The potent anti-hypertensive peptid

The potent anti-hypertensive peptide, RPLKPW, has been designed based on the structure of ovokinin(2–7). The sequence encoding this peptide was introduced into three homologous sites in the gene for soybean β-conglycinin α′ subunit. The native α′ subunit as well as the modified, RPLKPW-containing α′ subunit were expressed in Escherichia coli, recovered from the soluble fraction and then purified by ion-exchange chromatography. The RPLKPW peptide was released from recombinant RPLKPW-containing α′ subunit after in vitro digestion by trypsin and chymotrypsin. Moreover, the undigested RPLKPW-containing α′ subunit given orally at a dose of 10 mg/kg exerted an anti-hypertensive effect in spontaneously hypertensive rats, unlike the native α′ subunit. These results provide evidence for the first time that a physiologically active peptide introduced into a food protein by site-directed mutagenesis could practically function in vivo even at a low dose.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มีศักยภาพต่อต้านโลหิตเปปไทด์ RPLKPW ออกแบบมาตามโครงสร้างของ ovokinin(2–7) ลำดับการเข้ารหัสเปปไทด์นี้ถูกนำเข้าไปในไซต์สามเซทจะมีโครโมโซมที่ยีนสำหรับถั่วเหลืองβ conglycinin α′ย่อย ย่อยα′เจ้าเป็นย่อยแก้ไข มี RPLKPW α′แสดงใน Escherichia coli กู้คืนจากเศษส่วนเกล็ดแล้ว บริสุทธิ์ โดยการแลกเปลี่ยนไอออน chromatography เปปไทด์ RPLKPW ถูกออกจากควบรวมที่ประกอบด้วย RPLKPW α′ย่อยหลังจากย่อยอาหารในหลอดทดลอง โดยทริปซินและ chymotrypsin นอกจากนี้ ที่ไม่ได้แยกแยะประกอบด้วย RPLKPW α′ย่อยให้รับประทานปริมาณ 10 มิลลิกรัมต่อกิโลกรัมนั่นเองผลต้านความดันโลหิตสูงในเป็นธรรมชาติโลหิตหนู แตกต่างย่อยα′พื้นเมือง ผลลัพธ์เหล่านี้ให้มีหลักฐานเป็นครั้งแรกที่เปปไทด์งานทางสรีรวิทยาที่นำเข้าอาหารโปรตีนโดยไซต์นำ mutagenesis จริงทำในสัตว์ทดลองที่มีปริมาณต่ำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มีศักยภาพเปปไทด์ป้องกันความดันโลหิตสูง RPLKPW ได้รับการออกแบบขึ้นอยู่กับโครงสร้างของ ovokinin นี้ (2-7) ลำดับการเข้ารหัสเปปไทด์นี้ถูกนำเข้าสู่สามเว็บไซต์คล้ายคลึงกันในยีนสำหรับ subunit ถั่วเหลืองβ-conglycinin α ' พื้นเมืองα 'subunit เช่นเดียวกับการแก้ไข RPLKPW ที่มีα' subunit ถูกแสดงออกใน Escherichia coli, กู้คืนจากส่วนที่ละลายน้ำแล้วทำให้บริสุทธิ์โดยโครมาแลกเปลี่ยนไอออน เปปไทด์ RPLKPW ถูกปล่อยออกจาก recombinant RPLKPW ที่มีα 'subunit หลังจากในหลอดทดลองโดยการย่อยอาหารและ trypsin chymotrypsin นอกจากนี้ยังไม่ได้แยกแยะ RPLKPW ที่มีα 'subunit ให้ยาในขนาด 10 มิลลิกรัม / กิโลกรัมกระทำมีผลป้องกันความดันโลหิตสูงความดันโลหิตสูงในหนูที่เป็นธรรมชาติเหมือนαพื้นเมือง' subunit ผลลัพธ์เหล่านี้ให้มีหลักฐานเป็นครั้งแรกที่ใช้งานทางสรีรวิทยาเปปไทด์นำเข้าสู่อาหารโปรตีนโดยฉับเว็บไซต์กำกับในทางปฏิบัติสามารถทำงานในร่างกายแม้ในปริมาณต่ำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มีพลังป้องกันโรคความดันโลหิตสูงเปปไทด์ rplkpw ได้รับการออกแบบขึ้นอยู่กับโครงสร้างของ ovokinin ( 2 ) 7 ลำดับเปปไทด์นี้การเข้ารหัสที่ใช้เป็นสามฟังก์ชันเว็บไซต์ในยีนบีตา - ถั่วเหลืองสำหรับ conglycinin α′ 1 . α′พื้นเมืองซึ่งรวมทั้งการแก้ไข rplkpw ที่มีα′ซึ่งแสดงออกในแบคทีเรีย Escherichia coli , กู้คืนจากส่วนที่ละลายน้ำได้ และทำให้บริสุทธิ์ โดยการแลกเปลี่ยนไอออนโครมาโตกราฟี . การ rplkpw เปปไทด์ที่ถูกปล่อยออกมาจากเซลล์ rplkpw ที่มีα′ซึ่งหลังจากในหลอดอาหารและเอนไซม์ไคโมทริปซิน . นอกจากนี้ α′ undigested rplkpw ที่มีให้โดยชนิดที่ขนาด 10 มิลลิกรัม / กิโลกรัม นั่นเอง ป้องกันโรคความดันโลหิตสูงได้ผลในหนูความดันโลหิตสูง ซึ่งแตกต่างจากชนิดα′พื้นเมือง ผลลัพธ์เหล่านี้มีหลักฐานเป็นครั้งแรกว่า เราใช้งานเปปไทด์แนะนำเป็นอาหารโปรตีน โดยเว็บไซต์ของที่เกือบจะฟังก์ชันโดยแม้ในขนาดต่ำ