2003). The hydroxylation degree of

2003). The hydroxylation degree of proline was also greater in the
FP, implying that the collagen molecule was more stabilised by the
formation of hydrogen bonds between chains.
Lysine (Lys) and hydroxylysine (Hyl) are present in the helical
and in the non-helical region of the collagen molecule. Both amino
acids form intermolecular non-hydrolysable bonds in the collagen,
giving rise to cross-links (Asghar & Henrickson, 1982; Li et al.,
2005). The presence of Hyl was significantly greater in the FP than
in the WP collagen (Table 2), indicating that the FP collagen was
more cross-linked than the WP collagen. However, the content of
Lys residues was significantly greater in the WP than in FP. Lys is
involved in the formation of non-reducible groups called hydroxylysyl
pyridinoline (HP) and lysyl pyridinoline (LP) that can connect
three collagen molecules (Li et al., 2005), thus inducing collagen
inter-molecular cross-linking and enhanced connective tissue
strength. The greater firmness of the WP group might, therefore,
be associated with the greater connective tissue content concomitant
with the greater Lys content compared with the FP group.
The Lys and Hyp hydroxylation degree (%Hyl and %Hyp) analysed
in the total connective tissue were significantly greater in
the FP group, indicating a greater stabilisation of the FP collagen
by hydrogen bonds compared with the WP group. However, when
calculating imino acid content as g/100 muscle tissue, the connective
tissue of the WP group had a significantly greater content of
Pro (36%), Hyp (29%) and Hyl (29%) because of the 0.9% units
greater connective tissue yield compared with the FP group
(Fig. 2). The g/100 g Lys content was 88% greater for the WP group
compared with the FP group.
3.5. Collagen glycosylation
The glycosylation degree showed no significant difference
between the FP and WP collagen (Table 1), although the Lys was
significantly greater in the WF group (Table 2). Lys, followed by
Arg, are the amino acids to which carbohydrates are linked most
frequently, due to the reaction between aldehydic functional sugar
groups and the amino acid of a protein that leads to the formation

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

2003) . ระดับ hydroxylation ของ proline ก็มากขึ้นในการFP อ้างว่า โมเลกุลคอลลาเจนคือเสถียรภาพมากขึ้นโดยการการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างโซ่ไลซีน (Lys) และ hydroxylysine (Hyl) อยู่ในเกลียวและ ในภูมิภาคเกลียวของโมเลกุลคอลลาเจน ทั้งกรดอะมิโนในคอลลาเจน รูปแบบพันธบัตรปลอด hydrolysable intermolecular กรดให้สูงขึ้นเพื่อเชื่อมโยงข้าม (Asghar และ Henrickson, 1982 Li et al.,2005) . สถานะของ Hyl ถูกมากใน FP มากกว่าใน WP คอลลาเจน (ตาราง 2), ระบุว่า คอลลาเจน FPเพิ่มเติม cross-linked กว่าคอลลาเจน WP อย่างไรก็ตาม เนื้อหาของตกค้าง Lys ถูกมากใน WP กว่าใน FP. Lysเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของกลุ่มที่เรียกว่า hydroxylysyl-reduciblepyridinoline (HP) และ pyridinoline lysyl (LP) ที่สามารถเชื่อมต่อคอลลาเจนโมเลกุล 3 (Li et al. 2005), กระตุ้นคอลลาเจนจึงเชื่อมโยงระหว่างโมเลกุลและเนื้อเยื่อเกี่ยวพันพิเศษความแข็งแรง แน่นมากขึ้นของกลุ่ม WP อาจ ดังนั้นสามารถเชื่อมโยงกับเนื้อหาเนื้อเยื่อเกี่ยวพันมากขึ้นมั่นใจมี Lys มากกว่าที่เนื้อหาเปรียบเทียบกับกลุ่ม FPวิเคราะห์ระดับ hydroxylation ของ Lys และ Hyp (% Hyl และ% Hyp)ในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันรวมได้มากในกลุ่ม FP ระบุป้องกันภาพสั่นไหวที่มากขึ้นคอลลาเจน FPโดยพันธะไฮโดรเจนเปรียบเทียบกับกลุ่ม WP อย่างไรก็ตาม เมื่อการคำนวณกรด imino เป็น g/100 กล้ามเนื้อ การเกี่ยวพันเนื้อเยื่อกลุ่ม WP มีเนื้อหามากPro (36%), Hyp (29%) และ Hyl (29%) เนื่องจากหน่วย 0.9%ผลผลิตเนื้อเยื่อเกี่ยวพันมากขึ้นเมื่อเทียบกับกลุ่ม FP(2 รูป) G g/100 Lys เนื้อหาได้มากขึ้นสำหรับกลุ่ม WP 88%เมื่อเทียบกับกลุ่ม FP3.5. คอลลาเจน glycosylationระดับ glycosylation พบว่าไม่แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญระหว่าง FP และ WP คอลลาเจน (ตาราง 1), แม้ว่าการ Lysอย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นในกลุ่ม WF (ตาราง 2) Lys ตามด้วยอาร์กิวเมนต์ของค่า มีกรดอะมิโนคาร์โบไฮเดรตซึ่งจะเชื่อมโยงมากที่สุดบ่อย เนื่องจากปฏิกิริยาระหว่างน้ำตาลทำงาน aldehydicกลุ่มและกรดอะมิโนของโปรตีนที่นำไปสู่การก่อตัว

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

2003) การศึกษาระดับปริญญา hydroxylation ของโพรลีนก็ยังเป็นมากขึ้นใน
FP หมายความว่าโมเลกุลคอลลาเจนมีเสถียรภาพมากขึ้นโดย
การก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนระหว่างโซ่.
ไลซีน (LYS) และ hydroxylysine (Hyl) มีอยู่ในขดลวด
และในภูมิภาคที่ไม่ใช่ขดลวด ของโมเลกุลคอลลาเจน ทั้งอะมิโน
กรดรูปแบบพันธบัตรไม่ใช่ hydrolysable โมเลกุลในคอลลาเจน
ให้สูงขึ้นเพื่อข้ามการเชื่อมโยง (Asghar & Henrickson, 1982. หลี่, et al,
2005) การปรากฏตัวของ Hyl อย่างมีนัยสำคัญใน FP กว่า
ในคอลลาเจน WP (ตารางที่ 2) แสดงให้เห็นว่าคอลลาเจน FP เป็น
มากขึ้น cross-linked กว่าคอลลาเจน WP แต่เนื้อหาของ
สารตกค้าง Lys อย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นใน WP กว่าใน FP ลิซจะ
มีส่วนร่วมในการก่อตัวของกลุ่มที่ไม่ซึ้งปรับปรุงที่เรียกว่า hydroxylysyl
pyridinoline (HP) และ lysyl pyridinoline (LP) ที่สามารถเชื่อมต่อ
สามโมเลกุลของคอลลาเจน (Li et al., 2005) ดังนั้นการกระตุ้นให้เกิดคอลลาเจน
ระหว่างโมเลกุลเกี่ยวพันเชื่อมโยงข้ามและเพิ่มประสิทธิภาพ เนื้อเยื่อ
แข็งแรง ความแน่นมากขึ้นของกลุ่ม WP อาจจึง
จะเกี่ยวข้องกับการไปด้วยกันเนื้อหาเนื้อเยื่อเกี่ยวพันมากขึ้น
ที่มีเนื้อหา Lys มากขึ้นเมื่อเทียบกับกลุ่ม FP.
ลิซและ Hyp hydroxylation องศา (% Hyl และ% Hyp) วิเคราะห์
ในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันทั้งหมด อย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นใน
กลุ่ม FP ชี้เสถียรภาพมากขึ้นของคอลลาเจน FP
ด้วยพันธะไฮโดรเจนเทียบกับกลุ่ม WP แต่เมื่อ
คำนวณ imino ปริมาณกรดเป็นเนื้อเยื่อกรัม / 100 กล้ามเนื้อเกี่ยวพัน
เนื้อเยื่อของกลุ่ม WP มีเนื้อหาอย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นของ
Pro (36%), Hyp (29%) และ Hyl (29%) เพราะหน่วย 0.9%
อัตราผลตอบแทนที่มากขึ้นเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเมื่อเทียบกับกลุ่ม FP
(รูปที่. 2) กรัม / 100 กรัมเนื้อหาลิซเป็น 88% มากขึ้นสำหรับกลุ่ม WP
เมื่อเทียบกับกลุ่ม FP.
3.5 คอลลาเจน glycosylation
ระดับ glycosylation พบว่าไม่มีความแตกต่างที่สำคัญ
ระหว่าง FP และ WP คอลลาเจน (ตารางที่ 1) แม้ว่าลิซเป็น
อย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นในกลุ่ม WF (ตารางที่ 2) Lys ตาม
หาเรื่องมีกรดอะมิโนที่เป็นคาร์โบไฮเดรตที่มีการเชื่อมโยงส่วนใหญ่
ที่พบบ่อย, เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาระหว่างน้ำตาลทำงาน aldehydic
กลุ่มและกรดอะมิโนของโปรตีนที่นำไปสู่การก่อตัว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

2003 ) ส่วนการเตรียมแบบระดับโปร ก็ ยิ่งใหญ่ในFP , implying ที่คอลลาเจนโมเลกุลมีเสถียรภาพโดยการเกิดพันธะไฮโดรเจนระหว่างโซ่ไลซีน ( . ) และไฮดรอกซิไลซีน ( hyl ) มีอยู่ในขดลวดและในโนนลานเขตของคอลลาเจนโมเลกุล ทั้งมิโนกรดฟอร์ม์ไม่ hydrolysable พันธบัตรในคอลลาเจนให้สูงขึ้นเพื่อข้ามการเชื่อมโยง ( asghar & henrickson , 1982 ; Li et al . ,2005 ) การปรากฏตัวของ hyl อย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นใน FP มากกว่าใน WP คอลลาเจน ( ตารางที่ 2 ) แสดงว่า FP คอลลาเจนคือายมากขึ้นกว่า WP คอลลาเจน อย่างไรก็ตาม เนื้อหาของ. ตกค้างอย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นใน wp มากกว่าใน FP . . คือที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของไม่ลด hydroxylysyl กลุ่มที่เรียกว่าpyridinoline ( HP ) และ lysyl pyridinoline ( LP ) ที่สามารถเชื่อมต่อ3 คอลลาเจนโมเลกุล ( Li et al . , 2005 ) ดังนั้น กระตุ้นคอลลาเจนแรงระหว่างโมเลกุล และปรับปรุงเนื้อเยื่อความแข็งแรง มากกว่าความแน่นของกลุ่ม WP อาจจะ จึงจะเกี่ยวข้องกับเนื้อหามากขึ้นผู้ป่วยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันกับเนื้อหา . มากขึ้นเมื่อเทียบกับ กลุ่ม FP .และไลซีน และการเตรียมแบบ HYP ปริญญา ( % hyl และ % Hyp ) วิเคราะห์ในเนื้อเยื่อทั้งหมดอย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นในกลุ่ม FP ที่บ่งชี้ถึงเสถียรภาพมากขึ้นของซีไอโอ คอลลาเจนโดยพันธบัตรไฮโดรเจน เมื่อเทียบกับกลุ่ม WP อย่างไรก็ตาม เมื่อการคำนวณปริมาณกรด imino เป็นกรัม / 100 เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อและเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเนื้อเยื่อของกลุ่ม WP ได้อย่างมีนัยสำคัญมากกว่าเนื้อหาโปร ( 36% ) Hyp ( 29% ) และ hyl ( 29% ) เพราะ 3 หน่วยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันผลผลิตมากขึ้นเมื่อเทียบกับ กลุ่ม FP( รูปที่ 2 ) กรัม / 100 กรัม . เนื้อหา 88% มากขึ้นสำหรับกลุ่ม WPเมื่อเทียบกับ กลุ่ม FP .3.5 . คอลลาเจน glycosylationที่ไม่พบความแตกต่าง - glycosylationระหว่าง FP และ WP คอลลาเจน ( ตารางที่ 1 ) แม้จะมี .อย่างมีนัยสำคัญมากขึ้นในกลุ่ม WF ( ตารางที่ 2 ) . ตามด้วยARG เป็นกรดอะมิโน ซึ่งคาร์โบไฮเดรตที่เชื่อมโยงมากที่สุดบ่อย เนื่องจากปฏิกิริยาระหว่างน้ำตาล aldehydic ทํางานกลุ่มและกรดอะมิโนของโปรตีนที่นำไปสู่การพัฒนา