถในการแยกโซ่ยาว (เช่น อัลฟาปริมาณฟลักซ์ 1.6 พันธบัตร)เอนไซม์นี้บางส่วนถูกย่อย maltooligosaccharide แต่ไม่ได้ประโยชน์ใด ๆ ย่อยสลาย (p < 0.05) สำคัญของ a/b-cyclodextrin (รูปที่ 4a)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

อะไมเลสจากเปลือกแก้วมังกรแสดงกิจกรรมสูงสุดต่อแป้ง.

เอนไซม์ยังแสดงกิจกรรมอะไมเลสที่ลดลงใน amylopectin ไกลโคเจนและ pulullan ที่ 90%, 82% และ 70% ตามลำดับของกิจกรรมแป้งสารตั้งต้น ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ที่มีความสามารถในการฝ่าโซ่ยาว (เช่น alpha-1,6 พันธบัตร). the


เอนไซม์ maltooligosaccharide ย่อยบางส่วน แต่ไม่ประสบความสำเร็จใด ๆ อย่างมีนัยสำคัญ (p <0.05) การย่อยสลายของ A / B-สัมพรรค (รูปที่ 4A)