Literature on enzyme hydrolysis of

Literature on enzyme hydrolysis of MPC is limited, especially on
resulting functionality. Hydrolysis of MPC is complicated by initial
compositional differences in the MPC, the ability to obtain a
reproducible degree of hydrolysis (DH), and by the different hydrolysis
rates of its individual proteins (Urista, Fernández,
Rodriguez, Cuenca, & Jurado, 2011). The casein protein in MPC is
synthesized for easy digestion and is more susceptible to enzyme
hydrolysis than the compact globular structure of whey protein,
namely b-lactoglobulin (b-lg) (Guo, Fox, Flynn, & Kindstedt, 1995).
Rather, purified dairy proteins, which are easily obtained
commercially, are often hydrolyzed separately as casein (e.g., caseinates,
a-casein, b-casein, k-casein) or whey (e.g., WPC, WPI, b-lg,
a-la) and have been reported (Augustin & Udabage, 2007; Chobert,
2003; Kilara & Panyam, 2003; Urista et al., 2011).
An understanding of the hydrolysis of the two main protein
fractions simultaneously present in MPC is necessary to increase
applicability in food systems (Urista et al., 2011). The objective of
this work was to evaluate the functional properties of MPC80 hydrolyzed
with three digestive enzymes e chymotrypsin, trypsin,
and pepsin e and one cysteine protease e papain. Our hypothesis
was that enzyme modification of MPC80 will result in enhanced
solubility and improved functional properties

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

วรรณคดีบนไฮโตรไลซ์เอนไซม์ของ MPC เป็นจำกัด โดยเฉพาะอย่างยิ่งในฟังก์ชันได้ ไฮโตรไลซ์ของ MPC จะซับซ้อน โดยเริ่มต้นต่าง compositional MPC ความสามารถในการรับการปริญญาจำลอง ของไฮโตรไลซ์ (DH), และไฮโตรไลซ์แตกต่างกันราคาของแต่ละโปรตีน (Urista, Fernándezร็อดริเกซ มันตา & Jurado, 2011) โปรตีนเคซีนใน MPC เป็นสังเคราะห์สำหรับย่อยอาหารที่ง่าย และจะอ่อนแอมากขึ้นไปเอนไซม์ไฮโตรไลซ์กว่าโครงสร้าง globular ขนาดกะทัดรัดของเวย์โปรตีนคือบี-lactoglobulin (บีแอลจี) (กัว สุนัขจิ้งจอก Flynn, & Kindstedt, 1995)ค่อนข้าง บริสุทธิ์โปรตีนนม ซึ่งได้รับในเชิงพาณิชย์ จะมัก hydrolyzed แยกเป็นเคซีน (เช่น caseinatesมีเคซีน บีเคซีน เคเคซีน) หรือเวย์ (เช่น WPC, WPI บีแอล จีการลา) และได้รับรายงาน (โอกุ & Udabage, 2007 Chobert2003 Kilara & Panyam, 2003 Urista et al., 2011)ความเข้าใจเกี่ยวกับไฮโตรไลซ์โปรตีนหลักสองแยกส่วนกันปัจจุบันใน MPC จำเป็นต้องเพิ่มความเกี่ยวข้องของระบบอาหาร (Urista et al., 2011) วัตถุประสงค์ของงานนี้เป็นการ ประเมินคุณสมบัติการทำงานของ hydrolyzed MPC80มีเอนไซม์ช่วยย่อยอาหารสามอี chymotrypsin ทริปซินและเพพซินอีกหนึ่ง cysteine รติเอสอีพาเพอิน สมมติฐานของเราว่า ปรับเปลี่ยนเอนไซม์ MPC80 จะทำเพิ่มขึ้นละลายและคุณสมบัติการทำงานดีขึ้น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วรรณกรรมเกี่ยวกับเอนไซม์ของคณะกรรมการนโยบายการเงินจะถูก จำกัด โดยเฉพาะอย่างยิ่งใน
ผลการทำงาน การย่อยสลายของคณะกรรมการนโยบายการเงินมีความซับซ้อนโดยเริ่มต้น
ที่แตกต่างกัน compositional ในคณะกรรมการนโยบายการเงิน, ความสามารถในการที่จะได้รับ
การศึกษาระดับปริญญาเลียนแบบของการย่อยสลาย (DH) และโดยการย่อยที่แตกต่างกัน
ของโปรตีนอัตราของแต่ละบุคคล (Urista, เฟอร์นันเด
ซ, วง & Jurado 2011) . โปรตีนเคซีนในคณะกรรมการนโยบายการเงินมีการ
สังเคราะห์สำหรับการย่อยอาหารง่ายและมีความอ่อนแอมากขึ้นเพื่อเอนไซม์
ย่อยสลายกว่าโครงสร้างทรงกลมที่มีขนาดกะทัดรัดของเวย์โปรตีน
คือ B-lactoglobulin (ข-LG) (Guo, ฟ็อกซ์ฟลินน์และ Kindstedt, 1995).
แต่ บริสุทธิ์โปรตีนนมซึ่งเป็นสิ่งที่หาได้ง่าย
ในเชิงพาณิชย์ที่มีการไฮโดรไลซ์มักจะแยกเป็นเคซีน (เช่น caseinates,
เคซีน, B-เคซีน, k-เคซีน) หรือเวย์ (เช่น WPC, WPI, B-LG,
-la) และได้รับการรายงาน (Augustin & Udabage 2007; Chobert,
2003; Kilara & Panyam,. 2003; Urista et al, 2011).
ความเข้าใจในการย่อยสลายของทั้งสองโปรตีนหลัก
เศษส่วนพร้อมกันอยู่ในคณะกรรมการฯ มีความจำเป็นต้องเพิ่ม
การบังคับใช้ใน ระบบอาหาร (Urista et al., 2011) วัตถุประสงค์ของ
งานนี้คือการประเมินคุณสมบัติการทำงานของ MPC80 ไฮโดรไลซ์
กับสามเอนไซม์ย่อยอาหารอี chymotrypsin, trypsin,
และ e น้ำย่อยและเป็นหนึ่งในโปรติเอส cysteine ​​อีปาเปน สมมติฐานของเรา
ก็คือการปรับเปลี่ยนการทำงานของเอนไซม์ของ MPC80 จะส่งผลให้เพิ่มความ
สามารถในการละลายและการปรับปรุงคุณสมบัติการทำงาน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

วรรณกรรมในเอนไซม์ย่อยสลายของกนง . จะถูก จำกัด โดยเฉพาะอย่างยิ่งใน
ผลการทํางาน การย่อยสลายของการเงินมีความซับซ้อนโดยเริ่มต้น
ส่วนประกอบความแตกต่างใน MPC สามารถขอรับ
. ) การย่อย ( DH ) และโดยอัตราการย่อยโปรตีนที่แตกต่างกันของแต่ละบุคคล (
urista เฟร์นันเดซ
, , Rodriguez , Cuenca & jurado , 2011 ) เคซีนโปรตีนในประเทศ
สังเคราะห์สำหรับการย่อยได้ง่าย และเสี่ยงต่อการถูกเอนไซม์ย่อยสลายโครงสร้างทรงกลมขนาดเล็กกว่า

ของเวย์โปรตีน คือ b-lactoglobulin ( b-lg ) ( กั๋ว สุนัขจิ้งจอก ฟลินน์ & kindstedt , 1995 ) .
ค่อนข้างบริสุทธิ์ โปรตีนในนม ซึ่งจะรับได้
ในเชิงพาณิชย์มักจะแยกเป็นเคซีน ไฮโดรไลซ์ ( เช่น เคซีนเทส a-casein b-casein k-casein
, , , ) หรือโปรตีน ( เช่นเวย์โปรตีน WPI b-lg
, , ,a-la ) และมีการรายงาน ( Augustin & udabage , 2007 ; chobert
, 2003 ; kilara &ปานแย้ม , 2003 ; urista et al . , 2011 ) .
ความเข้าใจของการย่อยสลายของทั้งสองโปรตีนหลัก
เศษส่วนพร้อมกันปัจจุบันในประเทศต้องเพิ่ม
นำอาหารในระบบ ( urista et al . , 2011 ) วัตถุประสงค์ของ
งานนี้ เพื่อประเมินคุณสมบัติของ mpc80
ไฮโดรไลซ์กับเอนไซม์ย่อยอาหารเอนไซม์ไคโมทริปซิน 3 e ,
, E และเพพซินและซีสเตอีนโปรและนโยบาย
สมมติฐานของเราคือปรับเปลี่ยนที่เอนไซม์ของ mpc80 จะส่งผลในการเพิ่มการละลายและการปรับปรุงคุณสมบัติเชิงหน้าที่ของ