1. IntroductionThe Pacific whiting

1. Introduction
The Pacific whiting (Merluccius productus) fishery is the largest fishery by biomass in the state of Oregon ( ODFW, 2013). Despite being an abundant resource, Pacific whiting suffers from a high concentration of endogenous proteases caused in part by infection of myxosporidian parasites (Patashnik, Groninger, Barnett, Kudo, & Koury, 1982). Pacific whiting muscle has been reported to have high levels of cathepsins B, H and L (Yongswatdigul, Hemung, & Choi, 2014). Unlike cathepsin B and H, cathepsin L is especially problematic for surimi manufacturers because it is not effectively removed by washing and it has an optimum temperature of around 60 °C (An, Weerasinghe, Seymour, & Morrissey, 1994). This protease damages myofibrillar proteins during slow heating of surimi based products causing softening of the final product, leading to an unacceptable texture. This proteolytic degradation caused by cathepsin enzymes can also lead to texture softening in salmon fillets ( Dawson-Coates et al., 2003 and St-Hilaire et al., 1997).

Blood plasma contains a variety of protease inhibitors (Travis & Salvesen, 1983), including α2-macroglobulin, a protein that inhibits several classes of proteases through a bait and trap mechanism (Barrett, 1981). In the past, surimi manufacturers used bovine blood plasma as an additive in Pacific whiting surimi in order to inhibit proteolytic degradation for slowly cooked surimi test gels, but this practice has been discontinued due Bovine Spongiform Encephalopathy. The surimi industry currently uses dried egg whites as a protease inhibitor, but this is less effective than blood plasma since egg whites contain mainly serine protease inhibitors while cathepsin L is a cysteine protease (Weerasinghe, An, & Morrissey, 1996).

Blood plasma from other sources has been investigated for protease inhibitory activity. Park reported pork plasma protein performed slightly better than beef plasma protein in slowly cooked Pacific whiting surimi (Park, 2005). Pig plasma was found to inhibit autolytic degradation and improve the gel strength of bigeye snapper surimi (Benjakul, Srivilai, & Visessanguan, 2001), and a cysteine protease inhibitor containing fraction of chicken plasma was found to inhibit proteases in both Pacific whiting and arrowtooth flounder muscle.

Fish blood from the commercial fish processing industry is not currently utilized. In 2013, 200,000 tons of salmon were processed in Alaska alone (ADR, 2014). Based on the fact that blood represents about 5% of the weight of a salmon (Halliday, 1973) and if fish are individually bled immediately following harvest, this equates to about 20 million pounds of blood entering the waste stream every year. If this blood water does not undergo costly waste water treatment, it can lead to contamination of the marine environment, raising the biochemical oxygen demand, leading to algae bloom and other deleterious effects (Islam, Khan, & Tanaka, 2004). For economic and environmental purposes, this blood should be removed from the waste stream.

Fish blood has been found to contain protease inhibitors in previous studies. Rainbow trout plasma was found to increase gel strength in Alaska pollock surimi (Li, Lin, & Kim, 2008a) and a cysteine protease inhibitor was isolated from chum salmon plasma (Li, Lin, & Kim, 2008b). However, it is generally understood that Alaska pollock surimi except low grade does not show a significant level of texture softening protease. There have been no studies on the effect of protease inhibitors in fish blood on protease-laden Pacific whiting surimi. Pacific whiting was not utilized commercially until the introduction of beef plasma as an enzyme inhibitor in early 1990s. In addition, there have not been any studies on protease enzyme inhibition in salmon muscle. Extensive texture softening in salmon fillets due to protease degradation has been noted during routine analysis of farmed salmon in our laboratory. This issue leads to reduced quality of the product and in some cases the product must be disposed of. Adding inhibitors to salmon may lead to novel applications such as addition to salmon patties or injection into whole salmon fillets in order to prevent texture softening. The objective of this study was to investigate the ability of blood plasma obtained from Chinook salmon to inhibit proteolytic degradation in Pacific whiting surimi and salmon mince.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

1. บทนำประมงที่ใหญ่ที่สุด โดยชีวมวลในการรัฐออริกอน (ODFW, 2013) ประมง whiting แปซิฟิก (Merluccius productus) ได้ ถึงแม้ว่าจะมีทรัพยากรที่อุดมสมบูรณ์ แปซิฟิก whiting suffers จากความเข้มข้นสูงของ endogenous proteases ในส่วนสาเหตุที่ติดเชื้อกับ myxosporidian (Patashnik, Groninger บาร์เนต Kudo และ Koury, 1982) กล้ามเนื้อ whiting แปซิฟิกได้รับรายงานมี cathepsins B, H และ L (Yongswatdigul, Hemung, & Choi, 2014) ระดับสูง ต่างจาก cathepsin B และ H, cathepsin L มีปัญหาโดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับผู้ผลิตซูริมิเนื่องจากมันไม่มีประสิทธิภาพออกไป โดยล้าง และมีอุณหภูมิเหมาะสมประมาณ 60 ° C (, Weerasinghe ซีมัวร์ และมอริ สเซ 1994) รติเอสนี้ความเสียหาย myofibrillar โปรตีนระหว่างผลิตภัณฑ์แช่ตามที่ก่อให้เกิดการชะลอของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย นำไปสู่พื้นผิวไม่สามารถยอมรับการทำความร้อนช้า ยังสร้าง proteolytic นี้เกิดจากเอนไซม์ cathepsin สามารถทำให้พื้นผิวที่นุ่มนวลในการแล่ปลาแซลมอน (Coates ดอว์สันและ al., 2003 และเซนต์ Hilaire et al., 1997)เลือดประกอบด้วยความหลากหลายของรติเอส inhibitors (ทราวิส & Salvesen, 1983), รวมทั้ง α2-macroglobulin โปรตีนที่ยับยั้ง proteases หลายประเภทผ่านเหยื่อและกับดักกลไก (Barrett, 1981) ในอดีต ผลิตซูริมิใช้เลือดวัวเป็นการบวกในซูริมิ whiting แปซิฟิกเพื่อยับยั้งสร้าง proteolytic สำหรับเจทดสอบแช่สุกช้า แต่แบบฝึกหัดนี้ได้ถูกยกครบกำหนด Encephalopathy Spongiform วัว อุตสาหกรรมแช่ใช้แห้งไข่ขาวเป็นผลรติเอสในขณะนี้ แต่นี้เป็นมีประสิทธิภาพน้อยกว่าเลือดเนื่องจากไข่ขาวประกอบด้วยส่วนใหญ่แถรติเอส inhibitors cathepsin L เป็นราคา รติเอสเป็น cysteine (Weerasinghe,,และมอริสเซ 1996)เลือดจากแหล่งอื่น ๆ ได้การตรวจสอบสำหรับรติเอสลิปกลอสไขกิจกรรม สวนรายงานโปรตีนพลาสมาหมูทำเล็กน้อยกว่าโปรตีนพลาสมาเนื้อสุกช้า whiting แปซิฟิกซู (Park, 2005) พลาสม่าหมูพบการขัดขวางการย่อยสลาย autolytic และเพิ่มความแข็งแรงของเจล bigeye อเพิลสแนปเปอร์ซูริ (Benjakul, Srivilai, & Visessanguan, 2001), และ cysteine รติเอสเตอร์ที่มีเศษของพลาสม่าไก่พบยับยั้ง proteases ในแปซิฟิก whiting และกล้ามเนื้อ flounder arrowtoothไม่อยู่ในขณะนี้ใช้เลือดปลาจากปลาพาณิชย์อุตสาหกรรมการประมวลผล ในปี 2013 ปลาแซลมอน 200000 ตันถูกประมวลผลในอะแลสกาเพียงอย่างเดียว (ADR, 2014) ตามในข้อเท็จจริง ที่ประมาณ 5% ของน้ำหนักของปลาแซลมอน (Halliday, 1973) แสดงถึงเลือด และถ้าปลา แต่ละคราวที่แล้วเก็บเกี่ยวทันทีต่อไปนี้ นี้เท่ากับเลือดที่ใส่ขยะทุกปีประมาณ 20 ล้านปอนด์ ถ้าน้ำเลือดรับบำบัดน้ำเสียค่าใช้จ่าย มันอาจทำให้สภาพแวดล้อมทางทะเล การเพิ่มอุปสงค์ของออกซิเจน biochemical นำสาหร่ายบลูมและผลร้ายอื่น ๆ (อิสลาม ขัน น้ำ 2004) การปนเปื้อน สำหรับวัตถุประสงค์ทางเศรษฐกิจ และสิ่งแวดล้อม เลือดนี้ควรถูกเอาออกจากขยะปลาเลือดพบมี inhibitors รติเอสในการศึกษาก่อนหน้านี้ เรนโบว์เทราต์พลาสมาพบเพื่อเพิ่มความแข็งแรงของเจลในอลาสก้า pollock ซู (Li หลิน และคิม 2008a) และสารยับยั้งการรติเอส cysteine ถูกแยกจากปลาแซลมอนชุมพลาสม่า (Li หลิน และคิม 2008b) อย่างไรก็ตาม มันคือโดยทั่วไปเข้าใจว่า อลาสก้า pollock ซูยกเว้นเกรดต่ำแสดงระดับความสำคัญของพื้นผิวที่นุ่มนวลรติเอส มีการศึกษาไม่เกี่ยวกับผลของรติเอส inhibitors ในเลือดปลาซูริมิลสามารถรติเอส whiting แปซิฟิก Whiting แปซิฟิกถูกไม่ใช้ในเชิงพาณิชย์จนแนะนำเนื้อพลาสม่าเป็นสารยับยั้งเอนไซม์การในช่วงต้นทศวรรษ 1990 นอกจากนี้ ไม่มีการศึกษาใด ๆ ในยับยั้งเอนไซม์รติเอสในกล้ามเนื้อปลาแซลมอน เนื้อละเอียดนุ่มนวลในแล่แซลมอนเนื่องจากย่อยสลายรติเอสได้รับการกล่าวระหว่างการวิเคราะห์ประจำของปลาแซลมอน farmed ในห้องปฏิบัติการของเรา ปัญหานี้นำไปสู่การลดคุณภาพของผลิตภัณฑ์ และในบางกรณี สินค้าต้องสามารถขายทิ้ง เพิ่ม inhibitors ปลาแซลมอนอาจทำให้โปรแกรมประยุกต์นวนิยายเช่นเพิ่มการ patties แซลมอนหรือฉีดเป็นทั้งปลาแซลมอนแล่เพื่อป้องกันพื้นผิวนุ่มนวล วัตถุประสงค์ของการศึกษานี้คือการ ตรวจสอบความสามารถของเลือดที่ได้รับจาก Chinook แซลมอนยับยั้งสร้าง proteolytic whiting แปซิฟิกซูและไส้ปลาแซลมอน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

1.
บทนำแปซิฟิกไวทิง(Merluccius productus) ประมงเป็นประมงที่ใหญ่ที่สุดโดยชีวมวลในรัฐโอเรกอน (ODFW 2013) แม้จะเป็นทรัพยากรที่อุดมสมบูรณ์ไวทิงแปซิฟิกทนทุกข์ทรมานจากความเข้มข้นสูงของโปรตีเอสที่เกิดจากภายนอกในส่วนของการติดเชื้อปรสิต myxosporidian (Patashnik, Groninger บาร์เน็ตต์, Kudo และ Koury, 1982) แปซิฟิกกล้ามเนื้อไวทิงได้รับรายงานว่าจะมีระดับสูงของคาเทปซิน B, H และ L (Yongswatdigul, Hemung และ Choi, 2014) ซึ่งแตกต่างจาก cathepsin B และ H, L cathepsin เป็นปัญหาโดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับผู้ผลิตซูริมิเพราะมันไม่ถูกลบออกได้อย่างมีประสิทธิภาพโดยการล้างและมีอุณหภูมิที่เหมาะสมประมาณ 60 ° C (An, Weerasinghe มัวร์และมอร์ริส, 1994) ความเสียหายนี้น้ำย่อยโปรตีนกล้ามเนื้อในระหว่างการให้ความร้อนช้าของซูริมิผลิตภัณฑ์ที่ก่อให้เกิดการอ่อนตัวของผลิตภัณฑ์สุดท้ายที่นำไปสู่เนื้อที่ยอมรับไม่ได้ การย่อยสลายโปรตีนนี้เกิดจากเอนไซม์ cathepsin นอกจากนี้ยังสามารถนำไปสู่การอ่อนเนื้อในเนื้อปลาแซลมอน (ดอว์สัน-โคตส์ et al., 2003 และ St-Hilaire et al., 1997). พลาสม่าในเลือดมีความหลากหลายของน้ำย่อยโปรตีน (เทรวิสและ Salvesen 1983 ) รวมทั้งα2-macroglobulin ซึ่งเป็นโปรตีนที่ยับยั้งการหลายชั้นของโปรตีเอสผ่านเหยื่อและกลไกกับดัก (บาร์เร็ตต์ 1981) ในอดีตที่ผ่านมาผู้ผลิตซูริมิที่ใช้เลือดวัวเป็นสารเติมแต่งในเอเชียแปซิฟิกไวทิงซูริมิเพื่อที่จะยับยั้งการย่อยสลายโปรตีนสำหรับปรุงสุกช้าเจลซูริมิทดสอบ แต่การปฏิบัตินี้ได้ถูกยกเลิกเนื่องจากวัว Spongiform Encephalopathy อุตสาหกรรมซูริมิในขณะนี้ใช้ไข่ขาวแห้งเป็นสารยับยั้งเอนไซม์โปรติเอ แต่นี้เป็นที่มีประสิทธิภาพน้อยกว่าพลาสม่าในเลือดตั้งแต่ไข่ขาวมีน้ำย่อยซีรีนส่วนใหญ่ในขณะที่ cathepsin L เป็นน้ำย่อย cysteine ​​(Weerasinghe, An, และมอร์ริส, 1996). พลาสม่าในเลือดจาก แหล่งข้อมูลอื่น ๆ ได้รับการตรวจสอบเพื่อยับยั้งโปรติเอส สวนสาธารณะรายงานหมูพลาสมาโปรตีนดำเนินการเล็กน้อยดีกว่าเนื้อพลาสมาโปรตีนในสุกช้าแปซิฟิกไวทิงซูริมิ (Park, 2005) พลาสม่าหมูก็พบว่าการยับยั้งการย่อยสลายสลายและปรับปรุงความแข็งแรงของเจลตาพองปลาซูริมิ (เบญจกุล, Srivilai และ Visessanguan, 2001) และยับยั้งเอนไซม์โปรติเอ cysteine ​​มีส่วนของพลาสม่าไก่พบว่ายับยั้งโปรตีเอสทั้งในไวทิงแปซิฟิกและดิ้นรน Arrowtooth กล้ามเนื้อ. เลือดปลาจากอุตสาหกรรมแปรรูปปลาเชิงพาณิชย์ไม่ได้นำมาใช้ในขณะนี้ ในปี 2013 จำนวน 200,000 ตันของปลาแซลมอนที่ถูกประมวลผลในอลาสกาคนเดียว (ADR 2014) ขึ้นอยู่กับความจริงที่ว่าเลือดเป็นประมาณ 5% ของน้ำหนักของปลาแซลมอนที่ (ฮัลลิเดย์ 1973) และหากปลาเลือดเป็นรายบุคคลทันทีเก็บเกี่ยวต่อไปนี้เท่ากับประมาณ 20 ล้านปอนด์ของเลือดเข้าสู่กระแสเสียทุกปี ถ้าน้ำเลือดนี้ไม่ได้รับการบำบัดน้ำเสียค่าใช้จ่ายจะนำไปสู่การปนเปื้อนของสภาพแวดล้อมทางทะเลเพิ่มความต้องการออกซิเจนทางชีวเคมีที่นำไปสู่สาหร่ายบานและผลกระทบที่เป็นอันตรายอื่น ๆ (อิสลามข่านและทานากะ, 2004) เพื่อวัตถุประสงค์ทางเศรษฐกิจและสิ่งแวดล้อมเลือดนี้ควรถูกลบออกจากน้ำเสีย. เลือดปลาที่ได้รับพบว่ามีน้ำย่อยในการศึกษาก่อนหน้านี้ พลาสม่าเรนโบว์เทราท์พบว่าเพิ่มความแข็งแรงของเจลในอลาสกาพอลล็อคซูริมิ (หลี่หลิน, และคิม 2008a) และยับยั้งเอนไซม์โปรติเอ cysteine ​​ถูกโดดเดี่ยวจากพลาสม่าชุมปลาแซลมอน (หลี่หลิน, และคิม 2008b) แต่ก็เป็นที่เข้าใจกันโดยทั่วไปว่าอลาสก้า Pollock ซูริมิยกเว้นเกรดต่ำที่ไม่ได้แสดงในระดับที่สำคัญของโปรติเอสอ่อนเนื้อ มีการศึกษาที่ไม่เกี่ยวกับผลกระทบของน้ำย่อยโปรตีนในเลือดของปลาน้ำย่อยภาระแปซิฟิกไวทิงซูริมิ แปซิฟิกไวทิงไม่ได้ถูกนำมาใช้ในเชิงพาณิชย์ไปจนถึงการนำเนื้อพลาสม่าเป็นตัวยับยั้งเอนไซม์ในช่วงปี 1990 นอกจากนี้ยังมียังไม่ได้รับการศึกษาใด ๆ ในการยับยั้งเอนไซม์โปรติเอสในกล้ามเนื้อปลาแซลมอน อ่อนเนื้ออย่างกว้างขวางในเนื้อปลาแซลมอนเนื่องจากการย่อยสลายโปรติเอสที่ได้รับการตั้งข้อสังเกตในระหว่างการวิเคราะห์ตามปกติของปลาแซลมอนในห้องปฏิบัติการของเรา ปัญหานี้จะนำไปสู่คุณภาพลดลงของผลิตภัณฑ์และในบางกรณีผลิตภัณฑ์จะต้องถูกกำจัด เพิ่มโปรตีนให้กับปลาแซลมอนอาจนำไปสู่การใช้งานนวนิยายเช่นนอกจากไส้ปลาแซลมอนหรือฉีดเข้าไปในเนื้อปลาแซลมอนทั้งเพื่อป้องกันไม่ให้อ่อนเนื้อ วัตถุประสงค์ของการศึกษาครั้งนี้คือการตรวจสอบความสามารถของเลือดที่ได้จากปลาแซลมอนปลาไชน็อกในการยับยั้งการย่อยสลายโปรตีนในแปซิฟิกไวทิงซูริมิและปลาแซลมอนสับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

1 . แนะนำปลาแปซิฟิก (
merluccius productus ) การประมงเป็นประมงที่ใหญ่ที่สุดในรัฐโอเรกอน โดยชีวมวล ( odfw 2013 ) แม้จะมีทรัพยากรอุดมสมบูรณ์ , แปซิฟิกไวทิงทนทุกข์ทรมานจากความเข้มข้นสูงในทางที่เกิดจากในส่วนของการติดเชื้อปรสิต myxosporidian ( patashnik groninger Barnett , , , &คุโด koury , 1982 )แปซิฟิกไวทิงกล้ามเนื้อได้รับรายงานว่ามีระดับสูงของกระบวนทัศน์ B , H และ L ( yongswatdigul hemung & , , ซอย , 2014 ) ซึ่งแตกต่างจากคาเทปซินบีและเอช ความเป็นนักพัฒนาโดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับผู้ผลิตซูริมิมีปัญหาเพราะมันไม่ออกซักได้อย่างมีประสิทธิภาพและมีอุณหภูมิที่เหมาะสมประมาณ 60 ° C ( , weerasinghe เซย์& , โชว์ , 1994 )นี้สร้างความเสียหาย พบโปรตีนระหว่างความร้อนของผลิตภัณฑ์จากซูริมิช้าทำให้จุดอ่อนของผลิตภัณฑ์สุดท้ายที่นำไปสู่การเนื้อรับไม่ได้ นี้ความสามารถในการย่อยสลายเกิดจากเอนไซม์คาเทปซินยังสามารถนำไปสู่เนื้ออ่อนในปลาแซลมอน ( ดอว์สัน โคตส์ et al . , 2003 และเซนต์ฮีแลร์ et al . , 1997 ) .

เลือดประกอบด้วยความหลากหลายของเอนไซม์โปรตีเอสอินฮิบิเตอร์ ( ทราวิส & salvesen , 1983 ) รวมถึงα 2-macroglobulin , โปรตีนที่ยับยั้งหลายชั้นของทางผ่านเหยื่อและกับดักกลไก ( Barrett , 1981 ) ในอดีตผู้ผลิตซูริมิและเลือดที่ใช้เป็นสารเติมแต่งในแปซิฟิกไวทิงซูริมิเพื่อยับยั้งการสลายโปรตีนที่สุกช้าเจลทดสอบปลา ,แต่การปฏิบัตินี้ได้ถูกยกเลิกเนื่องจากโรควัวบ้าได้ . อุตสาหกรรมซูริมิในขณะนี้ใช้ไข่ขาวเป็น protease inhibitor แห้ง แต่จะมีประสิทธิภาพน้อยกว่าเลือดเนื่องจากมีเอนไซม์ protease inhibitors ไข่ขาวเป็นหลัก ในขณะที่ความเป็นนักพัฒนา คือ ซิสเตอีนโปรติเอส ( weerasinghe , , &สีย์ , 1996 ) .

เลือดจากแหล่งอื่น ๆได้ถูกสอบสวนสามารถยับยั้งกิจกรรม ปาร์ครายงานพลาสมาโปรตีนหมูแสดงดีขึ้นเล็กน้อยกว่าพลาสมาโปรตีน เนื้อในสุกช้าแปซิฟิกไวทิงซูริมิ ( Park , 2005 ) พลาสมาสุกรพบว่า autolytic ยับยั้งการย่อยสลายและเพิ่มความแข็งแรงของเจลซูริมิ ( เฉพาะปลากระพงข้างเหลือง , &ศรีวิไล visessanguan , 2001 )และกรดอะมิโนโปรตีนยับยั้ง ประกอบด้วยส่วนของพลาสม่าไก่พบว่ายับยั้งทั้งในแปซิฟิก และเพื่อประสิทธิภาพ arrowtooth ปลาลิ้นหมากล้ามเนื้อ .

ปลาเลือดจากพาณิชย์อุตสาหกรรมแปรรูปปลาไม่อยู่ในขณะนี้ใช้ ในปี 2013 200000 ตันของปลาแซลมอนถูกประมวลผลในอลาสก้าคนเดียว ( ADR 2014 )ขึ้นอยู่กับความจริงที่ว่าเลือดแสดงถึง 5% ของน้ำหนักของปลาแซลมอน ( ฮอลลิเดย์ , 1973 ) และถ้าปลาเป็นแบบ เบลด ทันทีหลังการเก็บเกี่ยว ซึ่งเท่ากับประมาณ 20 ล้านปอนด์ของเลือดเข้าสู่กระแสของเสียทุกปี ถ้าเลือดไม่เข้ารับการบำบัดน้ำเสียราคาแพง มันสามารถนำไปสู่การปนเปื้อนของสิ่งแวดล้อมทางทะเลเพิ่มความต้องการออกซิเจนทางชีวเคมี นําบานสาหร่ายและผลกระทบเป็นอันตรายอื่น ๆ ( นับถือศาสนาอิสลาม ) &ทานากะ , 2004 ) เพื่อวัตถุประสงค์ทางเศรษฐกิจและสิ่งแวดล้อม เลือดนี้ควรจะลบออกจากกระแสของเสีย

ปลาเลือดถูกพบว่ามีเอนไซม์โปรตีเอสอินฮิบิเตอร์ในการศึกษาก่อนหน้านี้ . ปลาเรนโบว์เทราท์ในพลาสมาพบเพื่อเพิ่มความแข็งแรงของเจลซูริมิในอลาสกาพอลล็อค ( หลี่ หลิน &คิม2008a ) และกรดอะมิโนโปรตีน ซึ่งถูกแยกจากชุมปลาแซลมอนพลาสมา ( หลี่ หลิน &คิม 2008b ) อย่างไรก็ตาม เป็นที่เข้าใจกันโดยทั่วไปว่า Alaska Pollock ) ยกเว้นเกรดต่ำไม่แสดงระดับของพื้นผิวอ่อนโปรติเอส ยังไม่มีการศึกษาผลของตัวยับยั้งโปรติเอสเอสปลาเลือดกลุ่มแปซิฟิกไวทิง )