The structural properties of amyloi

The structural properties of amyloid fibrils combined with their highly functional surface chemistry make
them an attractive new food ingredient, for example as highly effective gelling agents. However, the toxic
role of amyloid fibrils in disease may cause some concern about their food safety because it has not been
established unequivocally if consumption of food fibrils poses a health risk to consumers. Here we present
a study of amyloid-like fibrils from whey, kidney bean, soy bean, and egg white to partially address
this concern. Fibrils showed varied resistance to proteolytic digestion in vitro by either Proteinase K, pepsin
or pancreatin. The toxicity of mature fibrils was measured in vitro and compared to native protein,
early-stage-fibrillar protein, and sonicated fibrils in two immortalised human cancer cell lines, Caco-2
and Hec-1a. There was no reduction in the viability of either Caco-2 or Hec-1a cells after treatment with
a fibril concentration of up to 0.25 mg/mL.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คุณสมบัติโครงสร้างของแอมีลอยด์ fibrils กับเคมีพื้นผิวการทำงานสูงพวกเขาน่าสนใจใหม่อาหารส่วนผสม เช่นเป็นตัวแทน gelling มีประสิทธิภาพสูงขึ้น อย่างไรก็ตาม เป็นพิษบทบาทของแอมีลอยด์ fibrils ในโรคอาจทำให้เกิดความกังวลบางอย่างเกี่ยวกับความปลอดภัยของอาหารของพวกเขาเนื่องจากไม่ได้สร้าง unequivocally ถ้าบริโภคอาหาร fibrils ส่อเค้าความเสี่ยงสุขภาพให้กับผู้บริโภค ที่นี่เรานำเสนอการศึกษาของแอมีลอยด์เหมือน fibrils จากหางนม ถั่ว ถั่ว ไข่ขาวบางส่วนปัญหานี้ Fibrils ที่พบในความต้านทานแตกต่างกันเพื่อย่อยอาหาร proteolytic โดยใด Proteinase K เพพซินหรือ pancreatin ความเป็นพิษของ fibrils ผู้ใหญ่ถูกวัดในหลอดทดลอง และเมื่อเทียบกับโปรตีนดั้งเดิมต้นเวที-fibrillar โปรตีน และ fibrils sonicated สอง immortalised บรรทัดเซลล์มะเร็งมนุษย์ Caco 2และ Hec 1a มีไม่ลดสภาพความยั่งยืนของ Caco-2 หรือ Hec 1a เซลล์หลังการรักษาด้วยเข้มข้น fibril ของถึง 0.25 mg/mL

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คุณสมบัติของโครงสร้างของ amyloid
ซ่านรวมกับเคมีพื้นผิวการทำงานสูงของพวกเขาทำให้พวกเขาเป็นส่วนผสมอาหารใหม่ที่น่าสนใจเช่นเป็นตัวแทนที่มีประสิทธิภาพสูงก่อเจล อย่างไรก็ตามพิษบทบาทของ amyloid ซ่านโรคอาจก่อให้เกิดความกังวลเกี่ยวกับความปลอดภัยของอาหารของพวกเขาเพราะมันไม่ได้รับการจัดตั้งขึ้นอย่างแจ่มแจ้งถ้าบริโภคอาหารซ่านposes ความเสี่ยงต่อสุขภาพให้กับผู้บริโภค ที่นี่เรานำเสนอการศึกษาของ amyloid ซ่านเหมือนจากเวย์, ถั่ว, ถั่วเหลืองและไข่ขาวบางส่วนที่อยู่ในความกังวลนี้ ซ่านแสดงความต้านทานที่แตกต่างกันในการย่อยอาหารโปรตีนในหลอดทดลองโดยทั้ง Proteinase K, น้ำย่อยหรือPancreatin ความเป็นพิษของซ่านผู้ใหญ่วัดในหลอดทดลองและเมื่อเทียบกับโปรตีนพื้นเมืองโปรตีนขั้นต้น-fibrillar และซ่าน sonicated ในสอง immortalized เซลล์มะเร็งของมนุษย์ Caco-2 และ Hec-1a ไม่มีการลดลงของความมีชีวิตของเป็นทั้ง Caco-2 หรือเซลล์ Hec-1a หลังการรักษาด้วยความเข้มข้นหนังศีรษะได้ถึง0.25 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สมบัติเชิงโครงสร้างของแอมีลอยด์ไฟบริลรวมกับหน้าที่สูงพื้นผิวเคมีให้
พวกเขาส่วนผสมอาหารใหม่ที่น่าสนใจ เช่น ประสิทธิภาพสูง gelling ตัวแทน อย่างไรก็ตาม พิษของแอลกอฮอล์ในบทบาท fibrils โรคอาจทำให้เกิดความกังวลเรื่องความปลอดภัยของอาหารก็ไม่ต้อง
ถ้าการบริโภคอาหารก่อตั้งขึ้นเป็นการ fibrils poses ความเสี่ยงด้านสุขภาพให้กับผู้บริโภค ที่นี่เรานำเสนอ
การศึกษาแบบไฟบริลจากเวย์โปรตีนแอมีลอยด์ถั่วแดง ถั่วเหลือง และไข่ขาวบางส่วนที่อยู่
ความกังวลนี้ พบความต้านทานที่แตกต่างกันกับความสามารถในการย่อยอาหาร fibrils ในหลอดทดลองโดยให้โปรตีนเค เพพซิน
หรือ Pancreatin .ความเป็นพิษของผู้ใหญ่ไฟบริลได้ในหลอดทดลองและเปรียบเทียบกับชาวพื้นเมืองโปรตีน
โปรตีนภายใต้ระยะเริ่มต้น และ sonicated ไฟบริล 2 immortalised เซลล์มะเร็งในมนุษย์ และ caco-2
hec-1a ไม่มีการลดในชีวิตของทั้ง caco-2 หรือ hec-1a เซลล์หลังการรักษาด้วยการไฟบริลความเข้มข้นถึง 0.25 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร