The total superoxide dismutase (SOD

The total superoxide dismutase (SOD) activity in the serum was
measured according to the method of Beauchamp and Fridovich
(1971). One unit of SOD activity was determined by the amount of
superoxide dismutase used to inhibit the reduction of nitroblue tetra-
zolium at 50%. The level of glutathione peroxidase (GPX) activity was
measured using the method of Flohé and Günzler (1984).Theamount
of GPX needed to oxidize 1 μmol of NADPH per min was defined
as one unit. The activity of serum lysozyme (LSZ) was determined
following the turbidimetric method (Boman et al., 1974; Hultmark
et al., 1980), which involved the lysis of lysozyme-sensitive Gram-
positive bacteria by LSZ. The serum total protein concentration of fish,
whichwas determined using the biuret protein assay kit,was calculated
using bovine serum albumin as the protein standard and expressed as
mg mL−1
of fish serum.
The amylase activity was measured following the method of
Robyt and Whelan (1968) using soluble starch as the substrate. One
unit of amylase activity was defined to hydrolyze 10 mg of starch in
30 min at 37 °C. The lipase activity was determined according to the
method of Winkler and Stuckman (1979). One unit of lipase activity
was expressed as 1 μmol of p-nitrophenyl palmitate (pNPP) released
from the substrate in 1 min at 37 °C. The trypsin activity was assayed
using Na-benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilide (BAPNA) as the substrate
(Erlanger et al., 1961). One unit of trypsin activity was calculated
using the amount of trypsin required to release 1 μmol of nitroanilide
from substrate in 1 min at 37 °C. The soluble protein concentration
was measured in diluted homogenates following the Bradford method
(Bradford, 1976) using bovine serum albumin (BSA) as the standard.
The trypsin and lipase activities are both presented as specific activity
Ug−1
of protein, and amylase activity is expressed asUmg−1
of protein.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

รวม superoxide dismutase (SOD)
กิจกรรมในซีรั่มได้รับการวัดตามวิธีการของเตชและFridovich
(1971) หนึ่งหน่วยของกิจกรรม SOD ถูกกำหนดโดยปริมาณของ
dismutase superoxide ใช้ในการยับยั้งการลดลงของ nitroblue tetra-
zolium ที่ 50% ระดับของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเด (GPX)
กิจกรรมได้รับการวัดโดยใช้วิธีการและFlohéGünzlerนี้(1984) .Theamount
ของ GPX ที่จำเป็นในการออกซิไดซ์ 1 ไมโครโมลของ NADPH
ต่อนาทีถูกนิยามว่าเป็นหนึ่งในหน่วย กิจกรรมของไลโซไซม์ในซีรั่ม (LSZ)
ถูกกำหนดตามวิธีการturbidimetric (โบแมน et al, 1974;. Hultmark
et al, 1980.) ที่เกี่ยวข้องกับการสลายของไลโซไซม์ที่มีความอ่อนไหว Gram-
แบคทีเรียบวก LSZ ซีรั่มเข้มข้นของโปรตีนรวมของการดวลจุดโทษ fi,
whichwas การพิจารณาโดยใช้การวิเคราะห์โปรตีน biuret ชุดได้รับการคำนวณโดยใช้โปรตีนชนิดหนึ่งในซีรั่มวัวเป็นมาตรฐานโปรตีนและแสดงเป็นมิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร-1 ของสายซีรั่มดวลจุดโทษ. กิจกรรมอะไมเลสที่ได้รับการวัดต่อไปนี้วิธีการRobyt และเวแลน (1968) โดยใช้แป้งที่ละลายน้ำได้เป็นสารตั้งต้น หนึ่งหน่วยของกิจกรรมอะไมเลสเป็นนิยามในการย่อยสลาย 10 mg ของแป้งใน 30 นาทีที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียส กิจกรรมเอนไซม์ไลเปสที่ได้รับการกำหนดให้เป็นไปตามวิธีการของเคลอร์และ Stuckman (1979) หนึ่งหน่วยของกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสได้รับการแสดงเป็น 1 ไมโครโมลของ palmitate พี Nitrophenyl (pNPP) ออกจากพื้นผิวใน1 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส กิจกรรม trypsin ได้รับการวิเคราะห์โดยใช้นาออกไซด์-DL-arginine-P-nitroanilide (BAPNA) เป็นสารตั้งต้น(เลน et al., 1961) หนึ่งหน่วยของกิจกรรม trypsin ที่คำนวณโดยใช้ปริมาณของtrypsin ที่จำเป็นในการปล่อย 1 ไมโครโมลของ nitroanilide จากสารตั้งต้นใน 1 นาทีที่ 37 องศาเซลเซียส ความเข้มข้นของโปรตีนที่ละลายน้ำได้วัดใน homogenates เจือจางตามวิธีการแบรดฟ (แบรด, 1976) โดยใช้โปรตีนชนิดหนึ่งในซีรั่มวัว (BSA) เป็นมาตรฐาน. trypsin และกิจกรรมเอนไซม์ไลเปสมีทั้งที่นำเสนอเป็น speci สายคกิจกรรมสาขา-1 ของโปรตีนและกิจกรรมอะไมเลสเป็น แสดง asUmg-1 ของโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่ซุปเปอร์ Dismutase ( SOD ) กิจกรรมในซีรั่มมี
วัดและตามวิธีการของ Beauchamp fridovich
( 1971 ) หน่วยหนึ่งของ SOD กิจกรรมถูกกำหนดโดยปริมาณของ
Superoxide Dismutase ใช้เพื่อยับยั้งการลดลงของ nitroblue Tetra -
zolium ที่ 50% ระดับของกลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส ( GPX ) กิจกรรม
วัดโดยใช้วิธี floh ) และ G ü nzler ปริมาณ
( 1984 )ของ GPX ต้องการออกซิไดซ์ 1 μโมลต่อนาทีของ nadph เดอจึงเน็ด
เป็นหนึ่งหน่วย กิจกรรมของเซรั่ม ไลโซไซม์ ( lsz ) ตั้งใจ
วิธี ดังนี้ turbidimetric ( โบแมน et al . , 1974 ; hultmark
et al . , 1980 ) , ที่เกี่ยวข้องกับการสลายของไลโซไซม์อ่อนไหวกรัมบวกแบคทีเรีย โดย lsz -
. เซรั่มเข้มข้นรวมโปรตีนจึง SH
ซึ่งกำหนดใช้ biuret โปรตีนต่อชุดคำนวณ
ใช้อัลบูมินเป็นโปรตีนมาตรฐานและแสดงเป็น− 1

มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตรของ SH จึงเซรั่ม
เลสกิจกรรมวัดต่อไปนี้วิธีการ
robyt Whelan ( 1968 ) และใช้ปริมาณแป้งเป็นสับสเตรท หนึ่งหน่วยของกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสคือเดอ
จึงเน็ด , 10 mg ของแป้งใน
30 นาทีที่ 37 ° C ไลเปสถูกกำหนดตาม
วิธีการค้นหา และ stuckman ( 1979 ) หน่วยหนึ่งของไลเปส
ถูกแสดงเป็น 1 μโมลของ p-nitrophenyl palmitate ( pnpp ) ปล่อย
จากพื้นผิวใน 1 นาที ที่ 37 ° C เอนไซม์กิจกรรมซีรั่ม
ใช้ na-benzoyl-dl-arginine-p-nitroanilide ( bapna ) (
( เอร์แลเงอร์ et al . , 1961 ) หน่วยหนึ่งของกิจกรรมเอนไซม์มีค่า
การใช้ปริมาณของเอนไซม์ต้องปล่อย 1 โมลของμ i-nitroanilide
จากแผ่นใน 1 นาทีที่ 37 องศา ปริมาณโปรตีน
เป็นวัดในเจือจาง homogenates ต่อไปนี้แบรดฟอร์ดวิธี
( แบรดฟอร์ด , 1976 ) ใช้อัลบูมิน ( BSA ) เป็นมาตรฐาน
กิจกรรมทริปไลเปสทั้งสอง แสดง เป็น กาจึงคกิจกรรม

H − 1 โปรตีนและกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสจะแสดง asumg − 1
ของโปรตีน