oteins are basic blocks of any tiss

oteins are basic blocks of any tissue. Protein structures can be classified into 4 levels of structural organization. Primary level is the amino acid structure. The remaining secondary, tertiary and quaternary structure refers to the peptide arrangement in the polypeptide backbone, three dimensional structure of globular protein and structural aggregates of globular proteins respectively. Formaldehyde reacts with primary amines to form Schiff bases, with amides to form hydroxymethyl compounds. Hydroxymethyl groups condense with another amide moiety to form methyl daimides. Alcoholic hydroxyl forms acetals while sulfhydro groups form sulfhydral acetal analogues with formaldehyde.[6] Based on the affinity to combine with formaldehyde, proteins could be classified as strong affinity, moderate and less affinity ones. Presences of tyrosine rings, in proteins, have been identified as an important factor for the affinity of the protein to formaldehyde. In its absence, the presence of arginine residue, phenylalanine or tryptophan as a conserved substitution (tyrosine to a phenylalanine or tryptophan) would help to create the formalin affinity.[4]

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

oteins เป็นบล็อกพื้นฐานของเนื้อเยื่อใด ๆ โครงสร้างของโปรตีนสามารถแบ่งได้ 4 ระดับของโครงสร้างองค์กร ระดับหลักคือ โครงสร้างกรดอะมิโน โครงสร้างรอง ระดับตติยภูมิ และ quaternary เหลือถึงจัดเพปไทด์ในแกนหลัก polypeptide โครงสร้างมิติที่สามของโปรตีน globular และเพิ่มโครงสร้างของโปรตีน globular ตามลำดับ ฟอร์มาลดีไฮด์ทำปฏิกิริยากับ amines หลักการฐานองท์ชิฟฟ์ฟอร์ม กับ amides เพื่อสาร hydroxymethyl กลุ่ม Hydroxymethyl บีบ ด้วยอีก amide moiety กับฟอร์ม methyl daimides ไฮดรอกซิลแอลกอฮอล์แบบ acetals ในขณะที่กลุ่ม sulfhydro ฟอร์ม analogues acetal sulfhydral กับฟอร์มาลดีไฮด์ [6] ตามความเกี่ยวข้องจะรวมกับฟอร์มาลดีไฮด์ โปรตีนสามารถจำแนกได้ เป็นความ สัมพันธ์แข็งแกร่ง ปานกลาง และน้อย กว่าความสัมพันธ์ Presences ของ tyrosine แหวน ในโปรตีน ได้รับการระบุเป็นปัจจัยสำคัญในความสัมพันธ์ของโปรตีนกับฟอร์มาลดีไฮด์ ในการขาดงาน สถานะของสารตกค้างของอาร์จินีน phenylalanine หรือทริปโตเฟนเป็นทดแทนนำ (tyrosine phenylalanine หรือทริปโตเฟน) จะช่วยสร้างความสัมพันธ์ formalin [4]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

oteins บล็อกพื้นฐานของเนื้อเยื่อ โครงสร้างโปรตีนสามารถแบ่งได้เป็น 4 ระดับขององค์กรโครงสร้าง ระดับประถมศึกษาเป็นโครงสร้างกรดอะมิโน ส่วนที่เหลืออีกสองโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาและสี่หมายถึงการจัดเปปไทด์ในกระดูกสันหลัง polypeptide โครงสร้างสามมิติของโปรตีนทรงกลมและมวลรวมของโครงสร้างของโปรตีนกลมตามลำดับ ฟอร์มาล​​ดีไฮด์ทำปฏิกิริยากับเอมีนหลักในรูปแบบฐานชิฟฟ์กับเอไมด์ในรูปแบบสาร hydroxymethyl กลุ่ม Hydroxymethyl รวมตัวกับอีกครึ่งหนึ่งเอไมด์ในรูปแบบ daimides เมธิล รูปแบบไฮดรอกซิแอลกอฮอล์อะซีทัลในขณะที่กลุ่ม sulfhydro รูปแบบคล้ายกับอะซีตัลดีไฮด์ sulfhydral. [6] จากความสัมพันธ์ที่จะรวมกับฟอร์มาล​​ดีไฮด์โปรตีนอาจจะจัดเป็นความสัมพันธ์ที่แข็งแกร่งคนในระดับปานกลางและความสัมพันธ์น้อย การแสดงของวงซายน์ในโปรตีนที่ได้รับการระบุว่าเป็นปัจจัยสำคัญสำหรับความสัมพันธ์ของโปรตีนที่จะฟอร์มาล​​ดีไฮด์ ในกรณีที่ไม่มีของการปรากฏตัวของอาร์จินี phenylalanine ตกค้างหรือเป็นโพรไบโอทดแทนป่าสงวน (ที่ซายน์ที่จะ phenylalanine หรือโพรไบโอ) ที่จะช่วยในการสร้างความสัมพันธ์ฟอร์มาล​​ิน. [4]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

oteins เป็นบล็อกพื้นฐานของเนื้อเยื่อ โครงสร้างโปรตีนสามารถแบ่งออกได้เป็น 4 ระดับองค์กรที่มีโครงสร้าง ระดับประถมศึกษา คือ โครงสร้างของกรดอะมิโน ที่เหลือ มัธยมศึกษา อุดมศึกษา และ quaternary โครงสร้าง หมายถึง การจัดเรียงในพอลิเปปไทด์เปปไทด์ของโปรตีนโครงสร้างกระดูกสันหลัง 3 มิติรูปทรงกลม และกลุ่มโครงสร้างของโปรตีนรูปทรงกลม ตามลำดับฟอร์มาลดีไฮด์ทำปฏิกิริยากับเอมีนปฐมภูมิรูปแบบ ชิฟฟ์ฐาน ด้วยกระบวนการในรูปแบบสารประกอบซี . กลุ่มซีรวมตัวกับอีกและแน่นอนในรูปแบบเมทิล daimides . แอลกอฮอล์ที่มีรูปแบบซีทอลในขณะที่กลุ่ม sulfhydro รูปแบบ sulfhydral ประเจิด analogues ฟอร์มัลดีไฮด์ [ 6 ] ตามติดรวมกับฟอร์มาลดีไฮด์โปรตีนสามารถแยกออกเป็น 6 แรง ปานกลาง และน้อย กลุ่มที่ หนักแหวนไทโรซีน , โปรตีน , ได้รับการระบุว่าเป็นปัจจัยที่สำคัญสำหรับความสัมพันธ์ของโปรตีนกับฟอร์มาลดีไฮด์ ในการปรากฏตัวของอาร์เดนฟีนิล หรือ ทริปโตแฟนเป็นป่าสงวนทดแทน ( ไทโรซีนเป็นฟีนิล หรือทริป ) จะช่วยในการสร้างฟอร์มาลีน 6 . [ 5 ]