values between 5.0 and 7.0 could be

values between 5.0 and 7.0 could be explained because globular
proteins generally are most stable to denaturation at pH values
close to their pI (Privalov & Khechina, 1974). Ber e 1 isoforms have
pI values ranging from pH 5.5 to 8.1. In the protein preparation
investigated, the most abundant isoforms had pI values around
pH 8 (van Boxtel et al., 2006). At pH 7.0 the enthalpy of unfolding
was observed to be highest (Table 1), most likely because this pH
value is closest to the most abundant pI value in this protein preparation
(van Boxtel et al., 2006).
The denaturation of Ber e 1 at low pH (pH 2.0) appeared to be
partly reversible, as can be seen in Table 2. Upon reheating the protein,
a transition was observed, although with a lower enthalpy.
After a second reheating step again a transition could be observed.
These results also correspond with those described in literature, as
the denaturation of Ber e 1 at pH 2.0 was previously described to
be partly irreversible (Koppelman et al., 2004). At pH 7.0 the denaturation
of Ber e 1 appeared to be completely irreversible, as
reheating the samples did not show a transition (no further data
shown).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สามารถอธิบายค่าระหว่าง 5.0 และ 7.0 เนื่องจาก globularโปรตีนโดยทั่วไปจะมีเสถียรภาพมากที่สุดการ denaturation ที่ค่า pHใกล้กับของพี่ (Privalov & Khechina, 1974) มี Ber isoforms อี 1พายค่าตั้งแต่ pH 5.5-8.1 ในการเตรียมโปรตีนสอบสวน isoforms อุดมสมบูรณ์ที่สุดมีค่าปี่สถานpH 8 (van Boxtel และ al., 2006) ที่ pH 7.0 ความร้อนแฝงของการแฉถูกสังเกตจะ สูงสุด (ตารางที่ 1) , มักเนื่องจากค่า pH นี้มูลค่าจะใกล้เคียงกับค่าปี่มากที่สุดในการเตรียมโปรตีนนี้(van Boxtel และ al., 2006)Denaturation อีเบอร์ 1 ที่ค่า pH ต่ำ (pH 2.0) ปรากฏ ว่าบางส่วนกลับ สามารถเห็นในตารางที่ 2 เมื่อ reheating โปรตีนช่วงการเปลี่ยนภาพได้สังเกต ถึงแม้ว่า มีความร้อนแฝงที่ต่ำกว่าหลังจากที่สอง สามารถตรวจสอบขั้นตอน reheating เปลี่ยนอีกผลลัพธ์เหล่านี้ยังตรงกับที่อธิบายไว้ในวรรณคดี เป็นdenaturation อีเบอร์ 1 ที่ค่า pH 2.0 อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ไปสามารถให้บางส่วน (Koppelman et al., 2004) ที่ pH 7.0 การ denaturationของ Ber อี 1 ปรากฏ ว่าให้อย่างสมบูรณ์ เป็นreheating ตัวอย่างไม่ได้แสดงช่วงการเปลี่ยนภาพ (ไม่เพิ่มเติมข้อมูลแสดง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ค่าระหว่าง 5.0 และ 7.0 สามารถอธิบายได้เพราะรูปทรงกลม
โปรตีนโดยทั่วไปจะมีเสถียรภาพมากที่สุดที่จะสูญเสียสภาพธรรมชาติที่ค่าพีเอช
ใกล้กับ pI ของพวกเขา (Privalov & Khechina, 1974) อีเบอร์ 1 ไอโซฟอร์มมี
ค่า pI ตั้งแต่ค่า pH 5.5-8.1 ในการเตรียมโปรตีน
การตรวจสอบไอโซฟอร์มที่มีมากที่สุดมีค่า pI รอบ
ค่า pH 8 (รถตู้ Boxtel et al., 2006) ที่พีเอช 7.0 เอนทัลปีของการแฉ
เป็นข้อสังเกตที่จะเป็นสูงสุด (ตารางที่ 1) มีแนวโน้มมากที่สุดเพราะค่า pH นี้
มีมูลค่าใกล้เคียงกับค่าพีไอที่มีมากที่สุดในการเตรียมโปรตีนนี้
(รถตู้ Boxtel et al., 2006).
สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1 ที่ pH ต่ำ (pH 2.0) ที่ดูเหมือนจะ
ย้อนกลับได้บางส่วนที่สามารถมองเห็นในตารางที่ 2 เมื่อ reheating โปรตีน,
การเปลี่ยนแปลงที่ถูกตั้งข้อสังเกตถึงแม้จะมีปริมาณความร้อนที่ต่ำกว่า.
หลังจากขั้นตอนการอุ่นที่สองอีกครั้งการเปลี่ยนแปลงอาจจะสังเกตเห็น
ผลการศึกษานี้ยังสอดคล้องกับที่อธิบายไว้ในวรรณคดีเช่น
สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1 ที่ 2.0 ค่า pH ได้อธิบายไว้ก่อนหน้านี้
กลับไม่ได้เป็นส่วนหนึ่ง (Koppelman et al., 2004) ที่พีเอช 7.0 สูญเสียสภาพธรรมชาติ
ของ e เบอร์ 1 ดูเหมือนจะเป็นกลับไม่ได้อย่างสมบูรณ์เช่น
reheating ตัวอย่างไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลง (ไม่มีข้อมูลเพิ่มเติม
แสดง)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ค่าระหว่าง 5.0 7.0 สามารถอธิบายได้ เพราะโปรตีนรูปทรงกลม
โดยทั่วไปมีเสถียรภาพมากที่สุด ( ที่ค่า pH
ใกล้ปี่ ( privalov & khechina , 1974 ) เบอร์ E 1 ต่อได้
pi ค่าตั้งแต่ pH 5.5 ถึง 1 . ในการเตรียมโปรตีน
สอบสวนต่อมากมาย ส่วนใหญ่มีปี่ค่ารอบ
pH 8 ( รถตู้ Boxtel et al . , 2006 ) ที่ pH 7.0 แฉ
สาวน้อยเวทมนตร์จะพบเป็นสูงสุด ( ตารางที่ 1 ) มากที่สุด เพราะค่า pH
ใกล้ค่า PI ชุกชุมมากที่สุดในการเตรียมโปรตีน
( รถตู้ Boxtel et al . , 2006 )
( E ของเบอร์ 1 ที่ pH ต่ำ ( pH 2.0 ) ปรากฏเป็น
บางส่วนกลับเท่าที่ควร เห็นในตารางที่ 2 เมื่ออุ่น
เปลี่ยนโปรตีน พบว่า แม้มี
เอนต่ำหลังจากขั้นตอนที่สองอุ่นอีกครั้ง การเปลี่ยนแปลงอาจจะสังเกต
ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับที่อธิบายไว้ในวรรณกรรม เป็นเบอร์ 1 ของ e
( pH 2.0 เคยอธิบาย

ส่วนสนับสนุน ( koppelman et al . , 2004 ) ที่ pH 7.0 ( e
ของเบอร์ 1 ที่ปรากฏจะสมบูรณ์ได้ ตามที่
อุ่นตัวอย่างไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลง ( ไม่เพิ่มเติมข้อมูล
แสดง )