and it is also known that the prese

and it is also known that the presence of a glutamic acid
residue in this position can reduce the IA of these peptides
(Otte et al. 2007b). In the N-terminal position, it is desirable
to have a dicarboxylic or branched amino acid, such as
valine or isoleucine (Li et al. 2004; Costa et al. 2007).
The results obtained for the B. licheniformis protease were
expected, in light of these known amino acid preferences,
because the B. licheniformis protease is an endopeptidase
that preferentially cleaves peptide bonds involving hydrophobic
amino acids (Gupta et al. 2002; Doucet et al. 2003),
which will then appear at the C-terminal position of resultant
peptides.
Pancreatin would be expected to produce similar results
to those of the B. licheniformis protease, i.e., greater than
80% ACE-IA. However, this was not observed for two
hydrolysates (H19 and H20), which led to a reduction of
the mean values for pancreatin presented in Fig. 1. In fact,
the pancreatin used consists of an enzymatic mixture that
contains either trypsin, which preferentially cleaves peptide
bonds near arginine and lysine residues, or chymotrypsin,
which hydrolyzes peptide bonds next to aromatic
amino acids (phenylalanine, tyrosine and tryptophan)
(Hinsberger and Sandhu 2004; Page and Di Cera 2008),
which should produce potent ACE peptide inhibitors. It
should be noted, however, that the B. licheniformis protease
showed an enzymatic activity slightly greater than that of
the pancreatin (6.22 and 5.97 U/mL, respectively), which
could explain, at least in part, the results observed here.
Moreover, according to Mullally et al. (1997), the pancreatin
may contain elastase, which cleaves peptide bonds
near non-aromatic and uncharged amino acids that have
low ACE-IA.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

และเป็นที่รู้จักที่ก็เป็นกลูตาเมตสารตกค้างในตำแหน่งนี้สามารถลด IA ของเปปไทด์เหล่านี้(Otte et al. 2007b) ในตำแหน่ง N-เทอร์มินัล มันเป็นสิ่งที่ต้องมีกรดเป็นอะมิโน dicarboxylic หรือแบบแยกสาขา เช่นวาลีนหรือ isoleucine (Li et al. 2004 คอสตา et al. 2007)ผลได้รับสำหรับรติเอส licheniformis เกิดขึ้นคาดว่า เมื่อตั้งค่าเหล่านี้รู้จักกรดอะมิโนเพราะรติเอส licheniformis เกิด endopeptidase การที่โน้ตแยกออกพันธบัตรเพปไทด์ hydrophobic ที่เกี่ยวข้องกับกรดอะมิโน (กุปตา et al. 2002 Doucet et al. 2003),ซึ่งจะแสดงขึ้นที่ตำแหน่ง C-เทอร์มินัลของ resultantเปปไทด์Pancreatin จะคาดว่าผลลัพธ์ที่คล้ายคลึงกันผู้รติเอสเกิด licheniformis เช่น มากกว่า80% เอ IA. อย่างไรก็ตาม นี้ถูกไม่สังเกตสำหรับ 2hydrolysates (H19 และเอท 20), ซึ่งนำไปสู่การลดลงของค่าเฉลี่ยสำหรับ pancreatin ที่นำเสนอใน Fig. 1 อันที่จริงpancreatin ที่ใช้ประกอบด้วยส่วนผสมเอนไซม์ในระบบที่ประกอบด้วยทริปซินอย่างใดอย่างหนึ่ง ซึ่งโน้ตแยกออกเพปไทด์พันธบัตรใกล้อาร์จินีน และไลซีนตกค้าง หรือ chymotrypsinซึ่ง hydrolyzes เพปไทด์พันธบัตรอยู่หอมกรดอะมิโน (phenylalanine, tyrosine และทริปโตเฟน)(Hinsberger และ Sandhu 2004 หน้าและเซรา Di 2008),ซึ่งควรให้มีศักยภาพเอสเพปไทด์ inhibitors มันควรจดบันทึก อย่างไรก็ตาม ที่รติเอส licheniformis เกิดพบเล็กน้อยมากกว่าของกิจกรรมเอนไซม์ในระบบpancreatin (6.22 และ 5.97 U/mL ตามลำดับ), ที่สามารถอธิบาย น้อยส่วน ผลการตรวจสอบที่นี่นอกจากนี้ ตาม Mullally et al. (1997), pancreatinอาจประกอบด้วย elastase ซึ่งแยกออกพันธบัตรเพปไทด์ใกล้ไม่หอม และ uncharged กรดอะมิโน ที่มีเอ IA. ต่ำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

และเป็นที่รู้กันดีว่ามีกรดกลูตามิค
กากในตำแหน่งนี้สามารถลด IA ของเปปไทด์เหล่านี้
( นาก et al . 2007b ) ในตำแหน่งของกรดอะมิโน มันเป็นที่พึงปรารถนา
มี dicarboxylic หรือกิ่งกรดอะมิโนไอโซลิวซีน ( เช่น
วาลีนหรือ Li et al . 2004 ; คอสตา et al . 2007 ) .
ผลลัพธ์ที่ได้สำหรับ B . licheniformis โปรได้
ที่คาดไว้ในแง่ของกรดอะมิโนเหล่านี้รู้จักการตั้งค่า
เพราะ B . licheniformis protease เป็นโดเพปทิเดส
ที่ preferentially คลีฟส์เปปไทด์พันธบัตรที่เกี่ยวข้องกับกรดอะมิโน )
( Gupta et al . 2002 ; doucet et al . 2003 ) ,
ซึ่งจะปรากฏที่ตำแหน่งซึ่งค่า

Pancreatin ของเปปไทด์ จะคาดว่าผลิต
ผลคล้ายกับบรรดาของ B . licheniformis โปร .เช่น มากกว่า 80% ace-ia
. อย่างไรก็ตาม นี่ก็ไม่ได้สังเกต 2
( และของ h19 H20 ) ซึ่งนำไปสู่การลดลงของ
หมายถึงค่าสำหรับ Pancreatin นำเสนอในรูปที่ 1 ในความเป็นจริง
Pancreatin ใช้ประกอบด้วยเอนไซม์ผสมที่ประกอบด้วยทั้งทริป

พันธบัตรเปปไทด์ ซึ่ง preferentially คลีฟส์ใกล้อาร์จินีนและไลซีนที่ตกค้างหรือสิบโท
, ,ซึ่ง hydrolyzes พันธะเปปไทด์ข้างหอม
( ฟีนีซีน และกรดอะมิโนทริปโทเฟน )
( hinsberger และ แซนดู 2004 ; หน้าดิเซร่า 2008 ) ,
ซึ่งควรผลิตต้า Ace เปปไทด์ตัวยับยั้ง มัน
ควรจะสังเกตได้อย่างไรว่า B . licheniformis ติ
พบว่าเอนไซม์มีมากขึ้นกว่าที่ของ
Pancreatin ( 6.22 กับ 5.97 U / ml ) ซึ่ง
สามารถอธิบาย , อย่างน้อยในส่วนหนึ่ง ผลที่พบที่นี่ .
ส่วนมัลลาลี่ et al . ( 1997 ) , Pancreatin
อาจมี elastase ซึ่งคลีฟส์เปปไทด์พันธบัตร
ใกล้โนนหอมและไม่มีประจุไฟฟ้ากรดอะมิโนที่ได้
ace-ia ต่ำ